17/09/2024

BIOMOLÉCULAS
ORGÁNCIAS

PROTEÍNAS Y
PRÓTIDOS

I. DEFINICIÓN:
• Son compuestos
cuaternarios formados
por C,H,O,N. Algunas
pueden contener S, P,
Fe, Mg, etc.
• Son macromoléculas cuyas
unidades monoméricas son
moléculas simples
denominadas aminoácidos.
 17/09/2024

II. CARACTERÍSTICAS
1. Poseen elevado peso molecular.
• Su límite inferior es de
10, 000 Dalton.
La oxihemoglobina
tiene un peso
molecular de 68,000
Da y su fórmula es:

C2932 H 4724 N 828 S8 Fe4 O840

2. Difunden lentamente debido su

elevado peso molecular .
 17/09/2024

3. La mayoría son solubles en agua,

otras son insolubles formando
soluciones coloidales.

4. No dializan a través de membranas

semipermeables.
Agua, sales, nutrientes

sangre

Células
proteinas

proteínas

Misma composición que el

plasma (menos las proteínas)
 17/09/2024

5. Tienen un alto grado

de especificidad: las
proteínas suelen ser
específicas de cada
organismo .
• Las diferentes
disposiciones de sus
20 L – α - aminoácidos
que lo conforman les
permiten tener una
elevada variedad
estructural.
 17/09/2024

• 6. Se pueden
desnaturalizar por
acción del calor,
alcohol, pH u otras
sustancias.
• 7. Son anfóteros:
disociándose
como ácidos o
bases según el pH
del medio.

• Cada proteína
tiene un
determinado
punto
isoeléctrico
(pk).
 17/09/2024

• Las proteínas poseen electroforesis.

II. AMINOÁCIDOS
• Son ácidos orgánicos que poseen un radical
amino.
• Pueden ser α, β, γ, ..aminoácidos de acuerdo a si
el grupo amino se une al C 1,2,3 … a partir de
COOH.
 17/09/2024

A) Propiedades de los
aminoácidos
• 1. Son sólidos,
cristalinos, incoloros,
no volátiles, solubles
en agua e insolubles
en disolventes
orgánicos no polares.
• 2. Presentan actividad
óptica (excepto la
glicina) ya que poseen
carbonos asimétricos.

Los aminoácidos pueden adoptar configuración

D (grupo amino a la derecha) o L (grupo amino a la
izquierda)

COO¯ COO¯
H C
+NH
3
+NH
3 C H

CH3 CH3

D-Alanina L-Alanina
 17/09/2024

• 3. Comportamiento químico: en
disoluciones acuosas pueden
ionizarse doblemente formado iones
dipolares llamados: zwiteriones.

-
+

Ión dipolar o
Aminoácido
zwiteríon
simple (neutro)

• Los iones dipolares son sustancias anfotéricas;

pueden donar o recibir protones. Por tanto , son
capaces de comportarse como ácidos o bases.
 17/09/2024

B) Clasificación de los
aminoácidos
• Existen cerca de 300 aminoácidos en la
naturaleza, pero solo unos 20 forman parte de
las proteínas . Se clasifican en dos grupos:

• A. ESENCIALES : Aminoácido que no se pueden

sintetizar en el organismo, por lo que se deben
ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez
en el niño . La arginina y la histidina solo se
sintetizan en el adulto .
• B. NO ESENCIALES : Aminoácidos que si pueden
ser sintetizados en el organismo.

ESENCIALES NO ESENCIALES
Valina Alanina
Leucina Ac. aspártico
Treonina Ac. glutámico
Triptófano Asparragina
Metionina Cisteina
Isoleucina Glicina
Fenilalanina Glutamina
Lisina Tirosina
Histidina * Prolina
Arginina* Serina
* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
 17/09/2024

MNEMOTECNIA:

“va le tre tri - me iso fe lis”

Enlace peptídico
• Enlace que une dos aminoácidos de
forma covalente.
• Ocurre por reacción entre dos
aminoácidos a través de sus radicales
carboxilo (COOH) y amino (NH2).

R R R R
OH - COOH + OH - COOH CH - CONH - CH - COOH + H O2
NH HNH NH enlace peptídico
2 2
Aminoácido Aminoácido
Dipéptido
 17/09/2024

Principales péptidos
Nombre N°de Aa Importancia Biológica
2 Regula en pH intramuscular
3 Coenzima de varias enzimas
5 Analgésico endógeno
8 Hipertensor arterial
9 Potente hipertensor
9 Causa contracción del útero
9 Hormona antidiurética
10 Antibiótico
17 Estimula secreción de HCl
51 Hormona pancreática.

IV. ESTRUCTURA PROTEICA

• Las proteínas están formadas por
cadenas polipeptídicas. Según como se
dispongan en el espacio pueden tener
estructura primaria, secundaria, terciaria
y cuaternaria.
 17/09/2024

Los cuatro niveles de estructura proteica

A. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipeptídicaes, es decir informa sobre cuantos
aminoácidos hay de cada clase y en que orden se
encuentran.
• Es determinada genéticamente.
• Enlace implicado: PEPTÍDICO
 17/09/2024

B. ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Se refiere a la disposición de la
estructura primaria en el espacio.
• Enlace implicado: PUENTES DE
HIDRÓGENO entre aminoácidos
cercanos.
• Existen tres tipos de estructura
secundaria: α, β, γ.

• 1. Hélice α: La cadena polipeptídica toma

una disposición helicoidal. Se debe a la
formación de puentes de hidrógeno entre
el NH2 de un aminoácido y el COOH de
otro, distante de él tres aminoácidos.
 17/09/2024

• 2. Hoja plegada β: Los puentes de

hidrógeno se forman entre los
aminoácidos cercanos de dos cadenas
polipeptídicas paralelas.

Puentes de
hidrógeno

HOJA BETA PLEGADA

 17/09/2024

C. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Informa sobre la forma que adopta
en el espacio la proteína completa
(forma como la cadena polipeptídica
se dobla y enrolla entre sí).

• ENLACES IMPLICADOS:
– Débiles (no covalentes):
• Fuerzas electrostáticas
• Fuerzas hidrofóbicas,
• Puentes de hidrógeno
• Atracciones polares
• Puentes salinos
• Fuerzas de Van der
Walls
– Fuertes (covalentes)
• Puentes disulfuro
 17/09/2024

Estructura terciaria de una proteína

• La actividad
enzimática y la
antigenicidad
dependen de la
estructura terciaria.
• Conformaciones más
frecuentes:
globulares y
filamentosas.
 17/09/2024

D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Informa sobre las relaciones espaciales
entre las cadenas polipeptídicas.
• No la poseen todas las proteínas. Se
observa en las proteínas formadas por
2 ó más cadenas polipeptídicas.

• Enlaces implicados
– Fuerzas
hidrofóbicas
– Fuerzas
electrostáticas
– Enlaces no
covalentes
 17/09/2024

• Las proteínas con estructura

cuaternarias son llamadas
OLIGOMÉRICAS y cada uno de sus
componentes de estructura terciaria se
denominan PROTÓMEROS.

Los cuatro niveles de estructura proteica

 17/09/2024

RESUMEN:

DESNATURALIZACIÓN DE UNA
PROTEÍNA
• Es la alteración de las características
biológicas de una proteína debido a
cambios de el medio: pH, temperatura ,
iones, presión, electricidad, detergentes,
metales pesados, etc. que alteran su
estructura cuaternaria, terciaria y
secundaria pero no la primaria.
• Al desnaturalizarse una proteína pierde
su actividad biológica.
 17/09/2024

Con
actividad
enzimática

DESNATURALIZACIÓN

RENATURALIZACIÓN

Sin
actividad
enzimática

GRUPOS PROSTÉTICOS
• Muchas proteínas contienen
unidades orgánicas o
inorgánicas que son parte
integrante de la molécula,
pero que no son
aminoácidos: GRUPOS
PROSTÉTICOS, propios de
una proteína conjugada .
• Los grupos prostéticos
pueden ser iones metálicos
como : Fe++ , Zn++ , Mn++ ,
Mg++, Cu++ ; o un
compuesto orgánico como :
lípido, carbohidrato, etc.
 17/09/2024

V. CLASIICACIÓN DE LAS
PROTEINAS
B. POR SU SOLUBILIDAD:
• 1. Solubles en el agua:
– Ej. albúmina.

• 2. Insolubles en el agua:
– Ej. escleroproteínas.

A. POR FORMA:
GLOBULAR FILAMENTOSA
• Forma esférica • Forma alargada
• Soluble en agua • Insoluble en agua
• Diversas funciones • Función estructural
– Ejm: albúmina
– Ejm: colágeno
 17/09/2024

C. POR SU COMPOSICIÓN:

1. Proteínas simples:
– Formada sólo por cadenas
de aminoácidos.

2. Proteínas conjugadas:
– Además de aminoácidos
poseen otras moléculas.

1. PROTEÍNAS SIMPLES: Cuando al

hidrolizarse liberan únicamente aminoácidos.
Comprende los siguientes grupos.

• Albúmina: constituyen el
grupo más común e importante
de proteínas simples. Son
solubles en agua.
Ejm:
– ovoalbúmina (huevo)
– lactoalbúmina (leche)
– seroalbúmina (suero)
– leucosina (trigo).
 17/09/2024

• Globulinas:
- Insolubles en agua.
Ejm:
– ovoglobulina (huevo)
– lactoglobulina (leche)
– seroglobulina (suero)
– fibrinógeno (sangre)
– miosina (músculo)

• Glutelinas: En semillas vegetales. Insolubles

en agua.
– Ejm: gluteína del gluten.
• Prolaminas: En semillas vegetales. Insolubles
en agua.
– Ejm: gliadina del trigo , hordeína del centeno, zeína
del maíz.
 17/09/2024

• Protaminas: Asociadas a
ácidos nucléicos en algunas
especies.
– Ejm: salmina del salmón ,
clupeina del arenque ,
escombrina de la caballa.

• Histonas: Son proteínas

básicas. Se hallan asociadas
a los ácidos nucleicos
formando las nucleoproteínas.
– Ejm: histona H1, H2A, H2B

• Escleroproteínas: Tienen funciones

estructurales y de protección. Son
insolubles en el agua .
– Ejm: queratina de los pelos y uñas, colágeno de los
huesos, tendones y cartílagos ; elastina del tejido
conectivo.
 17/09/2024

2. PROTEÍNAS CONJUGADAS: Son

aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan
aminoácidos (apoproteínas) y otras sustancias no
proteicas (grupo prostético) .

• Nucleoproteínas: Proteínas unidas con

ácidos nucleicos. Se hallan
constituyendo los cromosomas.
• Ejem: los virus, ribosomas.
 17/09/2024

• Glucoproteínas: proteínas unidas a

carbohidratos . Ejem: Mucina,
anticuerpos

• Lipoproteínas: Proteínas unidas a

lípidos . Se les encuentra en la yema
de huevo, membrana celular.
 17/09/2024

• Fosfoproteínas: Proteínas unidas al

ácido fosfórico.
Ejem: caseína de la leche.

• Cromoproteínas: Proteínas combinadas con

pigmento. Ejem: Hemoglobina, mioglobina,
citocromos. Rodopsina (púrpura visual),
Flavoproteínas.
 17/09/2024

• Metaloproteínas: Proteínas unidas a metales.

Ejm: Hemocianina (contiene Cu), Ferritina
(contiene Fe), Carboxipeptidasa,
Ceruloplasmina (contiene Cu)

Cu

III. FUNCIONES
1. ESTRUCTURAL
• Forman estructuras protectoras
externas.
• A nivel tisular:
– Queratina (uñas, piel, pelo, lana, plumas,
picos, caparazones)
– Colágeno (tejido conjuntivo, cartílago)
 17/09/2024

• A nivel celular y molecular:

– Lipoproteínas (membrana celular)
– Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)

• Esclerotina: exosqueleto de insectos.

• Fibroína: fibra de capullos y telaraña.
 17/09/2024

Las proteínas cumplen Función Plástica, formando la

mayor parte del organismo humano (órganos, huesos,
músculos) después del agua.

2 . TRANSPORTE
• Existen proteínas específicas que
transportan determinados
elementos.
Transportan O2 :
• Hemoglobina en la
sangre.
• Mioglobina en el
músculo.
• Hemocianina en la
hemolinfa de
crustáceos y
moluscos.
 17/09/2024

– Transportan Fe
• Transferrina
– Transportan Cu
• Ceruloplasmina
Cu
– Transportan lípidos
• Lipoproteínas: LDL y HDL
 17/09/2024

Permeasa

3 . ENZIMÁTICA
• Muchas proteínas son enzimas, es
decir catalizan reacciones químicas.
 17/09/2024

4. HORMONAL
• Muchas hormonas son proteínas o péptidos que
regulan funciones biológicas.
– Insulina: metabolismo de la glucosa
– Prolactina: formación de leche
– Oxitocina: contracción uterina

5 . MANTENIMIENTO DE LA VOLEMIA
Y HEMOSTASIA.
• Proteínas especiales mantienen
constante el volumen sanguíneo.

A)Ejercen presión
oncótica o
coloidosmótica:
albumina.
“EFECTO DONNAN”
 17/09/2024

B) Coagulación: trombina y fibrinógeno.

6. AMORTIGUADORA
• Son sustancias buffers o “tampones”,
debido a que pueden neutralizar ácidos y
bases, regulando el pH sanguíneo.
-
- -
- -
 17/09/2024

7. INMUNOLÓGICA
• A) Reconocimiento celular. Las células de
defensas reconocen “sustancias extrañas”
basándose en las glucoproteínas de su
superficie celular.
 17/09/2024

• B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas

células reaccionan ante la presencia de
células o moléculas extrañas sintetizando
proteínas de defensa, como las
globulinas o anticuerpos.

Herida
en la
piel

anticuerpos
linfocito B

macrófago
 17/09/2024

CONTRÁCTIL
• La interacción actina-miosina provocan
la contracción muscular.
• Además cumplen esta función la
troponina y la tropomiosina.
 17/09/2024

RESERVA:
• Algunas proteínas almacenan
sustancias
– Ferritina, almacena Fe
– Caseína, suministra P

ENERGÉTICA
• Las proteínas son la tercera alternativa,
después de los glúcidos y lípidos que el
organismo emplea para obtener energía.

La oxidación de 1 g. de proteína produce

4,1 Kcal.