PROTEÍNAS
Las proteínas son biomoléculas orgánicas de elevado peso molecular
formadas por C, H y O. La unidad estructural son los aminoácidos y se unen
mediante enlaces peptídicos (20 aminoácidos).
En seres vivos son los componentes más abundantes después del agua, y
tiene la mayor diversidad de funciones. La primera proteína descubierta fue la
insulina (51).
La diferencia entre proteínas viene dada por el orden de los aminoácidos y el
número de ellos. Se han encontrado en organismos aminoácidos distintos de los 20,
pero son derivados o transformaciones.
Se considera proteína cuando hay más de 50 aminoácidos y 500 g/mol de
peso molecular.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son compuestos de bajo peso molecular que tienen en el
Cα un grupo amino o carboxilo.
Tienen actividad óptica (menos la glicina o glicocola) por su carbono
asimétrico (Cα).
Por tanto, son esteroisómeros ópticos dextrógiros o levógiros D y L, por
convenio D si su disposición en el espacio tiene un grupo -NH2 a la derecha. Todos
los aminoácidos que entran a formar parte de las proteínas son L, a excepción de D-
glutámico y D-alanina que están en paredes de la bacteria.
CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS
Atendiendo al radical.
Si tiene otros grupos ácidos y a pH neutro tiene una carga neta negativa es
un aminoácido neutro, y si es positiva es un aminoácido básico. Son aminoácidos
hidrófilos y polares con carga.
Los que no tienen grupos ácidos ni básicos serán aminoácidos polares sin
carga. No se pueden ionizar y pueden formar puentes de hidrógeno con el agua.
Si el radical es apolar los aminoácidos no serán polares.
Tienen un elevado punto de fusión.
El aminoácido esencial es aquel que no se puede sintetizar y se tiene que
ingerir por dieta. En los seres humanos es el 8, y su fuente es la carne, el pescado,
los huevos y la leche (derivados).
ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico se hace entre un grupo carboxilo con un grupo amino con
desprendimiento de una molécula de H2O. Es más corto que los enlaces C-H.
Si se unen dos aminoácidos hay un dipéptido, tres tripéptidos, hasta 10
oligopéptido, y a partir de 10 será un polipéptido.
PÉPTIDO
Se obtienen por hidrólisis parcial de una proteína. Hay péptidos con funciones
determinadas.
Sus características son:
Permite rotaciones entre N y Cα, y C y Cα. Se estabiliza por resonancia por
su carácter parcial de doble enlace.
Así mismo, limita el número de conformaciones de proteínas y tiene medidas
de ángulo fijas y dimensiones fijas, No permite rotaciones en un plano por su enlace
rígido.
ESTRUCTURA PROTEÍNAS
La estructura primaria es una característica específica de cada proteína, ya
que viene determinada por un gen. Es la secuencia de aminoácidos.
La estructura secundaria se debe a la capacidad de rotación que tienen los
Cα en sus enlaces. Se mantiene gracias a los puentes de hidrógeno entre el O de
un grupo carbonilo implicado en un enlace peptídico y un H del grupo amino también
implicado en el enlace peptídico.
Es el resultado de la ordenación de la secuencia de aminoácidos más estable
(al estado de mínima energía).
Las distintas disposiciones:
α-hélice: Los planos sucesivos se disponen en forma de hélice. Se estabiliza
por los puentes de hidrógeno cada cuatro aminoácidos. Los radicales se disponen
hacia el exterior y son hidrofóbicos. Predominan en la membrana
Disposición al azar: a veces la secuencia de aminoácidos no adquiere una
disposición regular debido a que los aminoácidos poseen radicales complicados,
cortos, etc. .
β-laminar u hoja plegada: predomina en proteínas globulares, mitocondrias y
cloroplastos y las células procariotas y sus membranas. Es cuando los planos de los
enlaces peptídicos se disponen en zigzag (radicales alternativamente). Se
establecen los puentes de hidrógeno intracaternarios igual que en ordenación α-
hélice.
La hélice de colágeno es considerada parte de la estructura terciaria.
La proteína de colágeno es alargada y resistente y solamente está formada
por una sola secuencia, que es la prolina e hidroxiprolina, y estas no pueden formar
muchos puentes de hidrógeno por poseer mucha glicocola. Por tanto, se dispondrá
de una vuelta de hélice cada tres aminoácidos y habrá tres hélices.
La estructura terciaria es la disposición espacial de la secundaria. Dispone de
muchas proteínas las cuales mantienen los enlaces entre los radicales. Puede tener
distintas combinaciones de todas las estructuras secundarias.
La mantienen los puentes de hidrógeno entre átomos vecinos de
aminoácidos polares y grupos carboxilo y amino que no estén implicados en la
estructura secundaria.
Así mismo , las fuerzas de Van der Waals y los puentes hidrofóbicos se
disponen hacia el interior entre radicales cromáticos. Las fuerzas electrostáticas
estarán entre grupos con carga opuesta.
La comunión de puentes covalentes con puentes de disulfuro entre
aminoácidos contienen azufre. Sirve para estabilizar la estructura terciaria pero no
para el plegamiento de esta.
Hay dos tipos de estructura terciaria:.
La estructura fibrosa tiene función estructural por la secuencia repetitiva de
aminoácidos (pocos aminoácidos) y la tienen proteínas insolubles en agua.
Las proteínas globulares tienen en la parte interna de β-hoja laminar y
exterior de α-hélice. Éstas tienen una función dinámica y son solubles en agua. Aquí
pertenecen los enzimas proteicos, los anticuerpos y los receptores de membrana.
Aunque los enlaces covalentes son fuertes y; los demás son débiles, pueden
formarse y deshacerse. Gracias a esta habilidad pueden realizar funciones.
Las estructuras cuaternarias las poseen proteínas con más de una cadena
polipeptídica con estructura terciaria. Cada cadena se llama protómero. Éstos
protómeros se unen por enlaces débiles entre los radicales hacia fuera de la
estructura terciaria.
Los protómeros se pueden autoensamblar en el interior de la célula para
formar hemoglobulinas, ribosomas, cápsulas de los virus y complejos enzimáticos.
Se considera que la actina y la miosina son las únicas proteínas filamentosas
que tienen estructura cuaternaria.
PROPIEDADES
La mayoría se pliegan espontáneamente para adquirir la estructura nativa,
conformación tridimensional de mayor estabilidad. El plegamiento necesita la propia
proteína chaperona. Si se produce un plegamiento erróneo (en patógenos) da lugar
a degeneraciones del sistema nervioso.
Si se deshacen todos los enlaces débiles, la proteína se desnaturaliza vuelve
a su estructura primaria perdiendo así su función.
El aumento de la temperatura puede provocar la desnaturalización, al igual
que el cambio en el pH (influye en fuerzas electrostática has, ionización de los
radicales, cambiando de carga), la electricidad, alcohol, la presión, los rayos UVA o
moléculas que compitan con los grupos amino carboxilo para formar puentes de
hidrógeno (como la urea). Los procesos pueden ser reversibles.
PROPIEDADES DE INTERÉS BIOLÓGICO
Las propiedades físico químicas dependen de los grupos funcionales de los
radicales que quedan en la superficie del plegamiento de la cadena y la
conformación tridimensional, y de la secuencia de aminoácidos (codificadas por
genes).
Las funciones la realizan uniéndose selectivamente a ciertas moléculas a las
cuales se pueden adaptar, esto se llama a especifidad de las proteínas.
Las proteínas con misma función y una estructura tridimensional muy
parecida presentan una secuencia de aminoácidos distinta en cada organismo.
La solubilidad se basará en la conformación de los radicales polares con
carga positiva o negativa para reaccionar con el dipolo del agua. La mayoría de
proteínas globulares son solubles y su grado de seguridad y solubilidad dependerá
de los radicales que tengan su superficie. Sin embargo, las de las filamentosas son
insolubles porque los radicales en su superficie son a polares.
Tienen un comportamiento anfótero y amortiguan el pH.
FUNCIONES
Tienen una función estructural, ya que a partir de las proteínas se forma la
mayoría de estructuras celulares. Por ejemplo, esto se puede observar en los
ribosomas con el colágeno y la elastina.
La función de reserva es porque reservan aminoácidos hasta que la célula los
necesita, ovoalbúmina.
También podemos distinguir unas cuantas funciones específicas, en las
cuales se ha de unir a cierta sustancia para realizar una función.
En estas funciones específicas podemos distinguir la función de transporte
que se une a la mioglobina o a la hemoglobina. Podemos distinguir la seroalbúmina
(fármacos en sangre y ácidos grasos) y la lipoproteína o citocromos (electrones).
La función catalítica se lleva a cabo cuando se une al sustrato y lo
transforma.
Para la función de defensa se ha de unir a inmunoglobulinas o torbinas de
librinógeno..
Por último la función contráctil es cuando hay una interacción miosina actina
y así es como se desplazan los seres unicelulares.
De la misma manera tenemos una función homeostática donde las proteínas
intra/extracelulares intervienen. La función reguladora realiza la transducción de
señales (rodopsina, la luz es transformada en un impulso nervioso).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas simples o lo proteínas son aquellas formadas por aminoácidos
(filamentosas o globulares).
Las heteroproteínas o proteínas conjugadas además de aminoácidos tienen
otras moléculas. Posee una parte proteica y otra no proteica. La no proteica se
llama grupo prostéico. La proteína no podría realizar su función si no tiene su grupo
prostético.
Las proteínas simples se clasifican según su estructura terciaria:
Pueden ser globulares, que son solubles en agua o disoluciones polares;
tienen gran actividad biológica.
- Histonas: siempre unidas al ADN
- Protamina: se unen al ADN.
- Globulinas: anticuerpos, gammaglobulinas.
- Albúminas: regulan la presión osmótica en sangre, son buenas
transportadoras y se unen a hormonas
También hay proteínas filamentosas. Estas son insolubles en agua y tienen
función estructural (colágeno, queratina, actina).
Las proteínas conjugadas se clasifican según su grupo prostético.
Los cromoprotéidos tienen dobles enlaces conjugados. Éstos tienen un grupo
prostético que es un pigmento (hemoglobina, mioglobina, citocromos, vitamina B12,
clorofila, hemocianina)
Los glucoprotéidos tendrán un grupo glucídico. Normalmente serán
oligosacáridos informacionales. Cuando están unidos a proteínas de membrana
constituirán antígenos (FSH, leche, morfinas).
Los fosfoprotéifos son cuando están unidos a un grupo fosfórico (caseína de
la leche y la vitaina del huevo). Los lipoprotéidos irán unidos a un lípido (en
proteínas de membrana, HDL, paredes de bacterias) y los nucleoprotéidos a un
grupo de ácidos nucleicos.
