PROPIEDADES FUNCIONALES
La funcionalidad de una proteína se refiere a cualquier propiedad, ya sea nutricional o no, que
influya en cómo se utiliza en un alimento. Estas propiedades dependen de sus características
físicas y químicas, las cuales pueden modificarse durante el procesamiento, almacenamiento,
preparación y consumo.
En la industria alimentaria, las proteínas se valoran no solo por su valor nutricional, sino por
cómo afectan las características sensoriales del alimento, como textura, sabor, color y
apariencia. Estas cualidades organolépticas dependen de las interacciones complejas entre
ingredientes.
Ejemplos:
El gluten le da viscosidad y capacidad de formar masas a productos panificados.
En los productos cárnicos, proteínas como actina, miosina y actinomiosina determinan la
textura y suculencia.
En productos lácteos, la caseína forma micelas responsables del cuajado y textura.
En pasteles, postres y confitería, las proteínas de la clara de huevo aportan propiedades
de espumado, gelificación y emulsificación.
Las propiedades funcionales surgen de la estructura tridimensional de las proteínas, y los
alimentos son sistemas complejos donde ocurren muchos fenómenos simultáneamente. Lo
ideal es que una proteína tenga múltiples funciones, como ocurre con la clara de huevo, que
puede gelificar, espumar, emulsionar, absorber agua y coagular con calor.
Actualmente, se investiga y busca el uso de proteínas alternativas, principalmente vegetales
(soya, canola, trigo, chícharo, almendras, ajonjolí), ya que muchas de ellas son clave en la
nutrición de países en desarrollo donde el consumo proteico es bajo. La forma más común de
uso es a través de aislados proteicos, cuyo comportamiento depende del tipo, número y
pureza de proteínas.
Aunque se ha avanzado mucho, la funcionalidad proteica aún no se puede predecir del todo
a partir de su secuencia de aminoácidos. Las propiedades como hidrofilicidad, hidrofobicidad,
tamaño, carga, forma, viscosidad, etc., están todas interrelacionadas con las funciones como
espumado, emulsificación, formación de geles, etc.
Según Cheftel, las propiedades funcionales se clasifican en tres grandes grupos:
1. Propiedades de hidratación: absorción de agua, capacidad de mojado, hinchamiento,
retención de agua, adhesividad, dispersabilidad, solubilidad, viscosidad.
2. Interacciones proteína-proteína: gelación, precipitación, formación de masas, fibras,
películas, adhesión y cohesión.
3. Propiedades de superficie: emulsificación, espumado, unión de sabores y grasas.
Estas propiedades están interrelacionadas. Por ejemplo, la gelificación depende tanto de
interacciones proteína-proteína como proteína-agua, y la viscosidad depende de ambas
también.
PROPIEDADES DE HIDRATACION
Interacción con el agua:
El agua modifica propiedades fisicoquímicas de las proteínas.
Actúa como plastificante en proteínas amorfas o semicristalinas, alterando:
Temperatura de transición vítrea (Tg): paso de estado vítreo a flexible.
Temperatura de fusión (Tm): paso de cristalino a desordenado.
1. Procesos que dependen de la interacción proteína-agua:
Dispersabilidad, humectabilidad, hinchamiento, solubilidad.
Aumento de viscosidad, atrapamiento de agua, gelación, coagulación.
Emulsificación y formación de espumas.
2. Tipos de interacciones con el agua:
Ion-dipolo: entre agua y grupos cargados.
Dipolo-dipolo: con enlaces peptídicos, grupos amida (Asn, Gln), hidroxilos (Ser, Thr, Tyr).
Interacciones hidrofóbicas inducidas: con residuos no polares.
3. Capacidad de ligar agua:
Se mide en gramos de agua por gramo de proteína.
Depende de la composición de aminoácidos.
4. Tipos de agua ligada:
Monocapa: aW ≈ 0.03–0.05, asociada a grupos iónicos, no se congela ni actúa como
solvente → agua tipo I.
Multicapas: aW ≈ 0.3–0.7.
A aW ≈ 0.9: proteínas pueden ligar más de 0.3–0.5 g de agua/g.
5. Factores que influyen en la capacidad de hidratación:
pH: mínima en el punto isoeléctrico (predominan interacciones proteína-proteína).
pH 9–10: máxima hidratación por ionización de residuos de Tyr.
pH 10: disminuye la hidratación por pérdida de carga positiva (Lys).
Sales:
Bajas concentraciones (< 0.2 M): aumentan hidratación.
Altas concentraciones: las sales retienen el agua y deshidratan las proteínas.
Temperatura:
Aumenta → menor hidratación iónica.
Proteína desnaturalizada → puede ligar más agua, pero también se puede agregar
(mayor interacción proteína-proteína) → menor capacidad de hidratación.
6. Importante diferencia:
Ligar agua ≠ solubilidad.
Proteínas desnaturalizadas pueden ligar igual o más agua pero ser menos solubles.
7. Aplicación en alimentos:
Lo relevante es la capacidad de retención de agua (embebida y retenida contra
gravedad).
Relacionada con jugosidad y textura de productos cárnicos (embutidos, carne picada).
Importancia del agua en alimentos:
El agua es esencial y afecta las propiedades fisicoquímicas de las proteínas, modificando la
temperatura de transición vítrea (estado sólido amorfo a flexible) y de fusión (estado sólido
cristalino a desordenado).
Interacciones proteína-agua:
Dependen de uniones a grupos específicos de aminoácidos:
Grupos cargados (interacciones ion-dipolo)
Esqueleto del enlace peptídico, grupos amida (Asn, Gln), hidroxilo (Ser, Thr, Tyr) por
dipolo-dipolo
Residuos no polares con hidratación hidrofóbica
Capacidad de hidratación:
Se mide en gramos de agua por gramo de proteína (en polvo equilibrado con humedad
relativa 90-95%).
Depende de la composición de aminoácidos: mayor cantidad de aminoácidos cargados =
mayor capacidad.
Agua ligada y multicapa:
Monocapa de agua (actividad acuosa 0.03–0.05): agua “ligada” tipo I, no se congela ni
participa en reacciones químicas, se asocia principalmente a grupos iónicos.
Multicapa (actividad acuosa 0.3–0.7): agua adicional más libre.
Factores que afectan la hidratación:
pH:
Punto isoeléctrico: mínima hidratación (predominan interacciones proteína-proteína).
pH 9-10: máxima capacidad de hidratación por ionización del hidroxilo de Tyr.
pH > 10: disminuye hidratación por reducción de grupos amino cargados (Lys).
Sales:
Baja concentración (<0.2 M) aumenta hidratación.
Alta concentración: agua se liga a sales, proteínas se deshidratan.
Temperatura:
Al aumentar, disminuyen enlaces de hidrógeno y hidratación.
Proteínas desnaturalizadas pueden ligar ~10% más agua debido a mayor área
superficial, pero la agregación puede disminuir esta capacidad.
Hidratación vs. solubilidad:
No siempre están correlacionadas.
Proteínas desnaturalizadas pueden tener baja solubilidad a pesar de ligar mucha agua.
Capacidad de retención de agua:
Más relevante para aplicaciones alimentarias que la simple hidratación.
Se refiere a la capacidad de las proteínas para absorber y retener agua dentro de una
matriz, resistiendo fuerzas como la gravedad.
Ejemplo: jugosidad y suavidad en carne picada y embutidos dependen de esta capacidad.
Solubilidad
Importancia funcional:
La solubilidad afecta propiedades funcionales como hinchamiento, espumado,
emulsificación y gelificación.
Proteínas insolubles tienen uso muy limitado en alimentos.
Definición:
La solubilidad es el equilibrio termodinámico entre interacciones proteína-proteína e
interacciones proteína-solvente.
Factores que influyen:
Interacciones hidrofóbicas:
Promueven interacción proteína-proteína, disminuyendo la solubilidad.
Interacciones iónicas:
Promueven interacción proteína-agua, aumentando la solubilidad.
Relación empírica (Bigelow):
Mayor solubilidad con:
Menor hidrofobicidad promedio
Mayor frecuencia de carga
Mejor modelo considera sólo la hidrofobicidad e hidrofilicidad superficial, porque sólo la
superficie en contacto con el agua afecta funcionalidad.
Clasificación de proteínas según solubilidad:
1. Albúminas: solubles en agua a pH ~6.6
(ej.: albúmina sérica, ovoalbúmina, α-lactoalbúmina)
2. Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0
(ej.: glicinina, faseolina, β-lactoglobulina)
3. Glutelinas: solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas (pH 12)
(ej.: glutelinas de trigo)
4. Prolaminas: solubles en etanol 70%
(ej.: zeína, gluten de maíz, gliadinas de trigo)
Nota: Glutelinas y prolaminas son altamente hidrofóbicas.
Otros factores que afectan solubilidad:
pH
Fuerza iónica
Temperatura
Presencia de solventes orgánicos
Propiedades fisicoquímicas intrínsecas de la proteína
Solubilidad y Ph
Carga neta según el pH:
Por encima del pI (punto isoeléctrico): la proteína tiene carga neta negativa.
Por debajo del pI: la proteína tiene carga neta positiva.
En el pI: la proteína tiene cargas positivas y negativas iguales (carga neta cero).
Solubilidad mínima en el pI:
Generalmente, las proteínas tienen solubilidad mínima en su pI, formando curvas en U al
graficar solubilidad vs pH.
Esto se debe a la ausencia de repulsión electrostática, lo que facilita la agregación proteína-
proteína.
Excepciones:
Algunas proteínas como la β-lactoglobulina (pI ~5.2) y la albúmina sérica bovina (pI ~5.3)
son altamente solubles incluso en su pI.
Esto ocurre porque tienen muchas residuos hidrofílicos en su superficie que mantienen
la solubilidad.
En su pI, aunque la carga neta es cero, la hidratación y repulsiones por residuos cargados
pueden superar las interacciones hidrofóbicas, manteniendo la proteína soluble.
Solubilidad a pH alcalino:
Muchas proteínas vegetales son muy solubles a pH 8-9, usado para extracción en la
producción de aislados proteicos (ej. soya).
Luego, la proteína se recupera por precipitación isoeléctrica alrededor de pH 4.5-4.8.
Efecto del tratamiento térmico:
La desnaturalización térmica cambia la hidrofobicidad superficial (por despliegue de la
proteína), aumentando las interacciones proteína-proteína.
Esto modifica la solubilidad: por ejemplo, el aislado de proteínas del suero es soluble entre
pH 2 y 9 en estado nativo, pero al calentarlo (70 °C, 1-10 min) desarrolla una curva en U con
un mínimo de solubilidad a pH 4.5.
Solubilidad y Temperatura
A pH y fuerza iónica constante, la solubilidad de muchas proteínas aumenta al
incrementar la temperatura entre 0 y 40 °C.
Excepciones:
Proteínas altamente hidrofóbicas como la β-caseína y algunas proteínas de cereales
muestran una disminución de solubilidad cuando la temperatura supera los 40 °C.
Efecto del aumento térmico:
La energía térmica provoca el desplegamiento o desnaturalización de la proteína.
Esto expone grupos no polares (hidrofóbicos) que normalmente están ocultos.
Como consecuencia, aumenta la agregación y precipitación de las proteínas,
reduciendo su solubilidad.
Solubilidad y Solventes Orgánicos
La adición de solventes orgánicos como etanol o acetona:
Incrementa las fuerzas electrostáticas intra e intermoleculares, tanto repulsivas como
atractivas.
Interacciones electrostáticas intramoleculares repulsivas:
Provocan que la proteína se despliegue (desnaturalización).
Esto expone péptidos que pueden formar puentes de hidrógeno intermoleculares.
Interacciones electrostáticas intermoleculares atractivas:
Ocurren entre grupos con cargas opuestas, favoreciendo la precipitación de la proteína en
solventes orgánicos.
En medio acuoso, estas interacciones reducen la solubilidad.
Interacciones hidrofóbicas:
Residuos hidrofóbicos expuestos pueden favorecer la agregación y la insolubilización.
La solubilidad está relacionada con el estado estructural de la proteína:
Se usa como indicador del grado de desnaturalización durante extracción, aislamiento y
purificación.
También indica las aplicaciones potenciales de las proteínas.
Los concentrados y aislados proteicos comerciales tienen un amplio rango de solubilidad,
expresado como:
Índice de Solubilidad de la Proteína (PSI) o
Índice de Dispersabilidad de la Proteína (PDI).
El PSI de aislados comerciales varía entre 25% y 80%.
Propiedades interfaciales de las proteínas
Muchos alimentos son sistemas dispersos tipo espumas o emulsiones, que son inestables
a menos que contengan sustancias anfifílicas en la interfase.
Las proteínas son moléculas anfifílicas, lo que les permite estabilizar estas interfases.
Migración y estabilización en interfases
Las proteínas migran espontáneamente a la interfase aire-agua o agua-aceite, porque su
energía libre es menor allí que en el medio acuoso.
En la interfase, las proteínas forman películas viscosas que confieren resistencia a la
coalescencia (unión) de las partículas, mejor que los surfactantes de bajo peso molecular.
Por esto, las proteínas son ampliamente usadas como estabilizantes en alimentos.
Factores que afectan la actividad superficial
No sólo depende de la relación hidrofobicidad/hidrofilicidad, sino también de la
conformación de la proteína:
Estabilidad y flexibilidad de la cadena polipeptídica.
Capacidad de adaptación a cambios ambientales.
Distribución de grupos hidrofílicos e hidrofóbicos en la superficie.
Tres atributos importantes en la superficie activa de las proteínas
1. Adsorción rápida en la interfase.
2. Capacidad para desplegarse y reorientarse rápidamente.
3. Capacidad para interactuar con moléculas vecinas formando películas viscoelásticas.
Ejemplo: formación rápida de espuma y emulsión durante batido o homogeneización por
adsorción espontánea de proteínas a la interfase.
Influencia de la distribución hidrofóbica
Si la superficie tiene muchas zonas hidrofóbicas distribuidas en parches, la adsorción
espontánea a la interfase es más probable.
La flexibilidad molecular también es importante:
Proteínas flexibles (ej. caseínas) pueden cambiar conformación rápidamente y facilitar
adsorción.
Proteínas globulares rígidas (ej. lisozima, proteínas de soya) son menos flexibles.
Orientación para estabilizar emulsiones
Los dominios hidrofóbicos deben orientarse hacia la fase oleosa.
La facilidad de despliegue (desnaturalización) para exponer estos dominios afecta la
capacidad emulsificante.
Configuraciones de las cadenas polipeptídicas en interfase
Pueden adoptar tres configuraciones:
Lineal (contacto directo con la interfase)
Lazos
Colas (orientadas hacia la fase acuosa)
Más segmentos lineales significan mayor unión y menor tensión interfacial.
Fuerza mecánica de la película proteica
Depende de interacciones intermoleculares cohesivas:
Electrostáticas
Puentes de hidrógeno
Interacciones hidrofóbicas
La polimerización interfacial vía enlaces disulfuro-sulfhidrilo puede aumentar la
viscoelasticidad.
Se requiere un balance adecuado entre fuerzas de atracción, repulsión e hidratación para
formar películas estables.
Diferencias entre emulsiones y espumas
Aunque los principios básicos son similares, la energética de las interfases difiere.
Una proteína que es buen emulsionante puede no ser buen espumante.
Propiedades emulsionantes
Formación de emulsiones
Para formar una emulsión se requiere:
Aceite
Agua
Emulsificante (las proteínas actúan como surfactantes)
Energía mecánica (como batido o homogeneización)
Las proteínas son preferidas porque su superficie activa favorece la resistencia a la
coalescencia (unión y separación de gotas).
No funcionan para emulsiones agua/aceite porque no son solubles en aceite.
Ejemplos de emulsiones alimenticias donde actúan las proteínas
Leche y leche homogeneizada
Yema de huevo
Leche de coco y leche de soya
Mantequilla, margarina
Mayonesa y aderezos para ensaladas
Helados, salchichas, pasteles y otros productos untables
Estabilización en la leche
En leche cruda, los glóbulos de grasa están estabilizados por lipoproteínas de membrana.
Después de la homogeneización, estas membranas naturales son reemplazadas por una
película de caseínas y proteínas del suero, que es más resistente y mejora la estabilidad
contra el cremado.
Métodos para determinar propiedades emulsificantes
1. Distribución del tamaño de gotas
El tamaño y la distribución de las gotas de aceite afectan la estabilidad.
Métodos para medir tamaño de gotas:
Microscopía de luz (menos confiable)
Microscopía electrónica
Dispersión de luz
Contadores de partículas (ej. Coulter counter)
2. Proteína adsorbida
Se centrifuga la emulsión para separar fases y se lava la fase cremosa para eliminar
proteína débilmente adsorbida.
La cantidad de proteína adsorbida se calcula como:
Proteína inicial total – proteína en el fluido lavado
Normalmente la carga de proteína es 1-3 mg por m² de área interfacial.
Emulsiones con gotas pequeñas y alto contenido graso requieren mayor concentración de
proteína para cubrir toda la interfase y estabilizar la emulsión.
3. Capacidad emulsificante (EC)
Es el volumen (mL) de aceite que puede emulsificar 1 gramo de proteína.
Se agrega aceite poco a poco a una solución acuosa de proteína con agitación constante.
Se determina el punto de inversión de fase: cuando la emulsión cambia de aceite en agua
a agua en aceite, detectado por cambios bruscos en viscosidad, color o resistencia eléctrica.
Para emulsiones con proteínas, la inversión ocurre generalmente cuando la fase apolar
dispersa está entre 0.65 y 0.85 (fracción volumétrica).
Estabilidad de emulsión estabilizada por proteínas
Duración: Las emulsiones con proteínas suelen ser estables durante varios días, sin
presentar separación visible de la crema ni de otras fases, incluso cuando se almacenan a
temperatura ambiente.
Evaluación de estabilidad:
Para medir la capacidad estabilizadora de una proteína, la emulsión se somete a
condiciones extremas, tales como:
Altas temperaturas
Fuerza centrífuga (simula la gravedad aumentada para acelerar la separación)
Medición durante centrifugación:
La estabilidad se puede cuantificar mediante:
Disminución del área interfacial: menor área indica coalescencia o ruptura de la
emulsión.
Porcentaje de crema separada: proporción de fase cremosa que se separa después de
centrifugar.
Cantidad de aceite coalescido: aceite que se ha fusionado y separado de la emulsión,
indicador de inestabilidad.
Factores que influyen en la emulsificación
estabilizada por proteínas
Factores intrínsecos (propios de la proteína y la mezcla)
Características moleculares de la proteína: tipo, solubilidad, flexibilidad molecular,
hidrofobicidad superficial.
Solubilidad: no es necesario que la proteína esté totalmente soluble para emulsificar (eficaz
entre 25 y 80% de solubilidad). Proteínas muy insolubles no funcionan bien.
pH: afecta la solubilidad y la actividad emulsificante. Algunas proteínas (ej. albúmina sérica,
gelatina, clara de huevo) tienen máxima actividad emulsificante en un pH específico.
Fuerza iónica: afecta la solubilidad y comportamiento de la proteína.
Presencia de surfactantes de bajo peso molecular: pueden competir o interactuar en la
superficie.
Azúcares: pueden modificar propiedades fisicoquímicas.
Volumen de la fase oleosa: mayor volumen de aceite requiere mayor cantidad de proteína
para estabilizar.
Punto de fusión del aceite: afecta la formación de la emulsión.
Flexibilidad molecular: importante para que la proteína adapte su estructura y se
acomode en la interfase aceite-agua.
Desnaturalización parcial: puede aumentar la flexibilidad y la hidrofobicidad superficial,
mejorando la formación de películas viscoelásticas en la interfase, favoreciendo la
estabilidad.
2. Factores extrínsecos (externos a la proteína)
Tipo de equipo: homogeneizadores, agitadores, batidoras, etc.
Velocidad de incorporación del aceite: afecta la formación de gotas y estabilidad.
Nivel de agitación: influye en el tamaño de gotas y dispersión.
Propiedades espumantes de las proteínas
Definición: Las espumas son sistemas donde una fase acuosa continua dispersa una fase
gaseosa (aire). Proteínas actúan como agentes tensioactivos que estabilizan las burbujas de
aire.
Ejemplos de productos con espumas: crema batida, helados de crema, merengues,
mousses, pan, soufflés, malvaviscos.
Formación de espuma: burbujeo, batido o agitación de soluciones proteínicas.
Evaluación de propiedades espumantes:
Capacidad espumante:
Se refiere a la cantidad de área interfacial que la proteína puede crear.
Estabilidad de la espuma:
Capacidad de la proteína para mantener la espuma estable frente a la gravedad y estrés
mecánico.
Se expresa como el tiempo que tarda en drenar el 50% del líquido o en reducir el 50%
del volumen de espuma.
Métodos directos incluyen medir la reducción del área interfacial en función del tiempo.
Factores Ambientales que Influyen en la
Formación y Estabilidad de la Espuma
1. pH
Las proteínas estabilizan mejor las espumas cerca de su punto isoeléctrico (pI), donde
la repulsión entre cargas es mínima.
En el pI, la proteína forma una película viscosa en la interfase que favorece la estabilidad
de la espuma.
La cantidad de espuma puede ser menor si la proteína es poco soluble en ese pH,
pero la espuma que se forma es más estable.
Las partículas insolubles también pueden ayudar a estabilizar la espuma por aumento
de cohesión.
2. Sales
El efecto depende del tipo de sal y la solubilidad de la proteína.
Para muchas proteínas globulares, un aumento de la concentración de NaCl mejora la
capacidad y estabilidad de la espuma (neutralización de cargas).
Algunas proteínas (como b-lactoglobulina) presentan el efecto contrario: la capacidad y
estabilidad disminuyen con más sal debido a "salting-in".
Cationes divalentes como Ca²⁺ y Mg²⁺ mejoran notablemente la capacidad y estabilidad
al favorecer entrecruzamientos en la película proteica.
3. Azúcares
Azúcares como sacarosa y lactosa pueden reducir la capacidad de formar espuma,
pero mejoran la estabilidad.
Esto se debe a que aumentan la viscosidad del líquido, disminuyendo la velocidad de
drenado de la lamela (película líquida entre burbujas).
En postres-esponjosos (merengues, soufflés), el azúcar se agrega después del batido
para no interferir con la formación de la película proteica.
4. Lípidos
Los lípidos, especialmente fosfolípidos en concentraciones >0.5%, afectan
negativamente las propiedades espumantes.
Se adsorben en la interfase aire-agua, compitiendo con las proteínas y formando
películas no cohesivas ni viscoelásticas.
Esto provoca que las burbujas se expandan y colapsen fácilmente durante el batido.
5. Concentración de Proteína
A mayor concentración, la espuma es más firme, con burbujas más pequeñas y mayor
viscosidad.
Esto facilita la formación de multicapas cohesivas de proteína en la interfase.
La mayoría de las proteínas forman espumas estables en concentraciones entre 2-8%.
Ejemplo: Albúmina sérica forma espuma estable a partir de 1%, mientras que proteínas
de soya o ajonjolí requieren más concentración.
6. Temperatura
La desnaturalización parcial puede mejorar las propiedades espumantes (incrementa
flexibilidad y adhesión en la interfase).
Sin embargo, el sobrecalentamiento puede causar agregación y pérdida de capacidad de
adsorción, disminuyendo la estabilidad.
En alimentos horneados o cocidos (malvaviscos, pasteles), el calor expande el aire y
reduce la viscosidad, lo que puede causar colapso si la espuma no está gelificada.
Proteínas gelificantes (gelatina, gluten, clara de huevo) contribuyen a mantener la
integridad de la espuma tras el calentamiento.
Péptidos Bioactivos
Definición
Son péptidos (generalmente de 2 a 9 aminoácidos) con actividad biológica más allá de las
propiedades nutricionales o funcionales de las proteínas.
Contienen residuos hidrofóbicos y aminoácidos como lisina, arginina y prolina.
Están encriptados en proteínas alimentarias y se liberan por acción de proteasas.
Son resistentes a la acción de peptidasas, por lo que mantienen su función biológica.
Funciones y Ejemplos
1. Péptidos Antihipertensivos
Inhiben la enzima convertidora de angiotensina I (ACE), lo que ayuda a reducir la
presión arterial.
Se obtienen a partir de leche, maíz y pescado.
2. Péptidos con Actividad Opioide
Derivan del gluten de trigo o caseína tras digestión con pepsina.
Contienen tirosina en el extremo amino terminal.
Pueden formarse también en el tracto digestivo.
3. Péptidos Inmunomoduladores
Generados por hidrólisis con tripsina de proteínas de suero, soya y arroz.
Estimulan la producción de aniones superóxido (ROS) que activan la respuesta inmune
y sustancias vasoactivas.
4. Péptidos Antioxidantes
A partir de la leche, péptidos que promueven la peroxidación de ácidos grasos
indispensables.
Modificaciones en el péptido (ej. añadir leucina o prolina) pueden mejorar la actividad
antioxidante.
Los caseínofosfopéptidos generados por hidrólisis de caseína tienen actividad
antioxidante hidrofílica y lipofílica, secuestran iones metálicos y neutralizan ROS.
5. Péptidos Durante la Fermentación
Formación de péptidos bioactivos en productos lácteos fermentados, con efectos en la
reducción de alergias ([Link]., a la β-lactoglobulina) y en la estimulación de la respuesta
inmune.
Ejemplo: fermentación con Bifidobacterium lactis.
Limitaciones
Principal limitante para su aplicación comercial es la falta de métodos eficientes de
separación cromatográfica a gran escala.
