TEMA 5: ENZIMAS, COENZIMAS Y VITAMINAS

1. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS

1.1 Características generales
1.2 Composición y estructura

2. MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

3. CINÉTICA ENZIMÁTICA
3.1 Factores que afectan a la actividad de las enzimas

4. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

5. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

5.1 Nomenclatura
5.2 Clasificación

6. COENZIMAS
6.1 Definición
6.2 Características

7. VITAMINAS
7.1 Características
7.2 Clasificación

Enzimas, coenzimas y vitaminas 1

 1 ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS

El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas (transformaciones) que se

producen en los seres vivos. Estas transformaciones permiten lleva a cabo las funciones
de nutrición, relación y reproducción y, por tanto, todos los procesos vitales son, en
último término consecuencia del metabolismo.
Las enzimas son imprescindibles para que las reacciones químicas se produzcan en las
condiciones de temperatura, pH y presión propias del medio intracelular.

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza mayoritariamente proteica que

catalizan o aceleran las reacciones metabólicas.

1.1 Características generales

 Se producen en las células (son autógenas)
 Actúan uniéndose, de forma específica, a la sustancia/as que van a ser transformadas
(sustratos); se forma de esta
manera un complejo enzima-
sustrato. La enzima cataliza la
transformación del sustrato en un
producto que se separa de la
enzima.
 No se modifican ni se consumen
durante la reacción. Cuando la
reacción finaliza, se liberan y
pueden volver a unirse a otra
molécula de sustrato e iniciar una
nueva reacción.
 Se requieren en cantidades mínimas
 Son muy específicas
 Facilitan y por ello aceleran las reacciones químicas porque disminuyen la energía
de activación.

1.2 Composición y estructura

Las enzimas son proteínas, con alguna excepción como las ribozimas que son
moléculas de ARN que también poseen función catalítica.
Según su composición pueden ser:
 Enzimas simples: constituidas únicamente por aminoácidos.
 Holoenzimas o enzimas conjugadas: constan de una parte proteica, la apoenzima
y de una parte no proteica, el cofactor.

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

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 El cofactor puede ser:
 De naturaleza iónica: como el Ca2+, Fe2+o Mg2+
 Molécula orgánica, dentro de las cuales se diferencian:
 Grupo prostético: si se une permanentemente a la enzima por enlaces
covalentes.
 Coenzima: si se une por fuerzas débiles a la apoenzima y de forma
transitoria, como el NAD+, FAD, algunas vitaminas o derivados de ellas,
etc.

La coenzima se fija en la
superficie de la apoenzima
mediante enlaces débiles y
colabora en la transformación
del sustrato en producto.

Desde un punto de vista de su estructura las enzimas, generalmente, son proteínas

solubles de estructura terciaria o cuaternaria globular y de elevado peso molecular en
las que solo una pequeña parte, denominada centro activo, participa en la acción
catalítica.

El centro activo es una cavidad tridimensional

formada por un grupo de aminoácidos cuya
forma y composición química solo permite la
unión de determinados sustratos, haciendo a la
enzima altamente específica.
En el centro activo existen dos tipos de
aminoácidos:
 Los aminoácidos de fijación: Son los
encargados de la unión de la enzima con
el sustrato mediante el establecimiento de
enlaces o interacciones específicas

 Los aminoácidos catalíticos: Son los

que facilitan la transformación del
sustrato en producto

El centro activo permite unir y orientar las

moléculas que intervienen en la reacción
para optimizar la posibilidad de formación
o ruptura de enlaces para obtener el
producto.

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 2 MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
Para que cualquier reacción química se inicie, los reactivos (moléculas de sustrato)
deben alcanza un determinado estado energético denominado estado de transición en
el que es posible su transformación en producto.
Para alcanzar el estado de transición es necesario comunicar a los reactivos cierta
cantidad de energía, denominada energía de activación.
La presencia de la enzima aumenta la velocidad de la reacción porque disminuye la
energía de activación, es decir se requiere un aporte energético menor para que el
sustrato pueda transformarse en producto.
Las enzimas disminuyen la energía de activación por dos motivos
 Facilitan el encuentro de los
reactivos y los orientan, al
unirse de forma precisa al
centro activo. Quedan
colocados de tal forma que
se favorece la
transformación
 Los aminoácidos catalíticos
debilitan determinados
enlaces del sustrato
favoreciendo la formación
de otros nuevos y generando
los productos.

En síntesis:
Las enzimas actúan sobre sustancias denominadas sustratos, que se unen a la enzima en
un lugar concreto denominado centro activo; la unión de la enzima al sustrato forma el
complejo enzima-sustrato. Las enzimas facilitan que los sustratos se sitúen en una
orientación óptima para que la reacción se produzca. La unión con la enzima lleva al
sustrato a un estado de transición en el que determinados enlaces se debilitan y se
forman otros nuevos que originan los productos; al finalizar la reacción, el producto se
separa de la enzima. La enzima libre puede actuar de nuevo.

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 3 CINÉTICA ENZIMÁTICA

La cinética enzimática estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones

catalizadas por enzimas.
La velocidad de una reacción indica la cantidad de sustrato que se transforma en
producto por unidad de tiempo y una de las unidades en la que se puede expresar es
µM/min.
En 1913 los bioquímicos Leonor Michaelis y Maud Menten realizaron una serie de
estudios sobre reacciones catalizadas enzimáticamente que le
llevaron a proponer una ecuación que permite calcular la [𝑆]
velocidad de una reacción enzimática para cualquier 𝑉 = 𝑉𝑚𝑎𝑥
𝐾𝑚 + [𝑆]
concentración de sustrato, poniendo de manifiesto la relación
que existe entre ambos factores.

Si representamos la velocidad de una reacción enzimática frente a la concentración de

sustrato en unas condiciones de
temperatura y concentración de
enzima constantes, se observa que, a
bajas concentraciones de sustrato la
velocidad de la reacción aumenta de
forma lineal, sin embargo, a
concentraciones altas de sustrato la
velocidad se estabiliza y tiende
asintóticamente a un límite
denominado velocidad máxima que es
propia y característica de cada enzima.
Esta situación se alcanza cuando la
enzima se ha saturado por el sustrato,
es decir, cuando todas las moléculas de enzima están unidas a
una molécula de sustrato formando el complejo ES (no hay
enzima libre).
Km, llamada constante de Michaelis, se define como la
concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es
la mitad de la Vmax. Es característica de cada enzima y particular
para cada sustrato y es un indicador de la afinidad de la enzima
por el sustrato.
 Un valor pequeño de Km significa que la enzima alcanza la
mitad de la velocidad máxima a bajas concentraciones de
sustrato. Es decir, la enzima se une con gran afinidad al
sustrato.
 Un valor elevado de Km significa que la enzima alcanza la
mitad de la velocidad máxima a concentraciones elevadas
de sustrato. Es decir, la enzima se une con menor afinidad al sustrato.

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3.1 Factores que afectan a la actividad enzimática
Las reacciones enzimáticas no se producen siempre a la misma velocidad. Algunos
factores que condicionan dicha velocidad son:
 La concentración de sustrato
Como ya hemos visto, al aumentar la concentración de sustrato aumenta la
velocidad de la reacción. Sin embargo, a una determinada concentración de
sustrato, cuando ya no queda enzima libre (la enzima está saturada) el aumento en
la concentración de sustrato no supone un aumento en la velocidad de la reacción
(se ha alcanzado la Vmax).
 La temperatura
En general, la velocidad de las reacciones químicas aumenta con la temperatura ya
que el calor aumenta la energía interna (movimiento de los átomos de los
reactivos o vibración molecular)
facilitando la llegada de los
reactivos al estado de transición.
En el caso de las reacciones
enzimáticas hay una temperatura
concreta, diferente para cada
enzima, denominada temperatura
óptima, en la que la actividad
enzimática en máxima (se alcanza
la velocidad máxima de la reacción).
Si se supera la temperatura óptima, la actividad enzimática sufre un descenso,
debido a que comienza a producirse la desnaturalización de la enzima por ser de
naturaleza proteica.
Las temperaturas inferiores a este valor óptimo disminuyen la energía interna por
lo que la reacción se enlentece.
 El pH
Para cada enzima existe un pH,
denominado pH óptimo en el que
la actividad enzimática es máxima.
Por encima y por debajo de ese
valor de pH el acoplamiento del
sustrato al centro activo se verá
dificultado y la velocidad de la
reacción disminuirá. Por debajo de
un pH mínimo y por encima de un
pH máximo, se produce la desnaturalización de la enzima y su actividad se anula por
completo.
Los cambios bruscos en el pH afectan al estado de ionización de las cadenas
laterales de los aminoácidos y, por tanto, a los enlaces que estabilizan la estructura
terciaria (o cuaternaria) de las enzimas. La pérdida de la estructura tridimensional
(desnaturalización) supone la pérdida de la actividad enzimática.

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 La presencia de inhibidores
Un inhibidor es una sustancia que disminuye o anula la
actividad de una enzima.
Puede ser algún ion o alguna molécula orgánica y, muy
frecuentemente, el producto final de la reacción.
Hay dos tipos de inhibidores:
Cuando una determinada
 Inhibidores irreversibles concentración del producto
El inhibidor se une covalentemente a la enzima, alterando su final (E) es capaz de inhibir
estructura e inutilizándola de forma permanente. su propia síntesis por
 Inhibidores reversibles inactivación de una de las
El inhibidor se une a la enzima de forma temporal y la enzimas necesarias para
actividad enzimática se puede recuperar. producirlo se habla de
Es la más habitual y puede ser de dos tipos: retroalimentación
 Inhibición competitiva
El inhibidor es una molécula con una
conformación espacial similar a la del sustrato
por lo que compite por este por unirse al centro
activo de la enzima. Si se une el inhibidor, el
sustrato no podrá unirse y eso provocará una
disminución en la velocidad de la reacción.
Este tipo de inhibición provoca un aumento de
Km (disminuye la afinidad de la enzima por el
sustrato) mientras que no afecta a la Vmax.
El grado de inhibición dependerá de la proporción relativa entre sustrato e inhibidor.
La acción del inhibidor se puede neutralizar o reducir aumentando la concentración
de sustrato.
 Inhibición no competitiva
El inhibidor no compite con el sustrato, sino que
se une en otra zona de la enzima distinta del
centro activo. El sustrato se puede unir a la
enzima, aunque se haya unido el inhibidor, pero el
inhibidor produce un cambio conformacional en la
enzima que dificulta la transformación del
sustrato en producto.
El resultado es una disminución de la Vmax, sin
variar la Km
La acción del inhibidor no se neutraliza aumentando la concentración de sustrato.

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 4 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Una de las características más importantes de las enzimas es su alto grado de

especificidad, tanto en la selección de sustratos como en la reacción que catalizan sobre
ellos.
La clave de la especificidad de las enzimas reside en el centro activo. Este está compuesto
por una combinación única de residuos de aminoácidos (cadenas laterales o grupos R)
que le confieren una morfología y unas condiciones químicas (carga positiva o negativa,
carácter ácido o básico, hidrófilo o hidrófobo, etc…) que solo permite la unión de un
sustrato concreto o unos pocos muy semejantes, así como la catálisis de una reacción
determinada.
Por ejemplo, la sacarasa tiene únicamente como sustrato la sacarosa a la que hidroliza
(ruptura del enlace O-glucosídico con incorporación de una molécula de agua) liberando
como productos glucosa y fructosa.

Sustrato Enzima Complejo Complejo Producto

Enzima
(sacarosa) (sacarasa) Enzima- Sustrato Enzima-Producto

5 NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

La nomenclatura más habitual de las enzimas se basa en el criterio de especificidad. Cada

enzima se nombra con un prefijo, compuesto por el nombre del sustrato, el nombre de la
reacción o ambos y el sufijo -asa. Por ejemplo:
 La amilasa que actúa sobre la amilosa y la amilopectina del almidón o la sacarasa que
actúa sobre la sacarosa.
 las hidrolasas, que intervienen en reacciones de hidrólisis. Y cabe también la
posibilidad de incluir ambos como
 La enzima lactato deshidrogenasa que cataliza la oxidación (deshidrogenación) del
ácido láctico.

Otras enzimas, debido al uso, conservan su denominación inicial que no hace referencia ni
al sustrato ni al tipo de reacción que catalizan. Es el caso de las enzimas digestivas tripsina
o ptialina (amilasa salival).

Las enzimas se clasifican según la naturaleza o el tipo de reacción que catalizan en 6

clases:

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1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de
oxidorreducción en las que existe una
trasferencia de electrones desde una
molécula donadora, que se oxida, hasta otra
molécula receptora que se reduce.
Las más características son las
deshidrogenasas que transfieren Piruvato + NADH + H+ → Lactato + NAD+
hidrógenos desde el sustrato a las
coenzimas NAD+, FAD, NADP+, etc.
Estas coenzimas se pueden encontrar en la forma oxidada o en la forma reducida
(NADH, FADH2, NADPH)

2. Transferasas. Catalizan la transferencia de

grupos funcionales de un compuesto a otro.
Por ejemplo, las quinasas que catalizan la
transferencia de grupos fosfato desde
moléculas donantes de grupos fosfato, de alta
energía como el ATP a sustratos específicos. Glucosa + ATP → Glucosa 6-fosfato + ADP

3. Hidrolasas. Catalizan reacciones

de hidrólisis en las que se
rompen enlaces químicos
incorporando una molécula de
agua. Por ejemplo, las
peptidasas o las glucosidasas Lactosa + H2O → Galactosa + Glucosa

4. Liasas. Cataliza la adición o eliminación de

grupos funcionales. Por ejemplo, carboxilasas y
descarboxilasas adicionan o eliminan CO2 o
aminasas y desaminasas adicionan o eliminan
grupos amino.

Piruvato + NAD+ + Co A→ Acetil-CoA + NADH + CO2

5. Isomerasas Catalizan reacciones de

isomerización, es decir, de transformación
de moléculas en sus isómeros

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6. Ligasas o sintetasas Catalizan la unión de
dos sustratos, acoplada a la hidrólisis de
un nucleótido trifosfato que suele ser el
ATP.

Glutamato + NH3 + ATP → Glutamina + ADP + Pi

6 COENZIMAS

Definición
Son cofactores orgánicos no proteicos que se unen a la apoenzima mediante enlaces
débiles para formar la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima.

Apoenzima + Coenzima → Holoenzima

Características
 A diferencia de la apoenzima, su masa molecular es baja
 Son claves en el mecanismo de la catálisis ya que actúan activamente en la reacción
aceptando o donando electrones o grupos funcionales que transportan, cediéndolos
posteriormente en otra reacción.
 Se modifican durante la reacción química. Por
ejemplo, la coenzima NAD+ actúa en las
reacciones de oxidorreducción captando los e- y
H+ cedidos por el sustrato y transformándose en
NADH. Posteriormente, el NADH cederá sus H+ y
e- regenerándose el NAD+ que podrá volver a
actuar en otra reacción.
 No suelen ser específicas de un tipo de
apoenzima, en algunos casos se pueden unir a
más de cien tipos de apoenzimas diferentes.
 Son ejemplos de coenzimas: NAD+, NADP+, FAD,
FMN, Coenzima A. Muchas coenzimas son derivados de las vitaminas, se forman a partir
de ellas.

7 VITAMINAS

Las vitaminas tienen una enorme importancia por su participación en los procesos
metabólicos como coenzimas. Su carencia, por tanto, impide una adecuada acción de
las enzimas correspondientes y puede producir importantes alteraciones metabólicas.

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 Son moléculas orgánicas de composición química muy variada, responsables de la
regulación de gran cantidad de procesos celulares. Se requieren en pequeñas
cantidades, pero no pueden ser sintetizadas por el organismo por lo que deben incluirse
en la dieta.

Tanto su déficit, hipovitaminosis como su exceso, hipervitaminosis (poco frecuente)

causan enfermedades.
El término vitamina significa
Se clasifican en dos grupos en función de su solubilidad en amina necesaria para la vida.
agua: Fue acuñado en 1912 por el
 Vitaminas liposolubles: son de naturaleza lipídica y por bioquímico polaco Kazimier
ello insolubles en agua. Se acumulan en el hígado y en Funk cuando consiguió aislar,
el tejido adiposo. Por esta razón podemos estar un de la cascarilla del arroz, una
tiempo sin ingerirlas, pero puede producirse con mayor molécula con grupos amina
(la llamada hoy vitamina B1)
facilidad hipervitaminosis con un consumo excesivo.
que evitaba la aparición de
Son las vitaminas A, E, D y K.
una enfermedad denominada
beri beri

 Vitaminas hidrosolubles: son solubles en agua y no se acumulan ya que se

eliminan con facilidad a través de la orina. Son coenzimas o precursores de
coenzimas. Son la vitamina C y las del complejo B.

VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Vitamina Función Trastornos asociados a su déficit
A o retinol Esencial para la síntesis de los Trastornos en la visión, ceguera
pigmentos de la retina nocturna y xeroftalmia
Mantenimiento de los tejidos (engrosamiento y opacidad de la
epiteliales córnea)

D o calciferol Favorece la absorción de calcio y En adultos osteoporosis y

fósforo en el intestino y su fijación osteomalacia, enfermedad similar
en los huesos al raquitismo en niños, que se
caracteriza por malformaciones y
debilidad ósea
K o antihemorrágica Síntesis de protrombina, Hemorragias por defectos en la
necesaria para una adecuada coagulación sanguínea
coagulación sanguínea
E o tocoferol Antioxidante Trastornos neurológicos debido a
alteraciones en las membranas
celulares de las neuronas

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 VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Vitamina Función Trastornos asociados a su déficit
B1 Tiamina Coenzima que desempeña un Beriberi. Degeneración neuronal
papel fundamental en el y afecciones del corazón y de los
metabolismo oxidativo de los músculos.
glúcidos y de los lípidos
(producción de energía)
B2 Riboflavina Componente de las coenzimas Dermatitis (lesiones cutáneas) y
FAD y FMN que participan en la lesiones en las mucosas (labios,
respiración celular (obtención de boca, garganta).
energía).
B3 Niacina Forma parte de las coenzimas Pelagra, enfermedad que provoca
+ +
NAD , NADP que participan en la dermatitis, diarrea, demencia.
respiración celular (obtención de
energía)
B5 Acido Forma parte de la Coenzima A Trastornos neurológicos e
pantoténico que actúa en la activación de los intestinales.
ácidos grasos en el metabolismo
energético
B9 Ácido fólico Coenzima que participa en En niños detiene el crecimiento y
reacciones de síntesis de bases disminuye la resistencia a las
nitrogenadas. enfermedades. En adultos causa
Necesaria en la formación de anemia.
células sanguíneas
B12 Cobalamina Coenzima que interviene en la Anemia perniciosa. Disminución
síntesis de ADN, ARN y proteínas de eritrocitos y hemoglobina
C Ácido ascórbico Coenzima esencial en la síntesis Escorbuto. Hemorragias
del colágeno, componente del digestivas, caída de dientes, mala
tejido conectivo. Estimula las cicatrización de heridas.
defensas contra la infección. Aumento de la susceptibilidad a
las infecciones respiratorias

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