¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres
vivos, acelerando o modificando procesos y reduciendo la energía necesaria
para que ocurran. Son esenciales para la vida y catalizan unas 4000
reacciones, siempre que las condiciones de pH, temperatura y concentración
sean adecuadas. Pueden desnaturalizarse y perder efectividad. La primera
enzima fue descubierta en el siglo XIX. Se utilizan en diversas industrias y son
clave para mantener el equilibrio en el organismo, activando y desactivando
reacciones necesarias.
Características de las enzimas:
Actúan en baja concentración
No sufren modificaciones durante la reacción
Se recupera intacta
No afecta el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad
Son específicas
Su actividad está regulada
Es una proteína
actividad enzimática:
¿Cómo actúan las enzimas?
Sustrato + Enzima ------> (Enzima-Sustrato) -------> Producto
ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.
Los enzimas son proteínas que poseen una estructura tridimensional esencial
para su actividad catalítica. Al igual que otras proteínas, pueden
desnaturalizarse y perder su función. Tienen un centro activo que les permite
interactuar con sustratos mediante un acoplamiento espacial y químico, ya que
sus superficies moleculares y grupos funcionales son complementarios. Esta
interacción específica es fundamental para la actividad catalítica y la alta
especificidad química de los enzimas.
El centro activo de una enzima
es una cavidad en su superficie, revestida por restos de aminoácidos que, aunque no
están contiguos en la cadena polipeptídica, se agrupan en el centro activo debido al
plegamiento de la proteína. Esta disposición es resultado de la conformación
tridimensional nativa de la enzima.
Características del sitio activo:
1. Responde a una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima.
2. Es una entidad tridimensional.
3. Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles.
4. Presentan forma de surco o hendidura
5. La especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro
activo.
CINÉTICA ENZIMÁTICA: EL COMPLETO ENZIMA-SUSTRATO
Los enzimas aceleran reacciones químicas al unirse a sustratos. La velocidad de reacción aumenta
hasta un máximo (velocidad máxima) cuando el enzima está saturado. La constante KM indica la
concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de esa velocidad; valores bajos
significan alta afinidad y altos, baja afinidad.
El enzima se une al sustrato, facilitando la reacción. Con alta concentración de sustrato, no
aumenta la velocidad.
Estructura de las enzimas:
La mayoría de las enzimas son proteínas globulares de tamaño variable, desde
62 hasta 2500 aminoácidos. Solo unos pocos aminoácidos forman el centro
activo, que es donde ocurre la catálisis. La secuencia de aminoácidos
determina la estructura tridimensional y su funcionamiento. Algunas enzimas
también tienen sitios para cofactores, que son sustancias necesarias para su
actividad. Son altamente específicas y realizan reacciones bioquímicas de
manera precisa, con muy pocos errores.
Clasificación de las enzimas
Las enzimas se clasifican en varias categorías según su función:
1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, transfiriendo electrones o
átomos de hidrógeno. Ejemplos: deshidrogenasa y c oxidasa.
2. Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos químicos específicos (no hidrógeno)
entre sustratos. Ejemplo: glucoquinasa.
3. Hidrolasas: Realizan reacciones de hidrólisis, rompiendo moléculas orgánicas con agua.
Ejemplo: lactasa.
4. Liasas: Catalizan la ruptura o unión de sustratos. Ejemplo: acetato descarboxilasa.
5. Isomerasas: Inter convierten isómeros, transformando una molécula en su variante
tridimensional.
6. Ligasas: Catalizan reacciones de unión de sustratos, utilizando la hidrólisis de
nucleótidos trifosfato (como ATP). Ejemplo: privato carboxilasa.
La catálisis enzimática:
acelera reacciones al estabilizar el complejo enzima-sustrato y reducir la energía de
activación. El "encaje inducido" muestra cómo ambos se adaptan para optimizar la
reacción.
- Especificidad de sustratos: Es la capacidad de una enzima para actuar sobre una
molécula específica.
- Especificidad de acción: Cada reacción química es catalizada por una enzima
particular.
- Sustratos: Son las sustancias sobre las que actúan las enzimas.
- Sitio activo: Es la parte de la enzima donde se llevan a cabo las reacciones químicas.
*Cofactores enzimáticos*: Sustancias no proteicas necesarias para la actividad de las
enzimas. Sin ellos, la enzima es inactiva (apoenzima); al unirse, se forma la holoenzima
activa
*Tipos*:
- *Iones metálicos*: Actúan como catalizadores o estabilizadores (ej.: Mg).
- *Coenzimas*: Sustancias orgánicas que transportan grupos funcionales (ej.: NAD, ATP).
- *Grupos prostéticos*: Se unen covalentemente a la enzima.
La mayoría de las coenzimas derivan de vitaminas.
*Influencia del pH y la Temperatura en Enzimas*
El pH y la temperatura son esenciales para la actividad enzimática. Un pH incorrecto y
temperaturas excesivas pueden desnaturalizar las enzimas, afectando su función.
*Vitaminas y Coenzimas*
Las vitaminas hidrosolubles están relacionadas con coenzimas como NAD y NADP. Las
liposolubles tienen funciones hormonales menos claras. Los humanos necesitan 14
vitaminas exógenas, mientras que Escherichia coli solo requiere biotina y puede sintetizar
otras.
Afinidad: Son las características similares que deben presentarse entre la enzima y el
sustrato.
Actividad Molar o Molecular: Es la cantidad de sustrato transformado en la unidad de
tiempo por una cantidad dada de enzimas (número de moléculas de sustrato
transformadas por una sola molécula de enzima por minuto)
Especificidad: Se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias que
tienen características semejantes o para realizar una transformación concreta. Puede ser
Absoluta o relativa
modelo Llave de Cerradura: En el modelo Llave de Cerradura Emil Fischer en 1894
sugirió que las enzimas son más específicas y con base en sus resultados dedujo que
ambas moléculas la enzima y su sustrato, poseen complementariedad geométrica, es
decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra.
Modelo Encaje Inducido: En el Modelo del encaje inducido En 1958, Daniel Koshland
sugiere que las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría
cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.
Tema 10: REGULACIÓN ENZIMATICA Regulación de la actividad enzimática:
Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad
1. Su actividad puede estar modulada por Cambios en el pH
2. Cambios en la temperatura
3. Presencia de cofactores
4. Las concentraciones del sustrato y de los productos finales.
5. Presencia de inhibidores
6. Modulación alostérica
7. Modificación covalente
8. Activación de proteólisis
9. Isoenzimas
Apoenzima: Es una proteína que no puede llevar a cabo su acción catalítica, esta
desprovista de los cofactores necesarios, la apoenzima es así hasta que se le une un
cofactor adecuado
Holoenzima: Es una enzima formada por una apoenzima y un cofactor (que puede ser un
grupo fosfato o una coenzima). Es una enzima completa y catalíticamente activa
VITAMINAS
Son compuestos orgánicos indispensables para la vida, que al tomarlo de manera
equilibrada promueven el bueno funcionamiento fisiológico, son precursores de
coenzimas Se clasifican en:
Hidrosolubles (Todas las B y la C)
Liposolubles (A, K, D, E)
Vitaminas-Coenzimaticas
Las vitaminas hidrosolubles, son coenzimas o precursores de estas y son
1. Vitamina C
2. Acido Ascórbico (Frutas)
3. Vitamina B1-Tiamina (carne roja)
4. Vitamina B2 Riboflavina (Leche)
5. Vitamina B3 Niacina (carne de pollo)
6. Vitamina BS Acido pantoténico
7. Vitamina B6- Piridoxina. (Cereales integrales)
8. Vitamina B8 Biotina Vitamina B9 Ácido Fólico
9. Vitamina B13 Cobalamina. (Espinaca)
Cinética Enzimática: Estudia la velocidad de los procesos de catalización de la enzima, los
factores que intervienen en este proceso son
1) Proximidad u orientación
2) Fenómenos de superficie
3) Distorsión o tensión de enlace
4) Presencia de grupos catalíticos
Las condiciones que permiten que la velocidad de la reacción enzimática sea
rápida son: 1) Duración de la reacción, 2) Concentración del sustrato, 3)
Concentración de la enzima, 4) Sustancias que modifican.
Ecuación de Michaelis-Menten La ecuación de Michaelis-Menten es capaz de
describir el cambio sufrido por la velocidad de una reacción catalizada por una
enzima al variar la concentración del sustrato
Efecto de la temperatura en la enzima: Es complejo, ocurre por 2 factores:
1) Un incremento provoca un aumento en la velocidad de reacción
2) Un aumento en la temperatura del medio acelera la desnaturalización
Efecto del pH en la enzima: La actividad de la enzima es máxima frente al pH
óptimo. Si aumenta o disminuye, la actividad decae, de manera que la
representación de actividad suele ser acampanada.
Efecto de activadores: Se denomina activadores e inhibidores enzimáticos a
aquellas moléculas capaces de unirse específicamente a una enzima, aumentando
o disminuyendo su actividad respectivamente
Inhibidor: Molécula capaz de unirse a una enzima, impidiéndole al sustrato su
reacción. Hay 2 tipos:
1. Reversibles Competitivos No Competitivas
2. Irreversibles: Son comunes en Farmacología y son útiles en patologías muy
diversas
Alosterismo: En general la regulación alostérica es solo cualquier forma de
regulación donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una
enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se
conoce como sitio alostérico
Fosforilación: Proceso mediante el cual se agrega un grupo de fosfato a una
molécula, como un azúcar o una proteína. Se dice que cuando la enzima es
fosforilada, se activa, y cuando no, permanece inactiva.
"Activa la enzima" Fosforo + Cofactor (FOSFORILACION)
Zimógeno: Es un precursor enzimático inactivo, es decir son enzimas inactivas y no
se activa donde se segrega, sino que sale y se activa, ya que, para activarse,
necesita de un cambio bioquímico en su estructura "Enzimas inactivas”
Multienzimatico: Son macro enzimas, que se encuentran mayormente en el
cerebro, corazón e hígado.
