MACROMOLÉCULAS O
BIOMOLÉCULAS
ORGÁNICAS
DOCENTE
YUDY AGUILAR, BACT., PH.D (C)
UNIVERSIDAD DE ANTIOQUIA
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COMPOSICIÓN DE LAS MACROMOLECULAS
MONÓMEROS POLÍMEROS FUNCIÓN PRINCIPAL
MACROMOLÉCULAS O COMPUESTOS DE CARBONO
1. CARBOHIDRATOS
2. LÍPIDOS
3. PROTEÍNAS
4. ÁCIDOS NUCLÉICOS
CARBOHIDRATOS
•(CH2O)n
•Son moléculas orgánicas compuestas por
CARBONO, HIDRÓGENO Y OXÍGENO.
Son la forma biológica primaria de
almacenamiento y consumo de energía
•Son solubles en agua
•Incluye los monosacáridos y
polisacáridos
CLASIFICACIÓN POR NUMERO DE UNIDADES
AZUCAR
MONOSACÁRIDO DISACÁRIDO
POLISACÁRIDO
POLISACÁRIDO: polímero con muchas unidades monoméricas de
carbohidratos unidas entre si por enlaces glicosídicos.
Monosac + Monosac = Disacárido.
∑de 3-20 Monosac= Oligosacárido.
∑ de muchos monosac= Polisacárido.
AZÚCARES: MONOSACÁRIDOS
CLASIFICACIÓN SEGÚN NÚMERO DE ÁTOMOS DE CARBONO
POR LOCALIZACIÓN DEL CARBONILO
(CH2O)n
FORMAS CÍCLICAS DE LOS
MONOSACÁRIDOS
Las pentosas y hexosas
tienden a formar moléculas
cíclicas en disolución
acuosa
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ISÓMEROS
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EJEMPLOS MONOSACÁRIDOS
9
EJEMPLOS DE DISACÁRIDOS
LACTOSA
SUCROSA
EJEMPLOS DISACÁRIDOS
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POLISACÁRIDOS
Pocos solubles en agua y Elevado peso molecular
Homopolisacáridos: Almidón, celulosa, glucógeno y quitina
Heteropolisacáridos: Pectina, agar-agar
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GLÚCIDOS SE PUEDEN UNIR CON OTRAS
MOLÉCULAS ORGÁNICAS
Lípidos: glucolípidos
Proteínas: glicoproteínas
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FUNCIONES DE LOS
POLISACÁRIDOS
Combustible celular: glucosa
Reserva energética: almidón y glucógeno
Componente estructural: quitina, celulosa
Reconocimiento intercelular (polímeros y azucares).
Adhesión (capsular intercelular).
Señalización intracelular de proteínas
Formación Ác. Nucleicos (Ribosa, desoxirribosa).
MACROMOLÉCULAS O COMPUESTOS DE CARBONO
1. CARBOHIDRATOS
2. LÍPIDOS
3. PROTEÍNAS
4. ÁCIDOS NUCLÉICOS
LÍPIDOS
• Moléculas diversas no polares
• Se disuelven en solventes orgánicos:
cloroformo, benceno, etc
• Poca solubilidad en agua
• Lípidos importantes en la función celular:
grasas, esteroides y fosfolípidos
• Lípido mas simple: ácidos grasos
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CLASIFICACIÓN DE
LOS LÍPIDOS
ESTRUCTURA
MOLECULAR COMPLEJIDAD
• Simples:
• Saponificables: con ácidos
grasos ácidos grasos + glicerol (Mono,
• Acilglicéridos, ceras y di o triglicéridos)
fosfolípidos • Complejos:
• Insaponificables: sin ácidos
Lípidos simples + elementos
grasos
adicionales (P, N, S, azúcares,
• Terpenos y esteroides etc)
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PROPIEDADES DE LOS LÍPIDOS
• Son esterificables y saponificables
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ÁCIDOS GRASOS: LOS LÍPIDOS MAS SIMPLES
Formados por
Grupo
carboxílico
Polar
Cadena
hidrocarbonada
No Polar
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Pueden ser
TRIGLICÉRIDOS
• Forma de almacenar los ácidos
• Consisten en tres ácidos grasos ligados a una molécula de
glicerol
• Acumulan como gotas de grasa en el citoplasma
• Almacenamiento de energía más eficaz que los CH
Adipocitos
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ESTEROIDES
• Son completamente insolubles en agua
• Se incluyen compuestos como el colesterol, la vitamina D y
algunas hormonas como la testosterona
• Colesterol: precursor de hormonas, componente de membranas
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FOSFOLÍPIDOS
Están formados por: un glicerol al que se unen 2 ácidos grasos y un
fosfato unido a otra molécula polar
Sus derivados también funcionan como mensajeros celulares
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GLICOLÍPIDOS
Dos cadenas
hidrocarbonadas +
carbohidratos como grupos
polares
Glicolípidos están
involucrados en
determinación de grupos
sanguíneos.
FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
• Reserva energética
• Producen mas energía que los carbohidratos (9,4 kcal/g vs 4,1 kcal/g)
• Es el principal componente de membranas celulares por su carácter bipolar
• Aislante térmico, eléctrico y físico
• Señalización celular ya que algunas hormonas y vitaminas son esteroides o
como mensajeros moleculares
• Recubrimiento protector que evita infecciones o pérdidas excesivas de agua
MACROMOLÉCULAS O COMPUESTOS DE CARBONO
1. CARBOHIDRATOS
2. LÍPIDOS
3. PROTEÍNAS
4. ÁCIDOS NUCLÉICOS
PROTEÍNAS
Moléculas en las que se expresa la información genética
contenida en los ácidos nucleicos.
Son polímeros de 20 aminoácidos (aa) distintos unidos por un
enlace peptídico
Grupos funcionales aa Enlace peptídico
• Amino
• Carboxilo Oligopéptido: <10 aa
• Radical variable Polipéptido: 10 a 100 aa
Péptidos Proteína:>100 aa
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
1. Ácidos
2. Básicos
3. Aromáticos
4. Alifáticos
5. Que contienen Hidroxilo o
azufre en R
6. Cíclicos
PROTEÍNAS
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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ESTRUCTURA PRIMARIA
Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos para formar
péptidos tienen disposición lineal
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Ordenamiento regular de aa dentro de regiones localizadas
Se da por la interacción de los grupos R de los aa mediante
puentes de hidrógeno, fuerzas van der waals e interacciones
hidrofóbicas.
Las mas comunes: Hélices α y Láminas β
Láminas β : los puentes de H conectan 2 partes Hélice α: puentes de H entre CO y NH de
de una cadena polipeptídica que está una junta a enlaces peptídicos separados por 4 aa
la otra
ESTRUCTURA TERCIARIA
• Plegamiento de la cadena polipeptídica, resultado de las interacciones entre
las cadenas laterales de aa en diferentes regiones de la secuencia primaria,
a través de enlaces covalentes, puentes de H y disulfuro.
• Las hélices α y láminas β se unen por regiones lazo y se pliegan en
estructuras globulares compactas : Dominios
• Subestructuras recurrentes: Motivos, ej: espiral enrollada, barril α/ β
• Las características físicas y químicas de la molécula dependen de su
estructura terciaria.
Ribonucleasa
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Interacciones entre las diferentes cadenas polipeptídicas en proteínas que
tienen mas de un polipétido o subunidades.
CAMBIOS DINÁMICOS EN LAS PROTEÍNAS
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DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
-Desnaturalización: Pérdida de la estructura (secundaria, terciaria y cuaternaria),
quedando el polímero sin ninguna estructura 3D fija.
- Agentes desnaturalizantes: Temperatura y pH, soluciones desnaturalizantes
-Una proteína desnaturalizada disminuye su solubilidad y pierde su actividad
biológica, aunque a veces es reversible.
HOLOPROTEÍNAS
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por aa + grupo no proteico (grupo Prostético)
Funciones y ejemplos de proteínas
ENZIMAS
Catalizan las reacciones químicas, disminuyendo la
energía de activación y aumentando la velocidad con
la que se realiza.
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CATÁLISIS ENZIMÁTICA
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COENZIMAS
• Cofactores orgánicos no proteicos
• Se unen a una apoenzima (holoenzima) o la forma catalíticamente
activa de la enzima.
• Aceptan o donan electrones o grupos funcionales en la reacción
enzimática
• Se modifican y consumen en la reacción. Ej NAD/NADH
• Principales coenzimas:
• FAD (flavín-adenín dinucleótido), FMN (Flavín mononucleótido),
NAD+ (Nicotinamida adenina dinucleótido): transferencia de
electrones y protones.
• Coenzima A: transferencia de grupos acetilo y acilo.
• Vitaminas: tiamina (B1), niacina (B3), ácido pantoténico (B5),
piridoxina(B6), biotina (B7), ácido fólico
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INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Proceso mediante el cual una enzima deja de realizar el proceso que le
corresponde, puede ser reversible. Existen varios tipos:
Inhibición reversible, cuando un compuesto ocupa temporalmente el sitio
activo de la enzima. Ej: drogas, antibióticos
Competitiva: Inhibidor se une al sitio activo
Mixta: Inhibidor se une al sitio activo o alostérico de la enzima y al sustrato
No competitiva: la unión I/E reduce la actividad enzimática pero no afecta la
unión con el sustrato
Inhibición irreversible: altera específicamente la estructura 3D del sitio activo
inhabilitándolo
Ejemplo: Neurotoxina DFP (diisopropilfluorofosfato)
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PREGUNTAS
• Diferencias entre
• Oligosacárido y polisacárido
• Glucógeno y la celulosa
• Ácido graso y una grasa
• Desnaturalización e inhibición enzimática
• Enlace peptídico y glucosídico
• De las macromoléculas, cual es la principal fuente de energía y cual es la reserva
de energía en la célula y porque?
• Cuales son los principales grupos funcionales de los lípidos y su función biológica?
• Describa la estructura proteica y que tipo de enlaces están presentes
• Porque los cambios conformacionales son importantes en la función de las
proteínas?
• Porque hay tanta diversidad de proteínas?
• Como las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones
• Cuales son las características de la catálisis enzimática
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