Los organismos heterotrofos no son capaces de sintetizar todos los aminoácidos
proteicos, denominados aminoácidos esenciales que deben ser ingeridos a través
de la dieta
Las proteínas : gorgánica
• Biomoléculas formadas por C, H, O, N, S. (compuestos nitrogenados por excelencia)
• Polímeros lineales no ramificables
Ámir de aminoácidos.
• Se unen mediante el enlace peptídico.
• Se caracterizan por la especificidad, que marca la individualidad del ser vivo.
Clasificación de proteínas según el número de aminoácidos :
oligopéptidos (<10) X Se clasi can según su cadena lateral:
• Péptidos (2-100) • aminoacidos neutros apolares:
cedan lateral hidrofóba sin carga
polipéptidos (>10)
• Aminoácidos neutros polares:
cadena lateral hidró la sin carga
homoproteínas • Aminoácidos ácidos: con un grupo
• Proteínas (>100) carboxilo cargado negativamente en
su cadena lateral
heteroproteínas t
• Aminoácidos básicos: con un grupo
amino cargado positivamente en su
cadena lateral
¿Cómo se caracteriza a una proteína? Habría que tener cuenta :
• Secuencia de aminoácidos.
• Carga eléctrica.
• Estructura (primaria, secundaria, terciaria).
• En las proteínas multinuméricas, la estructura cuaternaria.
Los aminoácidos :
• Son monómeros cuya unión da lugar a los péptidos y a dehidrógeno
átomo
las proteínas.
• Fórmula general : a aminoácidos.
• Las proteínas de los seres vivos tienen 20 aminoácidos
diferentes. a
• La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse van
excepto los aminoácidos esenciales, los cuales se
H
I I E
OH
obtienen de la dieta. radical
e
sloqueotorgalar
determina propiedades
eltipode
aminoácido
neutros
Clasificación de los aminoácidos según la polaridad del R (radical) : ácidos
básicos
Las propiedades hacen que las moléculas realicen una función biológica
PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS:
• las aminoácidos son incoloros, cristalinos y sólidos. Algunos tienen sabor dulce
• Son solubles en agua (debido a la presencia del grupo amino y carboxilo)
Ei
• Los aminoácidos poseen isomeria espacial, esteroisomeria o isomeria óptica (asímetria), gracias a que en su estructura
poseen un carbono asímetrico, es decir, un carbono que está unido a cuatro radicales simétricos
OH OH
1 1
C O C O
1 Esteroisomeria 1
H Ny HN C H
g I
R R
D aminoácidos cavinoácidos
másabundantes
eurosseresvivos
PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOACIDOS :
• Son moléculas anfóteras (la molécula se puede comportar como un ácido o como una base, dependiendo del PH del medio
en donde se encuentre) (ese carácter anfótero se lo otorgan tanto el grupo amino, aceptando protones, como el grupo
carboxilo, cediendo protones)
• Los aminoácidos en disolución acuosa son capaces de ionizarse dependiendo del PH se comporta como un: ácido (PH
básico), base (PH ácido), y ácido/base (PH neutro)
Estapodipolariónicolzwitterion
En PH en el que el aminoácido tiene carga cero, es decir el PH neutro, se llama PH isoeléctrico (PI/PHI)
• Todo lo anterior, acepta al aminoácido en la solubilidad
• Los péptidos están unidos entre sí mediante enlaces péptidos
camina
ÜÉITENÉ
Ío
k
amotina
I I I O M
je I
dipéptido
Es un enlace en el que que el grupo carboxilo del primer aminoácido se une con el grupo amina del segundo aminoacido,
mediante un enlace covalente dando lugar a un enlace péptido/amida y a la liberación de una molécula de H2O.
Enlace péptido con aminoácidos ionizados:
HN I I ci
gontn
cooy HNCHGin coó tho
Ñ
RELACIÓN ENTRE EL PI Y LA SOLUBILIDAD:
En el punto isoelectrico, conclusión, la solubilidad de la molécula/ del aminoácido, es mínima.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS:
Las proteínas tienen diferentes estructuras. Dependiendo de su estructura dependerá de sí tiene una función u otra. (La funcíón
de una proteína depende de su estrcutura), porque las proteínas sufren una serie de plegamientos que determinan su función.
• Estructura primaria
Secuencia lineal de aminoácidos en la cadena principal. Es la que determina los siguientes niveles y por tanto la función de la
proteína.
Únicamente están unidos por enlaces péptidicos.
NH
goma Nth Cys Asp au tyr Cook
8
8
8
o
Ecoot
Coon
• Estructura secundaria:
Disposición espacial en forma de hélice, lámina plegada, tipo colágeno
Es el modo en el que la cadena polipectidica, se dispone en el espacio a lo largo de un eje, adoptando distintas estructuras,
estructura en el hélice alfa, lámina beta o plegada y triple hélice de colágeno .
Hoja
Plegada
BHei
E ja R
• Estructura terciaria:
Plegamiento espacial que adoptan las cadenas polipeptídicas cuando se pliegan sobre sí mismas.
Asp tyr Val
1.
no Eiri
Covalentes disfuro
Lys ser iii iii
2. Interacción electroestática o puentes salinos
3. Enlaces de hidrógeno
4. Interacción hidrofóbica
5. Ácido-base
Enlaces intermoleculares laterales de los aminoácidos:
• Débiles:
Enlaces de hidrógeno
Interacciones Indrofóbicas
Inetracciones electroestáticas o puentes salinos
Ácido-base
• covalentes tipo disulfuro (entre dos grupos -SH)
Estas interacciones favorecen la interacción de la proteína con el H2O. La zona hidrofoba se queda dentro de la estructura y la
parte exterior establece interacciones con el agua.
Tipos de estructuras terciarias al plegarse: Etah
GLOBULARES FIBRILARES
Forma esférica Forma alargada
Alto grado de plegamiento Menor grado de plegamiento
S
Solubles en H20 y/o
Insolubles
disoluciones salinas
E
Función: transporte, ezimaticas, Función: protección estrcutural
reserva energética…
Ej: Albúminas Ej: Colágeno
Globulinas Queratina (alfa/beta)
(inmunoglobulinas (ig) Miosina a a E
Portaminas e histonas Elasina
Gluteinas
• Estructura cuaternaria:
Solo poseen estructura cuaternaria aquellas proteínas formadas por la asociación de varias subunidades proteicas.
Las proteínas que poseen esta estructura son llamadas proteínas oligoméricas, y a cada una de sus cadenas se les llama
subunidad o protómero.
La estructura cuaternaria es la disposición espacial de las subunidades proteicas
Ejemplo de proteína con estrcutura cuaternaria:
• Hemoglobina (globular, con función de trasporte del oxígeno por todo el organismo) 1proteína
PG
• Colágeno ( brosa, función estructural)
fotenina
¿CÓMO SE CARACTERIZA UNA PROTEHINA?
• Secuencia de aminoácidos (6,12,9…)
• Carga eléctrica
• Estructura (primaria, secundaria o terciaria)
• Estructura en las proteínas multinumericas en la estructura cuaternaria
PROPIEDADES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS
• Conformación nativa de las proteínas (propiedad derivada de su estructura):
Disposición espacial concreta que adopta su estructura primaria en las condiciones siológicas de la célula (PH= 7,
Temperatura= 37ºC, Medio isotónico) y propiedades sico-químicas del entorno (PH, salinidad/concentración salina,
temperatura y otros factores ambientales)
• Desnaturalización proteica:
Si modi cación esas condiciones siológicas de la célula, perdemos la conformación nativa, y por lo tanto se produce un cambio
en la estructura tridimensional y un cambio de propiedades; es decir se produce una pérdida de la funcional
Los factores que pueden afectar a esa modi cación de esas condiciones siológicas de la célula pueden ser:
• Químicos: variación de la salinidad, variación del PH, presencia de sustancias como disolventes, detergentes, urea…
• Físicos: aumento de la temperatura, variación de la presión
La Desnaturalización proteica consiste en la pérdida tridimensional, ocasionando la interrupción de las interacciones
(rompiéndose los enlaces débiles); sin embargo, no ocasiona la interrupción/ el rompimiento de los enlaces peptídicos, y por lo
tanto no afecta a ala estructura primaria.
La Desnaturalización proteica supone una insolubilizacion de la proteína que coagula y precipita (coagula de forma rápida).
Esta desnaturalización, puede ser reversible (volver al estado anterior, por lo tanto recurra la función de la proteína, se llama
renaturalización) o irreversible (no puede volver a su estado anterior)
* cuando una proteína se desnaturaliza, en el caso de las proteínas globulares pierden sus solubilidad y no vuelven a
recuperarla.
Ej: coagulación de la leche, la permanente del pelo, huevo frito… (todas son irreversibles, pues cuando el agente es el calor casi
siempre es irreversible)
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:
De forma general las funciones de las proteínas se clasi can en:
• Estáticas: estrcuturales, almacenes de aminoácidos…
• Activáticas: siológicas, reguladoras, catalizadoras…
CUADRO DE FUNCIONES (lo subirá al clasroom)
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Globulares
• Según su estructura tridimensional
Fibrosas
Fosfoproteína
• Heteroproteinas (parte proteica + parte no proteica) glucoproteínas
Cromoproteinan
Nucleoproteinar
