Definición

El término aminoácido podría significar cualquier molécula que contenga tanto un grupo amino
(CH3NH2) y cualquier tipo de grupo ácido (CH3COOH); sin embargo, el término se usa casi siempre
para referirse a un ácido carboxílico α-amino. El α-aminoácido más sencillo es el ácido aminoacético
llamado glicina. Los aminoácidos son compuestos anfóteros, que contiene un grupo amino que puede
existir en forma catiónica como el ion amonio (CH3+NH3) y un grupo carboxilo ácido, el cual puede
existir fácilmente como el anión carboxilato (CH3COO-). Sin embargo, por convención el término
generalmente denota un miembro de la familia de los α-aminoácidos, que son moléculas en las que
el grupo amino se encuentra en el átomo de carbono alfa (α) respecto al carbono del carboxilo. A las
unidades repetitivas se les llama residuos de aminoácido. La estructura general de la mayoría de los
α-aminoácidos es:

El carbono α de todos los aminoácidos naturales, excepto la glicina, es un centro asimétrico. En

consecuencia, 19 de los 20 aminoácidos pueden existir como enantiómeros. Aun cuando se han
aislado más de 100 α-aminoácidos, solo alrededor de 20 son propios de la planta o animal en el que
se encuentran. El resto resulta de las transformaciones bioquímicas (metabolismo). Veintiuno de los
aminoácidos comunes presenta la estructura general, y, por tanto, solo difieren en la estructura del
grupo R enlazada al carbono α. De hecho, los aminoácidos se clasifican más comúnmente de acuerdo
con el grupo R que forma la molécula, la química asociada e influida y su gran diversidad funcional
dada por este grupo. Estos 21 aminoácidos tienen diversas posibilidades para el grupo R que va de
una entidad completamente alifática o aromática (por ejemplo: la alanina o fenilalanina) a grupos
diversos como el oxhidrilo, tiol, sulfuro, amida y ácido. Por ahora, basta con observar que algunos
son hidrofílicos y polares, mientras que otros son bastantes no polares y, por lo tanto, hidrofóbicos.
La polaridad, al igual que el tamaño y forma total de un grupo R dado, influye en su función en los
sistemas biológicamente activos como las proteínas y enzimas.
Casi siempre los aminoácidos se conocen por sus nombres comunes. Con frecuencia el nombre indica
algo acerca del aminoácido. Por ejemplo, la glicina tiene su nombre como resultado de su sabor dulce
(glykos, “dulce” en griego). La asparagina se encontró por primera vez en los espárragos (asparagus
en inglés) y la tirosina se obtuvo del queso (tyros, “queso” en griego).

Funciones e importancia
Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas encargadas de formar y combinar las
proteínas que son indispensable para el cuerpo humano, ya que proporcionan energía al mismo.
Estas partículas están formadas por hidrógeno, nitrógeno, carbono y oxígeno. Dentro de nuestro
organismo hay aproximadamente más de 200 aminoácidos, de los cuales solo 20 son esenciales para
ayudar a mantener un estado saludable. Los aminoácidos se combinan de diferentes maneras y son
variados según sus propiedades químicas, pudiéndose diferenciar dos tipos de aminoácidos:
los esenciales (proteinogénicos), aquellos que el cuerpo no es capaz de sintetizar y se obtiene de los
alimentos; y los no esenciales que son los que produce el organismo.

LOS AMINOÁCIDOS EN ALIMENTOS

Los aminoácidos también se pueden encontrar en alimentos, ya que el cuerpo humano solo es capaz
de sintetizar once de los veinte más esenciales. Por ello, hay que incorporarlo mediante una dieta
rica en proteínas, ya que estos compuestos orgánicos forman parte de la estructura de las proteínas.

Estas proteínas serán hidrolizadas en el organismo por el sistema digestivo, obteniendo de este modo
los aminoácidos esenciales que serán absorbidos por células especializadas del intestino delgado y
que pasarán al torrente sanguíneo, listos para cumplir sus funciones dentro de nuestro cuerpo.

Dichos aminoácidos los podemos encontrar, sobre todo, en alimentos de origen animal como la
carne o el pescado y en derivados lácteos o huevos. Por otro lado, las proteínas vegetales también
poseen muchos de los aminoácidos esenciales, aunque no todos, por eso se recomienda mantener una
dieta equilibrada con una proporción adecuada. Algunos de los alimentos altamente ricos en proteínas
son las legumbres, frutas, cereales, frutos secos, hortalizas y la soja.

Igualmente, es importante mantener una dieta equilibrada donde además de proteínas se

incorporen otros requerimientos nutricionales como puede ser la ingesta de agua, hidratos de
carbono, grasas saludables o vitaminas.

LAS FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son esos bloques estructurales que serán utilizados por el organismo como
base para fabricar sus propias proteínas. Esas que se necesitan para el correcto desarrollo de
los procesos biológicos y actividad de los músculos. Dentro de las funciones de los
aminoácidos destacan las siguientes:

• Función estructural. Esta función de los aminoácidos consiste en sostener y rellenar dentro
de la estructura tisular. Además, ciertas proteínas de sostén (elastina) dan propiedades
elásticas a los tejidos. Las proteínas también pueden servir de armazones estructurales de
componentes celulares como los microtúbulos, considerados el esqueleto que sostiene la
estructura celular.
• Función reguladora de distintos procesos biológicos. En los aminoácidos existe una
función, conocida como enzimática, que es la encargada de acelerar el proceso de las
reacciones bioquímicas que tienen lugar en nuestro cuerpo. De esta manera, se pueden
producir dos formas de regulación. Una por homeostasis interna de nuestro organismo, en la
que ciertas proteínas regulan los distintos procesos de ósmosis que tienen lugar en las
membranas celulares. Y otra, por división celular, mediante la proteína ciclina, un mecanismo
muy importante a la hora de entender distintas enfermedades como el cáncer.
• Función defensiva. Muchas de las toxinas que son perjudiciales para nuestro organismo
tienen una estructura proteica, como es el caso de los venenos de distintos animales. Por otro
lado, existen proteínas que forman parte de nuestro sistema inmunitario, que tienen una
función claramente defensiva frente a organismos patógenos como virus o bacterias. Ejemplo
de ello son los anticuerpos que impiden el curso de la enfermedad infecciosa.
• Función de transporte. Otra función de los aminoácidos es que tienen la capacidad de
acoplarse a otras moléculas, facilitando su transporte a la largo de nuestro cuerpo para su uso
o degradación. Un modelo de proteína de transporte es la hemoglobina, que es capaz de enviar
oxígeno o dióxido de carbono por el torrente sanguíneo para ser utilizados por la célula o
para su eliminación. También destacan los citocromos cuya función es la de transportar
energía química en las células vivas, ya sean animales o en vegetales.
• Función de contracción. Los aminoácidos también forman parte de proteínas musculares
involucradas en la contracción. Dentro de estas destacan la miosina y la actina, que forman
parte de las fibras contráctiles de los músculos. Gracias a ellas, es posible la contracción
muscular y, por tanto, el movimiento de extremidades, así como, el movimiento de
contracción y relajación de nuestro corazón o los movimientos intestinales, esenciales para
un correcto procesado de los alimentos durante la digestión.
• Función de reserva energética. Una de las funciones más importante de los aminoácidos es
que aporta energía al organismo. Esto ocurre cuando las reservas de grasas se agotan y es
necesario degradar las proteínas para obtener energía química con el objetivo de seguir
realizando los procesos vitales básicos, manteniendo las funciones fisiológicas básicas de
nuestro cuerpo.

Ejemplos de las funciones de los aminoácidos

• La alanina interviene en el metabolismo de la glucosa. La glucosa es un carbohidrato simple,
que el organismo utiliza como fuente de energía.
• La arginina participa en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono.
Además, tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento. Dicha
hormona está involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos; y en el mantenimiento
y reparación del sistema inmunológico.
• El ácido aspártico es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto
funcionamiento. Se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber
toxinas del torrente sanguíneo.
 • La cistina también interviene en la desintoxicación, en combinación con los aminoácidos
anteriores. Además, es muy importante en la síntesis de la insulina.La cisteína está implicada
en la desintoxicación del organismo, principalmente como antagonista de los radicales libres.
También, contribuye a mantener la salud de las uñas y el cabello, por su elevado contenido
de azufre.
• El ácido glutámico tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central
y actúa como estimulante del sistema inmunológico.
• La glicina, en combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos
tejidos del organismo.
• La histidina, en combinación con la hormona de crecimiento y algunos aminoácidos
asociados, contribuye al crecimiento y reparación de los tejidos del sistema cardiovascular.
• La serina interviene en el crecimiento muscular y el metabolismo de grasas y ácidos grasos.
• La tirosina es un un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la
depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.
• La prolina está involucrada en la producción de colágeno y, en consecuencia, tiene gran
importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
• La hidroxiprolina, también participa en la síntesis de colágeno. Además, es importante en el
funcionamiento del sistema inmune.
• Junto con la L-Leucina y la Hormona del crecimiento, la isoleucina intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.La leucina también es importante en la formación
y reparación del tejido muscular.
• Se considera que la lisina es uno de los aminoácidos más importantes. Interviene en el
crecimiento, la reparación de tejidos, la formación de anticuerpos del sistema inmunológico
y la síntesis de hormonas, entre otras funciones.
• La presencia de azufre en la metionina, hace que sea importante en la salud de uñas, cabello,
piel y cartílagos.
• La fenilalanina interviene en la producción del Colágeno en la piel y el tejido conectivo.
Participa en la formación de diversas neurohormonas.
• El triptófano, está implicado en el crecimiento y en la producción de hormonas,
especialmente de las glándulas suprarrenales. También interviene en la síntesis de la
neurohormona serotonina, involucrada en la relajación y el sueño.
• Junto con la con la L-Metionina y el ácido Aspártico, la treonina, ayuda al hígado en sus
funciones generales de desintoxicación.

Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos son de una vital importancia en el estudio de la biomoléculas, para esto el
clasificarlo de acuerdo con ciertos aspectos llega a ser muy complicado; pero gracias a las propiedades
de los grupos R de los aminoácidos podemos simplificar el tema, a 5 clases principales: Grupos R
apolares alifáticos, Grupos R aromáticos, Grupos R cargados positivamente, Grupos R cargados
negativamente y Grupos R polares sin carga.
• Grupos R apolares alifáticos: Los grupos R hidrocarbonados de estos aminoácidos son
apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales grandes de Analina, valina, leucina e
isoleucina, son importante para la promoción de interacciones hidrofóbicas. La glicina tiene
 la estructura más sencilla de los aminoácidos, lo que permite que tenga un impedimento
estérico muy bajo, por lo que implica una mayor flexibilidad estructural; caso contrario con
la prolina es totalmente lo opuesto ya que presenta una conformación rígida en el amino
secundario que reduce la flexibilidad estructural.
• Grupos R aromáticos: La fenilalanina, la tirosina y el triptófano, con sus cadenas
aromáticas son relativamente apolares o hidrofóbicos, estos presentan diferentes
características. El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y actúa
como un grupo funcional en la actividad de algunas enzimas.
• Grupos R polares sin carga: Los grupos R de estos aminoácidos son mas solubles en agua
o hidrofílicos, esto debido a que contiene grupos funcionales que forman puentes de
hidrogeno con el agua. En esta clasificación de aminoácidos entra la serina, treonina,
cisteina, metionina, asparagina y glutamina. La polaridad de la serina y treonina provienen
de sus grupos hidroxilo; la de la asparagina y glutamina de los grupos amida y la de la cisteina
y la metionina de su átomo de azufre.
• Grupo R cargados negativamente (ácidos): Los aminoácidos que tienen grupos R con una
carga neta negativa a un pH de 7, estos aminoácidos son aspartato y glutamato, cada uno
de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo. Estos aminoácidos son los compuestos de los
que se originan la asparagina y la glutamina.
• Grupos R cargados positivamente (básicos): Los aminoácidos en los que los grupos R
tienen una carga neta positiva a pH de 7 son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la
posición ε (épsilon) de su cadena alifática; la arginina, que tiene un grupo guanidino cargado
positivamente y la histidina, que contiene un grupo imidazol.
 ¿Como está Constituido Químicamente?
ESTRUCTURA:

• Contienen un grupo amino que puede existir en forma catiónica como el ion amonio (-NH3+),
y un grupo carboxilo acido, el cual puede existir fácilmente como el ion carboxilato (-COO-
). Al carbono α de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrogeno y una cadena
lateral (grupo R).

PROPIEDADES:

• Son anfóteros, ya que pueden reaccionar como ácidos o como bases, dependiendo de las
circunstancias: En disolución ácida acuosa, un zwitterion de aminoácido es una base que
acepta un protón en su grupo -CO2 para producir un catión. En la disolución básica acuosa,
el zwitterion es un ácido que pierde un protón de su grupo -NH3 para formar un anión.

• Son sólidos
cristalinos no volátiles que se funden con descomposición a temperaturas relativamente
elevadas.
• Son insolubles en disolventes no polares, como éter de petróleo, benceno o éter; son
apreciablemente solubles en agua.
• Son sustancias cristalinas con puntos de fusión relativamente altos.
• Sus soluciones acuosas se comportan como soluciones de sustancias de elevado momento
dipolar.
• Las constantes de acides y basicidad son extremadamente pequeñas para grupos -COOH y -
NH2. La glicina, por ejemplo, tiene Ka=1.6x10-10 y Kb= 2.5x10-12, mientras que la mayoría
de los acidos carboxílicos tienen Ka del orden 10-5, y la mayoría de las aminas alifáticas una
Kb de aproximadamente 10-4 .

ESTEREOQUÍMICA:
• Los α-aminoácidos son moléculas quirales capaces de mostrar actividad óptica. De hecho, la
mayoría de los α-aminoácidos asilados a partir de fuentes naturales muestran actividad óptica.
Con muy pocas excepciones, todos los α-aminoácidos naturales presentan la misma
configuración absoluta, se observa que son principalmente de configuración S.
• Debido a que el grupo R siempre tendrá una prioridad mas baja en el sistema Cahn-Ingold-
Prelog que COOH, todos ellos tienen la configuración S.
• Se muestra la estereoquímica de los aminoácidos por un convenio conocido como proyección
de Fischer. En las proyecciones de Fischer, el estado natural de los aminoácidos se representa
al colocar el grupo -CO2 en la parte superior y la cadena lateral abajo, como si se representara
 un carbohidrato y colocando el grupo -NH3 a la izquierda. Debido a su similitud
estereoquímica con los azúcares L, con frecuencia los -aminoácidos que se encuentran en
estado natural se refieren como aminoácidos L.
• Todos los aminoácidos, excepto la glicina, pueden existir en las formas D y L, ya que en
todos los casos el carbono α es asimétrico. La única excepción es la glicina, dado que dos de
los cuatro grupos unidos al carbono α son los mismos (hay dos átomos de H), con lo que se
elimina la asimetría.

REACCIONES CARACTERÍSTICAS DEL GRUPO CARBOXILO

• Esterificación, que consiste en sintetizar ésteres producidos por una reacción entre un
aminoácido y un alcohol. El producto de tal reacción no presenta naturaleza anfótera, pero sí
las propiedades de la amina utilizada.
• Descarboxilación, es decir, el calentamiento de un aminoácido en presencia de una solución
de hidróxido de bario (II) (Ba(OH) 2 ). La transformación produce aminas.
• La producción de complejos está relacionada con la capacidad de los aminoácidos de unirse
con los cationes de un metal, principalmente cobre, lo que provoca la formación de
compuestos coloreados (sales complejas).
REACCIONES CARACTERÍSTICAS DEL GRUPO AMINO

• Deaminación, que se refiere a aminoácidos que contienen el grupo amino primario. La

reacción se produce bajo la influencia del ácido nítrico (III) (HNO 2 ) y el aminoácido
utilizado como reactivo se oxida y produce un hidrácido. El grupo amino se libera en forma
de nitrógeno. Existen varios tipos de desaminación, incluida la desaminación hidrolítica, la
desaminación hidrolítica con descarboxilación, la desaminación por reducción y la
desaminación por desaturación.
• Oxidación, que hace que los aminoácidos se conviertan en cetoácidos.

Síntesis de aminoácidos
AMINACIÓN REDUCTIVA
La aminación reductiva de cetonas y aldehídos es uno de los mejores métodos para la síntesis de
aminas. También forma aminoácidos. Cuando se trata un a-cetoácido con amoniaco, la cetona
reacciona para formar una imina. La imina se reduce a una amina por el hidrógeno y un catalizador
de paladio. En estas condiciones, el ácido carboxílico no se reduce. Esta síntesis completa se logra en
un solo paso tratando el a-cetoácido con amoniaco e hidrógeno en presencia de un catalizador de
paladio. El producto es un a-aminoácido racémico.
 AMINACIÓN DE UN A-HALOÁCIDO
La reacción de Hell-Volhard-Zelinsky es un método efectivo para introducir bromo en la posición a
de un ácido carboxílico. El a-bromoácido racémico se convierte a un a-aminoácido racémico por
medio de la aminación directa, usando un gran exceso de amoniaco. la alquilación directa con
frecuencia es una síntesis poco recomendada para obtener aminas, ya que forma grandes cantidades
de productos polialquilados. Sin embargo, en este caso la reacción da rendimientos aceptables debido
a que se usa un gran exceso de amoniaco, lo que hace al amoniaco el nucleófilo que es más probable
que desplace el bromo. Además, el ion carboxílico adyacente en el producto reduce la nucleofilicidad
del grupo amino.

SÍNTESIS DE GABRIEL-ÉSTER MALÓNICO

Uno de los mejores métodos para la síntesis de aminoácidos es una combinación de la síntesis de
aminas de Gabriel y la síntesis con el éster malónico de ácidos carboxílicos.

La síntesis con el éster malónico convencional involucra la alquilación del malonato de dietilo,
seguida por una hidrólisis y descarboxilación para formar un ácido acético alquilado. La síntesis de
Gabriel-éster malónico comienza con el éster N-ftalimidomalónico. Piense en el éster N-
ftalimidomalónico como una molécula de glicina (ácido aminoacético) con el grupo amino protegido
como una amida (una ftalimida en este caso) para evitar que actúe como un nucleófilo. El ácido se
protege como un éster etílico y la posición a se activa posteriormente mediante el grupo éster adicional
(temporal) del malonato de dietilo.
Así como la síntesis con el éster malónico forma ácidos acéticos sustituidos, la síntesis del éster N-
ftalimidomalónico forma ácidos aminoacéticos sustituidos: a-aminoácidos. El éster N-
ftalimidomalónico se alquila de la misma manera que el éster malónico. Cuando el éster N-
ftalimidomalónico alquilado se hidroliza, el grupo ftalimido se hidroliza junto con los grupos éster.
El producto es un ácido aminomalónico alquilado. La descarboxilación forma un a-aminoácido
racémico.

SÍNTESIS DE STRECKER
La primera síntesis conocida de un aminoácido ocurrió en 1850 en el laboratorio de Adolph Strecker
en Tübingen, Alemania. Strecker adicionó acetaldehído a una disolución acuosa de amoniaco y HCN.
El producto fue un a-aminopropionitrilo, el cual Strecker hidrolizó a alanina racémica.

La síntesis de Strecker puede formar un gran número de aminoácidos a partir de los aldehídos
apropiados. El mecanismo se muestra a continuación. Primero, el aldehído reacciona con amoniaco
para formar una imina. La imina es un análogo de nitrógeno de un grupo carbonilo y es electrofílica
cuando se protona. El ataque del ion cianuro en la imina protonada forma un a-aminonitrilo. Este
mecanismo es similar al de la formación de una cianohidrina, excepto que en la síntesis de Strecker
el ion cianuro ataca a una imina más que al mismo aldehído.
 Péptidos
Se le conoce como péptido a la unión de dos hasta aproximadamente 40 aminoacidos, estos unidos
por los conocidos enlaces peptídicos, aunque pueden suceder otros tipos de enlaces no deseados esto
gracias a los distintos grupos que pueden estar en los aminoácidos, tales como los grupos carboxilo,
grupos amino, grupo tiol, grupos hidroxilo y muchos otros; esto generando que entre mas grande sea
un péptido puedan suceder mas reacciones colaterales que reducen el rendimiento de la creación de
un péptido. Para evitar tales reacciones colaterales se han creado bloqueadores y activadores
químicos.
Los grupos de bloqueo o protección dan lugar a un grupo funcional particular que no reacciona en las
condiciones de acoplamiento empleadas. Al mismo tiempo, el grupo protector debe poder ser
eliminado en condiciones relativamente suaves que no rompen las porciones restantes de la molécula.
Los grupos activadores tienen la función opuesta. Hacen que la parte de la molécula a la que se unen
sea muy reactiva, lo cual permite el acoplamiento fácil y cuantitativo.
Tabla de grupos protectores
Esquema de la reacción general del acoplamiento de un aminoácido a un péptido