Efecto Bohr
Es un efecto que da alteración a nivel de la curva de unión de o a la hemoglobina
Cualquier alteración a la mol de hemnoblobina puede afectar la capacidad de la hemobloviona
para unir al oxigeno
Consecuencia de esto la hemobglovina es capaz de tener mayor o menor afinidad por el ocigeno,
nos referomos que sera capaz de agararse del oxigeno y no querer soltarlo
Heoglobina mayor afinidad al oxigeno
El efecto borh depende ed la cantidad de oxigeno disponible
En alveolos va tener una mayor afinidad
Pero en capilares sanguíneos tendrá menor afinidad
Donde haya nas dióxido de cabono la afinidad es menor, en los capilares sanguíneos
Tratara de captar el dióxido de carbono
No Afinidad habrá también en concentración de hidrógenos
Mas hidrógenos menos afinidad
Presencia de 2,3 bifosfoglicerato
Este es una molecula efector a loterico negativo de unión al o2
Moduladores a los tericos tienen la capacidad de aumentar de capacidad enzimática o disminuirla
En el caso de 2 3 bifosfoglicerato al ser un modulador o efector alosterico negativo de unión al
oxigeno
A menor cantidad de 2 3 bisfosfoglicerato la afinidad de hemoglobina es menor al ooxifgeno
Este no actua a nivle de alveolos pulmonares
Este es a nivel de capilares sanguíneos
2 3 es una molecula pequeña, iene 2 grupos fosfato
Este es un producto intermedio en el metabolismo de la glucosa
La principal funete deñ etrotrpcoto es la glucpsa
Glucosa degragada fisiológicamente por la glucolisis y este dara a bifosfoglicerato
Este se unira a la estructura de la hemoglobina dandp una mayor cantidad de puentes de
hidrogeno
En condiciones de hipoxia el bifosfoglicetrato aumenta,
Hipoxia tisular
Buena circulacion de oxigeno por el bifosfoclicerato
A nivel de cap sanguíneos se libera fácilmente de oxigeno
Importante en transfusiones sanguíneas
Sangre guardada mas de 3 semanas pierde el 2,3 BFG
Su cantidad sera menos del 10%
Cuando llegue a capilares sanguíneos no podrá liberar el oxigeno
Hemoglobinas normales
3 tipos
Hemoglobina A1 o A
Es la hemoglobina del adulto
2 cadenas alfa y 2 betas
2 atomos de oxigeno o una molecula de oxcigeno puede captar
Hemobolbina fetal
Hemboglbina gower1 2 cadenas zeta y 2 epsilon
En la 5ta semana se forma ña hbf
8vo mes del bebe se forma hemoglobina A
En adulto todavia tenemos hemoblogina feta en un 1%, presente en celulas F
Hemoglobina A 2
Dps cadenas alfa y dos delta
En adulto hasta 2% tenemos
Hemoglobinas normales
Vvariantes en la A1 siendo A1c
Esta sufre dentro del eritrocito im proceso de glucosilacion
reaaccion irreversible
este proceso de glicolisacion no es proceso de almacenar glucosa, en este caso no pasa es uina
glicolisacion lenta no enzimática irreversible
esto depende de la cantidad de la cantidad de glucosa circulante
si en circulacion sanguínea hay gran cantidad de glucosa al a celula entrara esta
gran cantidad de glucosa se pegara a la hemoglobina
esto sirve para hacer diagnostico
mas utilidad tiene en el seguimiento de pacientes diabéticos
no supera el 6%, este paciente a estadfo con niveles de glucosa mas altos, mas alto de lo
fisiológico
em diabetes habrá tabla de comparación de hemoglobina glicosilada
Hemoglobina mutantes
Son alteraciones a nivel de los genes que codifican las cadenas de las mhemoglobians
Janra 16 alteraciones en cadenas alfa y beta que afecta la función biológica de la hemohlobina
En ciertas poblaciónes pueden ser frecuentes o no
7% de la pobkacuib es oirtadira de trabstirbis
Cuabdi paciente muesrta alteración esto seria una hemoglobino patias
Hemoglobina S
Hemoglobina de las celulas falciformas
Mutacionen la cadena beta
Habrá sustitución del glutamato polar por valina que es no polar
La sustitución de glutamato polar po valina no polar
El glutamato al ser polar es soluble en agua
Valina a np ser polar no es soluble en agua
En la captación de alvelos todo normal
Hemoglobina se tensa y libera a nivel de capilares anguineos
Metahemoglibinemias
Se tiene la forma la fomramcion de la metahemoglibian
Esto cuanmdp el hierro 2 se oxida a hierro 3
Pero hay sistema enzimático que es el glutatión que reduce el hierro oxidado
Es reducido por el glutatión
Este activa a la enzima
Caboxihemoglobina
Capaz de unirse a los 4 grupos hemos
Talasemias
Enfermedades genéticas
Provoca modificación en la estructura de la hemoglobina
