En todo organismo viviente se producen miles de reacciones químicas, cuyo conjunto recibe el nombre de

metabolismo. En condiciones normales esas reacciones se cumplen ordenadamente.

En toda reacción química, además de sustancias reactivas y productos, debe considerarse la energía;
las transformaciones químicas se acompañan de cambios energéticos.
La termodinámica se encarga de la energía y sus transformaciones, mediante principios básicos
aplicables a todos los procesos biológicos:

→ Primera ley: la energía total del universo permanece constante, no se crea ni se destruye.

OM
→ Segunda ley: la entropía del universo va en aumento, asimilada con la aleatoriedad o el
desorden.

Energía
En todos los procesos biológicos, ocurren frecuentes interconversiones energéticas que implican un gran

.C
número de síntesis químicas sólo posibles con el aporte de energía; el mantenimiento de la temperatura
corporal en animales, el trabajo mecánico de músculos, cilios y flagelos, la generación de impulsos
eléctricos en el sistema nervioso, el transporte de sustancias contra gradiente a través de membranas,
entre otros, son procesos que demandan energía.
DD
Se encuentra que, la radiación solar, resulta la fuente primaria de energía para todas las formas de vida;
es captada y almacenada como energía química por organismos fotosintéticos y transferida a través de
la cadena nutricia de la Biosfera.
En organismos aerobios, la energía generada principalmente por oxidación de sustancias incorporadas
LA

con los alimentos y transferida a compuestos que la retienen para ser utilizada en el momento necesario.
La energía química de un compuesto está representada por el movimiento y posición relativa de los
átomos y partículas componentes; al producirse una transformación química, frecuentemente se rompen o
se forman enlaces y, a menudo, el contenido energético de las moléculas involucradas disminuye o
aumenta. El curso de cualquier reacción química es determinado por el contenido de energía del sistema
en consideración y por el intercambio de energía entre él y su entorno.
FI

• Sistema → porción de materia que es estudiada

▪ Abierto →intercambio de materia y energía
▪ Cerrado → intercambio de energía, pero no de materia
▪ Aislado → no hay intercambio


• Entorno → resto de materia

• Ambas conforman → universo

El contenido total de energía del sistema antes de ocurrir reacción alguna, se denomina estado inicial. El
contenido energético después producido el cambio, será el estado final. Desde estado inicial a estado
final puede liberarse energía al medio o tomarla de este, desde el punto de vista termodinámico interesa
la diferencia de energía entre el estado inicial y final; no interesa el mecanismo por el cual se cumple el
proceso.
Prácticamente todos los procesos químicos son acompañados por consumo o producción de calor;
endotérmicos y exotérmicos respectivamente.

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Cuando la reacción tiene lugar a presión constante, el cambio de calor producido es denominado
entalpía y se simboliza como ΔH, esta es positiva cuando el calor es absorbido (endotérmica) y negativo
cuando es liberado (exotérmica).
Entonces la entalpía es la energía calórica liberada o consumida en un sistema temperatura y presión
constante. Cuando no se modifica el volumen, es decir, cuando no se produce trabajo alguno en el
sistema, el cambio de energía ΔE es igual al cambio de entalpía.
Resulta ser que el calor es el medio más simple por el cual la energía puede ser aplicada a la
producción de trabajo; en los sistemas biológicos, que operan a temperatura y presión constantes, el
calor no es utilizable. Solamente una fracción de la energía liberada en los procesos bioquímicos es apta
para realizar trabajo de algún tipo, se la denomina energía libre (ΔG). En una reacción química, si los

OM
reactivos poseen un contenido de energía mayor que los productos, se liberará energía durante la
reacción.
El cambio de energía libre en el sistema es dado por la ecuación:
ΔG=ΔH-TΔS

ΔG → cambio de energía libre

.C
ΔH → cambio de entalpía

T → temperatura absoluta
DD
ΔS → cambio de entropía

La entropía es la energía degradada no utilizable para realizar trabajo.

En las reacciones químicas se puede predecir que ocurrirán espontáneamente las reacciones en las
cuales reducción de energía libre. Cuando un sistema pierde energía libre durante la reacción, G del
LA

sistema disminuye en una cantidad definida y el ΔG tendrá signo negativo. Si la energía libre del sistema
aumenta, el cambio tendrá signo positivo. Para que una reacción transcurra espontáneamente, debe
haber disminución de energía libre, lo cual se representa como -ΔG.
La tendencia a aumentar la entropía es la fuerza que determina la dirección del proceso. El calor será
liberado o absorbido por el sistema para permitir que él y el medio alcance en el estado de mayor
FI

entropía. así como la entropía tiende a aumentar, la energía libre tiende a disminuir.
Todos los procesos químicos transcurren con declinación de energía hasta alcanzar un equilibrio en el
cual es mínima; Simultáneamente hay aumento de entropía, que en el equilibrio es máxima.


ΔH: ENDOTÉRMICA ΔH0; EXOTÉRMICA ΔH0

ΔG: ENDERGÓNICA ΔG0; EXEGÓNICA ΔG0

ΔS: SE DESORDENA ΔS0; SE ORDENA ΔS0

En una reacción reversible, en la cual dos sustancias (Reactivos) se combinan para formar productos, se
la designa como directa. A su vez, los productos pueden combinarse para reconstituir los reactivos;
siendo esta la reacción inversa:
𝐴+𝐵 ↔𝐶+𝐷

Velocidad de la reacción:

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 → Directa → v1=k1 [A][B]

→ Inversa → v2=k2 [C][D]

Al iniciarse la reacción, A y B se combinan y forman C y D. A medida que transcurre el proceso, las

concentraciones y la velocidad de la reacción disminuye. Por otra parte, las sustancias C y D reaccionan
entre si y forman A y B con una velocidad proporcional a su concentración.
El momento en que las velocidades de ambas reacciones se igualan y no se produce cambio alguno en
las concentraciones, se dice que la reacción ha alcanzado el equilibrio.
k1 [A][B] = k2 [C][D]

OM
Se trata de un equilibrio dinámico ya que las moléculas siguen reaccionando para formar productos y
reactivos y viceversa. Las velocidades de ambos procesos son iguales, no hay modificaciones en la
concentración de las sustancias.

[𝐶][𝐷]

.C
𝐾𝑒𝑞 =
[𝐴][𝐵]

Si la Keq es mayor a 1, la reacción transcurre predominantemente hacia la derecha. Si es menor a 1,

ocurre preferentemente de derecha a izquierda.
DD
El valor de equilibrio está relacionado con la tendencia a alcanzar el mínimo de energía libre y debe ser
en función al ΔG en la reacción:
ΔG° = -RT. lnKeq

ΔG° → cambio de energía libre en condiciones estándar:

LA

• 25°C
• 1M
• pH próximo a 7

T → temperatura absoluta
FI

lnKeq → logaritmo natural de la constante de equilibrio

cuando la constante de equilibrio es mayor a 1, el ΔG° es negativo, ocurre espontáneamente y es una

reacción exergónica. Si la constante es menor a 1, ocurre lo opuesto.


El valor de ΔG° es útil para predecir si una reacción ocurrirá o no en condiciones estándar. Sí el ΔG° es
menor que cero, la reacción es espontánea; si el ΔG° es mayor que cero, la reacción no ocurrirá por sí
sola.
[𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑐𝑡𝑜𝑠]
ΔG = ΔG° + RTln
[𝑟𝑒𝑎𝑐𝑡𝑖𝑣𝑜𝑠]

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En equilibrio no hay cambio de energía libre, por lo tanto, en equilibrio
ΔG=0.
El valor de ΔG determina si una reacción ocurre en condiciones diferentes
de las estándar, como en las células, por ejemplo.
Aun cuando el ΔG sea positivo, modificando las concentraciones de los
productos y/o de los reactivos, se pueden alcanzar valores suficientemente
negativos del logaritmo de la constante como para hacer negativo el
valor de ΔG y, por lo tanto, en condiciones celulares sería espontánea.

OM
Las células vivas, son sistemas abiertos, en permanente intercambio de materia y energía con el ambiente.
Estas se encuentran en un estado dinámico estable en el cual la velocidad de formación de un

.C
determinado compuesto es balanceada por su casa de remoción. Los procesos biológicos parecen
contradecir la segunda ley de la termodinámica en cuanto implican aumento de la energía libre y orden
del sistema.
DD
Para que una reacción sea reversible en condiciones celulares, su ΔG° tiene que ser cercano a 0. Esto
quiere decir que, la más mínima variación de concentración de reactivos y/o productos, puede producir
que la reacción cambie de sentido.
LA

Los procesos endergónicos en los seres vivos serían inviables, desde el punto de vista termodinámico, si
no existiese aporte de energía. El recurso utilizado para contrarrestar el ΔG positivo, es el acoplamiento
con reacciones en las cuales participan sustancias de alto contenido energético.
Una reacción altamente exergónica puede impulsar el curso de otra endergónica y ambas se acoplan.
Comúnmente, las reacciones acopladas comparten un intermediario común.
FI

Ej:
A+B C+D ΔG° = -33,5 kJ/mol
D+E F+G ΔG° = +12,5 kJ/mol


Ambas reacciones comparten D, que es producto en la primera y reactivo en la segunda. Por ende,
ambas reacciones pueden acoplarse:
A + B + E C + F +G
El ΔG° de las reacciones acopladas es igual a la suma del ΔG° de las reacciones individuales. En tal
caso:
ΔG° = -33,5 + 12,5 = -21 kJ/mol

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Como se mencionó antes, en una reacción química se rompen y/o se forman enlaces entre átomos; se
modifican interacciones de elementos entre moléculas participantes. Las moléculas reactivas deben
chocar entre sí con energía suficiente y en orientación adecuada, Las colisiones deben ser efectivas, ya
que ellas dependen de la velocidad con la cual se produce una reacción.
Una reacción será de orden cero cuando sus productos se forman en cantidad constante,
independientemente de la concentración de reactivos. Puede pasar que participe más de una molécula y
sea de orden cero respecto a uno de los reactivos, pero no a todos. Si uno de los reactivos se encuentra
en cantidades limitadas, y otros en exceso; puede suceder que la velocidad no cambie más allá de lo
que fija el reactivo limitante. En este caso la velocidad es independiente de la concentración de
reactivos no limitantes.

OM
• Primer orden
o velocidad proporcional a la concentración de un reactivo.
En una reacción de segundo tercer orden la velocidad está relacionada con las concentraciones de 2 o
3 reactivos:
• Segundo orden

.C
o Velocidad depende de la concentración o es proporcional a esta
o Moléculas deben chocar entre si en el sentido correcto
• Tercer orden
o Requiere del choque simultaneo de 3 moléculas
DD
o Generalmente se realiza por etapas
LA

Independientemente su ΔG, en toda reacción es necesario suministrar energía a los reactivos para iniciar
la reacción. Las moléculas deben alcanzar un estado de transición o estado de activación antes que la
reacción pueda cumplirse. El compuesto activado representa un intermediario a partir del cual la
reacción se desarrolla espontáneamente; en este intermediario los enlaces se reacomodan para producir
la nueva agrupación de átomos y enlaces que darán lugar a los productos.
FI

Para alcanzar el estado activado se requiere energía denominada energía de activación. La velocidad
a la que se produce este intermediario depende de varios factores:
1. diferencia entre energía del Estado inicial de las moléculas reactiva y energía correspondiente al


estado activado de transición.

2. número de colisiones efectivas: cuando la frecuencia de choques entre moléculas reactivas es
baja, la velocidad es reducida
3. necesidad de orientar adecuadamente las moléculas involucradas en la formación del Estado
activado.
Una reacción química puede acelerarse si se suministra energía al sistema para que mayor número de
moléculas de reactivo alcancen el estado activado

• Aporte de calor → aumenta la energía interna de las moléculas reactivas y la posibilidad de

colisiones efectivas.
• Reduciendo la Ea → mayor número de moléculas puedan alcanzar el estado de transición
o Posible → catalizadores → aumentan la velocidad, disminuyendo la Ea.
▪ No modifican ΔG ni Keq

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Las enzimas son catalizadores biológicos; agentes capaces de acelerar una reacción química sin formar
parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. Actúan disminuyendo la energía de
activación de una reacción, siendo más efectivas que la mayoría de los catalizadores inorgánicos.
Muestran mayor especificidad solamente catalizando una reacción química determinada.
Usualmente se trata de compuestos homólogos y la reacción catalizada es del mismo tipo. Las sustancias
sobre las que actúan se denominan sustratos, la gran especificidad permite distinguir con selectividad
entre diferentes sustancias e, incluso, isómeros.

OM
En su mayoría son proteínas. Algunas solamente constituidas por aminoácidos o por asociación de varias
subunidades o cadenas polipeptídicos.
Muchas enzimas solo pueden realizar su función catalítica en
asociación a otra molécula no proteica, la coenzima. Pueden
estar unidas mediante uniones covalentes u otro tipo de enlace

.C
fuerte, difíciles de separar.
DD
La enzima se une efectivamente al o a los sustratos, formando el complejo enzima-sustrato; la enzima
LA

aparece inalterada. Una enzima cataliza la transformación del sustrato en producto; se une al complejo y
se disocia en forma de producto.
Para formar el complejo E-S, el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima; el sitio activo. En la
formación de este participan restos de aminoácidos que aportan grupos funcionales esenciales.
FI

Por ej:
Si el sustrato tiene carga positiva, el sitio activo va a poseer, en su mayoría, aminoácidos ácidos.
Entre la enzima y el sustrato se forman:


• Puentes de hidrogeno
• enlaces iónicos
• interacciones hidrofóbicas
• fuerzas de Van der Waals
El sustrato sufre una deformación en lo enlaces de importancia para la reacción produciendo fácilmente
los productos. Cuando el sustrato se une a la enzima, induce cambios
conformacionales en la molécula y recién ahí se orientan los residuos
esenciales en la posición óptima para formar el complejo E-S. Este es el
modelo de ajuste inducido (la enzima se adapta al sustrato).

 Vmáx → Todos los sitios activos están ocupados

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  Km → Concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la Vmáx. Mitad de los sitios
activos ocupados → indicador de afinidad → mayor Km, menor afinidad.

• Concentración de enzima → A concentraciones saturantes de sustrato y manteniendo

constantes las demás variables, la velocidad es directamente proporcional a la concentración de
enzima. Se modifica la Vmax (hay mayor cantidad de sitios activos) pero no el Km.
• Concentración de sustrato → Al comienzo la actividad aumenta rápidamente, pero a niveles más
elevados la velocidad tiende a alcanzar un maximo (Vmax) en el que las enzimas se encuentran
saturadas, es decir que prácticamente todas las enzimas están ocupadas por el sustrato.

OM
.C
DD
• Temperatura → Como consecuencia del incremento en energía cinética, la
velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperatura
asciende hasta que se llega a un valor maximo, la temperatura optima, a
partir de la cual la actividad cae rápidamente debido a la acción del
calor sobre la estructura molecular hasta que la enzima es inactivada
LA

completamente.

• pH → Los cambios de pH del medio afectan el estado de

ionización de grupos funcionales en la molécula de enzima y
FI

también en la de sustrato. El pH optimo es aquel en el cual el

estado de disociación de los grupos esenciales es el más
apropiado para interaccionar en el complejo E-S. A pH extremos
provocan desnaturalización de la enzima, con la consiguiente
inactivación. Para cada enzima el pH optimo puede variar.


Son agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas. Algunos se unen a los sitios activos o
a los grupos funcionales esenciales de la enzima. La inhibición puede ser reversible o irreversible.

 Irreversibles → cambios permanentes → deterioro de la capacidad

catalítica.
o Poseen cierta semejanza estructural con el sustrato y pueden
ocupar el sitio activo y ser transformados en productos.
Forman uniones covalentes y bloquean el sitio activo.
 Reversibles

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 o Competitivos → aumentan el Km, pero no modifican la Vmaxde la enzima. Esto se produce
porque el inhibidor presenta similitudes estructurales con el sustrato y compiten por el sitio
activo de la enzima. La inhibición puede ser
revertida aumentando la concentración de
sustrato.
o No competitivos → se unen a un sitio diferente
del sitio activo y disminuyen la Vmax sin
modificar el Km de la enzima. Este tipo de
inhibición no es revertida por aumento de la
concentración de sustrato. La unión del
sustrato con la enzima no está afectada, el

OM
inhibidor se une ya sea a la enzima libre o al
complejo E-S, inactivando la enzima.

La actividad de enzimas en las células es ajustada a los requerimientos fisiológicos cambiantes de

momento a momento.

.C
Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad de la enzima es proporcional a los niveles de
sustrato. En condiciones fisiológicas, las concentraciones de sustrato se encuentran por debajo o
próximas al Km, de esta manera, los niveles de sustratos determinan la mayor o menor actividad
DD
enzimática. Al aumentar la concentración de sustrato en las células se acelera su utilización y viceversa.
Las transformaciones de un determinado compuesto en el organismo se producen generalmente a través
de una serie de etapas, cada una de ellas catalizada por una enzima distinta. En cada paso se forma
un nuevo producto, utilizado como sustrato por la enzima de la etapa siguiente. En casi todas estas
secuencias de reacciones existe una o más enzimas que actúan como reguladores del flujo de sustratos y
LA

productos, ajustándolo a las necesidades de la célula. Las enzimas reguladoras no sólo cumplen su
función catalizadora, sino que aumentan o disminuyen su actividad en respuesta a señales específicas.
La enzima que cataliza la primera etapa en una vía metabólica suele ser reguladora, las restantes de la
serie ajustan su actividad a la disponibilidad de sustrato fijado a partir de la primera reacción. De
acuerdo con el tipo de señal a la que responden pueden distinguirse en:
FI

ALOSTÉRICAS
En algunas vías metabólicas, la enzima que cataliza la primera etapa es inhibida por el producto de la
última. Cuando la cantidad de este producto final exceden las necesidades se frena el funcionamiento


de la vida reduciendo la actividad de la enzima reguladora. Se habla de inhibición por

retroalimentación.
En otros casos, la enzima estimulada por compuestos que se acumulan en el medio; el activador puede
ser el propio sustrato de la enzima. Cuando existe exceso de sustratos, él mismo promueve su utilización
activando la enzima. Son acciones reversibles ya que al descender la concentración de las sustancias
modificadoras se normaliza la actividad de la enzima. El agente modificador actúa uniéndose a la
enzima en un lugar distinto al sitio activo.
Los efectores alostéricos serán positivos si estimulan, y negativos si deprimen la actividad de la enzima.
Cuando el modulador es distinto el sustrato el efecto es denominado heterotrópico; si el agente
modificador es el mismo sustrato es homotrópico.

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Las enzimas alostéricas están constituidas por varias subunidades polipeptídicas, entre las cuales existe
algún tipo de comunicación.

MODIFICACIÓN COVALENTE
Son enzimas reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. La regulación
covalente se realiza en varias enzimas por un proceso de unión o eliminación de fosfatos similar al de la
fosforilasa.
Existen también enzimas cuya actividad es modulada por la inserción covalente de otros grupos. Una
misma enzima puede responder a más de un tipo de regulación.

OM
.C
DD
LA
FI


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