Módulo II: Biomoléculas

Unidad 6: Enzimas
 Concepto e Importancia de las Enzimas
 Son proteínas capaces de catalizar específicamente reacciones bioquímicas
sin modificar el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su
consecución.
 La catálisis enzimática es esencial para todos los sistemas vivos.
 Aceleran las reacciones químicas que podrían producirse
espontáneamente pero que en condiciones fisiológicas (medio acuoso, pH
neutro o cercano, presión y temperaturas bajas), sin catalizador, requerirían
que estas condiciones fueran extremas y, por lo tanto, incompatibles con la
vida.
 No hacen factibles reacciones imposibles.
 Cuando una enzima se desnaturaliza pierde su estructura, y por lo tanto, su
actividad catalítica.
 Propiedades de la Enzimas
CATALIZADORES BIOLÓGICOS CATALIZADORES QUÍMICOS
Aceleran las reacciones químicas Aceleran las reacciones químicas
Actúan en baja concentración Actúan en baja concentración
Permanecen inalterados al final de la Permanecen inalterados al final de la
reacción reacción
No modifican el cambio neto de energía No modifican el cambio neto de energía

Son altamente eficaces Son medianamente eficaces

Son específicos para una determinada Aceleran cualquier reacción
reacción química o para un grupo de inespecíficamente
reacciones o para un sustrato o grupo de
sustratos
Químicamente son proteínas, excepto las Son sustancias simples finamente divididas
ribozimas (ARN)
Puede ser regulada su actividad catalítica No pueden ser regulados

Son termolábiles y su actividad puede No son termolábiles ni se alteran con

variar también de acuerdo al pH del medio cambios de pH
La actividad catalítica de las enzimas depende de su estructura
Pueden requerir:
 Solo su secuencia de aminoácidos y su conformación.
 Un cofactor: componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular.
COFACTORES INORGÁNICOS
 Cationes metálicos: Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, etc., que pueden actuar como:
- Centro catalítico primario.
- Grupo puente para reunir la molécula a transformar y la enzima formando un complejo
de coordinación.
- Agente estabilizante de la conformación de la enzima en su forma catalíticamente activa.

COFACTORES ORGÁNICOS
 Coenzimas: por lo gral. son vitaminas,
como las del complejo B, vitamina C,
etc.
 Grupos prostéticos.
 Estructura Enzimática
Estructura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofactor
Ribozimas
Apoenzima o Puede ser:
Apoproteína • ion inorgánico
• molécula orgánica
ARN
Coenzima
Unión covalente
Grupo Prostético
 COFACTORES
Iones inorgánicos que se unen a las enzimas de forma
temporal o permanente
Cofactor Papel en la reacción catalizada
Hierro (Fe II o Fe III) Oxidación/reducción
Cobre (Cu I o Cu II) Oxidación/reducción
Zinc (Zn II) Facilita la unión del NAD+
Manganeso (Mn II o Mn IV) Facilita la catálisis mediante la
extracción de electrones

Glutamato mutasa
Cofactores: iones metálicos
Ejemplos de enzimas
Ion
conteniendo ese ion
Glucosa-6-fosfatasa
Magnesio Hexoquinasa
ADN polimerasa
Manganeso Arginasa
Hierro Catalasa
Níquel​ Ureasa
Citocromo oxidasa
Cobre
Plastocianina
Alcohol deshidrogenasa
Zinc Carboxipeptidasa
Aminopeptidasa
Nitrato reductasa
Molibdeno Xantina oxidasa
Nitrogenasa (Fe y Mo)
Selenio Glutation peroxidasa
 COENZIMAS
Moléculas orgánicas que se unen a la apoenzima mediante
interacciones débiles
 COENZIMAS QUE SON VITAMINAS
Ejemplo de coenzima Grupo que transfiere Precursor dietario
Pirofosfato de tiamina Aldehídos Tiamina (Vit. B1)
Flavina adenina dinucleótido Electrones – H Riboflavina (vit. B2)
(FAD) oxidación/reducción
Nicotinamida adenina Transferencia de Acido nicotínico (niacina,
dinucleótido (NAD+) átomos de H Vit. B3 o Vit. PP)
oxidación/reducción
Coenzima A Acilos Acido pantoténico (vit. A)
Fosfato de piridoxal Aminos Piridoxina (Vit. B6)
Tetrahidrofolato Un C Acido fólico
Coenzimas de cobalamina Alquilo e H Cobalamina (Vit. B12)
 GRUPOS PROSTÉTICOS
Moléculas orgánicas que se unen a la apoenzima mediante enlaces
covalentes
Molécula Papel en la reacción catalizada
Hemo Transporta grupos carboxilo
Flavina Transporta grupos acetilo
Retinal (una de las formas de la Vit. A) Transporta electrones

Enzima Catalasa (oxidorreductasa, cofactores grupo hemo y manganeso)

 Nomenclatura de las Enzimas
 Nombres particulares o triviales Ptialina o α-amilasa

 Nombre sistemático
- sustrato preferente
- tipo de reacción
- terminación “asa”
1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa o glucogenasa
 Nombre de la comisión de enzimas
1. Clase de enzima
2. Naturaleza del sustrato
3. Coenzima
4. Número de serie
International Union of Biochemistry and Molecular Biology
(IUBMB) Enzyme Nomenclature EC 3.2.1.1
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 1: OXIDO-REDUCTASAS
 Reacciones de óxido reducción
CH3 CH3
CH.OH + C=O +
+ NAD + NADH + H
COO- COO-
lactato piruvato

Sistemático: L-Lactato-NAD-óxido-reductasa
Trivial: Lactato deshidrogenasa
Código: EC 1.1.1.27
 Clase 2: TRANSFERASAS
 Transferencia de grupos funcionales intactos de una
molécula a otra (aldehídos, acilos, glucosilos, fosfatos))

Sistemático: ATP-glucosa 6-fosfotransferasa

Trivial: Glucoquinasa
Código: EC 2.7.1.2
 Clase 3: HIDROLASAS
 Reacciones de hidrólisis
(enlaces: éster, glucosídico, peptídico)

Sistemático: Glucosa 6-P fosfohidrolasa

Trivial: Glucosa 6-fosfatasa
Código: EC 3.1.3.9
 Clase 4: LIASAS
 Catalizan reacciones de ruptura o de unión de sustratos
(entre: C-C, C-O ó C-N)
Adición de grupos a dobles enlaces (sin participación del
agua) o formación de nuevos enlace dobles
P-O-H2C O CH2-O-P CH2-O-P CH2-O-P
HO H-C-OH + C=O
OH
C.HO CH2OH
HO
D-gliceraldehído- D-dihidroxi-
Fructosa 1,6-bisfosfato
3-fosfato acetona fosfato

Sistemático: Fructosa-1,6-bisfosfato-D-gliceraldehído-3-
fosfato-liasa
Trivial: Fructosa-bisfosfato aldolasa
Código: EC 4.1.2.13
 Clase 5: ISOMERASAS
 Interconversión de isómeros: transferencia intramolecular
de grupo (cis/trans, L/D, aldehído/cetona)

Sistemático: D-glucosa-6-fosfato cetol-isomerasa

Trivial: fosfoglucosa isomerasa
Código: EC 5.3.1.9
 Clase 6: LIGASAS O SINTETASAS
 Formación de enlaces al unir dos sustratos
con hidrólisis de ATP

COO
- -
COO
+ +
H3N-C-H H3N-C-H
+
CH2 + NH4 + ATP CH2 + ADP + Pi
CH2 amonio
CH2
COO
-
CONH2
L-glutamato L-glutamina

Sistemático: L-glutamato-amoníaco-ligasa
Trivial: Glutamina sintetasa
Código: EC 6.3.1.2
Clases de Enzimas
 Características de la Reacción Enzimática

 Una reacción catalizada enzimáticamente se lleva a cabo en el sitio activo de

la enzima al que se une la molécula que va a transformarse.
 La molécula que se une al sitio activo se denomina sustrato.
 Generalmente un sitio activo es específico para un determinado sustrato y al
unirse forman un complejo enzima-sustrato.
El 25% de los genes humanos
codifican enzimas que catalizan
reacciones metabólicas.

Representación de la
reacción enzimática:
Catálisis enzimática
productos sustrato

Enzima
Enzima inactiva

Centro activo

Coenzima
 Mecanismo de la Catálisis Enzimática
Condiciones para una Reacción Bioquímica
 Los sustratos libres en una solución se mueven y deben colisionar.
 La colisión molecular tiene que ocurrir con una orientación adecuada.
 Debe haber un equilibrio favorable. El ΔG debe ser negativo.
Condiciones Fisiológicas
 Las reacciones sin catalizar tienden a ser
lentas.
 Muchas reacciones bioquímicas suponen
situaciones poco probables.
 La probabilidad de una colisión en el
ángulo adecuado para la reacción es
muy baja.
Cuando los sustratos se unen a enzimas,
éstas proporcionan un ambiente
tridimensional favorable a la reacción.
Los sustratos quedan orientados de
manera que la reacción pueda ocurrir.
 Mecanismo de la Catálisis Enzimática
 La enzima se une al sustrato y le hace adoptar un estado intermediario semejante al
estado de transición pero de menor energía.
 La energía de activación de la reacción catalizada es menor que la energía de
activación de la reacción sin catalizar.
 La disminución de la energía de activación acelera la reacción (aumentan la velocidad
de reacción hasta por un factor de hasta 1017)
 Las enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de equilibrio de la
reacción.
 No cambian la diferencia de energía libre entre los reactivos y los productos.

Reacción no catalizada Reacción catalizada

La cantidad de E que hay que aplicar para que las moléculas alcancen el estado
de transición se llama Energía de activación. Es necesaria para:
 CENTRO ACTIVO
Centro Activo: región de la enzima que se une al sustrato y donde se
realiza la catálisis.

- Es una cavidad o hendidura tridimensional en la superficie de la enzima

compuesta por residuos de Aas de diferentes partes de la molécula.
- Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total de la enzima.
- El que estos AAs coincidan próximos entre sí sobre el centro activo es una
consecuencia del plegamiento característico de la cadena polipeptídica, es
decir, de la conformación tridimensional nativa.
- Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones
débiles. Estas interacciones son necesarias para reducir
la energía de activación.
- Proporciona especificidad a la enzima.
Centro activo:
 Aminoácidos de unión
Fijan el sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aas catalíticos
puedan actuar. Sus cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones débiles con grupos funcionales de la molécula de sustrato.
 Aminoácidos catalíticos
Constituyen el verdadero centro catalítico de la enzima.
 Mecanismo de la Catálisis Enzimática
 En el estado de transición las interacciones entre la enzima y el sustrato son óptimas.
 La energía de fijación entre la enzima y el sustrato es la principal fuente de energía libre
usada para disminuir la energía de activación de la reacción y proporciona especificidad
de reacción.
 Grupos químicos específicos (catalíticos) contribuyen a la catálisis.

Utilizan uno o más de los siguientes

mecanismos:
- Orientación de sustratos
- Adición de cargas a los sustratos
- Inducción de tensiones en los sustratos
Las enzimas son estereoespecíficas porque establecen
varias interacciones entre aminoácidos del centro activo y
los distintos grupos del sustrato.
 Especificidad Enzimática: especificidad de función
Un mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas que lo modifican de
distinta manera
Interacciones E-S en el estado de transición
MODELO LLAVE-CERRADURA (Fischer, 1894)
 Interacciones E-S en el estado de transición

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO (Koshland, 1958)

La enzima es complementaria
en el estado de transición
Cambio Conformacional de la Hexoquinasa
 Cinética Enzimática
Las reacciones enzimáticas se ajustan a dos tipos de cinéticas:
 Enzimas que siguen el modelo de Michaelis-Menten (1913): hipérbolas
rectangulares.
 Enzimas alostéricas que muestran fenómenos de cooperatividad: sigmoidales.
La concentración de sustrato afecta la
velocidad de reacción catalizada por enzimas

Leonor Michaelis Maud Menten

 Cinética de Michaelis Menten
Según observaciones experimentales:

Orden cero

Primer orden

La velocidad de la reacción puede

determinarse midiendo la cantidad de P
formado o de S consumido. Se acepta por Vo, la determinada
antes que el consumo de S sea
La determinación guarda relación con la <20% del total presente.
cantidad de E presente si se mide la
velocidad inicial (Vo).
Cinética de Michaelis Menten

1- V0 = k2 [ES]
2- [E]= [Eo] – [ES]
3- [S] >>[E]
4-  [S] < 15%  [P] despr.
 Cinética de Michaelis-Menten
La relación entre concentración de sustrato y la velocidad de la
reacción enzimática puede expresarse de manera cuantitativa.

 Las reacciones catalizadas por enzimas muestran saturación por sustrato.

 Km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima.
 El valor de Km da idea de la afinidad de la enzima por el sustrato
Cinética de Michaelis-Menten
Km y Vmáx son propios para cada enzima

Cuando KM = [S]
V0 = Vmax/2
Para [S] << KM:

Vmax. [S]
V0  ---------------
KM

Para [S] >> KM:

V0  Vmax  k2 [E0]
La V0 es función lineal de la concentración
de enzima siempre que la concentración de
sustrato sea alta.
Valores de Km de Algunas Enzimas
Muchas enzimas catalizan reacciones con dos o más
sustratos
 Expresiones de Actividad Enzimática

U.I.: cantidad de E que transforma un micromol de S por minuto

en condiciones definidas de pH, temperatura, etc.

Katal: unidad propuesta por IUB. Corresponde a la cantidad de E

que transforma un mol de S por segundo.

CC de E: se expresa comúnmente como UI por ml.

Número de recambio: número de moléculas de S convertidas en

producto en P por unidad de tiempo por molécula de E trabajando
en condiciones de saturación de sustrato.
 Linealización de la Ecuación de Michaelis-Menten
La ecuación:
V0= Vmáx [S]
Km + [S]
se puede transformar algebraicamente en otras expresiones
más útiles para representar los datos experimentales, por
ejemplo, tomando la inversa de la ecuación, obteniéndose:

1 = Km + [S]
V0 Vmáx [S]

Separando los componentes y reordenando la expresión se

simplifica a:
Representando esta
ecuación en un eje de
coordenadas se obtiene la
gráfica de doble recíproca

Ecuación de Lineweaver-Burk.
Representación gráfica de Lineweaver-Burk
 Regulación de la Actividad Enzimática
Primer Nivel: pH, temperatura, concentraciones de
sustratos, productos (retrorregulación), cofactores e inhibidores.

Segundo Nivel: enzimas reguladas

Enzimas alostéricas
Enzimas moduladas covalentemente:
- Reversible (fosforilación, metilación, etc)
- Irreversible (activación proteolítica)

Tercer Nivel: control genético

Enzimas constitutivas
Enzimas inducidas
Isoenzimas

Cuarto Nivel: control hormonal

 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Primer Nivel:

 pH
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Primer Nivel:
Temperatura
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Primer Nivel:
CONTROL POR RETRORREGULACIÓN

Un aumento de concentración del producto final de una ruta

metabólica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Primer Nivel:
Agentes químicos que inhiben la acción catalítica uniéndose
a sitios o grupos funcionales

TIPOS DE INHIBIDORES

REVERSIBLES IRREVERSIBLES

COMPETITIVOS NO COMPETITIVOS ACOMPETITIVOS

O ANTICOMPET.
 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
 Inhibición permanente.
 Unión del inhibidor a la enzima por enlaces covalentes.
 Modificación química de los grupos catalíticos.
 Modificada la enzima, siempre está inhibida.

Acetilcolinesterasa
Clase de enzima: esterasa
Interviene en la transmisión del
impulso nervioso, especialmente
en las placas neuromotoras.
Localización: hendiduras
sinápticas.
Función: hidrolizar el
neurotransmisor acetilcolina
una vez que se desprende de
sus receptores musculares.
 INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
Inactivación de la enzima acetilcolinesterasa por diisopropilfluorofosfato (DIPF)

Plaguicidas Organofosforados
- Son ésteres, amidas o derivados tioles de ácidos fosfórico. Ej: metrifonato, clorpirifos,
metamidifos, parathion.
- Fosforilan la colinesterasa.
- La enzima es incapaz de degradar acetil colina que se acumula en la unión
neuroefectora, sist. músculo-esquelético, SNC y autónomo.
 INHIBICIÓN REVERSIBLE
Inhibición Competitiva

- El inhibidor se une reversiblemente al sitio activo de una enzima.

- Compite con el sustrato por el sitio de unión.

- Se supera por aumento de la concentración de sustrato o por

reducción de la del inhibidor.
 Inhibición Competitiva

Aumenta KM
No cambia Vmax
 INHIBICIÓN REVERSIBLE
Inhibición No Competitiva

•El inhibidor se une reversiblemente a un sitio distinto del sitio activo.

•Actúa cambiando la conformación de la enzima de forma tal que el

sitio activo no puede ligar el sustrato.

•Se puede disociar de la enzima.

 Inhibición No Competitiva

No cambia KM
Disminuye Vmax

No se revierte por aumento

de la concentración de S
 INHIBICIÓN REVERSIBLE
Inhibición Acompetitiva o Anticompetitiva
El inhibidor se
une al complejo
ES formando
un complejo
inactivo (ESI)

Disminuye KM
Disminuye Vmax
 Enzimas Reguladoras: ALOSTÉRICAS
Segundo Nivel:

- Proteínas constituidas por más de una subunidad proteica.

- Actividad regulada por unión no covalente reversible de otras
moléculas: moduladores o efectores alostéricos que alteran su
conformación.
- Sitio activo y sitio regulador están en subunidades separadas.
- Constituyen excepciones a muchas reglas generales.
 Enzimas Reguladoras: ALOSTÉRICAS
Segundo Nivel:

- Presentan una Subunidad

Subunidad catalítica
Subunidad
ubicación específica Subunidad catalítica
reguladora
reguladora
dentro de las vías
metabólicas.

- El alosterismo es un
ejemplo de regulación
no competitiva.

Subunidad Subunidad
catalítica catalítica
Subunidad Subunidad
reguladora reguladora
 Enzimas Reguladoras: ALOSTÉRICAS

Presentan una cinética

sigmoidal, indicativa de
efectos cooperativos
en la unión del sustrato.

Ejemplos de enzimas alostéricas:

 Enzimas Reguladoras: ALOSTÉRICAS

Presentan dos estados o

conformaciones:
 Estado “relajado” o R de alta
afinidad por el sustrato.
 Estado “tenso” o T de baja
afinidad por el sustrato.
- Activadores alostéricos:
moléculas que al unirse
estabilizan el estado R
- Inhibidores alostéricos:
moléculas que estabilizan el
estado T.
 Enzimas Reguladoras: ALOSTÉRICAS
La unión de activadores o inhibidores alostéricos generalmente
no afecta a la Vmax pero sí altera la Km.
 Inhibidor alostérico
Activador alostérico

http://www.bionova.org.es/animbio/animplus/
Alostericos/Alostericos.html
 Inhibición por Retrorregulación («feedback»)
El producto final de una vía metabólica actúa sobre la enzima clave (generalmente
alostérica) que regula el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del producto
final.
Este proceso usualmente funciona como el primer paso comprometido de la vía, es
decir, la primera reacción que es irreversible.
 Cuando hay poca cantidad de producto: la enzima no se inhibirá y la vía generará
producto.
 Cuando hay demasiado producto acumulado: la enzima se inhibe para impedir la
producción de producto nuevo hasta que se haya utilizado el existente.

https://www.youtube.com/watch?v=T2adUilNYts
 Enzimas Reguladas por Modificación Covalente
Reversible (fosforilación, metilación, adenililación, ADP-ribosilación etc)
Segundo Nivel:

Ej.: activación/inactivación
de la glucógeno fosforilasa por
fosforilación/defosforilación.
Reacciones de Modificación Covalente de Enzimas
 Enzimas Reguladas por Modificación Covalente
Irreversible (activación de zimógenos por proteólisis)
Segundo Nivel:
 CONTROL GENÉTICO
Tercer Nivel: Enzimas Constitutivas
Enzimas Inducidas
Operón (en Procariotas): segmento de ADN que codifica para varios ARNm (genes
estructurales) con un promotor común y una región reguladora.
Estos genes regulan su propia expresión, dependiendo de la ausencia o presencia de
un sustrato.

Regulador: controla el tiempo y velocidad de transcripción de otros genes de expresión

constitutiva (gen represor).
Promotor: región del ADN, precedente a los genes estructurales, que la ARN-polimerasa
reconoce como sitio de inicio de la transcripción.
Operador: sitio donde se une el represor y controla el acceso de la ARN-pol al promotor.
Genes estructurales: codifican proteínas relacionadas.
 CONTROL GENÉTICO
Operón Lactosa (E. coli)
Tercer Nivel:
Operón Inducible
Inductor: lactosa
Represor (codifica la
prot. represora lac I) genes estructurales

ARNm ARNm
(lac I)
Lac Z: β-galactosidasa
Lac Y: Permeasa
Lac A: β-galactósido-transacetilasa

Si no hay lactosa, el represor está en su forma activa y los

genes estructurales no se transcriben, por lo que la célula
no tendrá enzimas para metabolizarla.
 Control Genético en Eucariotas
- Todos los genes de un organismo no se expresan
constantemente.
- Existen controles en la expresión de los genes.
- Diferentes células en un organismo multicelular
pueden expresar grupos muy diversos de genes, aun
cuando contienen el mismo ADN.
- El grupo de genes expresados en una célula
determina el grupo de proteínas y de ARN funcionales
que contiene, y le da sus características únicas.
- En eucariotas, la expresión de los genes involucra
muchos pasos y la regulación puede ocurrir en
cualquiera, pero el principal, es a nivel de la
transcripción.
Niveles de Control
 ADN
 Transcripcional
 Postranscripcional
 Traduccional
 Postraduccional
 ISOENZIMAS
 Formas diferentes (pero relacionadas) de una enzima que
catalizan la misma reacción.

 A menudo difieren en unas pocas sustituciones de

aminoácidos, afinidad por el sustrato, Vmáx y/o propiedades
reguladoras.

En función del:
 tipo de tejido
 compartimento celular
 momento del desarrollo
CH3 CH3
CH.OH + C=O +
+ NAD + NADH + H
COO- COO-
lactato piruvato
ISOENZIMAS
 CONTROL HORMONAL
Cuarto Nivel:
Ejemplo: estimulación de la Glucogenolisis por Adrenalina en el hígado
 Resumen de la Relevancia de las Enzimas
Las enzimas:
 Actúan en secuencias organizadas catalizando miles de reacciones.
 Son necesarias para que las reacciones se produzcan a una velocidad
adecuada para las células.
 Permiten un control coordinado de las rutas metabólicas según las
necesidades energéticas y de producción de distintas sustancias.

 Algunas enfermedades pueden producirse por actividad excesiva de

una enzima, o ausencia parcial o total de una o más enzimas.
 La medida de la actividad enzimática en fluidos biológicos o tejidos
es importante para el diagnóstico de muchas enfermedades.
 Muchos fármacos son inhibidores de la actividad enzimática.
 Tienen importancia en la industria química y alimentaria
(elaboración y control de procesos).
 Apéndice
DEDUCCION DE LA ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN
V0= Vmáx [S]
Km + [S]

La ecuación de Michelis-Menten se basa en cuatro supuestos:

1- La enzima actúa sobre un único sustrato.

2- El complejo E-S se encuentra en estado estacionario.

3- Bajo condiciones de saturación, todas las moléculas de enzima están

formando parte del complejo E-S.

4- Cuando toda la enzima se encuentra en forma de complejo E-S la velocidad

de la reacción es máxima.
DEDUCCION DE LA ECUACION DE MICHAELIS-
1- V0 = k2 [ES]
MENTEN 2- [E]= [Eo] – [ES]
3- [S] >>[E]
4-  [S] < 15%  [P] despr.

La cción. total de enzima es:

En el equilibrio:

Por lo tanto:
(3)

Sustituyendo (3) en (1):

Se define:

Reordenando:
Entonces:

(1) (4)

La velocidad de reacción es: Sustituyendo (4) en (2):

(2)