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Ejercicios Proteínas - Sol

Las proteínas están formadas por aminoácidos, cuya fórmula general incluye un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical. Tienen diversas funciones como el transporte (hemoglobina) y la defensa inmunitaria (inmunoglobulinas). La desnaturalización de las proteínas implica la pérdida de su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, afectando su función sin alterar la secuencia primaria.
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Ejercicios Proteínas - Sol

Las proteínas están formadas por aminoácidos, cuya fórmula general incluye un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical. Tienen diversas funciones como el transporte (hemoglobina) y la defensa inmunitaria (inmunoglobulinas). La desnaturalización de las proteínas implica la pérdida de su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, afectando su función sin alterar la secuencia primaria.
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PROTEÍNAS

1. a) ¿Cuáles son los monómeros de las proteínas? [0,2] b) Escriba su fórmula general [0,2]. c)
Atendiendo a la variedad de radicales, cite cuatro tipos de monómeros [0,6]. d) Enumere
cuatro funciones de las proteínas y ponga un ejemplo de proteína para cada función [1].

a) Aminoácidos ................ 0,2 puntos


b) Fórmula general: un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical que caracteriza
a cada aminoácido, todos unidos al mismo átomo de carbono .......................................... 0,2 puntos
c) Atendiendo a la variedad de radicales pueden ser: ácidos, básicos, neutros apolares y neutros
polares (0,15 puntos cada no) ....................................................................... 0,6 puntos
d) Transporte (hemoglobina); estructural (colágeno); defensa inmunitaria (inmunoglobulinas);
hormonal (insulina), reserva (albúmina), contracción (miosina), etc. (sólo cuatro funciones con su
proteína; 0,15 puntos por función y 0,1 puntos por proteína) ........................... 1 punto

2.

a) Ala: neutro apolar, Gly: neutro apolar, Asp: ácido, Lys: básico ............... 0,4 puntos
b) Unión de los dos aminoácidos formando enlace amida ............................. 0,4 puntos
c) Dipéptido. Enlace peptídico .......................................................... 0,2 puntos

3. a) Describa los dos modelos más comunes de estructura secundaria de las proteínas [1,8]. b)
¿Qué significa el término desnaturalización referido a las proteínas? [0,2 ]
a) α-hélice: la cadena polipeptídica se enrolla helicoidalmente en sentido dextrógiro; las cadenas
laterales se sitúan hacia el exterior de la hélice; la estructura se mantiene por los enlaces de
hidrógeno que se establecen entre los grupos NH y CO de enlaces peptídicos diferentes. Lámina β o
láminas plegadas: varios fragmentos polipeptídicos se disponen paralelos o antiparalelos en zigzag;
se mantienen gracias a los enlaces de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre
los grupos NH y CO de enlaces peptídicos diferentes que quedan enfrentados; las cadenas laterales
se disponen alternativamente a uno y al otro lado de la lámina ...................................1,8 puntos
b) Consiste en la pérdida de las estructuras cuaternaria (si la posee), terciaria y secundaria,
únicamente se conserva la primaria (esqueleto covalente) ................................. 0,2 puntos

4. a) Defina la estructura primaria de las proteínas [0,3]; b) indique qué tipo de enlace
caracteriza a dicha estructura [0,2]; c) cite dos características del mismo [0,3]; d) escriba la
fórmula de dicho enlace [0,5]. e) Explique qué se entiende por desnaturalización de una
proteína [0,3], y f) indique un tipo de enlace que se conserve y tres que se vean afectados por
ese proceso [0,4].
a) Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos de una proteína .................. 0,3 puntos
b) Enlace peptídico ..........................................................................................................0,2 puntos
c) Covalente, coplanar, rigidez estructural, resonancia, carácter de doble enlace, etc. (sólo dos a 0,15
puntos cada una) ..... 0,3 puntos
d) Fórmula correcta ..................................... 0,5 puntos
e) Desestabilización de la proteína debido a distintos factores que ocasionan la pérdida de la
conformación espacial nativa (estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria) y de la función, pero
conservando la estructura primaria ........................... 0,3 puntos
f) No se alteran: enlaces peptídicos. Sí se alteran: enlaces disulfuro, puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas (0,1 puntos por cada enlace citado y clasificado
correctamente) ................................................................................................. 0,4 puntos

6. En relación con las siguientes afirmaciones sobre las proteínas, responda si son verdaderas
o falsas razonando la respuesta [1].
a) Cuando se hidroliza una cadena polipeptídica de 150 aminoácidos se consumen 150
moléculas de agua.
b) Cuando una proteína se calienta por encima de los 100 ºC se produce la hidrólisis de los
enlaces peptídicos.
c) Una proteína desnaturalizada no tiene poder nutritivo.
d) Cuando se está sintetizando una cadena polipeptídica en un ribosoma el primer extremo
que sale es el carboxiloterminal.

a) Falsa. Se consumen 149 moléculas de agua porque hay 149 enlaces


peptídicos ................................................................ 0,25 puntos
b) Falsa. Únicamente se produce la desnaturalización de las proteínas, se conserva el enlace
covalente de la estructuraprimaria .......................................................... 0,25 puntos
c) Falsa. El valor nutritivo está determinado por los aminoácidos y no por la estructura de la
proteína .................................... 0,25 puntos
d) Falsa. Primero sale el grupo amino porque el enlace peptídico se forma entre el grupo carboxilo
del primer aminoácido y el grupo amino del segundo .................................................... 0,25 puntos

7. En un laboratorio se prepara jugo gástrico artificial añadiendo 1 g de pepsina a 100 mL de


agua. A continuación, se preparan cuatro tubos de ensayo con la siguiente composición:
Tubo 1: 6 mL de albúmina + 6 mL de agua
Tubo 2: 6 mL de albúmina + 1,5 mL de agua + 4,5 mL de ácido clorhídrico 0,1 N
Tubo 3: 6 mL de albúmina + 1,5 mL de jugo gástrico artificial + 4,5 mL de ácido clorhídrico
0,1 N
Tubo 4: 6 mL de albúmina + 1,5 mL de jugo gástrico artificial + 4,5 mL de agua
Se colocan los tubos a 40 ºC y pasados unos minutos se observa un aclaramiento en uno de los
tubos, lo que indica la hidrólisis de la albúmina.
a) ¿En qué tubo se ha producido esta hidrólisis? [0,5]
b) Si se realizara el experimento a 80 ºC ¿se obtendría el mismo resultado? [0,5] Razone las
respuestas.
a) En el tubo 3, ya que la pepsina para poder hidrolizar la albúmina necesita actuar en un medio
ácido ................................ 0,5 puntos
b) A esa temperatura tan elevada tanto la albúmina como la pepsina se desnaturalizan, por lo que no
se produce la hidrólisis de la albúmina ............................................... 0,5 punto

8. La tripsina es una enzima proteolítica que cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos en
los que el grupo carboxilo es aportado por la Lys o Arg. a) Escriba la secuencia de los
fragmentos resultantes de la acción de la tripsina en el péptido que se indica a continuación
[0,5]. La quimotripsina tiene la misma función, pero corta por el extremo carboxilo del
aminoácido Met. b) En este caso, ¿cuáles son los fragmentos resultantes? [0,5]

H2N-Lys – Met – Cys – Met – Lys – Ala – Cys – Arg – Ala-COOH

a) H2N-Lys-COOH + H2N-Met-Cys-Met-Lys-COOH + H2N-Ala-Cys-Arg-COOH + H2N-Ala-


COOH .......................................... 0,5 puntos
b) H2N-Lys-Met-COOH + H2N-Cys-Met-COOH + H2N-Lys-Ala-Cys-Arg-Ala-COOH
...................................... 0,5 puntos

9. Los seres humanos utilizamos como nutrientes proteínas de origen animal y vegetal. ¿Cómo
es posible que podamos aprovechar todas estas proteínas tan diferentes? Razone la respuesta
[1].

La propiedad nutritiva de una proteína radica en los aminoácidos que la componen, que son
idénticos para todas las proteínas de los seres vivos. En la digestión de las proteínas de nuestra dieta
obtenemos los aminoácidos que las componen y que después utilizan nuestras células para sintetizar
las suyas propias ............................................................ 1 punto

10. En relación con la imagen adjunta, conteste a las siguientes cuestiones: a) ¿Qué tipo de
biomoléculas están representadas? [0,1]. Escriba la fórmula del compuesto que se formará al
unirse estas tres biomoléculas en el orden establecido [0,5], señalando con un recuadro los
enlaces que se forman [0,1]. Indique el nombre que recibe la molécula resultante [0,1] y el
nombre de los enlaces que se establecen en la nueva biomolécula [0,1]. Cite una característica
de este enlace [0,1]. b) ¿Qué nombre reciben las macromoléculas biológicas formadas por
gran cantidad de este tipo de biomoléculas [0,15]. Enumere cuatro de las funciones de estas
macromoléculas [0,4]. Nombre tres orgánulos que estén implicados en su síntesis y en su
maduración [0,45].
11. La anemia falciforme es una enfermedad en la que los glóbulos rojos tienen forman de
“hoz”, lo que les impide realizar correctamente sus funciones. La secuencia de aminoácidos de
la hemoglobina de personas sanas es: -valina-histidina-leucina-treonina-prolina-glutamato-
glutamato-lisina-, y la secuencia en personas con anemia falciforme es: -valina-histidina-
leucina-treonina-prolina-valina-glutamato-lisina-. Explique razonadamente por qué la
alteración descrita es la responsable de la enfermedad [1].

Una mutación ha provocado el cambio de un residuo de glutamato por otro de valina, lo cual puede
producir un cambio en la estructura de la hemoglobina ................................................. 0,5 puntos
El cambio estructural de la hemoglobina sería responsable del cambio en la forma de los glóbulos
rojos y la consecuente alteración del transporte de oxígeno que va a ser la responsable de la
enfermedad ...................... 0,5 puntos

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