PROTEINAS
ENLACES COVALENTES. Son los enlaces más fuertes, están formados
por la compartición de un par de electrones entre átomos adyacentes
PUENTES DE HIDROGENO. Son interacciones relativamente débiles, pero no por ello cruciales,
se encuentran en el DNA, proteínas y en el agua.
El DNA está constituido por 4 bases (portadoras de la información genética) adenina,
guanina, cisteína y timina
Las proteínas
-Son polímeros lineales que están formados por aminoácidos (monómeros) y están
codificadas genéticamente.
las proteínas no se almacenan, pero tampoco se eliminan. Su degradación se dirige a formar
intermediarios metabólicos.
Funcionan como:
-Catalizadores (enzimas)
-Transportan y almacenan oxígeno (hemoglobina)
--Protección inmunológica
Un ɑ-aminoácido está constituido de un carbono ɑ unido a:
-un grupo amino
-un grupo ácido carboxílico
-un átomo de hidrógeno
-un grupo R
El carbono ɑ de la glicina no es quiral. La glicina es el aminoácido más pequeño.
La prolina no es aminoácido, es un iminiacido
Gracias a la tirosina y al triptófano podemos cuantificar, revisar si existen en algún liquido
proteínas
Los aminoácidos hidroxilados son la serina y la treonina
Los aminoácidos azufrados son la cisteína y la metionina
Los aminoácidos no están sueltos y están unidos por ENLACES PEPTÍDICOS formando
cadenas polipeptídicas
los enlaces peptídicos van de extremo amino terminal a carboxilo terminal
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
-Estructura primaria (Es secuencia de aminoácidos, indica con cuál inicia, continúa y con cual
se termina)
-Estructura secundaria (Las cadenas polipeptídicas se pueden plegar en estructuras regulares
como la hélice alfa, la hoja plegada beta, giros y bucles.
- Estructura terciaria: Define la forma tridimensional de las proteínas que están
compuestas por un solo polipéptido
-estructura cuaternarias: Describe cómo se ordenan las cadenas polipeptídicas que
componen las proteínas.
Enzimas
Son en su mayoría proteínas, sin embargo, no es exclusivo debido a que el
RNA ha mostrado también poder catalítico.
Se designa su nombre añadiendo el sufijo asa al nombre del sustrato o a una palabra
que describa su actividad
Se clasifican siguiendo los criterios establecidos por la EC comisión de enzimas y constan
de 4 numeros, la clase, la sub-clase, la sub-sub clase y características de la enzima
Que es un espectofotometro Los espectrofotómetros son instrumentos de medición del
color que se usan para capturar y evaluar el color.
Km es la concentración de sustrato a la cual se obtiene 1/2 de Vmax
V = Vmax [_S_]/
Km + [S]
1 Unidad de actividad enzimática se define como aquella
cantidad de enzima capaz de transformar 1 μmol de
sustrato por minuto
Si se duplica el valor de Km ¿se llegará a Vmax?
No, por que no es lineal, es una hipérbola
Dos tipos de inhibidores:
1. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo. Hay de dos tipos:
Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima
Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-
substrato o con ambos:
2. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
El inhibidor competitivo
aumenta la Km
Por acción del inhibidor disminuye la Vmax y el de Km
permanece constante
LIPIDOS
Los lípidos, como el colesterol, los triglicéridos y los ácidos grasos, son grasa y sustancias
como la grasa que el organismo usa como fuente de energía.
Las membranas biológicas son barreras que definen el interior y exterior de una célula
Evitan que se liberen al exterior moléculas generadas en el interior y que entren
moléculas no
deseadas.
El intercambio lo hace con un sistema de transporte. Estos sistemas proporcionan a las
membranas
una propiedad importante: La permeabilidad selectiva
Tienen un papel importante en la transducción de señales (actuán como mensajeros
intracelulares).
El nombre sistemático de un ácido graso se deriva del nombre de su cadena
hidrocarbonada
parental sustituyendo la terminación o por oico.
Las cadenas de los ácidos grasos en los sistema biológicos contienen un número par de
átomos de
carbono, generalmente entre 14-24.
los de 16-18 son los más abundantes
Los GPCR (receptores acoplados a proteínas G) son proteínas de la membrana
plasmática, que al ser
activadas por ligandos extracelulares de naturaleza muy diversa (neurotransmisores,
hormonas,
pequeños agentes químicos) transmiten señales al interior de la célula desencadenando
eventos
celulares determinantes para un gran número de procesos biológicos.
CARBOHIDRATOS
Son aldehídos o cetonas con múltiples grupos hidroxilo
Funciones:
Almacén de energía y metabolitos intermediarios
-glucógeno (animales)
-Almidón (plantas)
Están enlazados a muchas proteínas y lípidos
Los monosacáridos, los carbohidratos más sencillos, son aldehidos o cetonas que
contienen 2 o más
grupos hidroxilo
Los azúcares que se diferencian
únicamente en la configuración
de un centro asimétrico se
denominan epímeros
Disacáridos más abundantes: la sacarosa, la lactosa y maltosa
Los oligosacáridos se sintetizan
mediante la acción de enzimas específicas glicosiltransferasas que catalizan la formación
de enlaces glicosídicos.
Furano : cetosas y piranos: aldosas
Principios del metabolismo
El metabolismo consiste en una serie de reacciones químicas interconectadas que
comienzan con una molécula en particular y la
transforman en otra u otras moléculas.
Catabolismo. Se refiere a las reacciones que transforman combustibles en energía
celular
metabolismo
Anabolismo. Reacciones que precisan de energía (síntesis de glucosa,grasas o DNA)
Los eventos se llevan a cabo en el citosol y matriz mitocondrial
La glucólisis o vía de Embden-Meyerhof
Es la secuencia de reacciones que convierte una molécula de glucosa
en dos moléculas de piruvato con la producción neta de 2 moléculas
de ATP.
La etapa 1 consta de tres pasos:
Una fosforilación, una isomerización y una
segunda fosforilación
La segunda etapa comienza con la división de la fructosa 1,6 bisfosfato en dos triosas
por la aldolasa
En la glucólisis son 3, catalizadas por:
-La hexoquinasa
-Fosfofructoquinasa
-Piruvato quinasa
la fosfofructoquinasa es la enzima reguladora más importante de la glucólisis
Gluconeogénesis
Es la síntesis de glucosa a partir de precursores no glicídicos
como el piruvato y el ácido láctico.
El ciclo de Krebs es la vía final común para la
oxidación
de las moléculas energéticas (carbohidratos, ácidos
grasos y aminoácidos)
El piruvato generado en la glucólisis se transporta al interior de la mitocondria
(matriz mitocondrial)
La función del ciclo es suministrar electrones de alta energía a partir de
moléculas combustibles
enzimas regulatorias en el ciclo de Krebs : succinyl CoA, citrato, alfa ketoglutarato,
oxalacetato
bombeadores de protones: NADH-Q oxidoreductasa, q-cytocromo c oxidoreductasa,
citocromo C oxidasa
que genera el ciclo de Krebs; NADH, FADH2 Y GTP
En los mamíferos. El centro de acumulacíon de los triacilgliceroles es
el citoplasma de las células adiposas
Las lipasas se encargan de fragmentar los triacilgliceroles en un glicerol y 3 ácidos grasos
El Acil CoA (ácido graso activado)
Vía de la β-oxidación de los ácidos grasos: ocurre una oxidación, una hidratación,
oxidación y la tiolisis
Transaminasas
La aspartato aminotransferasa, una de las más importantes de este tipo cataliza la
transferencia del grupo amino del
aspartato al α-cetoglutarato.
Aspartato + α-cetoglutarato oxalacetato + glutamato
La alanina aminotransferasa cataliza la transferencia del grupo amino de la alanina al α-
cetoglutarato
Alanina + α-cetoglutarato piruvato + glutamato
Ciclo de la urea
La síntesis de la urea en el hígado es la vía principal de eliminación
de NH4
+
Todos los defectos del ciclo de la urea conducen a [NH4
+] elevada
en sangre (hiperamonemia)
la teoría de Peter Michaell : teoría quimiosmotica, explica que la mayor parte de la
síntesis de atp en la respiración celular se produce gracias a un gradiente electroquímico
entre la membrana interna y el espacio intermembrana de la mitocondria
F0: canal donde los protones pasan
F1: sub unidad catalítica
3 ejemplosde transportadores de electrones: FMN, Fe-s, FAD
El aspartato da el nitrógeno en la urea
La seriona y treonina son aminoácidos que se desaminan directamente
