PROTEÍNAS:
Es una cadena de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos.
Son polímeros sintetizados de 20 a.á distintos.
A través de ella se expresa la información genética (Ejecuta las tareas dirigidas por la
información genética que transportan los ácidos nucleicos).
Es una palabra derivada del griego: Proteios-proteion, que significa de primer rango-
preeminente
Degradación de proteínas: Se unen a la cadena lateral lisina moléculas de ubiquitina, los
proteosomas reconocen la señal y degradan la proteína liberando la ubiquitina. Para realizar
este proceso necesitan energía liberada del ATP. Vía lisosomas o mecanismos citosólicos.
Punto isoeléctrico: Es un pH definido donde la suma de todas las cargas ya sean positivas y
negativas dan 0.
Electroforesis: Es el movimiento en el campo eléctrico dependiendo si el pH baja va hacia el
cátodo y si sube hacia el ánodo.
Cristalografía de rayos X: permite la observación de la estructura de las proteínas
Funciones de las proteínas:
Componentes estructurales para células y tejidos
Enzimática: acelera reacciones del metabolismo, cataliza reacciones químicas específicas
Estructural: forman el cioesqueleto de la célula, parte de la matriz extracelular, dan resistencia
mecánica a la célula (Colágeno)
Hormonal: Insulina y Glucagón
Movimiento: participa en la contracción celular, movimiento de cilios y flagelos por medio de
microtúbulos (Ej: Actina y Miosina)
Reserva: contiene nutrientes
Reguladora: en el ciclo celular (ciclinas)
Transporte y almacenamiento de partículas pequeñas como la hemoglobina
Defensa contra infecciones como los anticuerpos
Transmitir información como las hormonas proteicas
Función fundamental de las proteínas: La capacidad de actuar como enzimas, catalizando todas
las reacciones químicas del organismo
Aminoácidos:
Es la unidad estructural que constituye una proteína.
Contiene un grupo amino básico y un grupo ácido carboxilo, un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral distinta.
La cadena lateral del aminoácido: determina la estructura y función de la proteína, ya que
es característica de cada aminoácido.
Existe en los seres vivos la forma asimétrica (esteroisomero): La forma L-aminoácido.
Tipos de aminoácidos:
Se clasifican en: ácidos, básicos, polares y apolares.
Ácidos: Ácido aspártico (Asp-D), Ácido glutámico (Glu-E)
Básicos: Histidina (His-H), Lisina (Lys-K) y Arginina (Arg-R). La histidina puede presentarse con o
sin carga a pH fisiológico son activos en las reacciones enzimáticas.
Polares (sin carga): Serina (Ser-S), Treonina (Thr-T), Tirosina (Tyr-Y), Asparagina (Asn-N),
Glutamina (Gln-Q)
Apolares: Valina (Val-V), Alanina (Ala-A), Leucina (Leu-L), Prolina (Pro-P), Isoleucina (Ile-I),
Cisteina (Cys-C), Metionina (Met-M), Glicina (Gly-G), Fenilalanina (Phe-F), Triptofano (Trp-W).
La glicina es el único aminoácido que no es asimétrico ni quiral es el más simple, la cisteína
y metionina tienen azufre, dos cisteínas forman puentes de disulfuro.
La prolina tiene una forma cíclica donde forma parte el nitrógeno del grupo amino.
Aminoácidos esenciales: FILM TV HKW: Fenilalanina (Phe-F), Isoleucina (Ile-I), Leucina (Leu-L), Lisina
(Lys-K), Metionina (Met-M), Treonina (Thr-T), Triptofáno (Trp-W), Histidina (His-H), Arginina (Arg-R)
Formación de un enlace peptídico: Con la unión de un grupo carboxilo de un aminoácido y un amino
de otro aminoácido por una reacción de condensación con la perdida de una molécula de agua. La
sustancia que resulta es un dipéptido. Es un enlace muy fuerte y resistente que se comporta como
un doble enlace y no permite el giro.
Clasificación de la unión de aminoácidos:
Dipéptido (2 aminoácidos)
Tripeptido (3 aminoácidos)
Oligopeptido (3 a 10 aminoácidos)
Péptido (10 a 100 aminoácidos)
Proteína (a partir de 100 aminoácidos)
La proteína más grande: Posee 27.000 aminoácidos.
Distancia entre uniones peptídicas: 0,35 nm.
Proteínas conjugadas:
Son las proteínas que están formadas por a.á y unidas a grupos no prostéticos (no proteico) como:
Glucoproteínas: unidas a carbohidratos
Lipoproteínas: unidas a lípidos
Nucleoproteínas: unidas a ácidos nucleicos
Cromoproteínas: unidas a pigmentos o grupo prostético coloreado (grupo hem de la
mioglobina y hemoglobina)
Niveles de organización de las proteínas:
Estructura primaria: Dirigida por el código genético, es la secuencia lineal de la cadena de
aminoácidos, determina los niveles superiores. Es la que determina el resto de los niveles y como
consecuencia la función de la proteína. La alteración de la estructura por eliminación, adición o
intercambio de los a.á. puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una
proteína diferente (Ej: Anemia falciforme: por la sustitución de Ácido Glutámico por Valina).
Estructura secundaria: Alude a la configuración espacial de la proteína por la formación de
puentes de hidrogeno entre los grupos amino y carboxilo de la cadena de aminoácidos. Existen
dos tipos, una hélice alfa y una lámina plegada beta.
Hélice α: la primera en ser descubierta, se enrolla en torno a un cilindro imaginario debido a que
se forman PH entre los grupos aminos de algunos a.á. y grupos carboxilos de otros situados a 4
posiciones más adelante. Carbono rota 45o, cada 3,6 a.á da una vuelta completa.
Lámina plegada β: se unen mediante PH laterales, grupos amino con grupo carboxilo de la
misma cadena polipeptídica, Carbono rota 180o, grupos R quedan perpendiculares a la cadena.
Estructura terciaria: Es el plegamiento global de la cadena polipeptídica dando una estructura
tridimensional producidas por uniones en los grupos radicales de los aminoácidos, las uniones
son covalentes (puentes de disulfuro) y no covalentes (uniones iónicas, hidrófobas, puentes de
hidrogeno y fuerzas de van der waals). Las unidades básicas se llaman dominios. Poseen dos
estructuras que pueden ser globulares (enzimas, mioglobina) y fibrosas (colágeno, queratina).
Fibrosas: Se forman a partir de cadenas polipeptídicas de hélice α. Son insolubles en agua. Ej:
Colágeno, queratina.
Globulares: hélices α y lámina plegada β o de ambas. Son solubles en agua. Ej: Enzimas,
hormonas y anticuerpos.
Estructura cuaternaria: Es la interacción de dos o más polipéptidos, compuestas de más de un
polipéptido. Origina moléculas de gran complejidad (Ej: hemoglobina)
OBS: Insulina: Primaria, Actina: 3ria Globular, Miosina: Globular, Antígeno: Cuaternaria.
Desnaturalización de la proteína:
Alteración de la conformación de la proteína (permanente), produce la perdida de función y
propiedades, la única estructura que se mantiene es la primaria (no afecta a enlaces peptídicos) y
las que se pierden son las secundarias y terciarias.
Ocurre por:
Alteración del pH: Se alteran los puentes de enlace, cambia su estructura 3ria y hace que la
proteína precipite.
Temperatura: aumenta la energía cinética de las moléculas y las interacciones hidrófobas
se rompen, H2O actúa con a.á apolares haciendo que la proteína cambie de estructura y
precipite.
Disolventes orgánicos (ácidos y bases fuertes): disminuye el grado de hidratación
cambiando su estructura 3ria y hace que la proteína precipite.
Las chaperonas.
Aseguran el correcto plegamiento de las proteínas
Tipos de chaperonas:
Chaperonas moleculares: se unen y estabilizan a proteínas desplegadas, evitando que se
agrupen y se degraden como la hsp70 citosólica y la BIP del RE.
Chaperoninas: facilitan el correcto plegamiento de las proteínas.
