ESTRUCTURA DE

INMUNOGLOBULINAS

Dra. Ana Masoni

Profesora Adjunta de Química Biológica
Facultad de Ciencias Médicas. UNR
Los objetivos de este Tutorial son:

 Definir términos que se utilizan en la respuesta de

nuestro sistema inmunitario como: Antígeno (Ag),
Anticuerpo (Ac), Epitopo, Paratopo, respuesta inmune
humoral inducida, entre otros conceptos

 Explicar la estructura química y las diferentes funciones

de las Inmunoglobulinas

 Presentar de forma sencilla cómo se realiza la unión de

Ag-Ac

 Indicar la utilidad de la electroforesis de plasma humano

como técnica de diagnóstico y tratamiento en
enfermedades que involucran a las Inmunoglobulinas
 ¿Qué es un Antígeno (Ag)?

 Es una sustancia extraña al organismo capaz de

producir una respuesta específica de nuestro sistema
inmunitario

 Es de naturaleza química muy variada pero

principalmente son proteínas.

 Se localiza en la superficie del agente extraño o bien

son sustancias producidas y liberadas por éste
¿Qué es un Anticuerpo (Ac)?
 Es una proteína producida como
consecuencia de la entrada del Ag a
nuestro organismo

 Tiene la capacidad de unirse

específicamente al Ag con alta afinidad,
pero no cataliza la reacción porque no es
una enzima

 A los Ac se los conoce también como

Inmunoglobulinas (Ig)
¿Qué son las Inmunoglobulinas?
 Las Inmunoglobulinas son proteínas
complejas (glucoproteínas)

 Tienen estructura cuaternaria, siendo

su estructura terciaria de tipo globular

 Este tipo de estructura les permite

desplazarse rápidamente hacia el lugar
donde ejercerán su función biológica
 ¿Qué son las Inmunoglobulinas?
 Son proteínas de estructura globular sintetizadas por células del
sistema inmune (Linfocitos B y células plasmáticas derivadas de
ellos). Se las denomina también Anticuerpos (Ac)

 Están presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos

(saliva, lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido
intersticial, etc)

 Son capaces de reconocer a otras moléculas que desencadenan una

respuesta inmunitaria (Antígenos) de manera muy específica y formar
complejos estables con ellos que reciben el nombre de
Inmunocomplejos

 Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica

adaptativa, se conoce como respuesta humoral específica

 Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos.

 ¿Qué son los Anticuerpos?

Existen distintas modalidades de anticuerpos, que reciben

el nombre de isotipos, de acuerdo a la estructura de la
cadena pesada que posean.

Se conocen cinco clases diferentes de isotipos en nuestro

organismo

Estos isotipos desempeñan funciones diferentes,

contribuyendo a dirigir la respuesta inmune adecuada para
cada tipo de Ag que encuentran.
 Estructura general de un Ac

Este esquema representa la estructura de la IgG. Tiene forma de Y .

Observe en esta imagen que cada segmento coloreado representa una
cadena polipeptídica. Los segmentos azules representan las cadenas
pesadas (constituídas por gran cantidad de AA) y los rojos representan las
cadenas livianas (constituídas por menor cantidad de AA).
Las 4 cadenas se mantienen unidas mediante puentes disulfuro (-S-S-)
intercatenarios e interacciones no covalentes.
 ESTRUCTURAS DE INMUNOGLOBULINAS

En esta imagen se puede apreciar que algunas Igs son monoméricas

(formadas por una única estructura proteica), otras dímeras (formadas por 2
estructuras proteicas) y otras pentámeras (formadas por 5 estructuras
proteicas).
 TIPOS DIFERENTES DE
INMUNOGLOBULINAS

En esta imagen se pueden observar diferentes tipos de Inmunoglobulinas.

Cada una de ellas cumplen funciones diferentes en nuestro organismo.
Los colores de las cadenas muestran en qué se diferencian estas
moléculas. Observe la diferencia en las cadenas pesadas
 Isotipos de Ig
 Las cadenas livianas de las Ig pueden ser
de dos tipos: κ (kappa) o λ (lambda).

 Los 5 tipos de Ig se distinguen entre sí

por el isotipo de la cadena pesada

 Estos isotipos se distinguen por las letras

griegas γ (gamma, IgG), α (alfa, IgA), ε
(epsilon, IgE), μ (mu, IgM) y δ (delta, IgD).
 Funciones de los diferentes tipos de
inmunoglobulinas

 La IgM y la IgG se detectan principalmente en el plasma sanguíneo y en el

líquido intersticial. La IgG es la única Ig que puede atravesar la barrera placentaria.

 La IgA aparece fundamentalmente en secreciones (saliva, lágrimas, secreción

intestinal, leche materna, etc) y recubriendo mucosas expuestas al ataque de
agentes patógenos externos.

La IgM y la IgD son inmunoglobulinas asociadas a la membrana de los linfocitos

B vírgenes. Sus funciones primarias son la de servir como receptor de antígenos
para las células B.

 La IgE si bien inicialmente se libera al plasma por las células plasmáticas, su

función está relacionada con reacciones alérgicas y respuestas a parásitos.
 Características estructurales de la IgG

Volvamos al esquema estructural de las Igs.

Cada cadena peptídica posee a su vez zonas variables y zonas constantes.
Las zonas variables son las que presentan los sitios de unión con los
diferentes Antígenos (Ag).
 Estructura de IgG

 Las cadenas livianas y pesadas tienen la misma estructura primaria para

todas las subunidades de igual tipo y se denominan zonas constantes

 Observe también que en este esquema hay

una zona llamada zona bisagra, formándose
3 segmentos: 2 de ellos iguales (cadena liviana
completa unida a un trozo de cadena pesada
Fab
por puentes –S-S-). Esta parte de la molécula
recibe el nombre de segmento Fab (c/u de ellos
Fc
contiene el sitio de unión con el Ag). Glúcido

El 3º fragmento está formado por el resto de las cadenas pesadas y

pesadas y se llama segmento Fc

 En este esquema se observan además las moléculas de Hidratos de Carbono

o glúcidos unidos a la parte proteica de la Ig (recordemos que las Igs son
glucoproteínas)
 Funciones de los fragmentos
Fab y Fc de las Ig

 El fragmento Fab contiene el sitio de unión

específica con el Ag

 El fragmento Fc es responsable de la
interacción no específica del complejo Ag-Ac
con otras moléculas y con receptores en
superficies celulares.
 Unión Antígeno-Anticuerpo (Ag-Ac)

 La parte del antígeno (Ag) reconocida por el anticuerpo (Ac) se denomina

epitopo o determinante antigénico del Ag.

 Estos epitopos se unen con su anticuerpo en una interacción altamente

específica que se denomina adaptación inducida y que permite a los
anticuerpos identificar y unirse específicamente a su antígeno

 El reconocimiento de un antígeno por un anticuerpo produce una señal de

marcación (opsonización), para que el Ag pueda ser atacado (fagocitado)
por otros componentes del sistema inmunitario (macrófagos o neutrófilos)

 Los anticuerpos también pueden neutralizar al Ag directamente, mediante

la unión a una porción de un patógeno necesaria para que éste provoque
una respuesta del sistema inmune
 Variabilidad de Ac
 Se estima que nuestro organismo, a lo largo
de la vida, puede producir alrededor de
100.000.000 Ig diferentes entre sí en cuanto
a su especificidad de Ag.
 La variabilidad de las Ig radica en las
diferentes secuencias de aminoácidos en los
sectores hipervariables de los dominios
variables de las cadenas livianas y pesadas.
El resto de la cadena mantiene una
estructura constante.
 Unión Ag-Ac

En estos esquemas observe que en las moléculas de los Ag hay

porciones que serán antigénicas (epitopos) y que se ubicarán
específicamente en la región variable de los nichos de los Ac
(paratopos).
 Electroforesis de plasma humano

En este esquema se observa una electroforesis de plasma humano.

Esta técnica permite separar las proteínas plasmáticas cuando se las
somete a una corriente eléctrica. Las inmunoglobulinas circulantes
aparecen en la electroforesis del plasma humano formando parte de la
fracción de las gamma globulinas (γ) de las proteínas plasmáticas.
Es por esto que también a las Inmunoglobulinas o Anticuerpos se las
conocen con el nombre de Gammaglobulinas.
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