PROTEÍNAS

CLASIFICACIÓN​ 1
HOMOPROTEÍNAS​ 1
HETEROPROTEÍNAS​ 2
1. ESTRUCTURA GENERALIZADA DE UN AMINOÁCIDO​ 2
PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AA​ 3
PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AA​ 3
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS​ 3
2. REACCIONES DE CONDENSACIÓN FORMADORAS DE DIPÉPTIDOS Y CADENAS MÁS
LARGAS DE AMINOÁCIDOS​ 3
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO​ 4
3. REQUISITOS DIETÉTICOS DE AMINOÁCIDOS​ 4
4. VARIEDAD INFINITA DE POSIBLES CADENAS PEPTÍDICAS​ 4
5. EFECTO DEL PH Y DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS​ 5
6. DIVERSIDAD QUÍMICA EN LOS GRUPOS R DE LOS AMINOÁCIDOS COMO BASE PARA
LAS DISTINTAS FORMAS Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS​ 5
7. EFECTO DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA SOBRE LA CONFORMACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS​ 7
8. PLEGAMIENTO Y ESPIRALIZACIÓN DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS
PROTEÍNAS​ 7
9. DEPENDENCIA DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA SOBRE LOS ENLACES DE
HIDRÓGENO, LOS ENLACES IÓNICOS, LOS ENLACES COVALENTES DISULFURO Y
LAS INTERACCIONES HIDROFÓBICAS​ 8
10. EFECTO DE LOS AMINOÁCIDOS POLARES Y NO POLARES SOBRE LA ESTRUCTURA
TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS​ 9
11. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNAS CONJUGADAS Y NO CONJUGADAS​ 9
12. RELACIÓN ENTRE LA FORMA Y LA FUNCIÓN EN PROTEÍNAS GLOBULARES Y
PROTEÍNAS FIBROSAS​ 10
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CLASIFICACIÓN
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno; con frecuencia presentan fósforo, azufre y algunos
elementos metálicos, como hierro y cobre. Químicamente, las proteínas son
unos polímeros lineales no ramificados de aminoácidos (aa), que se unen
mediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos que integran el
polímero, las proteínas se clasifican en péptidos y proteínas propiamente
dichas.

HOMOPROTEÍNAS
●​ PROTEÍNAS FIBROSAS O ESCLEROPROTEÍNAS
Solo tienen estructura secundaria. Son muy resistentes e insolubles en
agua. Su forma es filamentosa. Poseen funciones estructurales. Las más
importantes son:
-​ Colágeno. Forma la matriz extracelular del tejido óseo y
conjuntivo.
-​ β-queratina. Está presente en las fibras tejidas por las arañas y
los gusanos de seda
-​ β-queratina. Está presente en las fibras tejidas por las arañas y
los gusanos de seda
-​ Elastina. Es una proteína muy flexible. Aparece en el tejido
conjuntivo elástico de los vasos sanguíneos.

●​ PROTEÍNAS GLOBULARES O ESFEROPROTEÍNAS

Tienen estructura terciaria o cuaternaria. Su forma es esférica. Son
solubles en agua y en disoluciones salinas. Realizan funciones activas,
de transporte, enzimáticas, reguladoras, etcétera. Las más importantes
son:
-​ Albúminas. Constituyen la principal reserva de proteínas del
organismo. Entre ellas se encuentran la lactoalbúmina de la leche
y la ovoalbúmina del huevo.
-​ Globulinas. Entre ellas destacan las γ-globulinas, unas
inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.
-​ Protaminas e histonas. Son proteínas básicas que se encuentran
asociadas al ADN. Las protaminas aparecen solo en los
espermatozoides.
-​ Prolaminas y gluteninas. Se trata de proteínas de reserva que
aparecen en semillas de ciertos cereales, como las del trigo,
cebada, avena y centeno.

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HETEROPROTEÍNAS

1.​ ESTRUCTURA GENERALIZADA DE UN AMINOÁCIDO

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Cada molécula
de aminoácido tiene un átomo de carbono central llamado carbono alfa, que
está unido con enlaces covalentes simples a otros cuatro átomos. Uno de ellos
es el átomo de nitrógeno de un grupo amino y otro es el átomo de carbono de
un grupo carboxilo. El grupo carboxilo (-COOH) es ácido porque puede donar
un protón y el grupo amino es básico porque puede aceptar uno, por lo que
los aminoácidos son anfipróticos. El átomo de carbono alfa también tiene un

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solo enlace covalente a un átomo de hidrógeno. El otro enlace covalente une el

carbono alfa a una cadena lateral, llamada grupo R . El grupo R es diferente
para cada aminoácido.

PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AA

-​ Son sólidos, cristalinos e incoloros.
-​ Algunos tienen sabor dulce.
-​ Son solubles en agua, debido al grupo amino y al grupo carboxilo del
carbono α .
-​ Presentan isomería espacial o estereoisomería. El carbono α de todos
los aminoácidos —excepto el de la glicina— es un carbono asimétrico o
quiral (C*), por lo que existen dos formas enantioméricas para cada
aminoácido que son imágenes especulares: D y L. Las proteínas
naturales están formadas siempre por L-aminoácidos.
-​ Tienen isomería óptica. A causa de la existencia del carbono asimétrico,
los aminoácidos presentan actividad óptica. Esto significa que son
capaces de rotar el plano de la luz polarizada cuando atraviesa una
disolución de ellos. Si un aminoácido desvía el plano de la luz
polarizada a la derecha, se llama dextrógiro (+); si lo desvía a la
izquierda, es levógiro (–). Los dos enantiómeros L y D rotan siempre el
plano de la luz polarizada en sentidos opuestos.

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AA

Para cada aminoácido existe un pH, denominado punto isoeléctrico o pI. En él,
el aminoácido es un ion dipolar neutro o zwitterión, es decir, sus grupos amino
y carboxilo están ionizados, pero sus cargas se equilibran, por lo que la carga
neta del aminoácido es 0. La principal propiedad química de los aminoácidos
es su carácter anfótero, es decir, en disolución acuosa pueden actuar como
ácidos o como bases, lo cual depende del pH del medio, en relación con el pI
del aminoácido.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos actúan como reguladores del pH en la célula, desprendiendo
o captando protones en función de las necesidades celulares.
-​ En medio ácido (pH < pI), el aminoácido se comporta como una base y
capta protones.
-​ En medio básico (pH > pI), el aminoácido se comporta como un ácido y
libera protones.

2.​ REACCIONES DE CONDENSACIÓN FORMADORAS DE DIPÉPTIDOS Y CADENAS

MÁS LARGAS DE AMINOÁCIDOS
Para formar un dipéptido, dos aminoácidos se unen por una reacción de
condensación. Se puede crear una cadena más larga uniendo más
aminoácidos mediante reacciones de condensación. Los polipéptidos pueden
contener cualquier número de aminoácidos, aunque las cadenas de menos de
20 aminoácidos generalmente se denominan oligopéptidos en lugar de
polipéptidos. Los polipéptidos son el componente principal de las proteínas.

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Los aminoácidos están unidos por enlaces peptidicos. Estos son enlaces entre
C—N formados por una reacción de condensación entre el grupo amino
(—NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (—COOH) de otro. La reacción es
catalizada en las células por los ribosomas. Es un proceso direccional: el grupo
amino de un aminoácido libre se une al grupo carboxilo que está al final de la
cadena de crecimiento. Debido a que los enlaces peptidicos se hacen usando
grupos que forman parte de todos los aminoácidos, el enlace es el mismo,
independientemente de los grupos R de los aminoácidos.

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

-​ Es un enlace covalente muy estable, más corto que otros enlaces C—N.
-​ Los cuatro átomos que están implicados en el enlace (CO—NH) se sitúan
en el mismo plano.
-​ Posee cierto carácter de doble enlace, por lo que es plano y rígido, y
carece de libertad de giro.
-​ Solo existe posibilidad de libre giro en los enlaces C —Cα y N—Cα.

3.​ REQUISITOS DIETÉTICOS DE AMINOÁCIDOS

Los ribosomas utilizan 20 aminoácidos diferentes para hacer polipéptidos. Las
plantas pueden hacer todo esto por fotosíntesis. Los animales obtienen
aminoácidos de sus alimentos. Un aminoácido esencial es aquel que no puede
ser sintetizado en cantidades suficientes por el animal, por lo que debe
obtenerse de la dieta. Un aminoácido no esencial puede ser sintetizado por un
animal utilizando vías metabólicas que transforman un aminoácido en otro. En
los seres humanos, 9 de los 20 aminoácidos son esenciales. Los otros no,
aunque varios se pueden volver esenciales.
Los alimentos varían en su contenido de aminoácidos. Se puede llevar una
dieta rica en proteinas y tener deficiencia de un aminoácido esencial. Los
alimentos de origen animal tienen un equilibrio de aminoácidos que es similar
a lo que se necesita en la dieta humana. Los de origen vegetal tienen un
equilibrio diferente y algunos tienen deficiencia de aminoácidos específicos.

4.​ VARIEDAD INFINITA DE POSIBLES CADENAS PEPTÍDICAS

Los ribosomas unen los aminoácidos de uno en uno hasta que se forma
completamente un polipéptido. El ribosoma puede hacer enlaces peptídicos
entre cualquier par de aminoácidos, por lo que todas las secuencias son
posibles. Los ribosomas no producen secuencias aleatorias de aminoácidos.
Reciben las instrucciones en forma de código genético. Veinte aminoácidos
diferentes están incluidos en el código. Para un polipéptido con n aminoácidos,
hay 20^n secuencias posibles. Dado que el número de aminoácidos en un
polipéptido puede ser de decenas de miles, el número de secuencias posibles

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es efectivamente infinito. Pero un organismo sólo produce una proporción

extremadamente pequeña, que se llama proteoma del organismo.

5.​ EFECTO DEL PH Y DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS

PROTEÍNAS
La conformación tridimensional de las proteínas se estabiliza mediante
enlaces o interacciones entre los grupos R de aminoácidos dentro de la
molécula. La mayoría de estos enlaces e interacciones son relativamente
débiles y pueden obstaculizarse o romperse. Esto resulta en un cambio de la
conformación estructural de la proteína, y se llama desnaturalización. Una
proteína desnaturalizada normalmente no regresa a su estructura anterior: la
desnaturalización es permanente. Las proteínas solubles a menudo se vuelven
insolubles y forman un precipitado. Esto se debe a que, por el cambio en la
conformación, los grupos R hidrofóbicos en el centro de la molécula quedan
expuestos al agua alrededor. El calor puede causar desnaturalización porque
causa vibraciones dentro de la molécula que pueden romper enlaces o
interacciones intermoleculares. Las proteínas varían en su tolerancia al calor.
Algunos microorganismos que viven en manantiales volcánicos o en agua
caliente cerca de respiraderos geotérmicos tienen proteínas que no se
desnaturalizan a temperaturas de 80 ºC o superiores. Los pH extremos, tanto
ácidos como alcalinos, también pueden causar la desnaturalización. Esto se
debe a que cambian las cargas en los grupos R, rompiendo los enlaces iónicos
dentro de la proteína o causando la formación de nuevos enlaces iónicos.
Como con el calor, la estructura tridimensional de la proteína se altera y las
proteínas que estaban disueltas en agua a menudo se vuelven insolubles. Hay
excepciones: el contenido del estómago es normalmente ácido, con un pH tan
bajo como 1,5, pero este es el pH óptimo para la enzima pepsina que se ocupa
de la digestión de proteínas en el estómago.

6.​ DIVERSIDAD QUÍMICA EN LOS GRUPOS R DE LOS AMINOÁCIDOS COMO BASE

PARA LAS DISTINTAS FORMAS Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
La naturaleza química de los grupos R de los 20 aminoácidos que los
ribosomas utilizan para producir polipéptidos varía mucho. Los elementos
presentes en los grupos R se muestran en la Tabla . Cuando los aminoácidos se
unen en un polipéptido, sus grupos amino y carboxilo se usan para formar los
enlaces peptídicos. Esto deja un grupo amino (-NH2) en un extremo de la
cadena y un grupo carboxilo (COOH) en el otro. El átomo de hidrógeno unido
al de carbono alfa de cada aminoácido tiene poco efecto sobre las
propiedades del polipéptido; son los grupos R los que determinan las
características químicas. Hay grupos R hidrofóbicos e hidrofílicos. De los
hidrofílicos, algunos son polares y otros adquieren carga (+ o -) pasando a
actuar como un ácido o una base. Esta diversidad de grupos R permite a los
organismos vivos producir y usar una gama muy amplia de proteínas.
Algunas proteinas contienen otros aminoácidos que no están entre los 20
usuales. Generalmente, esto se debe a que uno de los 20 se ha modificado
después de haberse sintetizado un polipéptido. El colágeno, una proteína
estructural que proporciona resistencia a la tracción en los tendones, los
ligamentos, la piel y las paredes de los vasos sanguíneos, es un ejemplo de esta
modificación. Los polipéptidos de colágeno producidos por los ribosomas
contienen prolina en muchas posiciones, pero en algunas de ellas se convierte
en hidroxiprolina, lo que hace que el colágeno sea más estable.

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7.​ EFECTO DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA SOBRE LA CONFORMACIÓN DE LAS

PROTEÍNAS
La estructura de las proteínas tiene cuatro niveles de complejidad: primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia
lineal de aminoácidos en un polipéptido. La columna vertebral de un
polipéptido es una secuencia repetitiva de átomos unidos por enlaces
covalentes (—C—C—N—C—C—N—y así sucesivamente). Los ángulos de enlace
son todos tetraédricos y puede haber rotación alrededor de los enlaces entre
los átomos de carbono alfa y los átomos de nitrógeno y carbono adyacentes.
Esto permite que los polipéptidos se plieguen en casi cualquier forma
tridimensional.
La disposición tridimensional de los átomos en un polipéptido o proteína se
denomina conformación. La mayoría de los polipéptidos se autoensamblan en
una conformación específica determinada por la secuencia de aminoácidos y
sus correspondientes grupos R. La conformación de las proteinas determina
sus funciones y, en consecuencia, el comportamiento de las células. Por eso los
biólogos/as muestran gran interés en conocer la conformación de proteínas.
Desde la década de 1970, los biólogos/as han usado procedimientos
experimentales para determinar las estructuras de más de 180.000 proteinas.
Esta información está disponible en el Banco de Datos de Proteinas, un
recurso en línea gratuito. Esto es solo una pequeña fracción de todas las
proteínas naturales. Actualmente se están utilizando la inteligencia artificial y
la tecnología informática para acelerar el trabajo de las conformaciones de
proteinas y hacer predicciones basadas en la estructura primaria. Esto
permitirá que las conformaciones de proteínas en el proteoma humano se
descubran con cierta rapidez.

8.​ PLEGAMIENTO Y ESPIRALIZACIÓN DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS

PROTEÍNAS
A lo largo de una cadena polipeptidica, en intervalos regulares, hay grupos
C=O y N—H. Es lo que sobra de los grupos carboxilo y amino después de
utilizarlos para crear enlaces peptidicos. Los enlaces C=O y N—H son polares,
con el oxígeno con una ligera carga negativa y el hidrógeno con una ligera
carga positiva. Debido a esta polaridad, se pueden formar enlaces de
hidrógeno entre estos grupos. Aunque los enlaces de hidrógeno son
individualmente débiles, la frecuencia de los grupos C=O y N—H a lo largo de
las cadenas polipeptídicas permite que se formen muchos, siendo lo
suficientemente fuertes como para estabilizar estructuras conformacionales
específicas en las moléculas de proteinas. Existen dos tipos de estructura que
se estabilizan mediante enlaces de hidrógeno:
-​ La hélice alfa: el polipéptido se enrolla en forma helicoidal, con enlaces
de hidrógeno entre las vueltas adyacentes de la hélice.
-​ Las láminas beta: dos o más secciones del polipéptido están dispuestas
en paralelo con enlaces de hidrógeno entre ellas. Las secciones del
polipéptido están en direcciones opuestas, formando una lámina que se
pliega debido a los ángulos de enlaces tetraédricos.
Las estructuras regulares estabilizadas por enlaces de hidrógeno dentro de los
polipéptidos constituyen la estructura secundaria de una proteína.

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9.​ DEPENDENCIA DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA SOBRE LOS ENLACES DE

HIDRÓGENO, LOS ENLACES IÓNICOS, LOS ENLACES COVALENTES
DISULFURO Y LAS INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
La estructura terciaria es el plegamiento de toda una cadena polipeptídica en
una estructura tridimensional. Esta estructura se estabiliza mediante
interacciones entre los grupos R. Hay cuatro tipos principales de interacción:
-​ Enlaces iónicos entre grupos R cargados positiva y negativamente. Los
grupos amino se cargan positivamente al aceptar un protón hidrógeno
(-NH2+ H+ -> -NH3+), y los carboxilo se cargan positivamente al donar un
protón (-COOH —> -COO- + H+). Por la contribución de protones (iones
de hidrógeno), los enlaces iónicos en las proteínas son sensibles a los
cambios de pH.
-​ Enlaces de hidrógeno entre grupos R polares. Un átomo de hidrógeno
forma un enlace entre dos átomos electronegativos como O o N. Está
unido covalentemente a uno de ellos, lo que hace que el hidrógeno
tenga una ligera carga positiva, lo cual lo hace atractivo para el otro,
que tiene una ligera carga negativa.
-​ Enlaces disulfuro entre pares de cisteínas. Este es un enlace covalente y
es la interacción más fuerte.
-​ Interacciones hidrofóbicas entre cualquiera de los grupos R no polares.

La estructura terciaria se desarrolla cuando un polipéptido es sintetizado por

un ribosoma. En algunos casos, una proteína guía ayuda en este proceso para
garantizar que el resultado es una proteína correctamente plegada y
completamente funcional. Se produce una amplia gama de formas
tridimensionales, la mayoría de las cuales son globulares. Dentro de estas
estructuras terciarias a menudo hay partes con estructura secundaria: hélice
alfa o láminas beta. Algunos polipéptidos no se pliegan y permanecen
alargados sin adquirir una estructura terciaria. Estas son proteínas fibrosas y
tienen funciones estructurales

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10.​ EFECTO DE LOS AMINOÁCIDOS POLARES Y NO POLARES SOBRE LA

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Los aminoácidos en las proteínas se pueden dividir en dos grandes categorías:
-​ No polar y, por lo tanto, hidrofóbico.
-​ Polar o cargado y, por lo tanto, hidrofílico
Muchas proteínas globulares necesitan ser solubles en agua porque llevan a
cabo su función en el citoplasma o en una solución acuosa fuera de la célula.
Estas proteínas tienen aminoácidos hidrofílicos en su superficie, donde están
en contacto con el agua, y con aminoácidos hidrofóbicos en la parte central,
donde se excluye el agua. Esta disposición estabiliza la estructura terciaria de
la proteína porque maximiza las interacciones hidrofóbicas entre los
aminoácidos en el centro y los enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos de
la superficie y el agua alrededor de la proteína. Algunas proteínas están
rutinariamente en contacto con sustancias no polares en toda su superficie o
en parte. Tales proteínas tienen aminoácidos hidrofóbicos en partes de su
superficie. Las proteínas integrales incrustadas en las membranas tienen
aminoácidos hidrofóbicos donde entran en contacto con el núcleo de
hidrocarburos no polares de la membrana. En las proteínas transmembranas
(que atraviesan la bicapa) esta región hidrofóbica tiene forma de cinturón, con
regiones hidrofílicas dentro y fuera que están en contacto con soluciones
acuosas dentro y fuera de la célula. Esta disposición estabiliza la estructura
terciaria de la proteína y asegura que permanezca posicionada correctamente
en la membrana, donde puede realizar su función.
Las proteínas del canal en las membranas permiten que los solutos hidrofílicos
o el agua se difundan a través del núcleo hidrofóbico de la membrana. Tienen
regiones hidrofílicas con una región hidrofóbica entre ellas, que las mantiene
en una posición transmembrana. Además, tienen un túnel revestido de
aminoácidos hidrofílicos a través del centro de la proteína. La anchura y la
carga de este canal permite el paso de iones o moléculas hidrofílicas
específicas.

11.​ ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNAS CONJUGADAS Y NO

CONJUGADAS
Todas las proteínas tienen al menos un polipéptido, pero muchas consisten en
dos o más polipéptidos unidos entre sí y algunas tienen uno o más
componentes no polipeptídicos. En las proteínas que consisten en más de un
solo polipéptido, la disposición tridimensional de las subunidades representa
la estructura cuaternaria. En una proteína no conjugada, solo hay
subunidades polipeptídicas. Para formar la estructura cuaternaria, los
polipéptidos se unen por los mismos tipos de enlaces que en la estructura
terciaria. Por ejemplo, la insulina tiene dos polipéptidos, unidos por enlaces
disulfuro. El colágeno es otra proteína no conjugada que consiste en tres
polipéptidos enrollados juntos para formar una estructura similar a una
cuerda con alta resistencia a la tracción. Las proteínas conjugadas tienen una
o más subunidades no polipeptídicas además de sus polipéptidos. Por ejemplo,
la molécula de hemoglobina consta de cuatro cadenas polipeptídicas, cada
una asociada con un grupo hemo. La inclusión de componentes no
polipeptídicos aumenta la diversidad química y funcional de las proteínas. El
grupo hemo de la hemoglobina se une al oxígeno, y permite que esta proteína

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transporte oxígeno. Muchas enzimas tienen un componente no polipeptídico

que contribuye a la actividad catalítica de su sitio activo.

12.​ RELACIÓN ENTRE LA FORMA Y LA FUNCIÓN EN PROTEÍNAS GLOBULARES Y

PROTEÍNAS FIBROSAS
La función de una proteína depende de su forma. Esto se puede ilustrar
considerando la diferencia entre proteínas fibrosas y globulares. Las proteínas
fibrosas consisten en polípéptidos alargados que carecen del plegamiento de
la estructura terciaria típica. Además, los polípéptidos en las proteínas fibrosas
no desarrollan estructuras secundarias como las hélices alfa. Su estructura
cuaternaria se desarrolla uniendo cadenas polipeptídicas en fibras o
filamentos estrechos, con enlaces de hidrógeno entre las cadenas. El colágeno
es un ejemplo de una proteína fibrosa. La estructura cuaternaria es de tres
polípéptidos, enrollados juntos en una hélice triple. La estructura primaria de
los polípéptidos es una secuencia repetitiva de tres aminoácidos: P—G—X. La P
en esta secuencia es prolina o hidroxiprolina, que tiene la propiedad especial
de prevenir la formación de una hélice alfa. El enrollamiento de los tres
polípéptidos sería imposible si fueran hélices alfa. El grupo R de cada tercer
aminoácido mira hacia el interior de la hélice triple y la glicina es el único
aminoácido con un grupo R lo suficientemente pequeño como para encajar: es
un solo átomo de hidrógeno.

La estructura de colágeno en forma de cuerda le da una resistencia muy alta a

la tracción. El grupo R del aminoácido X está orientado hacia afuera y es
variable, lo que permite producir muchas variaciones de colágeno
dependiendo de su uso en la piel, los tendones, los ligamentos, los cartílagos,
las membranas basales del epitelio y en la capa externa dura del ojo (visible en
la parte frontal como el blanco del ojo). Las proteínas globulares tienen una
forma redondeada, formada por el plegamiento de polipéptidos. La forma es
muy compleja y se estabiliza mediante enlaces entre los grupos R de los
aminoácidos que se han unido por el plegamiento. Hay muchos ejemplos de la
posición precisa de cada átomo en una proteína globular, conocida como
conformación, la cual es crítica para la función de la proteína. El centro activo
de las enzimas y el sitio de unión de los receptores muestran esta relación. La
insulina es otro ejemplo. Solo la molécula de insulina tiene la conformación
necesaria para unirse a un sitio específico del receptor de insulina. Esto
permite que se envíe una señal específica e inequívoca a las células del cuerpo
cuando la concentración de azúcar en la sangre es demasiado alta.

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