PROTEINAS

Las proteínas son cadenas de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su
secuencia de aminoácidos.
Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden
además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre
otros elementos.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas.
Funciones:
Las proteínas realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones
estructurales, enzimáticas, transportadora.
1. Estructural
Las proteínas tienen un papel fundamental en la formación de tejidos de soporte y relleno,
proporcionando elasticidad y resistencia a los órganos y tejidos.
Ejemplo: El colágeno presente en el tejido conjuntivo fibroso; la reticulina y la elastina en
el tejido conjuntivo elástico. Estas proteínas contribuyen a la estructura general del organismo.
Además, algunas proteínas como las histonas, que forman parte de los cromosomas, regulan la
expresión genética. Las glucoproteínas, por su parte, actúan como receptores en las membranas
celulares o facilitan el transporte de diversas sustancias. Otra proteína estructural importante es
la queratina, que se encuentra en la epidermis.
2. Enzimática
Las proteínas con función enzimática son las más especializadas y abundantes. Actúan
como biocatalizadores, acelerando las reacciones químicas en el metabolismo. En su rol como
enzimas, las proteínas interactúan de manera específica con diversas moléculas. Las sustancias
que se transforman durante una reacción enzimática se denominan sustratos. Estos sustratos se
unen a un sitio específico en la proteína llamado sitio activo. Al unirse los sustratos a estos
sitios, se disponen de tal manera que favorecen la ruptura o formación de enlaces químicos,
estabilizando los estados de transición y reduciendo la energía de activación, lo que facilita la
reacción y aumenta su velocidad en varios órdenes de magnitud.
Las enzimas son altamente específicas; por ejemplo, catalizan la transformación de un solo
sustrato o grupo funcional, y pueden diferenciar entre dos enantiómeros, que son compuestos
con radicales dispuestos de manera opuesta en los carbonos asimétricos. Generalmente, el
nombre de una enzima se forma a partir de la reacción que cataliza o el sustrato que transforma,
añadiendo el sufijo “asa”.
Por ejemplo:
• Las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se llaman
oxigenasas.
• Las que transfieren un residuo de ácido glucurónico desde el UDP glucurónico a
un metabolito o xenobiótico se conocen como UDP glucuronil transferasa.
 • Las que catalizan la adición de bases a una molécula de ADN se denominan
ADN sintetasa o ADN polimerasa, mientras que las que hidrolizan el ADN son llamadas
ADNasa.
3. Hormonal
Algunas hormonas son de tipo proteico, como la insulina y el glucagón, que controlan los
niveles de glucosa en la sangre. También están las hormonas producidas por la hipófisis, como
la hormona del crecimiento, que interviene en el desarrollo de tejidos y músculos, así como en
el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, y la calcitonina, que regula el
metabolismo del calcio.
4. Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones.
Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con
funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
5. Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la
mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y
en los músculos respectivamente. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son
citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
6. Reserva
Las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar
hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la
lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la
gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
7. Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos
digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el
organismo.
8. Contracción muscular
La contracción de los músculos a través de la miosina y actina es una función de las
proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas
que son responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas
también está implicada la dineína que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
9. Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el
pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las
proteínas.
Proteínas Características y funciones Alteraciones
 Es la proteína más abundante en el Hipoalbuminemia:
plasma. < 3,4 g/ DL
 Representa alrededor del 60% de la Enfermedades hepáticas
proteína plasmática total. (cirrosis, hepatitis, necrosis
 Es una proteína simple y globular, hepatocelular) Enfermedades
formada por una sola cadena polipeptídica renales (síndrome nefrótico:
de 585 aminoácidos. pérdida excesiva de albúmina
 Su peso molecular es de por la orina) Desnutrición
aproximadamente 69 kDa. proteico-energética grave-
 Transporte de sustancias: Transporta Síndromes de malabsorción
metabolitos, ácidos grasos libres, (enfermedad de Crohn,
bilirrubina no conjugada, iones como esprue, Whipple)
calcio, cobre y zinc, hormonas esteroides Inflamación crónica
y fármacos poco solubles (por ejemplo, Quemaduras extensas
Albumina aspirina, sulfonamidas, penicilina G, Ascitis
digoxina).
 Determina el 80% de la presión osmótica Hipoalbuminemia
plasmática, favoreciendo la reabsorción >5,4 g/DL
del líquido intersticial hacia el capilar. Deshidratación
 Vida media: Aproximadamente 20 días. Diarrea grave- Consumo de
 Síntesis: El hígado sintetiza alrededor de ciertos fármacos (p. ej.
12 g de albúmina al día, que representa diuréticos)
aproximadamente el 25% de la síntesis de En ocasiones los niveles altos
proteínas plasmáticas. pueden observarse en:
Disfunción renal leve
Enfermedad hepática crónica
o cirrosis compensada.
Insuficiencia cardíaca
congestiva o pericarditis-
Enfermedad.
inflamatoria intestinal.
Tuberculosis.

 Es una proteína que produce el hígado La hipodeficiencia se debe a

para ayudar a proteger los pulmones. un déficit cuantitativo o
 También denominada Alfa 1 funcional de la proteína. En
antiproteinasa. su forma genética más grave
 Proteína plasmática inhibidora de serina- (fenotipo ZZ), las moléculas
Alfa 1 Antitripsina proteasas en el plasma. anómalas se acumulan en el
 Participa en la regulación de la respuesta retículo endoplásmico de los
inmunológica (tolerancia o depleción hepatocitos, provocando
inmunitaria). hepatitis crónica, cirrosis y
 Monómero de una sola cadena aumentando el riesgo de
polipeptídica (394 aminoácidos). carcinoma hepatocelular;
 Peso molecular ≈ 52 kDa. además, la falta en los
 Posee tres cadenas de oligosacáridos pulmones desemboca en
(glicosilación). enfisema panacinar precoz y
 Principalmente sintetizada por hepatocitos puede manifestarse con
y macrófagos. paniculitis.
 Protege el tejido pulmonar y otros Hay déficits menos severos,
órganos frente a la degradación aunque su riesgo de
proteolítica excesiva. enfermedad pulmonar o
hepática se ve potenciado por
 factores ambientales como el
tabaquismo. acelerando la
destrucción proteolítica del
tejido pulmonar, incluso
cuando las concentraciones
medibles de la proteína son
normales.
Por el contrario, los niveles
elevados reflejan procesos
inflamatorios e infecciosos, y
se han observado estadios
avanzados de algunos
tumores (pulmón, páncreas)
Además, puede generar
artritis reumatoide y el lupus
eritematoso sistémico.
 Son proteínas sanguíneas que se producen Niveles bajos de fetuina:
en el hígado y se secretan al torrente Enfermedades metabólicas:
sanguíneo. Como la resistencia a la
 Glucoproteína de cadena única con un insulina, la diabetes tipo 2 y
Fetuina peso molecular aproximado de 70 kDa. la obesidad.
 Contiene alrededor de 4,3 % de La fetuina también se ha
carbohidratos unidos. asociado con el daño renal,
 Muy similar en forma y plegamiento a la ya que los niveles bajos
albúmina adulta, con dominios globulares pueden indicar una función
análogos. renal deteriorada.
 Etapa fetal: Altamente expresada en el Niveles bajos de fetuina
suero del embrión y del recién nacido, pueden estar relacionados
esencial para el desarrollo normal. con el riesgo aumentado de
 Embarazo: Puede detectarse en pequeñas aterosclerosis y otras
cantidades en mujeres gestantes. enfermedades del corazón.

Niveles elevados de fetuina:

Enfermedades hepáticas: En
casos de cirrosis hepática o
daño hepático crónico, los
niveles de fetuina pueden
elevarse.
Cáncer: Se ha observado que
algunos tipos de cáncer
pueden provocar un aumento
en los niveles de fetuina.
Transferrina  Es una glucoproteína plasmática de Cuando los niveles de
aproximadamente 76 kDa sintetizada en transferrina superan los 360
los hepatocitos, y puede unir con gran mg/dL, suele deberse a un
afinidad hasta dos iones de hierro férrico aumento de su síntesis
(Fe³⁺) por molécula. hepática en respuesta a una
 En circulación, la transferrina alterna baja disponibilidad de hierro
entre las formas apotransferrina, en la anemia ferropénica en
monoferritransferrina y diferritransferrina. su etapa inicial, durante el
 Con una vida media de 8–10 días y embarazo o con tratamiento
concentraciones plasmáticas habituales de estrogénico, así como en la
200–360 mg/dL, la transferrina es el fase de recuperación tras
principal transportador del hierro desde el hemorragias o en
intestino y las reservas tisulares hasta convalecientes de
 órganos como la médula ósea, donde el enfermedades crónicas.
hierro es esencial para la eritropoyesis y
el funcionamiento de numerosos sistemas Por debajo de 200 mg/dL,
enzimáticos. refleja una disminución en su
síntesis o un aumento de su
captación tisular. Se asocia
con hepatopatías severas (por
ejemplo, cirrosis o hepatitis
fulminante), estados
inflamatorios o crónicos (por
efecto de fase aguda
negativo), desnutrición
proteica severa y condiciones
de sobrecarga férrica, como
la hemocromatosis, en las
que la ferritina se eleva de
forma marcada mientras la
transferrina cae.
Ferritina  Es la principal proteína de
almacenamiento de hierro.
 Está formada por 24 subunidades
(apoferritina) que rodean un núcleo de
hierro en forma de Fe³⁺, capaz de
almacenar hasta 4500 átomos de hierro.
 Se encuentra principalmente en el hígado,
bazo, médula ósea y músculos, pero
también en el plasma sanguíneo en menor
cantidad.
 Los niveles séricos de ferritina son un
buen indicador de las reservas totales de
hierro en el cuerpo y de la cantidad de
hierro utilizable para la formación de
hemoglobina y otros procesos
metabólicos.
 Para adultos, los valores normales oscilan
entre 30 y 300 ng/mL en hombres y 30 a
150 ng/mL en mujeres, aunque pueden
variar según el laboratorio.

Ceruloplasmina
Hemopla