UNIVERSIDAD TÉCNICA DE AMBATO

FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERÍA

EN ALIMENTOS Y BIOTECNOLOGÍA
CARRERA DE INGENIERÍA EN ALIMENTOS

Extracción de gelatina mediante ácido acético utilizando como materia prima

desechos de curtiembres.

Trabajo de Titulación, modalidad Proyecto de Investigación previo a la obtención de

título de Ingeniera en Alimentos, otorgado por la Universidad Técnica de Ambato, a
través de la Facultad de Ciencia e Ingeniería en Alimentos y Biotecnología.

Por: Liliana Mishell Casa Quinapallo

Tutor: MSc. Daniel Alfonso Cabrera Valle

Ambato – Ecuador

Enero 2021
 APROBACIÓN DEL TUTOR

MSc. Daniel Alfonso Cabrera Valle

CERTIFICA:

Que el presente trabajo de titulación ha sido prolijamente revisado. Por lo tanto,

autorizo la presentación de éste Trabajo de Titulación bajo la Modalidad Proyecto de
Investigación, el mismo que corresponde a las normas establecidas en el Reglamento de
Títulos y Grados de la Facultad de Ciencia e Ingeniería en Alimentos y Biotecnología.

Ambato, 11 de enero del 2021

Firmado electrónicamente por:

DANIEL ALFONSO
CABRERA VALLE

…………………………………………
MSc. Daniel Alfonso Cabrera Valle
C.I.1802561595
TUTOR

ii
 DECLARACIÓN DE AUTENTICIDAD

Yo, Liliana Mishell Casa Quinapallo manifiesto que los resultados obtenidos en el
presente Trabajo de Titulación modalidad Proyecto de Investigación, previo a la
obtención del título de Ingeniera en Alimentos, son absolutamente originales, auténticos
y personales; a excepción de las citas bibliográficas.

……………………………………
Liliana Mishell Casa Quinapallo
C.I. 050355436-2
AUTORA

iii
 APROBACIÓN DEL TRIBUNAL DE GRADO

Los suscritos Profesores Calificadores, aprueban el presente Trabajo de Titulación,

modalidad proyecto de investigación, el mismo que ha sido elaborado de conformidad
con las disposiciones emitidas por la Facultad de Ciencia e Ingeniería en Alimentos y
Biotecnología de la Universidad Técnica de Ambato.

Para constancia firman:

Firmado electrónicamente por:

LILIANA
ALEXANDRA
…………………………………………
CERDA MEJIA

Presidente del Tribunal

Firmado electrónicamente por:

JOSE HOMERO
VARGAS LOPEZ
…………………………………………
Dr. José Homero Vargas López
C.I.: 1801978048

Firmado electrónicamente por:

ORESTES DARIO
LOPEZ HERNANDEZ
………………………………………..
Dr. Orestes Darío López Hernández
C.I.: 1754784864

Ambato, 11/ 01/2021

iv
 DERECHOS DE AUTOR

Autorizo a la Universidad Técnica de Ambato, para que haga de este Trabajo de

titulación o parte de él, un documento disponible para su lectura, consulta y procesos de
investigación, según las normas de la Institución.

Cedo los Derechos en línea patrimoniales de mi Trabajo de Titulación, con fines de

difusión pública, además apruebo la reproducción de este, dentro de las regulaciones de
la Universidad, siempre y cuando esta reproducción no suponga una ganancia
económica y se realice respetando mis derechos de autor.

……………………………………
Liliana Mishell Casa Quinapallo
C.I. 050355436-2
AUTORA

v
 DEDICATORIA

A mis padres, por su amor, trabajo y sacrificio en todos estos años gracias a ustedes he
logrado llegar hasta aquí y convertirme en lo que soy. Ha sido un orgullo y privilegio
ser su hija, son los mejores padres.

A mis hermanas (Seydi y Gatita) por estar siempre presentes acompañándome y

motivándome moralmente en todo este transcurso de mi etapa como estudiante, al
aconsejarme en todo momento y siendo mis cómplices de vida.

Liz mi mejor amiga de carrera universitaria gracias a su amistad desconsidera y el

apoyo que me ha brindado en esta travesía.

Especialmente a Alexis que, aunque no sabe qué hacer cuando me rompo, se quedó a
mi lado y en sus ojos pude evidenciar el deseo de salvarme y eso es más que suficiente.

vi
 AGRADECIMIENTO

A Dios por brindarme salud y la capacidad para seguir adelante en diferentes etapas
de mi vida, por darme la oportunidad de hacer las cosas hoy mejor que ayer.

A mis padres y hermanos/as por su apoyo incondicional cuando mis ánimos decaían,
por darme palabras de aliento y un abrazo reconfortante para renovar energías, de
verdad los aprecio.

A mi tutor ING. DANIEL CABRERA, persona de gran sabiduría quien se ha esforzado

por ayudarme a llegar al punto en el que me encuentro, debido a su apoyo y
comprensión me guio a través de cada una de las etapas de este proyecto para alcanzar
los resultados que buscaba.

También quiero agradecer a mis nobles docentes de mi querida FACULTAD DE CIENCIA

E INGENIERIA EN ALIMENTOS Y BIOTECNOLOGÍA, por brindarme todos
los recursos y herramientas que fueron necesarios para llevar a cabo el proceso de
investigación. Sencillo no ha sido el proceso, pero gracias a las ganas de trasmitirme
sus conocimientos y dedicación que los ha regido, he logrado importantes objetivos
como culminar el desarrollo de mi tesis y obtener una afable titulación, no hubiese
podido arribar a estos resultados de no haber sido por su incondicional ayuda.

vii
 ÍNDICE GENERAL DE CONTENIDOS

APROBACIÓN DEL TUTOR ...................................................................................................... ii

DECLARACIÓN DE AUTENTICIDAD .................................................................................... iii
APROBACIÓN DEL TRIBUNAL DE GRADO ........................................................................ iv
DERECHOS DE AUTOR ............................................................................................................. v
DEDICATORIA........................................................................................................................... vi
AGRADECIMIENTO .................................................................................................................vii
ÍNDICE DE TABLAS .................................................................................................................. x
ÍNDICE DE FIGURAS ................................................................................................................. x
ÍNDICE DE ECUACIONES ........................................................................................................ xi
RESUMEN ..................................................................................................................................xii
ABSTRACT ...............................................................................................................................xiii
1.1. Antecedentes investigativos............................................................................................. 1
Epidermis .............................................................................................................................. 2
Dermis o corium .................................................................................................................... 2
Tejido subcutáneo o endodermis ........................................................................................... 3
1.2. Objetivos ............................................................................................................................... 9

1.2.1. General ........................................................................................................................ 9

1.2.2. Específicos .................................................................................................................. 9
1.3. Hipótesis ................................................................................................................................ 9

1.3.1. Hipótesis Nula ............................................................................................................. 9

1.3.2. Hipótesis Alternativa ................................................................................................... 9
1.4. Señalamiento de variables ................................................................................................. 10

1.4.1. Variable Independiente ............................................................................................. 10

1.4.2. Variable Dependiente ................................................................................................ 10
2.1. Materia Prima .................................................................................................................... 11

2.2. Caracterización de materia prima ......................................................................................... 11

2.2.1. Determinación de humedad ....................................................................................... 11

2.2.2. Determinación de proteína ........................................................................................ 12
2.3. Extracción de la gelatina ...................................................................................................... 13

viii
 2.3.1. Recepción de pieles ................................................................................................... 13
2.3.2. Pelambre .................................................................................................................... 13
2.3.3. Cortado ...................................................................................................................... 14
2.3.4. Recolección de muestras ........................................................................................... 14
2.3.5. Lavado ....................................................................................................................... 14
2.3.6. Neutralización ........................................................................................................... 14
2.3.7. Cortado ...................................................................................................................... 14
2.3.8. Extracción.................................................................................................................. 14
2.3.9. Neutralización ........................................................................................................... 15
2.3.10 Secado ...................................................................................................................... 15
2.4. Diseño Estadístico ................................................................................................................ 16

2.5. Análisis Estadístico .............................................................................................................. 17

RESULTADOS Y DISCUSIÓN ............................................................................................... 18

3.1. Análisis Físico-Químico ....................................................................................................... 18

3.2 Extracción de Gelatina .......................................................................................................... 19

3.3 Verificación de la Hipótesis .................................................................................................. 22

CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES ...................................................................... 24

4.1 Conclusiones ......................................................................................................................... 24
4.2 Recomendaciones .................................................................................................................. 24
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS .................................................................................... 26
Anexo 1. Desechos de una curtiduría en Ambato ....................................................................... 31

Anexo 2. Fotografía de muestras................................................................................................. 32

Anexo 3. Fotografía de muestra lavadas y cortadas de a 1-2cm2. ............................................... 32

Anexo 4. Muestras sumergidas en ácido acético. ........................................................................ 33

Anexo 5. Muestras sumergidas en ácido acético después de 24h. .............................................. 33

ix
 ÍNDICE DE TABLAS

Tabla 1. Tipos de aminoácido presentes en el colágeno. 6

Tabla 2. Factores y niveles del diseño experimental. 16

Tabla 3. Valores de pH según el tipo de concentración de ácido acético y tipo de

rechazo. 16

Tabla 4. Combinaciones y número de tratamientos aplicados. 17

Tabla 5. Resultados de humedad y proteína de desechos. 18

Tabla 6. Cantidad de gelatina y pH respecto a la concentración de ácido acético. 19

Tabla 7. Tabla ANOVA. 22

ÍNDICE DE FIGURAS

Figura 1. Denominaciones de las distintas partes del cuero. 1

Figura 2. Identificación de partes con las que se trabajó. 2

Figura 3. Estructura del colágeno. 5

Figura 4. Composición de vertebras de bovinos. 8

Figura 5. Composición de glándulas mamarias de bovinos. 8

Figura 6. Metodología de Extracción. 15

Figura 7. Variación de pH y peso en muestras después de la extracción de gelatina

a diferentes concentraciones de ácido. 20

Figura 8. Gráfica de intersección. 22

x
 ÍNDICE DE ECUACIONES

Ecuación 1. Porcentaje de materia seca. 11

Ecuación 2. Porcentaje de humedad. 11

Ecuación 3. Porcentaje Kjeldahl nitrógeno. 12

Ecuación 4. Porcentaje de proteína cruda. 12

xi
 RESUMEN

El trabajo de investigación es presentado como una alternativa para extraer gelatina

utilizando como base desechos provenientes de curtidurías, empresas dedicadas a la
transformación de piel a cuero. Los desechos generados (colas, retal y carnaza) en estas
industrias representan grandes cantidades, llegando a tener valores de colas 28 800
unidades al mes, carnaza 150 720 kg al mes y retal 8 321 kg al mes. En la actualidad
estos desechos son llevados al relleno sanitario mediante un gestor ambiental. Se
utilizaron técnicas experimentales útiles para la obtención de un mayor rendimiento, y
un menor impacto ambiental.

Se realizó el análisis de proteína para cada muestra, obteniendo un 30,4 % en colas, el

22,6 % en retal y carnaza con 9,42 %; valores elevados debido a la composición propia de
los residuos. Se observó el comportamiento de estos subproductos con diferentes
concentraciones de ácido acético (0,5-1 mol por litro), por un período de 24 horas. Se
presentan 18 tratamientos, siendo el T16 (Concentración de ácido 1 mol por litro) el mejor
para colas, para el retal con el T12 (Concentración de ácido 0,8 mol por litro) y carnaza T8
(Concentración de ácido 0,7 mol por litro). Después de la segunda neutralización, los
valores de pH para estas concentraciones se encuentran en el rango de la metodología
seguida, además, se requiere de mayor concentración de ácido para las colas debido a la
presencia de diferentes tipos de colágenos en la muestra.

Palabras Clave: Gelatina, colágeno, colas, residuos sólidos, subproductos bovinos,

carnaza.

xii
 ABSTRACT

The research work is presented as an alternative to extract gelatin using as a base waste
from tanneries, companies dedicated to the transformation of leather to leather. The
waste generated (glues, scraps and meat) in these industries represents large quantities,
reaching values of glues 28,800 units to the month, meat 150 720 kg to the month and
scrap 8,321 kg to the month. Currently, these wastes are taken to the sanitary landfill
through an environmental manager. Useful experimental techniques were used to obtain
a higher yield and a lower environmental impact.

The protein analysis was carried out for each sample, obtaining 30.4% the porcentage in
tails, the 22.6% the porcentage in remnant and bait with 9.42% the porcentage; high
values due to the composition of the waste itself. The behavior of these by-products was
observed with different concentrations of acetic acid (0.5-1 mole per liter ), for a period
of 24 hours. 18 treatments are presented, the most optimal for tails T16 (1 mole per liter
acid concentration), T12 remnant (0.8 mole per liter acid concentration) and T8 bait (0.7
mole per liter acid concentration), at these concentrations the pH values after the second
neutralization are in the range of the control taken, a higher acid concentration is
required for the tails due to the presence of different types of collagens in the sample.

Keywords: Gelatin, collagen, solid waste, bovine by-products, bait.

xiii
 CAPITULO 1
MARCO TEÓRICO

1.1. Antecedentes investigativos

1.1.1. Curtido
El curtido es el proceso de transformación de piel a cuero, se requiere una serie de
pasos: recepción, remojo, descarnado, pelambre, dividido, desencale, piquelado,
curtido, escurrido. Es necesario considerar que en las diferentes etapas se tienen
desechos. En la etapa del divido se estima 374,8 kg de generación de residuos por
cada 1.000 kg de piel procesada (Monroy Ávila, Peña Monroy, & Garzón
Cortes, 2019). En esta etapa la epidermis es cortada posteriormente trabajada en
cuero; la capa intermedia, los recortes de piel, son idóneos para la producción de
gelatina, aquí se tienen desechos como: sebo, carnaza, colas y retal.

Para identificar las partes del cuero (Figura 1), se debe tener presente las siguientes
definiciones.

Flor: Superficie del cuero que corresponde al lado del pelo una vez que esta ha sido
eliminada.

Carnaza: Superficie del cuero opuesto a la flor.

Retal: Es considerado como los cortes sobrantes de la piel una vez curtida, recortes
de la piel (ubres y cuello).
Colas: La piel bovina viene con la cola la cual no es utilizada en el proceso de
curtiduría.

Figura 1. Denominaciones de las distintas partes del cuero.

Fuente: NTE INEN 936, (1984).

1
 Retal

Carnaza Colas

Figura 2. Identificación de partes con las que se trabajó.

La constitución histológica de la piel se determina mediante exámenes

microscópicos de cortes transversales (Adzet, J. 2005). En la piel fresca se pueden
distinguir tres partes superpuestas que son: epidermis, dermis y tejido subcutáneo.

Epidermis
Es la parte del pelo, siendo la parte más superficial o externa de la piel y su función
es de revestimiento, esta es eliminada en la operación de pelambre (Pilco, 2007).

Dermis o corium
Es la parte que se transforma en cuero, está ubicada por debajo de la epidermis y
está separada de ella por la membrana hialina (contiene el típico poro o grano,
dependiendo del animal). En posteriores etapas del curtido se denomina a esta
sección como flor, contiene 2 regiones una capa capilar y reticular.

La capa capilar
Posee fibras elásticas, vasos sanguíneos, terminaciones nerviosas y fibras de
colágeno.

Una capa reticular

Contienen células conjuntivas y fibras de colágeno oblicuas y más gruesas que las
de la capa anterior.

2
Tejido subcutáneo o endodermis

Es un tejido conjuntivo que contiene grandes lóbulos de tejido graso limitados por
tabiques de fibras colágenas delgadas y escasas fibras elásticas, a esta sección se la
denomina carnaza.

1.1.2. Gelatina

La gelatina se extrae del tejido conectivo de pieles procedentes de bovinos cerdos,

pescado y huesos de animales. Con el paso del tiempo algunos autores plantean la
posibilidad de producir gelatina recombinante a partir de microorganismos
genéticamente modificados para eliminar las variables asociadas al uso de material
de tejidos (Serna, Pineda, & Ayala, 2007).

La gelatina es un derivado del colágeno que se obtiene a partir de hidrólisis térmica

parcial controlada, bajo condiciones específicas de temperatura solvente y pH, al
ser una proteína fibrosa desnaturalizada es un biopolímero funcional, que posee
amplia aplicación en las industrias de alimentos, farmacia y fotografía (Ahmad &
Benjakul, 2011).
Se extrae en su mayor parte de pieles de vacuno y porcino, las propiedades
reológicas dependen de la materia prima, de su pretratamiento (alcalino o ácido),
del método de extracción, de la concentración de la solución y del método de
secado (Serna, Velásquez , & Ayala, 2010).
De acuerdo con Morrera (2007), la piel de bovinos cuenta con un 33% de proteína
y que de esta el 95% se trata de colágeno, se encuentran en menor cantidad también
proteínas como: elastina, la queratina, las albúminas y las globulinas.

[Link] Procesos de extracción de gelatina

Existen dos procesos de producción de gelatina: el ácido y el básico. El primero somete

a huesos y piel en una solución ácida diluida por un período predeterminado; se lava
con agua fría y se genera un producto con un punto isoeléctrico de 6-9. En el proceso
alcalino los huesos deben ser desmineralizados por lo que se suspenden en una solución
de sosa por un período de 60 días, en tanto las pieles se remojan por

3
períodos menores, posteriormente se realiza un lavado exhaustivo obteniendo un
punto isoeléctrico del producto entre 4.8 y 5.2 (Badui Dergal, 2006).

La gelatina que proviene del colágeno por su desnaturalización limitada posee un

biopolímero de alto peso molecular, obteniendo varias propiedades funcionales:
capacidad de formación de película, la capacidad de retención de agua, la
formación de espuma y las propiedades emulsionantes, calificándolo como un
componente importante en alimentos, medicina, farmacia, fotografía y cosméticos
(Ahmada, y otros, 2018)

1.1.3. Proteínas

Las proteínas son cadenas de aminoácidos (polímeros) que desempeñan un papel

fundamental en los seres vivos, al ser biomoléculas, están formadas por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (Prockop y Guzmán, 1981).

De acuerdo a su conformación, existen proteínas globulares y fibrosas, el colágeno

es un ejemplo de este último tipo, es una fibra abundante en la mayoría de
organismos vivos, se caracteriza por su alta resistencia y por soportar cargas de
entre 10 y 40 Kg, (Eluk, 2006).

[Link]. Colágeno

El colágeno posee una fibra denominada monómero de colágeno, que es una

molécula de tropocolágeno tiene forma de varilla de 300 nm de longitud y 1.5 nm
de diámetro. Esta molécula tiene en su estructura tres hélices polipetídicas levógiras
(denominadas cadenas α), al unirse estas cadenas forman una superhélice dextrógira
(Figura 3). Las hélices polipeptídicas y superhélice se encargan de evitar el
desenrollamiento de las tres cadenas polipeptídicas (Lugo, 2006).

4
 Figura 3. Estructura del colágeno.
Fuente: (Lugo, 2006).

En la Figura 3, la hélice del colágeno posee una estructura secundaria especial que sólo
se encuentra en esta proteína. (a) La secuencia repetitiva del tripéptido Gly-X-Y adopta
una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta. (b) Modelo de esferas de
la hélice de colágeno mostradas en a. (c) Tres de estas hélices se enrollan entre ellas de
forma dextrógira. (d) Superhélice de tres cadenas del colágeno vista desde un extremo,
en una representación de bolas y varillas (Lugo, 2006).

Es necesario entender la estructura de la molécula del colágeno para poder entender

la estructura química de la gelatina, el colágeno es una proteína compuesta de
aminoácidos naturales enlazados entre sí siguiendo una secuencia específica (Lugo,
2006).

Los aminoácidos al ser sustancias anfóteras soportan una particular forma de

condensación que se denomina enlace peptídico. Este tipo de enlace se ve
fuertemente afectado por ácidos o bases, siendo así muy sensible al pH de las
sustancias con las que esté en contacto (Bailach et alt, 2012).

Según Tambir (2018) la molécula del colágeno cuenta con el siguiente esquema:

Gly – X – Y – Gly – X – Y – Gly – X – Y – Gly – X – Y – Gly – X – Y – Gly – X

–Y

5
En las posiciones X e Y se suele encontrar prolina e hidroxiprolina, contiene tres
cadenas de proteína distintas, estas a su vez poseen una molécula del aminoácido
glicina cada tres posiciones, representando así el 33% de sus aminoácidos, en
menor cantidad está la prolina con un 13% (Lugo, 2016).

El colágeno está constituido por unos 20 aminoácidos, dependiendo del tipo de

animal y de su juventud, con cadenas laterales no polares, polares, ácidas y básicas,
como se detalla en la Tabla 1.

Tabla 1. Tipos de aminoácido presentes en el colágeno.

GRUPO FUNCIONAL AMINOÁCIDO

No Polares

-H Glicina

-CH3 Alanina

-CH(CH3)2 Valina

- CH2CH(CH3)2 Leucina

-CH(CH3)2 Isoleucina

Prolina

Fenilalanina

-( CH2)SH3 Metionina

Polares

-C2OH Serina

-CH(OH)CH3 Treonina

6
 Tirosina

Grupo ácidos

-CH2COOH Ácido Aspártico

-(CH2)2COOH Ácido Glutámico

Básicos

Arginina

Histidina

-(CH2)2CH(OH)CH2NH2 Hidroxilisina

Fuente: Hidalgo, (2013),

El tratamiento ácido elimina el material no colagenoso de la materia prima, se aprecia

el hinchamiento de las partículas fibrosas de colágeno a causa de esto debilita las
uniones de las cadenas proteicas por hidrólisis topoquímica, efectuándose la ruptura
final de uniones covalentes presentes en los monómeros de colágeno, conservando un
elevado peso molecular (Serna, Pineda, & Ayala, 2007).

[Link]. Estructura de piel bovina

Colas: El colágeno al ser una proteína estructural ayuda a formar huesos y

tendones (López, 2014). En la Figura 4 se aprecia los huesos formados con ayuda
del colágeno denominadas vertebras caudales o coccígeas, estas se localizan al final
de la columna vertebral correspondiente a la cola de los animales vertebrados, en
las mismas se cuenta con la presencia de articulaciones cartilaginosas.

7
 Figura 4. Composición de vertebras coccígeas de bovinos.
Fuente: (INT, 2016).

Existen diversos tipos de colágeno estos dependerán de la parte en donde se hallen,

entre estos se tiene el de tipo I presente en hueso, los de tipo II presente en
cartílagos y los de tipo III presente en piel (Bernales, 2004).

Según León (2009) en las vértebras coccígeas de bovinos se localiza al colágeno

tipo I mientras que, en las articulaciones cartilaginosas se halla colágeno tipo II, por
lo tanto, estos valores se sumarian a las fibras de colágeno del corium y tejido
subcutáneo.

Retal: Siendo los sobrantes de la piel una vez curtida, aquí se hallan recortes
como: cuello y ubres, El retal compone pedazos de cortes, en su mayoría está
compuesto por glándulas exocrinas, en la Figura 5 se contemplan los tejidos que
conforman esta sección de manera coronal, por lo que la estructura química del
mismo resulta más compleja.

Figura 5. Composición de glándulas mamarias de bovinos.

Fuente: Micheau, Hoa & Borofka, (2020).

8
Carnaza: Corresponde a la cara interna de la piel que estuvo en contacto con el
músculo y grasa animal.

1.1.4. Humedad

El contenido de humedad es, generalmente, un índice de estabilidad del producto.

El agua libre es la forma predominante, la cual se libera con facilidad por los
diversos métodos de secado, mientras que el agua ligada, está precisamente
combinada a alguna estructura química de las proteínas, mismas que poseen
también una capacidad de retención de agua, esta se ve afectada por factores como
el pH, fuerza iónica, tipos de sales y temperatura (Fennema, 2000).

1.2. Objetivos

1.2.1. General

• Evaluar la extracción de gelatina utilizando como materia prima desechos

de curtiembres con el uso de ácido acético

1.2.2. Específicos

• Caracterizar la materia prima mediante análisis fisicoquímicos.

• Identificar el mejor método de extracción mediante ácido.

1.3. Hipótesis

1.3.1. Hipótesis Nula

H0: La concentración de ácido acético (0,5-1 mol/l) y el tipo de residuo (carnaza,

retal y colas) no influyen en los valores de pH.

1.3.2. Hipótesis Alternativa

H1: H0: La concentración de ácido acético (0,5-1 mol/l) y el tipo de residuo

(carnaza, retal y colas) influyen en los valores de pH.

9
1.4. Señalamiento de variables

1.4.1. Variable Independiente

• Gelatina a partir de carnaza

• Gelatina a partir de colas
• Gelatina a partir de retal
• Concentración de ácido acético

1.4.2. Variable Dependiente

• pH

10
 CAPITULO II

MATERIALES Y MÉTODOS

2.1. Materia Prima

La materia prima es proveniente de la provincia de Tungurahua de una las

curtiembres existentes en el Parque Industrial, se utilizaron los desechos que genera
dicha empresa: carnaza, colas y retal de origen bovino. Posterior al lavado de la
Flor (en base a la formulación establecida por la empresa), se utilizaron los residuos
para el análisis proximal.

2.2. Caracterización de materia prima

2.2.1. Determinación de humedad

La humedad se determinó de acuerdo con la norma (NTE INEN 565, 1983). Se

pesaron 3 g de muestra molida en una cápsula vacía y tarada, se introdujo en una
estufa secándola a una temperatura de 105 °C ± 1 °C por 24 horas, hasta obtener un
peso constante. Finalmente, se enfrió en un desecador y se pesó. Todos los ensayos
se realizaron por duplicado. El contenido de materia seca se obtuvo utilizando las
siguientes ecuaciones:

Ecuación 1.
Dónde:
m1 = peso de la cápsula (g)
m2= peso de la muestra + cápsula (g)

m3= peso de la muestra seca + cápsula (g)

Ecuación 2.

11
2.2.2. Determinación de proteína

La cantidad de proteína se determinó basándose en la norma AOAC (2016) para

carne y productos cárnicos. Para esto se pesaron 3 g de las muestras y se añadieron
dos pastillas Kjeldahl y 20 mL de ácido sulfúrico (H2SO4). La muestra preparada se
llevó a ebullición por el lapso de una hora, hasta que ocurra un cambio de
coloración que va desde rojo opaco a verde.

Después la muestra se enfrió y se añadieron 70 mL de agua destilada, luego de

enfriar se añadieron 50mL de hidróxido de sodio (NaOH) 40% (p/v), esta solución
se introdujo en un destilador de proteína Vapodest Gerhardt (TT625, España)
conjuntamente con 30 mL de ácido bórico (H3BO3) 1N contenido en un matraz para
ser filtrado, este filtrado se tituló con ácido clorhídrico (HCl) 0.1 mol/L hasta llegar
a un color rosa ligero. El contenido de proteína se calculó con la siguiente ecuación:

Ecuación 3.

.
Ecuación 4.

Donde:

Vs = Volumen (ml) de ácido estandarizado para valorar una prueba.

VB = Volumen (mL) de ácido estandarizado usado para valorar el blanco

del reactivo.
M = Molaridad de HCl estándar.
14.01 = Peso atómico del nitrógeno N.
W = Peso (g) del estándar de prueba.
10 = Factor para convertir mg/g en porcentaje.

12
2.3. Extracción de la gelatina

En primera instancia, las pieles que se receptan en todas las curtiembres deben
cumplir con la norma (NTE INEN 1809,1991), en la cual se establecen los
requisitos que deben efectuarse en las pieles bovinas frescas o saladas del sacrificio
normal, emergente o del rescate de reses muertas fortuitamente y pertenecientes a
las especies bovina entre otras.

Posteriormente se someten las pieles crudas con agua para limpiarlas, acto seguido
se realiza el apelambrado o depilación, se elimina el pelo mediante un proceso
químico como lo señala la NTE INEN 1870 (1994), es necesario considerar las
formulaciones que se utilizan en el lavado para eliminar todo tipo de piel y folículos
especialmente de las colas.

A continuación, se detalla la secuencia de pasos que se efectuaron para la

extracción de gelatina, de manera conjunta con los parámetros que se deben tomar
en cuenta en cada etapa. En la figura 3 se encuentra una secuencia de los pasos.

2.3.1. Recepción de pieles

La piel animal llega a la curtiembre, en donde se procede a salar con el propósito de
alcanzar una humedad de 60-65% de agua, este proceso protege la estructura de la
piel y evita los ataques bacterianos (Serna, Pineda, & Ayala, 2007).

2.3.2. Pelambre
Es el proceso que tiene por objetivo la remoción del pelo, se lo realiza por vía
enzimática o química. La primera es un depilado por putrefacción aplicando
cantidades dosificadas de enzimas derivadas de bacterias o proteasas de hongo,
mientras que, por vía química se utiliza sulfuro de sodio, sulfhidrato de sodio, entre
otros, en esta la temperatura no debe sobre pasar los 30 ºC (Serna, Pineda, &
Ayala, 2007).

El pelambre se efectuó vía química utilizando hidróxido de calcio, sulfuro sódico,

sulfhidrato de sodio, aminas e hidróxido de sodio, los químicos a utilizar son
pesados según lo indica la formulación con la que se trabaje, de esta manera
provoca el aflojamiento de la estructura fibrosa de la piel (Ortiz & Lumbí, 2016).

13
2.3.3. Cortado

Posteriormente las pieles que salieron del proceso de pelambre pasan por la
máquina de descarne con el fin de eliminar carnosidades y grasas, también realizan
manualmente los cortes de partes correspondientes al cuello, la cola y las
extremidades, aquí se separan la carnaza, retal, colas y sebo.

2.3.4. Recolección de muestras

Una vez separados en contenedores los desechos, se procede a recolectar el material

con el que se va a trabajar es carnaza, retal y colas.

2.3.5. Lavado

Las muestras son lavadas con agua destilada para eliminar cualquier tipo de residuos
físicos (tierra y residuos de pelo). El lavado se lo realiza mínimo por 30 minutos.

2.3.6. Neutralización

Por los productos utilizados en la etapa de pelambra las pieles tienden a un pH

básico, con ayuda de agua corriente se debe hasta alcanzar un pH de 6-7.

2.3.7. Cortado

La materia prima se cortó en trozos pequeños aproximadamente de 1 a 2 cm2, esto

ayuda a tener mayor área superficial en contacto con el reactivo que se utilizará
posteriormente.

2.3.8. Extracción

Para extraer gelatina se utilizó el método tipo A (ácido) en el cual las piezas de cada
muestra delimitadas se sumergen en una concentración de ácido acético (0.5-1
mol/l), con un lapso de 24 horas. Esta vía elimina el material no colagenoso de la
materia prima (carnaza, retal y colas), en el cual se puede apreciar el hinchamiento
de las partículas fibrosas de colágeno efectuándose la ruptura final de uniones
covalentes presentes en los monómeros de colágeno, manteniendo la proteína un
elevado peso molecular (Serna, Pineda, & Ayala, 2007).

14
2.3.9. Neutralización

Se realiza la segunda neutralización con agua destilada a cada muestra, hasta

conseguir un pH en el rango de 5-6 (Serna, Pineda, & Ayala, 2007).

2.3.10 Secado

Se llevaron a secar las muestras en una estufa, el proceso se realizó en tres etapas
con temperaturas diferentes (70, 75 y 80 ° C) durante 5 h cada uno (Dwi,
Suharjono, Yuny & Yudi, 2016).

PIEL BOVINA RECEPCIÓN

QUÍMICO O
PELAMBRE 24 horas
ENZIMATICO

Colas, retal,
CORTADO
Carnaza

RECOLECCIÓN Muestras

AGUA DESTILADA LAVADO 30 min

CON AGUA
NEUTRALIZACIÓN pH 6-7
CORRIENTE

En piezas de
CORTADO
1-2 cm^2

ÁCIDO ACÉTICO
EXTRACCIÓN 24 horas
0,5-1M

AGUA DESTILADA NEUTRALIZACIÓN pH 5-6

(70, 75 y 80)ºC 5 h
SECADO
cada uno

Figura 6. Metodología de Extracción.

Fuente: (Serna, Pineda, & Ayala, 2007)

15
2.4. Diseño Estadístico

El presente trabajo está compuesto de una sección experimental, en la cual se

utilizó un diseño de dos factores, evaluando los diferentes desechos y concentración
de ácido acético, con dos réplicas con el fin de extraer una interpretación eficaz de
los resultados obtenidos con los factores de estudio.

Tabla 2. Factores y niveles del diseño experimental.

Factores Niveles
a0 = 0.5 mol/l
a1 = 0,6 mol/l
a2 = 0,7 mol/l
a3= 0,8 mol/l
a = concentración de ácido acético a4 = 0,9 mol/l
b = tipo de rechazo a5 = 1 mol/l
b0 = colas
b1 = carnaza
b2 = retal
Elaborado por: Liliana Casa

Tabla 3. Valores de pH según el tipo de concentración de ácido acético y tipo de

rechazo.

Tipo de rechazo
Concentración Colas (b0) Carnaza (b1) Retal (b2)
(mol/l) R1 R2 R1 R2 R1 R2
a0 0,5 7,6 7,7 6,9 6,8 7 7
a1 0,6 7,5 7,2 6,6 6,8 6,9 6,6
a2 0,7 7,4 7,5 5,5 5,3 6,4 6,6
a3 0,8 7,2 7,1 5 5,2 6 6,2
a4 0,9 6,3 6,3 3,4 3,7 4,6 4,5
a5 1 6 6 3,9 3,5 4,4 4,5

Elaborado por: Liliana Casa

16
 Tabla 4. Combinaciones y número de tratamientos aplicados.

Combinaciones Tratamiento R1 R2
a0b0 T1 7,6 7,7
a0b1 T2 6,9 6,8
a0b2 T3 7 7
a1b0 T4 7,5 7,2
a1b1 T5 6,6 6,8
a1b2 T6 6,9 6,6
a2b0 T7 7,4 7,5
a2b1 T8 5,5 5,3
a2b2 T9 6,4 6,6
a3b0 T10 7,2 7,1
a3b1 T11 5 5,2
a3b2 T12 6 6,2
a4b0 T13 6,3 6,3
a4b1 T14 3,4 3,7
a4b2 T15 4,6 4,5
a5b0 T16 6 6
a5b1 T17 3,9 3,5
a5b2 T18 4,4 4,5

Elaborado por: Liliana Casa

2.5. Análisis Estadístico

Los datos obtenidos se indican con la media ± desviación estándar y análisis de varianza
(ANOVA) de factores de acuerdo con los experimentos. Cuando se detectaron diferencias
significativas en los resultados, se realizó un análisis de comparación múltiple mediante la
prueba de Tuckey. Las diferencias se consideraron significativas al 95% de confianza. Para
el análisis estadístico se empleó el programa EXCEL e IMB SPSS Statistics 21.

17
 CAPÍTULO III

RESULTADOS Y DISCUSIÓN

3.1. Análisis Físico-Químico

Los desechos con los que se realizó el análisis físico-químico, tanto porcentaje de
humedad como proteína, fueron de muestras recolectadas después del pelambre.
Una vez que se dividieron las partes correspondientes, estas fueron analizadas en el
laboratorio arrojando un valor de humedad de 56,8% como lo señala la Tabla 5 para
las tres muestras. Este valor se encuentra dentro del rango de 50 a 65% (Hidalgo,
2013).

Tabla 5. Humedad y proteína de desechos.

Desecho % Humedad % Proteína

Carnaza 56,8 9,42
Colas 56,8 30,4
Retal 56,8 22,6
Elaborado por: Liliana Casa

En la Tabla 5 se evidencia la cantidad de proteína para cada muestra que tiene relación
con lo que indica Morrera (2007) que la piel de bovinos contiene hasta 33% de
proteína. Existe proteína en mayor cantidad en la muestra de colas seguido de retal y
carnaza. Esto se debe que la estructura química de cada uno de los desechos.

También se puede apreciar que el contenido inferior en proteína es de carnaza

9.42% debido a que solo contiene la parte de endodermis que posee fibras de
colágeno delgadas, en comparación con el retal y las colas, ya que estas cuentan
con las capas de dermis y endodermis, como resultado se encontró mayor cantidad
de proteínas colágenas. El retal está compuesto por glándulas exocrinas provocando
así una estructura química más compleja a comparación con la carnaza.

Las colas tienen un valor de 30.4% poseen mayor cantidad de colágeno debido a la
presencia de huesos y tendones, los mismos que son formados por esta proteína
estructural como lo señala López, 2014. En la Figura 4 se aprecia vertebras caudales

18
 o coccígeas, en donde hay presencia de articulaciones cartilaginosas, por ende, existe
diferentes tipos de colágeno en este tipo de desecho, en huesos tipo I, tipo II presente
en cartílagos y los de tipo III presente en piel como lo mencionan Bernales, 2004 en
conjunto con León (2009). En el anexo 2 se puede presenciar el grosor de cada
desecho.

3.2 Extracción de Gelatina

Según Hidalgo, (2013) cuando se extrae gelatina la materia prima debe pasar por el
proceso de pelambre. Este proceso es esencial y puede ser de tipo químico
(utilizando sulfuro de sodio) o de tipo enzimático (mediante proteasas). En esta
etapa se eliminan la epidermis y el pelo.

Tabla 6. Cantidad de gelatina y pH respecto a la concentración de ácido acético.

Colas Carnaza Retal

Concentración
CH₃COOH Peso (g) pH Peso (g) pH Peso (g) pH
(mol/l)

---- 100,789 7,9 100,9765 7,8 100,2945 7,4

0,5 105,122 7,65 108,282 6,85 106,382 7
0,6 109,134 7,35 112,4563 6,7 107,322 6,75
0,7 108,123 7,45 120,343 5,4 110,522 6,5
0,8 109,604 7,15 122,429 5,1 111,529 6,1
0,9 110,311 6,3 115,633 3,55 110,464 4,55
1 115,249 6 105,532 3,7 109,524 4,45
Elaborado por: Liliana Casa

La Tabla 6 exhibe los valores de masa y pH después de la extracción con ácido acético
durante 24 horas y la neutralización con agua destilada hasta alcanzar un pH de 5-6
como se establece en la metodología. La Figura 7 muestra el requerimiento de altas
concentraciones de ácido acético para que se logre penetrar en las colas; esto debido a
la presencia de tejidos más gruesos y vertebras coccígeas que contiene material rico en
colágeno. A bajas concentraciones de ácido no se logra que el colágeno se hinche.
19
Para las muestras de carnaza, por su composición simple, a concentraciones bajas
de ácido se logra penetrar con facilidad en los espacios intermoleculares. En el caso
del retal, debido a su composición un poco más compleja, se requiere de
concentraciones intermedias.

Es vital mencionar que, para todas las muestras, al alcanzar un nivel del pH de 5-6,
se llega a su máximo en peso. Esto se debe a que el ácido ha provocado el
hinchamiento de la proteína de colágeno y la absorción del ácido acético es mayor,
como se indica en la Figura 7. En el Anexo 5, a simple vista se puede ver el
aumento de peso e hinchamiento del colágeno de cada una de las muestras.

pH a diferentes concentraciones de ácido acético

125
123
121
119
117
115
113
Masa (g)

111
109
107
105
103
101
99
97
95
2.5 3 3.5 4 4.5 5 5.5 6 6.5 7 7.5 8 8.5
pH

Colas Carnaza Retal

Figura 7. Variación de pH y peso en muestras después de la extracción de gelatina a

diferentes concentraciones de ácido acético.

Elaborado por: Liliana Casa

Los desechos con los que se trabajó contienen colágeno que posteriormente se
hidrolizó para producir gelatina (Hastutiningrum, 2009).

El uso de ácido acético provoca que el colágeno se dividida en péptidos más

pequeños. El producto obtenido vía ácida es mejor que con vía básica, esto se debe
a que los ácidos ingresan fácilmente a la estructura de triple hélice de las fibras de
colágeno; además, el tiempo empleado es más corto y su costo es menor (Hasdar,
2011).

20
Ihsanur (2010) también comenta que se obtienen resultados en menor tiempo
produciendo una gelatina con una fuerza de gel más alta, mayor viscosidad y color
más claro.

En la Figura 8 se puede apreciar una intersección entre los desechos, carnaza y

retal, también se divisa que a mayor concentración de ácido en las muestras el pH
disminuye, siendo una relación inversamente proporcional. Para las muestras de
colas, es indispensable que se logre alcanzar el rango de pH (5-6) variando la
concentración del ácido acético (Dwi et al, 2016).

No es recomendable trabajar con concentraciones altas del ácido. Si bien se puede

aumentar la cantidad de gelatina obtenida debido al aumento de hidrólisis de
colágeno, esto no garantiza un producto de buena calidad. Si se realizase el proceso
antes descrito, los enlaces químicos dentro de las moléculas de colágeno son
perjudicados, minimizando la calidad de la gelatina resultante (Wang et al., 2008).
En las muestras de retal y carnaza no es aconsejable utilizar concentraciones elevadas
de ácido acético, porque en concentraciones de 0,5 a 0,7 mol/l se alcanza el parámetro
de pH, por lo que se generaría una demanda innecesaria de reactivo.

Hasta la actualidad son escasas las investigaciones realizadas para obtención de

gelatina vía ácida, así como también su comportamiento físico químico y
aminoácidos presentes con uso de ácido acético en piel de bovinos. Sin embargo,
existen estudios que utilizando este reactivo obtuvieron resultados buenos en cuanto
a viscosidad, Bloom y claridad en otros tipos de materias primas como por ejemplo:
en piel de cerdo (Sompie et al., 2015), cabra (Said, 2011), pescado (Binsi et al.,
2009) y muslos de pollo (Ulfah, 2011).

21
 Intersección - Factores
8 7.65
7.35 7.45
7.5 7 7.15 b2
6.85 6.
7 6 .75 6.5
6.3
6.5 6.1 6
6
5.4
pH

5.5 5.1 b1
5 4.55 4.45
4.5
4 3.55 3.7
3.5 b0
3
0 a01 a21 3a2 4a3 5 a4 a65 7

Colas Carnaza Retal

Figura 8. Gráfica de intersección.

Elaborado por: Liliana Casa

3.3 Verificación de la Hipótesis

Tabla 7. Tabla ANOVA.

FV GL SC CM RV F tabla
R 1 0,00027778 0,00027778 0,01450443 4,451
A 5 33,1780556 6,63561111 346,48477 2,81
B 2 19,0738889 9,53694444 497,980661 3,592
AB 10 3,83944444 0,38394444 20,0480258 2,45
E 18 0,34472222 0,01915123
T 35 56,4363889
Elaborado por: Liliana Casa

En la Tabla 7, mediante el análisis estadístico ANOVA de cada ensayo realizado con un

nivel de confianza del 95%, se rechaza la hipótesis nula ya que existen diferencias
significativas en cada una de las concentraciones de ácido acético utilizadas. Estas a

22
su vez dependerán del material de desecho con el que se trabaje, concluyendo que
después de haber realizado todos los análisis respectivos, el mejor tratamiento para
las colas es T16, para el retal es T12 y para la carnaza es T8.

Se acepta la hipótesis alternativa, debido a que los experimentos realizados con las
combinaciones de concentración de ácido acético y tipos de residuos influyen
significativamente en los valores de pH obtenidos.

23
 CAPITULO IV

CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES

4.1 Conclusiones

• Se caracterizó la materia prima para obtener el porcentaje de humedad y

proteína. El valor promedio obtenido para el primer caso fue de 56,8% para los
tres tipos de desechos que se efectuó la investigación, mientras que la proteína
obtenida fue de 30,4% para colas, retal 22,6% y carnaza 9,42%.

• El 90% de los valores obtenidos de proteína representan al colágeno, con mayor

incidencia en las muestras de colas. Esto, debido a la elevada cantidad de
proteína de tipo estructural, a los tejidos y a los huesos que conforman este
desecho. El segundo valor más alto se obtuvo del retal, que cuenta con fibras
más gruesas de colágeno.

• Los mejores métodos de extracción con ácido acético según el tipo de rechazo y
la concentración del reactivo fueron: El T16 (Concentración de ácido 1 mol/l)
para las colas, el T12 (Concentración de ácido 0,8 mol/l) en cuanto al retal y el
T8 (Concentración de ácido 0,7mol/l) al trabajar con carnaza.

• Se requiere de mayor concentración de ácido acético para las colas debido a la

presencia de diferentes tipos de colágenos en la muestra. La metodología
utilizada es efectiva cuando se trata desechos bovinos con ácido acético.

24
4.2 Recomendaciones

• Tomar como base la presente investigación utilizando las concentraciones de

ácido acético para cada desecho en la obtención de gelatina.

• Las colas deben ser sometidas a extracción de colágeno por contener el mayor
porcentaje de proteína debido a su composición. Se recomienda ampliar el
estudio específicamente en este tipo de residuo.

• Seria idóneo realizar la identificación de proteínas que contienen este tipo de

desechos (ya sea por electroforesis o cromatografía) para sacar el mayor
provecho del contenido estructural de las muestras

• Para el secado de gelatina sería idóneo realizarlo por el método de secado

atómico, de esta manera se contaría con resultados en menor tiempo en
comparación con el secado convencional que demanda muchas horas e incluso
días (optimización de tiempo).

• Es vital realizar investigaciones en desechos que se tienen de las empresas, así

desarrollar un procedimiento con los puntos críticos de control, sacando
provecho de los residuos obteniendo una nueva fuente de ingreso y cuidando al
medio ambiente.

25
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29
ANEXOS

30
Anexo 1. Desechos de una curtiduría en Ambato
TIPO DE DESECHO CANTIDAD
COLAS

28 800
UNIDADES POR
MES

CARNAZA

150 720 KG POR

MES

RETAL

8 381 KG AL
MES

31
 Anexo 2. Fotografía de muestras.

Anexo 3. Fotografía de muestra lavadas y cortadas de a 1-2 cm2.

Carnaza
Colas Retal

32
 Anexo 4. Muestras sumergidas en ácido acético.

Anexo 5. Muestras sumergidas en ácido acético después de 24h.

Colas Retal Carnaza

Nota: Se puede apreciar el hinchamiento del colágeno, especialmente el

aumento de peso en la carnaza.

33