ENZIMAS
Catalizadores biológicos: agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte del
producto final ni desgastarse en el proceso
Actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción
Muestran mayor efectividad y especificidad (solo catalizan una reacción química determinada)
Suelen designarse agregado el sufijo asa, al nombre del sustrato sobre el cual actúan: amilasa,
ureasa, tirosinasa, etc.
También se denominan la enzima según el tipo de reacción catalizada, por ejemplo,
deshidrogenasas y descarboxilasas, catalizan la sustracción de hidrógenos y carboxilo del
sustrato respectivamente.
Es una proteína soluble de estructura globular.
Su función es catalizar reacciones químicas específicas, acelerando la velocidad de la reacción.
Proviene de la palabra griega: En (dentro) zymee (levadura)
Aumenta la velocidad de reacción en 108 a 1011 veces.
La velocidad de la reacción: Depende de la concentración del sustrato.
OBS: Energía de Activación: Hace que mayor número de moléculas entren en un estado de
excitación en menos tiempo y hace que la velocidad de reacción disminuya.
Propiedades fundamentales de las enzimas:
Catalizar reacciones sin sufrir modificaciones
No alteran el equilibrio químico entre sustratos y productos.
Son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato
Centro (Sitio) activo:
Es una región concreta de la enzima en la cual se une el sustrato.
Comprende:
1. Un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el
sustrato.
2. Un sitio catalítico formado por los aminoácidos que están directamente implicados en el
mecanismo de la reacción.
3. Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.
Enzima y su Sustrato
Unión al centro activo
Formación de productos.
La enzima va a tener:
a. Un centro activo: formado por parte proteica de la enzima (a.á.)
b. Un sitio catalítico: formado por a.á. que van a estar implicados directamente en el
proceso de la reacción.
Actividad catalítica de las enzimas:
La unión de un sustrato al sitio activo produce un complejo Enzima-Sustrato (ES)
Enzima + Sustrato Enzima-Sustrato Enzima + Producto
Ej: Maltasa + Maltosa Maltasa-Maltosa Maltasa + 2 Moléculas de Glucosa.
El sustrato se une a la enzima en el sitio activo de la enzima por eso se produce el complejo.
Puentes de hidrógeno, atracciones iónicas u otras uniones débiles actúan individualmente o
en conjunto mantienen al complejo ES.
El complejo ES genera el producto y la enzima libre.
Molécula que posee actividad enzimática pero no es enzima:
El ARN, son las rizobimas que forman y degradan enlaces fosfodiester
Comportamiento cinético de la enzima:
Depende de la velocidad máxima y de la km.
Km: Es la concentración de sustrato en que la mitad de las moléculas de la
enzima forman el complejo enzima-sustrato. Determina la afinidad de la enzima
por el sustrato, cuanto mayor sea el valor de la km menor es la afinidad
(Predominan formas E y S libres), cuanto menor sea mayor es la afinidad (Predominan forma
ES).
La velocidad máxima: Corresponde al punto de saturación de la reacción, donde no tiene
efecto el incremento de concentración de sustrato llegando a su meseta.
Para que ocurra una reacción enzimática:
Los sustratos deben pasar a un estado mayor de energía (estado de transición) y para llegar a
ese estado requiere de una energía de activación ahí las enzimas actúan disminuyendo la
energía de activación haciendo que la reacción sea más rápida.
A menor Energía de Activación Mayor Velocidad
Las enzimas disminuyen los requerimientos de energía de activación y por lo tanto aceleran la
reacción, pero NO cambian la diferencia de energía libre entre los reactivos y productos.
El estado de transición se estabiliza con la unión estrecha entre la enzima y el sustrato.
Modelos del complejo enzima-sustrato:
Modelo de la llave y la cerradura (Fisher, 1890): el sustrato encaja perfectamente en el sitio
activo (son perfectamente complementarios).
Reconocimiento Molecular
Ajuste (Encaje) inducido (Koshland, 1958): cambian las conformaciones tanto de la enzima
como del sustrato (la unión del sustrato induce un cambio en el centro activo que aumenta la
complementariedad).
Reconocimiento molecular Dinámico.
OBS: Uniones enzima-sustrato con dos sustratos: La formación del enlace peptídico.
Holoenzima:
Apoenzima + Coenzima
Enzimas que necesitan de moléculas no proteicas para realizar su función, constituidas por la
asociación de:
Apoenzima: Porción formada por a.á (Proteica).
Coenzima: Es una molécula pequeña de bajo peso molecular que se puede presentar como un
grupo prostético o un metal, que sirven para transportar grupos químicos. Porción formada
por no a.á. (parte no proteica).
Si no hay una de ellas NO se activa la enzima.
Cuando la molécula es ORGÁNICA se llama = Coenzima (Ej: Nucleótido).
Cuando la molécula es INORGÁNICA se llama=Cofactor
Tipos de enzimas:
Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxidoreducción (deshidrogenasas, oxidasas,
oxigenasas, reductasas, peroxidasas)
Liasas: catalizan la eliminación de grupos químicos para la formación de un doble enlace
(desaminidasas, descarboxilasas, deshidratasas)
Ligasas: catalizan la formación de enlaces entre dos sustratos con energía donada por las
hidrolasas (aportada por hidrólisis de ATP)
Hidrolasas: catalizan la degradación de enlaces con la adición de agua (fosfatasas, peptidasas,
esterasas)
Isomerasas: catalizan la remodelación (reordenamiento) molecular (mutasas, epimerasas)
Transferasas: catalizan la transferencia de grupos químicos (transaminidasas, transmetilasas,
transcarboxilasas)
Los nombres de las enzimas reflejan su función:
RNA polimerasa: Cataliza formación del ARN, pero no del ADN.
RNA nucleasa: Hidroliza polímeros de ARN.
Hexokinasa: Acelera la Fosforilación de hexosas.
- Todas las kinasas: adicionan fosfato
- Todas las fosfatasas: remueven fosfato
Factores que afectan la velocidad de Reacción enzimática:
Enzima (Actividad enzimática)
Sustrato
Concentraciones de:
Activadores
Inhibidores
Temperatura
pH
Fuerza iónica, naturaleza de los iones.
Regulación de la actividad enzimática:
Está regulada por la presencia de los sitios alostéricos.
Inhibidores:
Son sustancias que reducen la velocidad de las reacciones enzimáticas.
Tipos de inhibidores
Inhibidores irreversibles: producen cambios permanentes en la enzima (con el deterioro
definitivo de su capacidad catalítica), se unen covalentemente a ella o produce su
desnaturalización, la inhibición no se revierte al retirar al inhibidor, la velocidad de reacción
disminuye linealmente.
Inhibidores reversibles: producen cambios reversibles en la enzima (la enzima recobra su
actividad cuando se elimina al inhibidor del medio), puede ser revertido por diálisis o simple
dilución, la inhibición es altamente específica. Pueden ser dos:
Competidores: tienen la misma forma que el sustrato uniéndose al sitio activo formando
un complejo similar al enzima-sustrato, se eliminan con altas concentraciones de sustrato.
No competidores: tienen una forma distinta al sustrato, no se unen al sitio activo, pero se
unen a otro sitio de la enzima alterando la forma del sitio activo impidiendo que el
sustrato se una.
OBS: al inhibir una proteasa: Inhibe la reproducción del VIH.
Enzimas Alostéricas:
La Enzima tiene un sitio alostérico (no es sitio activo) generalmente es un sitio regulador (va a
necesitar de otra molécula que se una a ese sitio para regular la actividad de la enzima y que
pueda unirse al sustrato).
Este inhibidor cambia la conformación de la enzima e inhibe la reacción enzimática (no
competitivo), también puede ser para regular la actividad de la enzima.
Unión de un activador alostérico e un inhibidor alostérico al sitio alostérico:
Activador alostérico: permite la unión del sustrato al sitio activo (favorece)
Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato al sitio activo
