LAS PROTEÍNAS

1. Las proteínas: características químicas, estructura, función biológica, papel

biocatalizador.

1.1. Conocer qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad.

1.1.1. Conocer la composición química de las proteínas.

1.1.2. Describir las funciones más relevantes de las proteínas. Conocer algún
ejemplo de cada una de las funciones.

1.2. Definir qué son los aminoácidos y conocer su fórmula general.

1.2.1. Identificar y escribir la fórmula general de un aminoácido, detallando sus

componentes y conocer su diversidad debido a sus radicales.

1.3. Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.

1.3.1. Reconocer en una fórmula el enlace peptídico y utilizarlo para identificar el

compuesto como una proteína.

1.3.2. Saber formular un péptido a partir de aminoácidos.

1.4. Conocer los niveles de organización de las proteínas.

1.4.1. Conocer la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las

proteínas.

1.4.2. Conocer que la conformación espacial de las proteínas determina sus

propiedades biológicas y su función

1.4.3. Conocer los procesos de desnaturalización y renaturalización de proteínas,

así como algunos factores físico-químicos que influyen en ellos (temperatura y pH).

1.5. Comprender y valorar la función enzimática de las proteínas.

 1.5.1. Entender el concepto de enzima como biocatalizador.

1.5.2. Describir el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en la actividad

enzimática.

1.5.3. Conocer qué es el centro activo y resaltar su importancia en relación con la

especificidad enzimática.

1.6. Conocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad

de enzima y de la concentración de sustrato

1.6.1. Interpretar gráficos de actividad enzimática. No es necesario conocer las

fórmulas matemáticas que describen la cinética enzimática.

1.7. Conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo

enzima-sustrato en el mecanismo de acción enzimático.

1.7.1. Interpretar gráficos de energía de activación.

1.8. Comprender los factores que afectan a la acción enzimática

1.8.1. Explicar cómo afectan la temperatura, el pH y los inhibidores a la actividad

enzimática.

1.8.2. Definir y describir la inhibición reversible y la irreversible.

 1. Las proteínas: características químicas, estructura, función biológica, papel
biocatalizador.

1.1. Conocer qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad.

1.1.1. Conocer la composición química de las proteínas.

1.1.2. Describir las funciones más relevantes de las proteínas. Conocer algún
ejemplo de cada una de las funciones.

Las proteínas son biomoléculas compuestas básicamente por C, O, H y N. Se encuentran en todas las
células de los seres vivos donde realizan diferentes funciones biológicas muy importantes. Son
polímeros lineales en los que las unidades monoméricas son los aminoácidos. Las cadenas se pliegan
en una notable diversidad de formas tridimensionales.

Entre sus múltiples funciones destacan:

Función de reserva ➡️ Almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos nutritivos y
unidades estructurales por el embrión en desarrollo. Ej: ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de
la leche.

Función estructural y de soporte mecánico ➡️ Elementos plásticos a partir de los que se construyen
la mayoría de las estructuras celulares y orgánicas. Ej, las glucoproteínas forman las membranas
celulares, donde desempeñan funciones como el transporte de sustancias entre el exterior y el interior,
receptores de los neurotransmisores o de las hormonas. Las histonas forman parte de la estructura de
los cromosomas en las células eucariotas, realizando funciones de regulación de la actividad de los
genes.

Función homeostática ➡️Contribuyen a mantener estables las condiciones del medio interno,
manteniendo el equilibrio osmótico y el pH constante.

Función de transporte ➡️ Transportan moléculas e iones donde sea necesario, tanto a través de la
membrana plasmática como a otras regiones del organismo. Ej: Hemoglobina, transporta oxígeno desde
el aparato respiratorio hasta las células en la sangre de los vertebrados. Hemocianina, realiza la misma
función que la hemoglobina, pero en invertebrados. Seroalbúmina, transporta ácidos grasos entre el
tejido adiposo y otros órganos.

Función defensiva y protectora ➡️ Algunas tienen función defensiva como las inmunoglobulinas de la
sangre, que se se encargan de reaccionar contra sustancias extrañas al organismo. La trombina y el
fibrinógeno, que intervienen en la coagulación.

Función hormonal ➡️ Algunas hormonas están compuestas por proteínas como por ejemplo la insulina
y el glucagón sintetizadas por el páncreas, que regulan el metabolismo de los glúcidos.La insulina
desempeña una función anabólica e incrementa el almacenamiento de glucosa, ácidos grasos y
aminoácidos. El glucagón tiene una función catabólica, pues moviliza estos tres nutrientes de sus
depósitos, y los hace pasar a la corriente sanguínea. ​Hormonas gonadotropas, luteinizante responsable
en el varón de la estimulación de la fabricación de la testosterona y en la mujer de la estimulación de la
ovulación.

Función catalizadora o enzimática ➡️ Son enzimas y actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas que tienen lugar en los seres vivos, disminuyendo la energía necesaria para que se produzcan
esas reacciones, aumentan la velocidad de las reacciones químicas en los seres vivos. Catalasa,
galactasa, amilasa …

Función contráctil y de movimiento ➡️ Permiten el movimiento a los organismos unicelulares y

pluricelulares.

-Función de movimiento: La dineína, responsable del movimiento de cilios y flagelos.

-Función contráctil: La actina y la miosina, que son filamentos proteicos que intervienen en la
contracción de los músculos.

Función de reconocimiento molecular y celular ➡️

Las glucoproteínas de la superficie exterior de la
membrana plasmática reconocen las señales químicas. El reconocimiento entre células se puede dar
gracias a glucoproteínas de membrana o bien se puede dar por reconocimiento directo entre células .

1.2. Definir qué son los aminoácidos y conocer su fórmula general.

1.2.1. Identificar y escribir la fórmula general de un aminoácido, detallando sus

componentes y conocer su diversidad debido a sus radicales

Los aminoácidos son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son cristalinos,
casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono asimétrico unido a cuatro
sustituyente distintos (excepto en el caso de la glicina o glicocola).
● Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.
● Un grupo amino (-NH 2 ), básico.
● Un hidrógeno.
● Un radical, característico de cada aminoácido, y que le confiere características propias. Sirven como
criterio de clasificación de los aminoácidos.
En todos los α-aminoácidos el C(α ) es asimétrico, de manera que los cuatro grupos sustituyentes
pueden ocupar dos ordenaciones diferentes para dar lugar a dos estereoisómeros diferentes.

Por referencia con la molécula del gliceraldehído que también posee dos estereoisómeros enantiómeros
que se designan con las letras D- y L-, los enantiómeros de los aminoácidos también se designan como
D- y L- .

En un disposición plana de ambas moléculas, cuando los grupos aldehído (CHO) y carboxilo (COO-) se
sitúan hacia arriba y el grupo R del aminoácido hacia abajo. Las formas D- son aquellas cuyos grupos
OH y NH3 quedan hacia la derecha y las formas L las que quedan a la izquierda.

Se pueden clasificar según su cadena R en: Alifáticos, anillos aromáticos, ácidos, alcalinos,
hidroxilados, sulfurados y aminoácido

Existen aminoácidos esenciales que el organismo no puede sintetizar.

1.3. Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.

1.3.1. Reconocer en una fórmula el enlace peptídico y utilizarlo para identificar el

compuesto como una proteína.

1.3.2. Saber formular un péptido a partir de aminoácidos.

Los péptidos están formados por la unión de los aminoácidos mediante un enlace covalente llamado
enlace peptídico.

Según el número de aminoácidos los péptidos pueden ser: dipéptidos (2 aminoácidos), tripéptidos (3
aminoácidos), tetrapéptido (4 aminoácidos), etc. Si el número de aminoácidos es inferior a 10 se habla
de oligopéptidos, si el número es superior a 10 se denominan polipéptidos.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo amino de un aminoácidos y
el grupo carboxilo de otro aminoácidos, produciéndose una molécula de agua.

El enlace peptídico C-N es más corto que un enlace C-N

normal y además posee cierto carácter de doble enlace, lo cual hace que sea un enlace rígido que
impide que los átomos de C y N puedan girar alrededor del enlace. De forma que los grupos C=O y N-H
se encuentran en un mismo plano, manteniendo una distancias y ángulos que son fijos y constantes.

El enlace peptídico se rompe por hidrólisis ácida, y por acción de enzimas específicos denominados
proteasas los cuales cortan los enlaces peptídicos establecidos entre aminoácidos específicos.

El extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica.

El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten
electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace entre el Carbono y el
Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los
carbonos alfa.

Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro con liberación de
una molécula de agua, pero es más corto que otros enlaces.
El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es rígido y no presenta giro, lo que
provoca que los átomos implicados (el C y el N, así como el O y el H) se sitúen en el mismo plano.

El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga en el O y el N. Esta

propiedad es la responsable de la aparición de enlaces de H entre enlaces peptídicos, responsables de
la estructura secundaria de las proteínas.
 1.4. Conocer los niveles de organización de las proteínas.

1.4.1. Conocer la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las

proteínas.

1.4.2. Conocer que la conformación espacial de las proteínas determina sus

propiedades biológicas y su función

1.4.3. Conocer los procesos de desnaturalización y renaturalización de proteínas, así

como algunos factores físico-químicos que influyen en ellos (temperatura y pH).

ESTRUCTURA PRIMARIA

Se denomina de esta forma la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el

tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en
cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro
extremo con un aminoácido que presenta su grupo carboxilo libre.

Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo
amino libre, que se sitúa a la izquierda. Y, por tanto, R, corresponde al primer aminoácido de cualquier
secuencia.
En realidad, la estructura primaria constituye una cadena de planos articulados, pues, como se ha visto,
los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en
ellos se sitúan en un mismo plano. Los radicales de los aminoácidos quedan alternativamente arriba y
abajo de la secuencia.

Estos radicales son muy importantes en la adquisición de la estructura tridimensional.

Aunque sólo hay 20 aminoácidos distintos que constituyen los péptidos, como pueden tener cientos o
miles de aminoácidos, la variedad de secuencias peptídicas es prácticamente ilimitada, ya que pueden
formarse 20n polipéptidos distintos, donde n es el número de aminoácidos presentes en la cadena.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Aunque la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede adoptar múltiples formas, existe
una conformación más estable que ninguna otra que, lógicamente, es la que se mantiene.

Este plegamiento estable se conoce como estructura secundaria, y de ella existen dos tipos básicos: la
a-hélice y la lámina plegada o lámina B. En las proteínas coexisten ambos, aunque uno de ellos puede
predominar sobre el otro.
Se ha comprobado que determinadas combinaciones de las dos estructuras (denominadas dominios
estructurales) son tan estables que se encuentran presentes en muchas proteínas, incluso con
funciones distintas.

La α-hélice
Este nombre alude a la a-queratina, proteína muy abundante en las células de la epidermis, que
presenta esta característica estructura helicoidal.
Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma (figura 4.10). Este
enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj.
El plegamiento se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno que se establecen entre el
grupo -NH- (que forma parte de un enlace peptídico) de un aminoácido y el grupo -CO- (que forma parte
de otro enlace peptídico) del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal.
Entre los grupos -NH- y -CO- se generan enlaces de hidrógeno porque en ellos existen cargas parciales
opuestas:

Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.

Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia
la parte externa de la a-hélice
Debido a esta falta de participación de las cadenas laterales, proteínas con estructuras primarias muy
diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria.
Cuando aminoácidos de cadenas laterales muy voluminosas o cargas eléctricas del mismo signo se
sitúan uno al lado del otro, la estructura se desestabiliza. Por tanto, en una misma proteína es posible
encontrar tramos en los que la a-hélice está desorganizada y no se puede reconocer.
Conformación β o lámina plegada

Este tipo de estructura secundaria también se conoce como estructura ß, porque la B-queratina,
presente en el pico y las plumas de las aves, es un ejemplo característico de lámina plegada.

El plegamiento, en este caso, no origina una estructura helicoidal como ocurre en la a-hélice, sino una
especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma
cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos entre sí por enlaces de hidrógeno transversales
análogos a los que estabilizan la a-hélice.
Las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos se disponen de forma alternativa por encima y por
debajo de esta estructura. Estos grupos no pueden ser muy grandes, pues habría un impedimento
estérico que afectaría a la estructura de la lámina.

ESTRUCTURA TERCIARIA

De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la

disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica.
La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre
las cadenas laterales R de los aminoácidos.
Estos enlaces pueden ser de cuatro tipos:

•⁠ ⁠Puentes disulfuro. Constituyen fuertes enlaces covalentes entre dos grupos -SH que pertenecen a
sendos aminoácidos cisteína. -

•⁠ ⁠Fuerzas electrostáticas. Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas
opuestas. Se producen, lógicamente, entre los grupos R de aminoácidos ácidos (con carga negativa,
-COO-) y aminoácidos básicos (con carga positiva, -NH*).

•⁠Enlaces de hidrógeno. Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas
parciales en su cadena lateral.

•⁠ ⁠Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Son las uniones más débiles y se producen
entre aminoácidos apolares.

La sustitución de un aminoácido por otro en la cadena polipeptídica puede alterar la estructura

tridimensional de la proteína, al no formarse alguno de los enlaces citados, y modificar, en
consecuencia, los plegamientos en la estructura terciaria. Resulta evidente, pues, la enorme importancia
que tiene la estructura primaria en la adquisición de la correcta estructura espacial de la proteína.
En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas: globulares
(poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales) y fibrilares (el
plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que estas estructuras presentan formas
alargadas).
ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas,
tengan o no estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero, monómero o subunidad.Estos protómeros están unidos por enlaces débiles, como enlaces
de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las
inmunoglobulinas.
El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas
para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia.
La hemoglobina es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas.

Las proteínas fibrosas poseen las cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un
eje, forman materiales físicamente resistentes e insolubles en agua, siendo elementos básicamente
estructurales como por ejemplo la α-queratina del pelo, la fibroína de la seda o el colágeno de los
tendones.

Por su parte, las proteínas globulares, están constituidas por una o varias cadenas polipeptídicas
plegadas de modo que puedan adoptar una conformación esférica o globular, desempeñando diferentes
funciones.

DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN

Desnaturalización ➡️ Se produce cuando se rompen los enlaces que mantienen la configuración

espacial (estructura tridimensional) de la proteína, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria
(principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden
realizar su función.
Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios ambientales desfavorables, como
aumento de la temperatura, variaciones de pH, alteraciones en la concentración salina del medio, ondas
mecánicas (ultrasonidos), radiación, etc., los enlaces (puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals,
interacciones hidrofóbicas, etc.) que mantienen la conformación globular pueden romperse y la
proteína adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará, pero también, al alterarse el centro
activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser funcionales.

La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, pero sí se ven afectados los puentes disulfuro,
los puentes de hidrógeno y las interacciones débiles.

Renaturalización ➡️ Se produce cuando la proteína recupera la conformación primitiva al volver a las

condiciones normales, en este caso la desnaturalización es reversible.

La desnaturalización puede ser:

Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su

funcionalidad. Ej, cuando la leche se corta.

Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y

funcionalidad.

1.5. Comprender y valorar la función enzimática de las proteínas.

1.5.1. Entender el concepto de enzima como biocatalizador.

1.5.2. Describir el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en la actividad

enzimática.

Las enzimas son biocatalizadores específicos que disminuyen la energía de activación y aumentan la
velocidad de las reacciones metabólicas, uniéndose a la molécula que se va a transformar, el sustrato,
para formar una nueva sustancia, el producto.

Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:
● No se alteran ni se consumen durante la reacción.
● Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo, sin desplazar la
constante de equilibrio para que se obtenga más producto.

Todas las enzimas son proteínas; sin embargo, pueden estar formadas únicamente por cadenas
polipeptídicas o contener, además, otro grupo no proteico. En este último caso, la parte proteica recibe
el nombre de apoenzima, mientras que la parte no proteica se denomina grupo prostético cuando su
unión a la apoenzima es permanente, y cofactor cuando, como ocurre más habitualmente, no lo es.
•⁠ ⁠La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a los
sustratos, es decir, las moléculas sobre las que actúan las enzimas en las reacciones químicas.

•⁠ El cofactor o el grupo prostético son los componentes enzimáticos que llevan a cabo la reacción
propiamente dicha, es decir, la catálisis en sentido estricto. El cofactor puede ser un catión metálico o
bien una molécula orgánica a la que se denomina coenzima. Las coenzimas constituyen un grupo
molecular muy diverso que comprende numerosos derivados vitamínicos.

Apoenzima: polipéptido

Cofactor: catión metálico o molécula orgánica (coenzima)

Propiedades de las enzimas

Por su carácter proteico, las enzimas presentan las mismas propiedades que cualquier proteína, es
decir, se desnaturalizan por el calor o por los cambios de pH, y presentan un alto grado de especificidad,
tanto en la selección de los sustratos como en la reacción que catalizan sobre ellos.

Hay enzimas que muestran una especificidad absoluta y solo actúan sobre un tipo concreto de sustrato,
llegando a diferenciar incluso estereoisómeros; y otras que, por ejemplo, solo muestran especificidad
con respecto a un grupo funcional, como las enzimas esterasas, que llevan a cabo la saponificación de
cualquier lípido con grupos éster.

Además, para cada tipo de reacción química, incluso realizada por un mismo sus-trato, existe una
enzima diferente, es decir, una enzima cataliza una sola reacción química o un grupo de reacciones
estrechamente relacionadas.

Por otra parte, las enzimas, por ser catalizadores, no se consumen en el transcurso de las reacciones,
ya que la misma molécula puede actuar repetidamente. Así, las necesidades enzimáticas son muy
bajas, y cantidades mínimas de enzima pueden transformar grandes cantidades de sustrato.

1.5.3. Conocer qué es el centro activo y resaltar su importancia en relación con la

especificidad enzimática.

El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato, y donde se produce la catálisis.
El centro activo de la enzima está formado por el centro de fijación y el centro catalítico, que suelen
estar juntos. Unos aminoácidos se encargan de unir la enzima al sustrato mediante enlaces débiles
(iónicos, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals), y otros se encargan de la catálisis
enzimática, transformando el sustrato en producto.

Todas reacciones químicas necesitan una energía de activación para poder romper los enlaces de unas
sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), para transformarlas en unas sustancias
finales o productos (P).

La transformación de reactivo a producto no es directa, sino que hay un paso intermedio en el que el
reactivo se activa, y sus enlaces se debilitan. Para llegar a este complejo activado es necesaria la
energía de activación.

1.6. Conocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad de

enzima y de la concentración de sustrato

1.6.1. Interpretar gráficos de actividad enzimática. No es necesario conocer las

fórmulas matemáticas que describen la cinética enzimática.

Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen
las moléculas de los reactivos para formar, posteriormente, los nuevos enlaces que originan las
moléculas de los productos.

Ese estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero en el que aún no se
han formado los nuevos, es el estado de transición o estado activado.
Para alcanzar el estado de transición y, en definitiva, para que la reacción químico. Tenga lugar, es
preciso comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía, denominada energía de activación.
La diferencia entre las reacciones endotérmicas y exotérmicas radica en el balance energético global del
proceso. Las primeras necesitan energía mientras que las segundas la desprenden. Sin embargo, en
ambos casos es necesaria una energía de activación para alcanzar el estado de transición.

En las llamadas reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que se obtiene de la
propia energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de reacción. En las
reacciones no espontáneas, sin embargo, esta energía es tan alta que no se producen si no se aplica
calor.
La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente
al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. Sin la presencia del catalizador no es
posible alcanzar el estado de transición espontáneamente, y con él, sí lo es.

Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación de las moléculas de los reactivos,
pero como no actúan como tales, no se consumen. Únicamente ayudan a que se produzca la reacción.
 1.7. Conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo
enzima-sustrato en el mecanismo de acción enzimático.

1.7.1. Interpretar gráficos de energía de activación.

Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, se produce la reacción catalizada, la

cual se lleva a cabo en tres etapas:,

1. En primer lugar, el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima sustrato. Esta
unión se caracteriza por un grado de especificidad, de modo que para cada tipo de sustrato y
reacción es necesaria una enzima concreta.

La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual presenta

una zona, denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se acopla
el sustrato.

Se ha comprobado que en algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para
adaptarse al sustrato. Sería algo semejante a la introducción de una mano en un guante. La
propia mano (que equivaldría al sustrato) hace que el guante (equivalente al centro activo de la
apoenzima) se adapte mejor cuando se introduce en él.

La unión es reversible, pues una parte del complejo enzima-sustrato (ES) se disocian, debido
precisamente a esa reversibilidad, esta primera etapa es la más lenta.

E+S → ES

La unión de los radicales de los aminoácidos del centro activo al sustrato consigue debilitar sus
enlaces. Esto provoca cambios energéticos que permiten alcanzar más fácilmente el estado de

2.⁠⁠Una vez formado el complejo enzima-sustrato, la coenzima lleva a cabo la reacción y se

obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.

ES → E + P

En el caso de no existir cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del propio
centro activo.

3.⁠⁠El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a
nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando
modificada.
 1.8. Comprender los factores que afectan a la acción enzimática

1.8.1. Explicar cómo afectan la temperatura, el pH y los inhibidores a la actividad

enzimática.

Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad.

Algunos factores que modifican dicha velocidad son los siguientes:

La concentración del sustrato ➡️Al aumentar la concentración de sustrato existen más centros
activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no quedan centros activos libres; a
partir de ese momento, un aumento de la concentración del sustrato no supone un aumento de la
velocidad de la reacción.

El pH ➡️ Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación. Los valores por encima o por debajo de este
valor óptimo provocan un descenso de la velocidad enzimática debido a cambios en la carga eléctrica
de los radicales de los aminoácidos que constituyen el centro activo. De este modo, pueden aparecer o
desaparecer enlaces por fuerzas electrostáticas que alteren la estructura espacial del centro activo o su
unión al sustrato. También pueden cambiar las cargas eléctricas en el sustrato. En cualquier caso, el
acoplamiento del sustrato al centro activo se verá dificultado y la velocidad de la reacción disminuirá.
Por debajo de un pH mínimo y por encima de un pH máximo, se produce la desnaturalización de la
enzima y su actividad se anula por completo.

La temperatura ➡️ Como en el caso del pH, existe también una temperatura óptima en la que la
actividad enzimática es máxima.
Las temperaturas inferiores a este valor óptimo dan lugar a una disminución de la vibración molecular
que enlentece el proceso, mientras que temperaturas superiores a la óptima pueden provocar la
desnaturalización de la enzima y la pérdida total de su funcionalidad.

1.8.2. Definir y describir la inhibición reversible y la irreversible.

Efecto de los inhibidores

Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden
completamente la actuación de la misma.

La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

● La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor se fija

permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola.

● La inhibición reversible tiene lugar cuando se impide temporalmente el normal funcionamiento de la

enzima, sin inutilizar el centro activo. Existen dos formas: competitiva y no competitiva.
○ La inhibición reversible competitiva se produce cuando el inhibidor es similar al sustrato, por lo que
ambos pueden fijarse al centro activo de la enzima.
■ Si se fija el sustrato a la enzima, se forman los productos.
■ Si se fija el inhibidor, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor.

○ La inhibición reversible no competitiva es debida a un inhibidor que se une a la enzima por un sitio
diferente al que lo hace el sustrato, alterando su conformación. También puede actuar sobre el complejo
enzima-sustrato haciéndolo fijo.

Un caso especial de inhibición es la inhibición acompetitiva, en el que el inhibidor no se une a la enzima

libre, sino al complejo enzima-sustrato para impedir la formación del producto.