Valores de la USS: Perseverancia, Excelencia y Servicio

Tema 07: Estructura, Clasificación,

funciones e importancia de Proteínas.
Enzimas, acción enzimática e
importancia
Docente: Dr. César Alberto Guzmán Vigo

Curso : Biología Celular y Molecular

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Capacidades

1. Define las proteínas y describe su estructura

2. Reconoce la estructura de un animoácido y establece tipos
3. Reconoce las propiedades de una enzima y explica la clasificación
4. Señala la importancia de las proteínas en la clínica
5. Reconoce trastornos nutricionales debido a carencia de proteínas

Contenidos

7.1Concepto y funciones de las proteínas

3. Estructura química
4. Aminoácidos: estructura, clasificación
5. Propiedades de las enzimas
6. Moléculas que participan en la activad enzimática
7. Clasificación de las enzimas
8. Importancia clínica de las enzimas
9. Desnutrición:.Trastornos nutricionales
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Proteínas: Concepto

Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno.

Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo

relativamente limitado de pH y de temperatura.

Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se

establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.

Algunas proteínas pueden encontrarse unidas diferentes tipos de

sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, estos incluyen
carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro
e iones metálicos (cobre y el zinc)

Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para su

función específica.
Se estima que cada célula de mamífero tiene 10,000 proteínas diferentes.
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Proteínas: Funciones

Catalizadores orgánicos (enzimas)

Papel hormonal transmitiendo información entre células.
Participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas pequeñas, por
ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina.
Actúan como anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones.
Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos.
Participan en el los mecanismos de movimiento, como en el caso de las proteínas
contráctiles.
Son el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece de otras
reservas tales como lípidos y carbohidratos.
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Proteínas: Estructura de un aminoácido

Estructura básica de los aminoácidos

evidenciándose los grupos funcionales
(Grupo carboxilo y amino) y el grupo
radical (R)
Las proteínas son polímeros constituidos
por monómeros denominados
aminoácidos, los cuales son 20.

Cada uno de ellos posee un grupo amino

-NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos
al mismo átomo de carbono α , se
diferencian entre sí por el tamaño de sus
cadenas laterales (R).

Los aminoácidos se agrupan en cuatro

categorías según las propiedades de sus
cadenas laterales
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Proteínas: Enlace peptídico

Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos mediante enlaces covalentes de tipo
amida llamados enlaces peptídicos

OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)

POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)
PROTEÍNAS (>50 aa)
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Proteínas: Estructura

Se pueden considerar cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y

cuaternario. Cada uno de los cuales resalta un aspecto diferente y depende de distintos tipos de
interacciones. Mientras la estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos
de una cadena polipeptídica las demás establecen su organización tridimensional de péptidos o
conjunto de ellos.
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Proteínas: Estructura secundaria

Consiste en el enrollamiento de la cadena

peptídica sobre su propio eje para formar una
hélice o alguna otra estructura tridimensional
específica. La estructura secundaria más común
es la α-hélice, la cual se caracteriza por formar
una estructura geométrica en espiral, muy
uniforme, en la que cada vuelta está constituida
por 3,6 aminoácidos.
La hélice se mantiene mediante puentes de
hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino
del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo
carboxilo del enlace peptídico de otro. Dentro de
este grupo se pueden mencionar proteínas como
el colágeno, la queratina, elastína .
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Proteínas: Estructura secundaria

Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja

ß plegada, que se caracteriza por presentarse de
forma aplanada y extendida, además posee un
máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces
peptídicos. Esta estructura consta de varias cadenas
peptídicas que permanecen enfrentadas y se
mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un
arreglo a manera de zig-zag. La estructura laminar
formada le confiere flexibilidad más no elasticidad .
Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un
extremo C-terminal en una dirección y un extremo N-
terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con
hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en
la misma dirección, paralelas, o en dirección opuesta,
antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la
fibroína de la seda.
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Proteínas: Estructura terciaria

Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio

sino que normalmente sufren plegamientos que hacen
que la molécula adopte una estructura
espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los
pliegues que originan la estructura terciaria se deben a
ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la
isoleucina, que distorsionan la hélice generando una
curvatura.
La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación
de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de
hidrógeno. 2) Interacciones ácido base. 3) Puentes
disulfuro (-Cis-SH + HS-Cis- → -Cis-S-S-Cis-)
La estructura terciaria describe la conformación de la
proteína en su totalidad (conformación se refiere a la
disposición trdimensional de los átomos de una molécula.
La estructura terciaria genera estabilidad por una
disposición de uniones no covalentes entre las distintas
cadenas laterales.
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Proteínas: Estructura cuaternaria

En la estructura cuaternaria se consideran moléculas proteicas superiores a los 50 mil

daltons en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se
asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros.
El ejemplo más conocido es la hemoglobina en donde las interacciones hidrofóbicas,
los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro
subunidades juntas para formar una molécula funcional, así cada subunidad de
hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura terciaria de mioglobina.

Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por dos
cadenas alfa (141aa) y dos cadenas beta (146aa) que permiten tomar una molécula de
oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro subunidades
cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se rompen para exponer
las cadenas y facilitar esta función. Esto indica que las asociaciones estrechas de las
cadenas de polipéptidos dentro de la misma proteína proporcionan un tipo de
comunicación entre las unidades y se puede entender que en las cadenas de
aminoácidos existen dos tipos de información: uno que genera la conformación
adecuada de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias y otro que permite la
reactividad correcta de las moléculas.
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Clasificación según función biológica

Proteínas estructurales: Colágeno y la Elastina (tejido conectivo de los vertebrados), queratinas de la piel, pelo y uñas y
la espectrina presente en la membrana de los eritrocitos.
Proteínas de transporte: Hemoglobina y la mioglobina, albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte
transmembrana en ambos sentidos.
Proteínas de defensa: Anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas
denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la
infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación.
Proteínas hormonales: Insulina.
Proteínas como factores de crecimiento: Hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
Proteínas catalíticas o enzimas: Proteasas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que
estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes
mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. El ejemplo más típico de
receptores de las hormonas esteroideas. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos
medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.
Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y
cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con
liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena
respiratoria.
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Clasificación según su composición

1. Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o

predominantemente por aminoácidos.
2. Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que
recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:
– Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como
ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de
tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
– Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.
– Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y
en los virus.
– Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un
grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
– Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem .
Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
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Clasificación según su función

LDH: Deshidrogenasa láctica, TGO: Aspartato amino transferasa, TGP: Alanina

amino transferasa, PCR: Proteína C reactiva, TBG: Tiroglobulina
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Proteínas Plasmáticas: Clasificación

Clasificación de las proteínas plasmáticas

• Funciones: Grupos o sistemas de proteínas Cantidad
– Presión oncótica Inmunoglobulinas 5
– Amortiguar el pH Sistema complemento 19
– Transportar sustancias Sistema de coagulación 16
– Coagulación Inhibidores de las proteasas 13
– Inmunidad Sistema de lipoproteínas

Apolipoproteínas 15
• Síntesis: Proteínas involucradas en el 5
– Hígado (la mayoría) metabolismo lipoproteico
– Células plasmáticas (los Proteínas de transporte 12
anticuerpos) Proteínas de función desconocida 16
– Otros tejidos (muy pocas)
Enzimas y otras proteínas >10
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Clasificación según morfología y solubilidad

• Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de
cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad.
Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina,
etc.
• Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden
presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su
estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las
que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las
proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
– Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones
salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del
huevo).
– Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de
sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
– Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
– Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros,
como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.
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Enzimas: características

▪ Presentan alto grdo de especificidad

▪ No tienen efecto en la termodinâmica de la reacción (no aportan
energia)
▪ No se alteran em forma irreversible durante la reacción, por lo
que cada molécula puede participar varias veces en reacciones
individuales
▪ Son altamente eficientes acelerando la velocidad de las
reacciones (108 a 1013 + rápida)
▪ Reducen la energía de activación
▪ Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades
energéticas y necesidad de producción de distintas sustancias.
▪ No son tóxicas.
▪ Actuan em pequeñas cantidades
Partes de una enzima
Cofactores enzimáticos
• Ión metálico (cofactor inorgánico) o molécula
orgánica (coenzimas)
• Altamente reactivas.
• Una coenzima puede ser empleada por varias
enzimas
• Al estar unido fuertemente a la proteína se llama
grupo prostético
Factores que afectan la
actividad enzimática

• Temperatura
• pH
• Concentración de sustrato
• Inhibidores
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Nomenclatura

Hay varias formas de nombrar una enzima:

▪nombres particulares
▪nombre sistemático
▪código de la comisión enzimática
(enzyme comission)
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Nomenclatura

Nomenclatura de enzimas
Enzima Reacción catalizada
Cinasa Adición de un grupo fosfato ( fosforilación)

Fosfatasa Eliminación de un grupo fosfato (desfosforilación)

Sintasa Síntesis de moléculas que procede a <<sintasa>>

Carboxilasa Incorporación de una molécula de dióxido de carbono a la molécula de sustrato

Descarboxilasa Eliminación de una molécula de dióxido de carbono de la molécula de sustrato

Deshidrogenasa Oxidación de un sustrato mediante transferencia de (uno o más) iones de hidruro (H-)a un
aceptor de electrones , a mernudo NAD+ o FAD
Isomerasa Reorganización de átomos presentes en la molécula de sustrato. El producto tiene la misma
fórmula química que el sustrato
Mutasa Transferencia de un grupo funcional dentro de la molécula de sustrato a una nueva
localización en la misma molécula
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Nomenclatura: Nombres particulares

• Por tradición los nombres particulares, eran asignados por su descubridor, otras
veces con la terminación “asa”. La excepción son las enzimas proteolíticas, que
usualmente terminan en “in” (trypsin). El nombre usualmente involucra el sustrato
involucrado (Corto y apropiado para su uso habitual)

• Ejemplos: amilasa (hidrolisa el almidón)

glucoquinasa Glc + ATP → Glc-6P + ADP

• Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una

nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima
y los sustratos sobre los que actuaba (identifica la reacción que cataliza).
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Nomenclatura: Nombres sistematico

Consta actualmente de 3 partes:

• el sustrato preferente
• el tipo de reacción realizado
•terminación "asa"
ejemplo: la glucoquinasa
ATP:glucosa fosfo transferasa
Glc + ATP → Glc-6P + ADP
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Nomenclatura: Comisión Enzimática

Nombre sistemático:
Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada
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Clasificación

EC 1.x  Oxidorreductasas
EC 2.x  Transferasas
EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
EC 5.x  Isomerasas
EC 6.x  Ligasas
Modelo de Fisher
Modelo de Koshland (enzima
flexible o de ajuste inducido)
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Las enzimas en la clínica

Las enzimas en el diagnóstico: medidas en el plasma con valor diagnóstico o pronóstico. Mediciones intracelulares
(enzimología)
Métodos: amniocentesis, biopsias hepáticas o de músculo. Enzimas extracelulares: colinesterasa
Algunas enzimas con valor diagnóstico probado
Enzima Enfermedad en la que está alterada
Lactato deshidrogenasa (LDH) Isquemia miocárdica, anemia perniciosa

Glutamato deshidrogenasa Ictericia obstructiva, tumores hepáticos

(GLDH)
Gamma glutamil – Cirrosis alcohólica, tumores hepáticos
transpeptidasa (ϒGT)
Gutamato oxalacetato Enfermedades hepáticas, isquemia miocárdica
transpeptidasa (GOT, ASAT)

Aspartato amino transferasa Enfermedades hepáticas, isquemia miocárdica

(GPT, ALAT)
Creatin Quinasa (CK) Isquemia miocárdica, lesiones del músculo esquelético
Colinesterasa (CHE) Infiltración grasa del hígado, Intoxicación alcohólica
Fosfatasa alcalina (AP) Ictericia obstructiva, tumores
Fosfatasa ácida (ACP) Carcinoma de próstata
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GRACIAS POR SU ATENCIÓN