~: :.- --.

r-
~~ ~- ill l!!=
* Monosacáridos ._- - ~
•* Ácidos grasos
l ~. Esteroides - * PolisacáridQ.s ·_-_
-. - •l .--
--- - ........ -~
11"

Lós hidra~os de ca rb on o de los hid rat os de

os o azúcares. Más del 50%
bíén-snñ7 am ado s glú cid ultado de la fot osíntesis
~-ttni

bono presentes en la natura

leza se pro du cen co mo res
os org
, .
an1 cos m s
á
Lu is Fe de ric o Le loi r, o
lo s hi dr at os de ca rb on
. Los tre s com pu ~st
car algas y bacterias
nevada a cabo po r plantas, y quitina, son hidratos de
carbono,
abundantes de la bio sfe ra, cel ulo sa, alm idó n
C, H Y O. y su leg ad o
cár ido s. Est án fon nados_ esencialmente po r Médico arg ent ino dedicado
a la inves-
específicamente son po lisa ~ car bo n~ s,
ári do s o azú car es sim ple s son po hal coh ole s de 3 a ca, seg un tigación, Luis F. Leloir rea
lizó inves-
Los mo no sac clasifi
un a fun ció n cet on a. Se los ,
tigaciones en Inglaterra
y Estados
see n un a fun ció n ald ehí do o as, pe nto sas , etc ., y seg un icó def i-
que Po
el número de carbonos qu
e poseen, en triosas, tetros tur a molec~Iar Un ido s ha sta qu e se rad
, en ald osa s y cet osas. Pre sen tan un a est ruc nit iva me nte en el pa ís.
En 19 46 ,
su grupo fun cio nal ohol, los azuca-
ra la ub ica ció n espacial de sus gru p? s alc el ind us tri al Jai me
Ca mp om ar
tal que si se mo dif ica tos . So n solubles
ím ica me nte co mo mo no sac ári do s dis tin de cid e da r ap oy o mo ne
tar a sus
io
es reacciona ría n qu see n. En sol uci ón
gra n can tid ad de gru po s alc oh ol qu e po inv est iga cio ne s en fisiol
ogía y así
:n agua deb ido a la for ma cíclica. Su
sen tar se en for ma de cad ena s lineales o en se crea el Ins titu to de Inv
estigaciones
acuosa puede n pre ma r pa rte de
ica con sis te en ren dir ráp ida me nte energía y for Bioquímicas Fu nd aci ón
Ca mp om ar,
función biológ qu e falle-
moléculas de ma yo r tam añ
o. es lla ma das gli co - qu e Leloir dir igi ó ha sta
pu ed en un irs e en tre sí a través de un ion ció en 1987. En 1970,
rec ibi ó el
Los monos acá rid os se co nd en san .
qu e do s gru po s alc oh ole s (un o de cad a molécula) pre mi o No be l de qu ím
ica po r sus
sídicas, en las do s. , sín tes is del
ena s lla ma das oli go sac ári inv est iga cio nes sob re la
Así, se forman pe qu eñ as cad s unidos), com o sac arosa, lac tosa o maltosa,
os (do s mo no sac ári do léculas de glu cóg eno .
Los disacárid os oligosacáridos se un en a mo r, el ins ti-
rinden energía ráp ida a las cél ula s. Otr de recono- Ac tua lm ent e, en su ho no
pro teínas, y cu mp len funciones ón Ins titu to
mayor tam año , co mo fos fol ípi dos y tut o se lla ma Fu nd aci
las células. n y tra ba jan
cimiento en la superficie de lis acá rid os, Leloir y all í se for ma
sac ári do s se un en , for ma n po arg en tin os.
Cu and o cie nto s o mi les de mo no alm idó n, el exc ele nte s inv est iga do res
dif ere nte geo me tría espacial. Por ejemplo, el
que pu ede n adq uir ir ific ado s
sa son po lím ero s qe glu cosa; los pri me r9s son ram
glucógeno y la celulo fun ció n
tur a lin eal . El alm idó n y el glu có ge no cu mp len Luis
y el último tie ne est ruc e~
la par ed de las células veg
reserv a en erg éti ca. Po r su par te, la cel ulo sa de nci a. Cu an do un Federico
de re resiste
ruc tur al po rqu e les confie lelo ir
tales tiene un a fun ció n est po ca glu cos a, la ob tie ne de sus reservas
rgí a y dis po ne de
org anism o req uie re ene cosa me dia nte la rup tur a
alm idó n o glu cóg eno , qu e pro ve en mo léc ula s de glu
de
de los enlaces qu ím ico s. de est ruc tur a lin eal y co n
mu y ab un da nte en la nat ura lez a,
Otr o pol isa cár ido ho ng os. La qu itin a
ruc tur al, es la qu iti na de la pa red cel ula r de los
función est
uel eto de los insectos.
también conforma el exo esq ste n polisacáridos má s com
plejos, co mo los
rpo hu ma no exi
Además, en el cue en la ma tri z
os, qu e tie ne n car gas neg ati vas y se en cu en tra n
glucosaminoglu can s, agua. Esto
Na+, K• o Ca • y, co n ello
2
act úa n atr ay en do ion es
extracelular. Estos icu lac ion es móviles.
ido, po r eje mp lo, en las art ACl IVIDADES
aumenta la turgencia del tej
Sacarosa
CHzOH
o
1 Respondan:
o ---o lípidos los hace
a) ¿Qué propiedad de los
parte de la me m-
apropiados para for ma r
o brana celular?
molecular de los
b) ¿Cuál es la estructura
ciones cumplen?
polisacáridos y qu é fun
H
.\ • OH H H OH OH
De n ejemplos.
¡a~-__,..~. @ Av er igü en :
·!• la glucosa es una ald ohe xos a a
~ presente en la miel y
rin de ene rgí ~~f
• a) ¿Por qu é los hu ma no
dig eri r la celulosa?
s no po de mo s

uni ón de glu cos a

J- rápida en las célu las. La sac aro sa se for ma por s?
j y fructosa, y se enc uen tra en
la rem ola cha b) ¿Qué son las grasas tran
{ y el azú car de cañ a.
 4

- ------------- ------------ --- '

• --
' ~ _____ ...
....~ ___
__

----=-__________ ..
---------
-- --------------
/

4. Las prote1nas
proteínas pos een
Como ningún gru po de biomoléculas, las
fun cion es biológicas.
una gran diversidad estructural y muchas
men te relacionadas
Las funciones de las proteínas está n estr icta
tridimensional.
con su fórmula química y su conformación

Los aminoácidos poseen un grupo Estructura de las proteínas

funcional amino y un ácido. dant es de las células. Puede
El resto carbonado, genéricamente
Las proteínas son las macromoléculas más abun
mism a célula. Están compuestas
llamado R, varía de uno a otro. habe r miles de prote ínas diferentes en una
e (S). Las unid ades estructurales
por e, H, o y N y, en men or proporción, azufr
prote ínas de toda s las especies
que las constituyen son los aminoácidos. Las
de vein te amin oáci dos diferentes.
vivientes están formadas por la com bina ción
los todos. Los anim ales hemos
Sin embargo, solo los vegetales pued en sintetizar
; por eso, debe mos ingerirlos con
Hj R perdido la capacidad de sintetizar ocho de ellos
ciale s (fenilalanina, isoleucina,
1 • 1 la dieta y son los llamados amin oáci dos esen
o y valina).
1
H 3H+ -CH -C- N- CH- COO · leucina, lisina, metionina, treonina, tript ófan
peptídicos entre el grup o ácido
1 11 ¡ . Dos o más aminoácidos se unen por enlaces
• nes son covalentes y muy fuer-_
de uno y el grupo amin o del siguiente. Estas unio
R ,l O- ___....,l les de amin oáci dos que resultan
tes, por lo que pueden formarse polímeros linea
en sinte tizar dipéptidos (formados
estructuras resistentes. De este modo se pued
s amin oácid os unidos) y polip éptid os
Enlace peptídlco. Dos por dos aminoácidos), oligopéptidos (poco
u•
aminoácidos.
aminoácidos se unen por sus cuando se forman cadenas de más de cincuenta
tiene n func iones especializadas. La horm ona
grupos funcionales y forma n Algunos oligopéptidos naturales
e aminoácidos, provoca contrac-
un dípéptldo. peptídica llamada oxitocina, de tan solo nuev
es un antibiótico peptídico y las
ciones uterinas en el parto. La gramicidina
central, actú an com o analgésicos
endorfinas, producidas por el sistema nervioso
naturales.
estructuras. La estru ctura pri-
En las proteínas se reconocen cuatro tipos de
que la componen. El
mari a es la secuencia lineal de los aminoácidos
es frecuente que estén
tamaño de las proteínas es variable, aunq ue
estru ctura secundaria
formadas por cientos de aminoácidos. La
la estru ctura primaria. En
corresponde al plegamiento que adquiere
la estru ctura secu ndaria tiene
el caso de la hemoglobina, por ejemplo,
form a de hoja plegada
forma de hélice, pero en otras proteínas tiene secuencia
inclu yen en su
(como un biombo). Hay proteínas que de las
s plega das. Es el caso
regiones con hélices y regiones con hoja
s los seres vivos .
tiorredoxinas, proteínas presentes en todo
o en que se pliega
La estructura terciaria corre spon de al mod
a med iante la formación
la estructura secundaria sobre. sí mism
de ciert os enlac es covalentes
de puen tes de hidró geno , y tamb ién
prod ucen entre moléculas de
llamados puentes disulfuro, que se puede ser
La estru ctura terci aria
azufre de los amin oáci dos cisteína. caso de
, o fibril ar, com o en el
g~obular, com o en la hem oglo bina
ciertas proteínas del músc ulo.
ientes de polipép-
Finalmente, en muc hos casos, cadenas independ
estru ctur a cuat erna ria. Por ejemplo,
tidos se asocian Yform an una
por cuat ro polipép-
l~ molécu~a de hemoglobina está cons titui da
se asocian a lípidos,
ti~os asociados. Además, algu nas prate fnas
ínas complejas,
cuatro e.structuras oligo sacáridos o iones metállcos-llig~eranao así prote
las func ión de transporte
---~ Representación de
de una prote(na, como la hemoglobina que, iu~cmmplJ! su
de gases en la sangre, debe e.soci
 *. '111!:'l~áddéis ·: ~:,¿· Funclonei de las proteJnas :::-.._~--
* -~~~~!_ptid~~ __:_:!-.º~~n:!~~~~~~a~~~~-~-~ ~r~~~ín~~~-

funciones de las prote ínas

Las proteínas intervi enen prácticamente en todos los proceso BIOTECNOLOGÍA i ·J
s biológicos.
Para comprender su relevancia y el alcance de su actividad, present
aremos varias Prote inas como agent es
categorías de funciones:
• Ervimúlicas. Las reacciones químicas de los seres vivos están Infecciosos: la forma
catalizadas por lo es todo
unas proteínas llamadas enzimas. Desde el punto de vista bioquím
ico, catali- ¿Alguna vez escucharon hablar del
zar significa hacer que una sustancia se convierta en otra
y, además, es regular mal de la vaca loca?
la velocidad en que esta conversión se produce. Por cierto, si no
fuera por las Esta patología, llamada encefalo-
enzimas, la mayoría de las reacciones químicas de los sistemas vivos
ni siquiera patía espongiforme bovina, es una
ocurrirían. Participan, por ejemplo, en la respiración, en el proceso
de diges- enfermedad neurodegenerativa, de
tión de alimentos y en el desarrollo de tejidos y órganos, entre
otros. desarrollo lento, producida por una
• ri.111\porte) almace namien to. Muchas moléculas pequeñas
e iones son trans- proteína infecciosa llamada prion.
portadas por proteínas. Como ya se mencionó, la hemoglobina
transporta 0 2 Esta proteína se encuentra en el
en los glóbulos rojos de la sangre. Otra proteína, la mioglobina
hace lo mismo sistema nervioso central de los indi-
en el músculo. La proteína ferritina almacena hierro en el hígado
luego de que viduos sanos, pero un cambio en su
otra proteína, la transferrina, lo transpo rta hasta dicho órgano
. estructura secundaria, de la forma
• ~lovimícnto. La contrac ción muscular se produce mediante
la acción de dos hélice a hoja plegada, la hace más
tipos de proteínas fibrilares, la actina y la miosina. De hecho,
la mayor parte resistente a las temperaturas y a su
del músculo está compu esto por proteínas.
• ~osll'll ) dastíli dad. Las proteín as coláge
descomposición, y se transforma en
no y elastina otorgan resistencia infecciosa, pues las células no cuen-
y elasticidad a la piel, cartílagos y tendon es. Asimismo, la querat
ina lo hace tan con mecanismos naturales para
en pelos y uñas.
• Protecc ión inmun ologic a. Los anticuerpos de nuestro sistema eliminarla. El pasaje de la forma nor-
inmun e, que mal a la forma infecciosa lo estimula
nos protegen de infecciones por virus, bacterias y hongos, están
compuestos el mismo prion; basta entonces una
por unas proteínas llamadas inmun oglobu linas.
• Gl'neraciún y tr~rn. misiém del impuls o nervios o. La respues pequeña cantidad de la proteína
ta de las células infecciosa para que toda se trans-
nerviosas a los diversos estímulos interno s y externos está mediad
a por unas forme y produzca la destrucción
proteínas llamadas receptores. También hay receptores proteic
os que partici- progresiva del cerebro.
pan en la transm isión del impuls o nervioso y se encuen tran en
las uniones, Se cree que su origen puede ser tanto
llamadas sinapsis, de las células nerviosas.
• Desarrollo v diferen ciación . Todos los seres vivos cuenta n con genético (hereditario) como conta-
proteínas que gioso por comer carne mal cocida
regulan a s~s genes. Mediante estas proteínas llamadas factores
de transcrip- de animales infectados.
ción, cada gen se expresa en el momen to adecuado al desarrollo
del organismo. (Adaptado de Investigación y Ciencia,
Además, mucha s hormo nas son proteínas, como por ejemplo,
la hormo na Nº 222, marzo de 1995).
de crecim iento y la insulin a.
• Rc.•scrva nutrici onal. La "clara" del huevo es una proteín
a llamada ovoal-
búmin a y de ella se nutre el embrió n del ave en desarrollo.
También en la
leche materna hay proteín as. El ternero que mama se nutre
con la caseín a
que contiene la leche de la vaca.

La estabilidad de las proteínas

1 Describan las diferencias entre ami-
La estabilidad de la estructura proteica
noácido, polipéptido y proteína.
puede perderse ante un aumen to de tempe-
ratura o una modificación de la acidez del 2 Investiguen: ¿cómo pueden obte-
medio, ya que depende de interacciones nerse miles de proteínas diferentes con
que son débiles. Cuand o esto ocurre deci- solo veinte aminoácidos distintos?
mos que la proteína se ha desnaturalizado 3 La ovoalbúmina o clara de huevo
Ypierde su función biológica. Estos cambios cambia su aspecto cuando se cocina en
no afectan a las unione s peptídicas que, una sartén. Expliquen.
como ya se recalcó, son enlaces fuertes. 4 Respondan: ¿cuáles son los crite-
rios que se tienen en cuenta en la cla-
Una proteína también puede desnaturalizarse
sificación de las proteínas en primarias,
si se la bate enérgicamente, como ocurre
con la ovoalbúmina cuando hacemos claras
secundarias, terciarias y cuaternarias?
batidas a nieve.
 ~ ---- --------- -- -- - ---- ------- ------ -------------- -... '
- --
-~-~- --~ -- --
--------------~--~---
- --~
~
'l
~ -
o
s. Los ácidos nucleicos
Moléculas de almacenam
iento, transmisión Y us o
información ge né tic a, de de la
ellas de pe nd e, en últim
la realización coordinada a instancia,
de to da la actividad bi ol
óg ica ..

OH OH Nucleótidos
Los ácidos nucleicos so n po
La aldopentosa ribosa com límeros de un as molécula
s llamadas nucleótidos. \1
V los nucleótidos del ARN.
pone Existen dos tipos de ácido
el ácido ribonucleico (A
s nucleicos: el ác ido deso
RN). La inf orm ac ión hered
xirribonucleico (ADN) y
¡
ADN y desde allí fluye al ita ria está codificada en el
ARN y a la síntesis de pro
tan las funciones vitales. teínas, qu e finalmente eje
cu.
Los nucleótidos sont enton
o ces, los mo nó me ros estruc
nucleicos. Cada un o de ell turales de los ácidos
os es un a molécula comp
sa, un a molécula llamada ue sta po r un azúcar pento- •
base nitrogenada y un o
veniente del ácido fosfór o más fosfatos (grupo pro
ico). La pentosa puede ser -
desoxirribosa, como en el ribosa, co mo en el ARN,
ADN. Las bases nitrogenad o'
formados po r carbono y as so n compuestos cíclicos\
nitrógeno, y ha y dos for
purinas, llamadas ad en ina mas químicas diferentes:
y guanina, y las pirimidi las ,
so n la citosina, la tim in a nas, má s pequeñas, que
OH
y el uracilo. 1
H Finalmente, la pentosa co l
n la base nitrogenada se
fosfato, da nd o un nucleóti un e a un o o más grupos
do. Los nucleótidos mono
• la aldopentosa desoxirrib ácidos nucleicos ADN y AR fosfato for ma n pa rte de los
~ compone los nut
osa N. También pu ed en cump .
le6tidos del ADN. misión de mensajes del sis lir funciones en la trans-
tema nervioso.
Lo,s nucleótidos que tie ne
n tres fosfatos un ido s result
dores de energía química an excelentes almacena- ,
dentro de la célula (ATP y
Los nucleótidos se polim GT P, en tre otros).
erizan formando largas
producen entre el grupo cadenas. Las uniones se
fosfato de un nucleótido
siguiente. Estas uniones se y la pe nto sa del nucleóti
llaman fosfodiéster y so n do
de biomoléculas. Se forma características de este grupo
n así los polinucleótidos
mismo un polinucleótido . Cabe preguntar: ¿es lo
que un ácido nucleico?

HNz
o
Bases nitrogenadaS
pú ric a~ Adenina
o Base
IN
HC
N #N NH (A) y guanina (G). •
\ HC f
nitrogenada

Grupo
"'N
H N
~OI
- ~ NJ --H N,
fosfato Adenina A
OH OH
Azúcar

. •
HNz •.,.
Un azucar.0 una base nitroge 1':
nada
(en este caso. la adenlna)
y HC~ I
un grupo fosfato originan

~
un
nudeótido monofosfato (el
en este oso).
AMP. \\
HC
'--..N O
 * ~udeótidos * ADN
* ~nlace fosfodiéster * ARN
1
-HisToRIADEJ
______LA CIENCIA f
1
Los ácidos nucleicos
El código genético
El ADN está formado por dos cadenas polinucleotídlcas. Los nucleótidos del se resuelve
ADN poseen desoxirribosa corno azúcar y las bases nitrogenadas adenina, guani- A principios de la década de 1960 ya
na, cltosina Y tirnina. Las dos cadenas se disponen espacialmente en direcciones se sabía que el ADN era la molécula
opuestas (antiparalelas). De este modo, las bases nitrogenadas quedan enfren- portadora de la Información gené-
tadas en el interior de la doble cadena, permitiendo que se formen puentes de tica, pero quedaba por deducir cómo
hidrógeno entre ellas. La adenina y la tirnina forman un par de bases comple- esa Información era traducida a una
mentarias (la guanina Y la citosina también). En el lenguaje de la química se secuencia de aminoácidos para for-
dice que las bases nitrogenadas se mantienen apareadas. mar las proteínas. La resolución de
Además, esta doble cadena se pliega en el espacio en forma de doble hélice. esta pregunta científica fue presen-
Cada una de las vueltas de la hélice ocupa la misma longitud y el mismo ancho, tada en 1961, durante el V Congreso
y esta estructura es prácticamente invariable en todos los seres vivos. Internacional de Bioquímica, en
La diversidad del ADN Y, por lo tanto, de la información genética reside en el Moscú. Marshall Warren Nlrenberg
ordenamiento y frecuencia de los cuatro nucleótidos que lo componen. (1927-2010) y Hcinrich J. Matthael
(1929- ) mostraron que tres nucleó-
tidos consecutivos en el ARN eran
la estabilidad del ADN
suficientes para informar qué ami-
se debe a los numerosos
noácido correspondía insertar en
puentes de hidrógeno
formados entre las bases la cadena proteica en formación.
complementarias A-T y Cada aminoácido esta-
G-C. Siempre se aparean ba codificado por un
una base púrlca y una grupo de tres bases
pirimidínica. nitrogenadas, al
que se denominó
codón.
El ADN porta toda la información genética de un ser vivo. Con ello el orga-
nismo logra reproducirse y regular y dirigir el funcionamiento celular. Cuando
una célula se multiplica, el ADN se replica, es decir, hace copias idénticas de
sus moléculas. Estas copias se reparten entre las células hijas.. Así se conserva la
información en la descendencia.
El ARN suele ser una simple cadena polinucleotídica, donde los nucleótidos
están compuestos por ribosa y las bases nitrogenadas adenina, guanina, uracilo
y citosina. INDICACIONES ;
En algunos tipos de ARN, la cadena simple puede plegarse en el espado dando
estructuras tridimensionales características, que se mantienen gracias a la for-
mación de puentes de hidrógeno entre sus bases nitrogenadas complementarias Encontrarán más información sobre
(G-G y A--U). el material genético en los capítulos
El ARN interviene en la síntesis de proteínas. Todo ARN se sintetiZa en el núcleo 12 y 16.
·celular; ~s decir, se transcrlbe~ P.ara ·eUo, la información contenida en el ADN
·actúa como '"molde". El ARN .sería un intennediario entre dicha información Y
las responsables de ejecutarla) las proteíri,.as.. Existen tres tipos de ARN.
• ARN mensajero. Porta el mensaje •contenido en el ADN que codifica para las
proteínas. Es una molécula lineal, de longitud variable. La variedad de la ACllVIDADES .•
secuencia de sus nucleótidos determina la estructura primaria, es decir, la ~._
secuencia de la proteína. ,
• ARN ribosomal. Forma parte de tos dbosornas, estructuras formadas ademas G) Realicen un cuadro comparativo entre
por proteínas, dentro de las que se ,prodtlcen los enlaces peptídicos durante ADN y ARN indicando semejanzas y dife-
la síntesis de las proteínas. rencias entre ambos.
• ARN de transferencia (ARNt). Estos ARN reconocen en el ARNmensajero qué 2 Escriban la secuencia complementa-
aminoácido debe ser incorporado en la cadena proteica. Tienen una estructura ria de la siguiente t,ebra de ADN:
en fonna de hoja de ttébol que se mantiene por el apareamiento de sus bases MTCGGGTAAACGATATC
nitrogenadas. Existen veinte ARNt diferentes, uno para cada aminoácido.
@Respondan: ¿Cuál sería la diferencia si
Sin alguno de estos ARN, la síntesis de proteínas no puede llevarse a cabo. Se cree
la hebra escrita fuese de ARN?
que en el origen de la vida y fotmadón de las biornolécul~s, el ARN. fu~ ~recursor
del ADN. Además, en algunos casos, se le atribuyen funaones enzunaticas.
 ",..
. .....
,---------------------~--- ------------------- --------------------------- ... _

B101ECNOLOGÍA 6. El metabolismo: intercambio

. ~

¿Ácido láctico en nuestro

de materia y energ1a
cuerpo?
Los sumerios y los antiguos egipcios ¿Cómo obtiene materia orgánica un organismo vivo?
fabricaban queso aprovechando el ¿Cómo transforma la energía que obtiene de los alimentos?
mismo principio químico que hoy en Estas transformaciones deben ser controladas. ¿Cómo se lleva
día: la fermentación del azúcar de la
leche y su consiguiente producción
a cabo esta regulación?
de ácido láctico por bacterias lácti-
cas. Este proceso no es exclusivo de
las bacterias lácticas. Nuestras células Obtención de energía
musculares degradan el glucógeno Desde un punto de vista biológico, el metabolismo es la suma de las reaccio.
que acumulamos en músculos y en nes químicas que ocurren en un ser vivo, de una manera ordenada, formando
hígado. En presencia de 0 21 lo trans- secuencias interconectadas por intermediarios comunes y sujetas a regulación.
forman mediante la respiración en Estas transformaciones se realizan mediante una maquina ria química donde
C02 y H20. Así obtienen la energía las enzimas cumplen un papel esencial. Gracias a estas proteínas, la materia y
que nos permite, por ejemplo, desa- la energía son transformadas en una sucesión de reacciones químicas, de forma
rrollar una actividad física. Pero ¿qué controlada, regulada y eficiente. Esta actividad celular es permane nte. Dentro
sucede si esas reservas se agotan por del metabolismo se distinguen dos procesos diferentes pero vinculados entre sí:
ejercicio prolongado, mala alimen- el catabolismo y el anabolismo. •
tación o falta de O/ Sobreviene el El cataboli smo es el conjunto de reacciones que conduce n a la degradación
cansancio muscular por la acumula- y oxidación de moléculas complejas, que provienen de la dieta y de las reser-
ción de acido láctico, producto de vas celulares. Durante estas reacciones se libera energía. Así, los producto s de
la fermentación del azúcar sanguí- la reacción poseen menos energía que los sustratos de los que partieron. Esto
neo. Este proceso catabólico libera ocurre, por ejemplo, en la degradación de aceites de reserva de una semilla o
mucha menos energía que la respi- durante la degradación de glucógeno que realizan los músculos en un ejercicio
ración aeróbica, pero puede resultar intenso. La energía que se libera por la degradación de esas moléculas es utili-
suficiente para la sobrevida de una zada para el crecimiento de la plántula en desarrollo, en el primer ejemplo, y
bacteria. Desde ya ¡no alcanzará para para el movimiento, en el segundo. Esa energía se encuentr a contenid a en las
rendir correctamente los 90 minutos uniones químicas de las moléculas orgánicas. Los productos obtenido s en las
que dura un partido de fútbol! reacciones catabólicas pueden ser eliminados como desechos o ser utilizados
como ladrillos de construcción de biomoléculas más complejas.
El anabolis mo es la fase del metabolismo implicada en la construcción o bier
síntesis de componentes moleculares del organismo, como las proteínas enzimá•
INDICACIONE; ; ___ _ _ ticas, los esteroides, los polisacáridos y los ácidos nucleicos. La fotosíntesis en los
vegetales también conduce a procesos anabólicos. Mediante el anabolismo se pro-
ducen el recambio de moléculas, el crecimiento y, también, se almacena energía.
En el capítulo 15 se desarrolla el Obtener una molécula compleja a partir de una simple implica obtener un
metabolismo celular. grado mayor de complejidad y de orden. Por lo tanto, las células deben invertir
energía en ese proceso. ¿Cómo la obtienen ? Acoplando las reacciones anabó-
licas o de síntesis a las reacciones catabólicas. Así, los dos tipos de procesos
ocurren de manera constante.

El flujo de energía del sol a los vegetales Carbohldratos

permite convertir el C02 en carbohldratos. (mucha energía)
En las mitocondrias de la mayoría de las
células eucariotas se degradan carbohidratos
(
y se obtiene energfa química en forma de
MITOCOND'RIA
adenoslntrifosfato (ATP), que funciona como CLO'ROPLA~TO
respiración celular
un acoplador energético de las reacciones fotosfntesis
metabólicas. En cada transformación química,
parte de la energía se disipa al ambiente en
forma de calor. Los productos de degradación
pueden ser utilizados para nuevas síntesis.
C02 y~20
(poca energía)
J Energía para blosfnt~
transporte.
movimiento, etc.
-- -*
coNCE.P O:i CLAVE.

Catabolismo * ATP
*f nabolismo * Regulación metabólica
1

La regulación metabólica
11 °(+ÍNFO) 'Q

¿En qué momento se producen las reacciones de síntesis? ·Y cuándo trans- Reconocimiento
curren las de degradación? ¿A qué velocidad responden las cél~las a las deman- enzima-sustrato
das de energía? Todos e st0s procesos están estrictamente regulados dentro del Se da por ajuste inducido: el sitio activo
organismo. "se acomoda" a su sustrato hasta lograr
A excepción de los organismos extremófilos (que habitan condiciones extre- un encastre perfecto.
mas de temperatura, acidez o alcalinidad), en la mayoría de los seres vivos los proce- Antiguamente, se pensaba que se trata-
sos vitales deben producirse en condiciones de temperatura moderada y pH neutro, ba de un encaje tipo llave-cerradura, es
pues las condiciones extremas pueden desnaturalizar sus proteínas. El inconve- decir que el sustrato era reconocido por
niente es que en esas condiciones los reactivos o sustratos de reacción poseen poca una enzima como una llave abre una
energía y las reacciones transcurren de modo lento, en tiempos que quizás no sean puerta. Este modelo fue dejado de lado
compatibles con la vida. Mediante la acción de enzimas aumenta la velocidad de pues consideraba que las moléculas
una reacción química. Una forma de solucionar esto sería aportar energía calórica a poseían una rigidez que en realidad no
la célula, aumentar la agitación o vibración celular o variar la concentración iónica. tienen.
Pero esto alteraría las condiciones homeostáticas en las que se desarrollan los seres
vivos. Entonces ¿cómo solucionan este inconveniente los sistemas vivos? Mediante
la utilización de enzimas. Una enzima es un catalizador biológico, una proteína Sustrato
cuya función es aumentar la velocidad de una reacción química. A Enzima
Muchas veces, las enzimas requieren cofactores enzimáticos o coenzimas, e. .. Sitio activo
... .. .. .
que pueden ser iones metálicos y moléculas orgánicas. Las coenzimas son
moléculas orgánicas de naturaleza diversa; algunas son vitaminas; otras, como B
el NADH, son dinucleótidos que actúan como transportadores de hidrógenos y
electrones. Complejo
Enzima sustrato
Existe una enzima para cada tipo de reacción y prácticamente una enzima para 5-
,;
cada tipo de sustrato. Las enzimas son específicas porque una parte de su estructu-
ra proteica llamada sitio activo reconoce al sustrato por su forma, tamaño o cargas
iónicas. Se forma así un complejo enzima-sustrato, que se mantiene por atraccio-
nes electrostáticas débiles, lo que le permite cierta flexibilidad a la molécula. k ..............
• Sustrato modificado
Las células desarrollan mecanismos específicos de control de la actividad
enzimática que abarcan desde la producción de sustancias que frenan su acción :t . Producto e

(inhibidores) hasta la ausencia de la síntesis de la enzima, para evitar que se ,, • r,~~~-~~---

lleve a cabo una reacción química en un momento dado de la vida celular, en V
un tejido u órgano específico. Por ejemplo, el patrón de color del gato siamés es El sitio activo de las enzimas es una zona
producto de la regulación por temperatura de una enzima que regula la síntesis de específica de la proteína para un tipo de
un pigmento oscuro. Esta enzima solo es activa en las zonas más frías del cuerpo sustrato. En esa zona se une el sustrato y forma
(trompa, extremidades, cola y orejas). el complejo enzima-sustrato. Una vez realizada
Otras enzimas pueden inactivarse o inhibirse por la presencia de sustancias la reacción se obtiene el producto y la enzima,
intacta, vuelve a funcionar nuevamente.
exógenas como una droga, veneno o fármaco, que interrumpe o inactiva ciertas
vías metabólicas. La función antibiótica de la penicilina se debe a la inhibición
de una enzima que participa en la síntesis de la pared celular de las bacterias.
Todos los procesos metabólicos son regulados por diversos factores, de modo
de poder aprovechar al máximo las transformaciones energéticas. La autorre-
gulación del metabolismo es una actividad eficiente y económica. Las enzimas
regulan la velocidad de las reacciones metabólicas. Otros factores de regulación
ACTIVIDADES a
son las hormonas, los neurotransmisores y las vitaminas. G) En este momento en sus cuerpos
Las hormonas son sustancias de composición química variable, segregadas están ocurriendo reacciones de síntesis y
por glándulas endocrinas, que se transportan a través de la sangre hacia otro de degradación. Mencionen tres ejem-
tejido u órgano que será el "blanco" de su acción. ;,elos de cada tipo.
Los neurotransmisores son sustancias producidas por las neuronas (células ~ Realicen un cuadro comparativo
nerviosas) que transmiten ~ensajes dentro del sistema nervioso. No se vuelcan entre anabolismo y catabolismo.
al torrente sanguíneo. Son derivados de aminoácidos o pequeños péptidos. @ Respondan:
Las vitaminas son un grupo heterogéneo de sustancias orgánicas que difieren
¿Cuál es la biomolécula que determina
en su estructura y función, pero todas ellas son esenciales para el buen desarrollo
la secuencia de aminoácidos de una
Y funcionamiento del organismo. Los vegetales las pueden sintetizar, pero los
enzima?
animales deben ingerirlas con la dieta.