AMINOÁCIDOS: Los aminoácidos son moléculas orgánicas que poseen un grupo amino

(NH2) y un grupo ácido carboxílico (COOH). Son las unidades fundamentales de las proteínas y
participan en diversas funciones celulares, incluyendo la transmisión nerviosa y la b iosíntesis de
compuestos como porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los péptidos, que son cadenas cortas
de aminoácidos, desempeñan roles importantes en el sistema neuroendócrino, actuando como
hormonas, factores liberadores de hormonas, neuromoduladores y neurotransmisores.
CLASIFICACIÓN: Los aminoácidos se pueden clasificar en cinco clases principales según las
propiedades de sus grupos R, especialmente su polaridad y su tendencia a interactuar con el
agua a pH biológico (cerca de pH 7,0). La polaridad de los grupos R varía desde totalmente
apolar o hidrofóbico hasta altamente polar o hidrofílico. Algunos aminoácidos, como la glicina,
histidina y cisteína, son más difíciles de clasificar y no encajan perfectamente en ningún grupo.

1. Grupos R apolares alifáticos: Los aminoácidos

hidrofóbicos, como la alanina, valina, leucina,
isoleucina, metionina y prolina, son fundamentales para
la estabilidad estructural de las proteínas. Sus cadenas
laterales apolares tienden a agruparse entre sí,
formando interacciones hidrofóbicas que mantienen la
estructura tridimensional de las proteínas. La glicina,
aunque es clasificada como apolar, no contribuye
significativamente al efecto hidrofóbico debido a su
pequeña cadena lateral. La metionina aporta
características únicas con su grupo tioéter apolar,
mientras que la prolina, con su estructura cíclica y
conformación rígida, reduce la flexibilidad de las
regiones polipeptídicas que la contienen, influyendo en la formación de giros y pliegues
en las proteínas.

2. Grupos R aromáticos: La fenilalanina, tirosina y

triptófano son aminoácidos con cadenas laterales
aromáticas que son relativamente hidrofóbicos y pueden
contribuir al efecto hidrofóbico. La tirosina, además,
posee un grupo hidroxilo que puede formar puentes de
hidrógeno y es importante en algunas enzimas. Tanto la
tirosina como el triptófano son más polares que la
fenilalanina debido a la presencia del grupo hidroxilo en
la tirosina y del nitrógeno en el anillo indólico del
triptófano.

3. Grupos R polares sin carga: Los grupos R de estos aminoácidos son más hidrofílicos
que los de los aminoácidos hidrofóbicos. La cisteína, con su grupo sulfihidrilo, tiene
una polaridad discreta y puede formar enlaces de hidrógeno débiles. La asparagina y la
glutamina son amidas de los aminoácidos aspartato y glutamato, respectivamente, y se
hidrolizan fácilmente. La cisteína se oxida para formar cistina, un aminoácido dimérico
unido por un enlace disulfuro.Los residuos unidos por enlaces disulfuro son fuertemente
hidrofóbicos y desempeñan un papel crucial en la estructura de las proteínas al conectar
diferentes partes de una molécula o dos cadenas proteicas.

 Grupos R Cargados Positivamente (Basicos): Son aquellos que están cargados positiva
o negativamente. Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta
positiva a pH 7,0 son: la lisina, que tiene un grupo armino primario adicional en
posición e de su cadena alifática, la arginina, que tiene un grupo guanidirio cargado
positivamente; y la histidina que contiene un grupo imidazol aromático. Al ser el único
aminoácido común que posee una cadena lateral ionizable con un pK, próximo a la
 neutralidad, la histidina tanto puede estar cargada
positivamente (forma protonada) como no tener carga a
pH 7,0. Los residuos de His facilitan muchas reacciones
catalizadas por enzimas al servir de dadores/aceptores de
protones.
Los aminoácidos apolares, debido a que contienen grupos
funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua. En
esta clase de aminoácidos se incluyen la serina, treonina,
cisteína, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y
treonina proviene de sus grupos hidroxilo y la de la asparagina y
glutamina de sus grupos.

 Grupos R cargados negativamente (ácidos): Tienen

grupos R con una carga neta negativa a pH 7,0 como: el
aspartato y el glutamato, cada uno de los cuales tiene un
segundo grupo carboxilo.

Los aminoácidos se nombran de dos formas, con un código

de tres letras o de una letra Químicamente se clasifican
según la polaridad o carga de su R en:
• Neutros polares o hidrófilos (R polar): serina (Ser, S),
treonina (Thr, T), glutamina (Gln,Q), asparagina (Asn, N),
tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C) y glicina (Gly, G).
•Neutros no polares o hidrófobos (R apolar): alanina (Ala, A), valina (Val,V), leucina (Leu,
L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,P), fenilalanina (Phe, F), y triptófano
(Trp, W).
• Ácidos o con carga negativa o ácidos (R con grupo –COOH): ácido aspártico (Asp, D) y
ácido glutámico (Glu, E).
AMINOACIDOS ESENCIALES: Son aquellos no los puede producir el cuerpo. En
consecuencia, deben provenir de los alimentos como:

 Histidina: Ayuda en la desintoxicación de metales pesados, trata la impotencia y la

frigidez, mejora la respuesta inmunitaria, reduce los vómitos en el embarazo y mantiene
las vainas de mielina de los axones.
 Isoleucina y Leucina: en conjunto con la Hormona del Crecimiento intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
 Lisina: Tiene diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos,
anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
 Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y es el principal aminoácido limitante
en la dieta, determinando el porcentaje de alimento utilizado a nivel celular.
 Fenilalanina: Interviene en la producción de colágeno, esencial para la piel y el tejido
conectivo, y en la formación de neurohormonas.
 Triptófano: Implicado en el crecimiento y la producción hormonal, especialmente en
las glándulas adrenales, y en la síntesis de serotonina, que promueve la relajación y el
sueño.
 Treonina: Ayuda al hígado en la desintoxicación junto con la metionina y el ácido
aspártico.
 Valina: Estimula el crecimiento y reparación de tejidos, y mantiene el equilibrio de
nitrógeno.
AMINOACIDOS NO ESENCIALES: Son aquellos que nuestro cuerpo produce, como:

 Alanina: Interviene en el metabolismo de azúcares y ácidos, aporta energía al músculo,

cerebro y sistema nervioso central, y mejora la inmunidad. Se encuentra en carnes,
pescado, huevos y lácteos.
 Arginina: Se convierte en óxido nítrico, que dilata vasos sanguíneos mejorando el
flujo. Estimula la liberación de hormonas como la de crecimiento.
 Ácido aspártico: Ayuda a la producción y liberación hormonal y al funcionamiento del
sistema nervioso. Fuentes vegetales: aguacate, espárragos, melaza.
 Cisteína: Favorece el crecimiento y salud del cabello, uñas y piel.
 Ácido Glutámico: Facilita el intercambio de información entre células nerviosas.
Estudiado por prevenir daños de algunos fármacos contra el cáncer.
 Glutamina: Fuente de energía para células inmunes, mantiene la membrana intestinal y
elimina el amoníaco.
 Glicina: Forma proteínas y actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema
nervioso central.
 Prolina: Incrementa la producción de colágeno, proteína estructural de huesos, piel y
vasos sanguíneos.
 Serina: Utilizada para sintetizar proteínas, lípidos de membranas, nucleótidos y otros
aminoácidos neuroactivos. Presente en vainas de mielina nerviosa.
 Tirosina: Interviene en la síntesis de hormonas tiroideas, catecolaminas y melanina.
Mejora la vitalidad, motivación y bienestar.
AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE ESENCIALES: Son aquellos que generalmente
pueden ser sintetizados por el organismo, pero en ciertas circunstancias se vuelven esenciales y
deben obtenerse de la dieta como: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, prolina y serina

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

 El código genético específica 20 l-α-aminoácidos: De 300 aminoácidos naturales,
solo 20 son las unidades básicas de las proteínas. Aunque el código genético de tres
letras podría codificar más de 20 aminoácidos, la redundancia limita los codones a estos
20 L-α-aminoácidos. Cada aminoácido puede representarse con abreviaturas de una o
tres letras. Algunas proteínas también contienen aminoácidos adicionales que resultan
de modificaciones de aminoácidos ya presentes.
 Los l-α-aminoácidos cumplen funciones metabólicas adicionales: además de servir
como “bloques de construcción” de las proteínas. La tirosina es precursor de hormonas
tiroideas y adrenalina; el glutamato actúa como neurotransmisor. La ornitina y citrulina
son intermediarios en la biosíntesis de urea, y la homocisteína y homoserina participan
en el metabolismo de aminoácidos.
 Los d-aminoácidos: Son aquellos que se forman naturalmente, D-serina y D-aspartato
en el cerebro humano, D-alanina y D-glutamato en bacterias grampositivas, y se
encuentran en péptidos y antibióticos de diversas especies. Bacillus subtilis excreta D-
metionina, D-tirosina, D-leucina y D-triptófano para desensamblar biopelículas,
mientras que Vibrio cholerae incorpora D-leucina y D-metionina en su peptidoglicano.
 Absorción de la luz: Los aminoácidos son incoloros porque no absorben luz visible.
Sin embargo, tirosina, fenilalanina y triptófano absorben luz ultravioleta de onda corta
(250-290 nm). El triptófano absorbe luz UV aproximadamente 10 veces más
eficientemente que fenilalanina o tirosina, por lo que contribuye en mayor medida a la
capacidad de la mayoría de las proteínas de absorber luz a 280 nm.

PÉPTIDOS: Los aminoácidos unidos, en un polipéptido, se denominan residuos de

aminoácidos dado que la formación del enlace peptídico es una reacción de deshidratación
 CLASIFICACIÓN:
Según el número de aminoácidos Según la estructura
 Oligopéptidos: Menos de 10 aminoácidos  Dipéptidos: 2 aminoácidos
 Péptidos: Entre 10 y 50 aminoácidos  Tripéptidos: 3 aminoácidos
 Polipéptidos: Entre 51 y 100 aminoácidos  Tetrapéptidos: 4 aminoácidos
 Proteínas: Más de 100 aminoácidos
ENLACE PEPTIDICO: Es un enlace tipo amida que se forma entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro, resultando en un dipéptido y la liberación de una
molécula de agua. El oxígeno del grupo carboxilo y dos hidrógenos del grupo amino se
eliminan para establecer el enlace. En el caso de un dipéptido de aspartato y serina, se utiliza el
sufijo “il” en el nombre, indicando que el aspartato está unido.

 El enlace peptídico presenta un carácter parcial de doble enlace : Lo que impide la

rotación entre el carbono de carbonilo y el nitrógeno α. Esto hace que los átomos de
oxígeno, carbono, nitrógeno y hidrógeno en el enlace sean coplanares. Esta semirrig idez
es crucial para el plegamiento de péptidos y proteínas, afectando su estructura
tridimensional.
 Los péptidos son polielectrólitos : Lo que significa que su formación implica la
pérdida de una carga positiva y una carga negativa. No obstante, los péptidos pueden
tener carga a pH fisiológico debido a sus grupos terminales carboxilo y amino, así como
a los grupos R que pueden ser ácidos o básicos. La carga neta de un péptido depende del
pH del entorno y de los valores pKa de sus grupos disociantes.

IMPORTANCIA BIOLÓGICA DE LOS PÉPTIDOS:

Péptidos Vasoactivos

Bradicinina: Se forma en la sangre a partir del Factor natriurético auricular: Se produce en el

bradicinógeno por enzimas proteolíticas. corazón ante presión arterial alta. Actúa como
Provoca contracción del músculo liso, aumenta diurético, hipotensor e inhibidor de renina-
la permeabilidad capilar, reduce la presión aldosterona, regulando el balance
arterial y está relacionada con el dolor. hidroelectrolítico y la tensión arterial.

Hormonas

Oxitocina: Se produce en el hipotálamo y se libera Insulina, Producida en el páncreas, facilita la

a la circulación. Estimula las contracciones entrada de glucosa a las células, estimula la
uterinas durante el parto, provoca la eyección de lipogénesis y el transporte de aminoácidos.
leche y favorece la lactancia. Disminuye la Glucagón, También pancreático, tiene efectos
actividad simpática y del eje hipotálamo-hipófisis- opuestos: aumenta la glucemia por glucogenólisis y
suprarrenal, aumentando opiáceos endógenos, lo gluconeogénesis.
que induce efectos anti-estrés como baja tensión
arterial, ritmo cardíaco, bienestar y relajación.

Neurotransmisores
Encefalinas: Producidas en el sistema límbico y la glándula pituitaria, inhiben la transmisión
del dolor al actuar sobre las fibras aferentes del dolor.