1-Definicion de aminoacidos:
Los aminoácidos son las moléculas más sencillas que forman a las proteínas y determinan
muchas propiedades importantes de ellas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina presenta carbono quiral o asimétrico por lo tanto
existen formas enantiomeras D, L y son ópticamente activos.
Los aminoácidos son sólidos cristalinos incoloros, no volátiles que funden a temperaturas
superiores a 200°C, solubles en agua e insolubles en solventes orgánicos.
2-Clasificación de los aminoácidos:
1. Según la Estructura Química
Alifáticos: Cadenas laterales hidrocarbonadas.
Ejemplos: Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina.
Aromáticos: Contienen anillos aromáticos.
Ejemplos: Fenilalanina, tirosina, triptófano.
Polares (No Cargados): Contienen grupos funcionales que forman enlaces de hidrógeno.
Ejemplos: Serina, treonina, asparagina, glutamina.
Ácidos: Contienen un grupo carboxilo adicional en la cadena lateral, con carga negativa.
Ejemplos: Ácido aspártico, ácido glutámico.
Básicos: Contienen grupos amino en la cadena lateral, con carga positiva.
Ejemplos: Lisina, arginina, histidina.
2. Según la Necesidad en la Dieta
Esenciales: No pueden ser sintetizados por el cuerpo y deben ser obtenidos de la dieta.
Ejemplos: Leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina.
No Esenciales: Pueden ser sintetizados por el cuerpo.
Ejemplos: Alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico, serina.
Condicionalmente Esenciales: Normalmente no esenciales, pero pueden volverse
esenciales en condiciones especiales.
Ejemplos: Arginina, cisteína, glutamina, tirosina.
3. Según la Polaridad
Hidrofóbicos (No Polares): No interactúan favorablemente con el agua.
Ejemplos: Valina, leucina, isoleucina.
Hidrofílicos (Polares): Interactúan bien con el agua.
Ejemplos: Serina, treonina.
Ácidos: Tienen carga negativa.
Ejemplos: Ácido aspártico, ácido glutámico
.
Básicos: Tienen carga positiva.
Ejemplos: Lisina, arginina.
3-¿Cuáles son los aminoácidos esenciales?
1. Leucina
Función: Promueve la síntesis de proteínas musculares y la reparación.
Juega un papel en la regulación del azúcar en la sangre y la producción de
hormonas del crecimiento.
2. Isoleucina
Función: Importante para la producción de energía, la regulación de los
niveles de azúcar en la sangre y la formación de hemoglobina.
3. Lisina
Función: Esencial para la síntesis de proteínas y el crecimiento. También
juega un papel en la producción de hormonas y enzimas.
4. Metionina
Función: Involucrada en la síntesis de proteínas y en la producción de otros
aminoácidos como la cisteína. Actúa como un agente metilante en muchas
reacciones bioquímicas.
5. Fenilalanina
Función: Precursor de tirosina, que a su vez es importante para la
producción de neurotransmisores como la dopamina y la norepinefrina.
6. Treonina
Función: Contribuye a la síntesis de proteínas y a la formación de colágeno
y elastina. Ayuda en la regulación de las proteínas en el cuerpo.
7. Triptófano
Función: Precursor de la serotonina y la melatonina, neurotransmisores
importantes para la regulación del estado de ánimo y el sueño.
8. Valina
Función: Participa en la reparación y el crecimiento de tejidos musculares.
Es importante para el equilibrio del nitrógeno en el cuerpo.
9. Histidina
Función: Es crucial para el crecimiento y la reparación de tejidos. También
juega un papel en la producción de histamina, que es importante para las
respuestas inmunitarias y alérgicas.
4-Propiedades físicas y químicas:
• Propiedades Físicas
1. Solubilidad en Agua:
Los aminoácidos son generalmente solubles en agua debido a la presencia
de grupos amino (-NH₂) y carboxilo (-COOH), que forman enlaces de
hidrógeno con el agua. La solubilidad puede variar según el grupo lateral (R);
aminoácidos con cadenas laterales grandes o hidrofóbicas pueden ser
menos solubles.
2. Estado Físico:
A temperatura ambiente, la mayoría de los aminoácidos son sólidos
cristalinos. Su forma cristalina puede variar dependiendo del aminoácido
específico.
3. Punto de Fusión:
Los aminoácidos tienen puntos de fusión relativamente altos debido a las
interacciones iónicas y de hidrógeno en su estructura cristalina. El punto de
fusión puede variar ampliamente entre diferentes aminoácidos.
4. Color:
Los aminoácidos puros suelen ser incoloros en su forma cristalina. Sin
embargo, algunos aminoácidos que contienen anillos aromáticos (como la
tirosina y el triptófano) pueden mostrar colores en soluciones concentradas
o en condiciones específicas.
• Propiedades Químicas
1. Acidez y Basicidad:
Los aminoácidos son anfóteros, lo que significa que pueden actuar tanto
como ácidos (donar un protón) como bases (aceptar un protón) debido a la
presencia de grupos carboxilo y amino.
Punto Isoeléctrico (pI): Es el pH al cual el aminoácido tiene una carga neta
de cero. En este pH, el aminoácido no migrará en un campo eléctrico durante
la electroforesis.
2. Formación de Sales:
En soluciones acuosas, los aminoácidos pueden formar sales con ácidos y
bases. Por ejemplo, en soluciones ácidas, el grupo amino puede aceptar un
protón, y en soluciones básicas, el grupo carboxilo puede perder un protón.
3. Reacciones de Formación de Peptidos:
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos (uniones de
grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro) para formar
di-, tri-, o polípeptidos, que son las unidades constituyentes de las proteínas.
4. Reacciones Químicas Específicas:
Reacciones de Desaminación y Transaminación: Los aminoácidos
pueden participar en reacciones donde el grupo amino es removido o
transferido, lo que es crucial en el metabolismo de aminoácidos.
Reacciones con Reactivos Específicos: Los aminoácidos pueden
reaccionar con reactivos como el ninhidrina, que se usa para detectar y
cuantificar aminoácidos en laboratorio, dando un color característico.
5. Reactividad con Ácidos y Bases:
Con Ácidos: Los aminoácidos pueden formar sales con ácidos fuertes.
Con Bases: En medios básicos, el grupo amino se desprotona y puede
formar sales con ácidos orgánicos.
5-¿Qué es la constante de Michaelis?
La constante de Michaelis, o Km, es un parámetro de la cinética de Michaelis-Menten que
indica la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad de reacción sea la mitad
de la velocidad máxima.
La constante de Michaelis es una medida de la afinidad que tiene una enzima por su
sustrato. Es característica de cada enzima y del sustrato que utiliza. Un valor de Km menor
indica que la enzima se une más fuertemente al sustrato.
La ecuación de Michaelis-Menten describe cómo cambia la velocidad de una reacción
catalizada por una enzima cuando varía la concentración del sustrato.
6-¿Qué es una proteína?
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El
número de aminoácidos suele ser mayor que cien y el peso molecular excede de los 5.000
Daltons.
Una proteína es una biomolécula compuesta por una o más cadenas polipeptídicas, que a
su vez están formadas por aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.
La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son
la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura
cuaternaria.
7-¿Qué es un péptido?
El término "péptido" se refiere a una cadena corta de aminoácidos unidos entre sí por
enlaces peptídicos. Los péptidos son intermediarios en la síntesis de proteínas y tienen
diversas funciones biológicas en los organismos. Los péptidos son más cortos que las
proteínas y pueden constar de solo unos pocos aminoácidos.
8-Clasificacion por estructura y función de las proteínas
Clasificación de Proteínas por Estructura
1. Proteínas Fibrosas:
Descripción: Tienen una estructura alargada y suelen formar fibras o
hebras. Son solubles en agua y tienen funciones estructurales.
Ejemplos:
▪ Colágeno: Componente principal de la piel, huesos y tejidos
conectivos.
▪ Queratina: Presente en el cabello, uñas y piel.
▪ Elastina: Proporciona elasticidad a tejidos como la piel y los vasos
sanguíneos.
2. Proteínas Globulares:
Descripción: Tienen una estructura esférica o globular y son solubles en
agua. Desempeñan funciones catalíticas, reguladoras, y de transporte.
Ejemplos:
▪ Hemoglobina: Transporta oxígeno en la sangre.
▪ Enzimas: Catalizan reacciones bioquímicas, como la amilasa que
descompone almidón.
▪ Anticuerpos: Participan en la defensa inmunitaria.
3. Proteínas de Membrana:
Descripción: Integradas en las membranas celulares y pueden ser tanto
integrales como periféricas. Juegan un papel en la comunicación celular y el
transporte de sustancias a través de la membrana.
Ejemplos:
▪ Receptores: Como el receptor de insulina en la membrana celular.
▪ Canales iónicos: Que permiten el paso de iones a través de la
membrana celular.
4. Proteínas Conjugadas:
Descripción: Compuestas por una cadena polipeptídica unida a un grupo
prostético no proteico (como carbohidratos, lípidos o metales).
Ejemplos:
▪ Glicoproteínas: Proteínas con carbohidratos unidos, como la
glicoproteína en la superficie de los virus.
▪ Lipoproteínas: Compuestas de proteínas y lípidos, como las
lipoproteínas de baja densidad (LDL).
Clasificación de Proteínas por Función
1. Proteínas Enzimáticas:
Función: Actúan como catalizadores para acelerar reacciones bioquímicas.
Ejemplos:
▪ Amilasa: Cataliza la descomposición del almidón en azúcares
simples.
▪ Lipasa: Descompone los lípidos en ácidos grasos y glicerol.
2. Proteínas de Transporte:
Función: Transportan moléculas y iones a través de las membranas
celulares o en la sangre.
Ejemplos:
▪ Hemoglobina: Transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos.
▪ Albumina: Transporta hormonas, ácidos grasos y otros compuestos
en la sangre
3. Proteínas Estructurales:
Función: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos.
Ejemplos:
▪ Colágeno: Da soporte a la piel y a los tejidos conectivos.
▪ Queratina: Refuerza el cabello, las uñas y la piel.
4. Proteínas Reguladoras:
Función: Regulan procesos biológicos y la actividad de otras proteínas.
Ejemplos:
▪ Insulina: Regula los niveles de glucosa en sangre.
▪ Factor de transcripción: Regula la expresión génica.
5. Proteínas Contráctiles:
Función: Facilitan la contracción de los músculos.
Ejemplos:
▪ Actina y Miosina: Proteínas que interactúan para permitir la
contracción muscular.
6. Proteínas de Defensa:
Función: Protegen al organismo contra patógenos y otras amenazas.
Ejemplos:
▪ Anticuerpos: Neutralizan y ayudan a eliminar patógenos.
▪ Péptidos antimicrobianos: Tienen actividad antimicrobiana para
defender contra infecciones.
7. Proteínas de Almacenamiento:
Función: Almacenan nutrientes y otros compuestos necesarios para el
organismo.
Ejemplos:
▪ Ferritina: Almacena hierro en el hígado.
▪ Caseína: Almacena aminoácidos en la leche.
