Proteínas
Aminoácidos péptidos y proteínas
Son macromoléculas biológicas muy abundante, están presente en todas las
células, también presentan una gran variedad, en una sola célula se pueden
encontrar miles de clases de proteínas diferentes que varían en tamaño desde
péptidos pequeños hasta masa molecular es enorme. Hay gran variedad de
proteínas en cuanto a su función biológica. Por ejemplo aquellas que están
relacionadas con funciones estructurales como la elastina o aquellas que están
relacionadas a funciones catalíticas como es el caso de las enzimas.
Todas las proteínas están construidas a partir del mismo conjunto de 20
aminoácidos, unidos de forma covalente y con secuencias lineales
características; cada uno de estos aminoácidos tiene una cadena lateral propia
que determina sus propiedades químicas.
A partir de estos bloques constituyentes vamos a encontrar grupos tan diversos
como enzimas, hormonas, anticuerpos, etcétera.
Aminoácidos
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, cada residuo de aminoácido unido
al siguiente atreves un tipo de enlace covalente. Las proteínas se pueden
degradar a sus aminoácidos constituyentes mediante diversos métodos.
Unión peptídica
Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre grupo carboxilo de
uno y el grupo amino del otro. Esta Unión denominada peptídica ese tipo amida y
se produce con pérdida de agua.
El producto formado cuando se unen de esta manera dos aminoácidos es un
dipéptido. Es posible seguir agregando unidades de aminoácidos con el mismo
tipo de unión para formar tripeptidos, tetrapéptido, pentapeptidos etcétera. En
general se denomina polipéptido a los polímeros formados por más de 10
aminoácidos unidos por estos enlaces.
Los aminoácidos tienen características comunes
Los 20 aminoácidos en las proteínas son Alfa aminoácidos.
Tienen todo su grupo carboxilo y un grupo amino unido al mismo átomo de
carbono o sea al carbono Alfa. Difieren unos de otros en sus cadenas laterales o
grupo R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en la
solubilidad en agua de los aminoácidos. En todos los aminoácidos excepto la
glicina el carbono Alfa está unido a cuatro grupos diferentes, un grupo carboxilo,
un grupo amino, un grupo R, un átomo de hidrógeno. El átomo de carbono Alfa
por lo tanto es un centro quiral.
Los residuos de aminoácido de las proteínas son estereoisómeros iguales. Su
estructura estable y repetidas en las proteínas requiere en general que los
aminoácidos constituyentes sean una misma serie estereoquímica.
Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R
Los aminoácidos pueden estar agrupados en diferentes clases basadas en las
propiedades de su grupo R, en especial su polaridad. La polaridad de los grupos
R varia totalmente desde apolar o hidrofóbicos hasta altamente polar o
hidrofílico.
Grupos R apolar alifáticos
Son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales de la alanina, valina, leucina
e isoleucina tienden a agruparse entre sí en las proteínas estabilizando las
estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas. La glicina tiene la
estructura más sencilla, aunque es totalmente apolar su cadena lateral muy
pequeña no aporta una contribución real a las interacciones hidrofóbicas. La
metionina uno de los aminoácidos azufrados tiene un grupo tío éter apolar en su
cadena lateral. El grupo amino secundario de los residuos de prolina se
mantienen siempre del lado de afuera de la conformación física porque reduce la
flexibilidad estructural de las regiones peptídicas que contienen prolina.
Grupos R aromáticos
Fenilalanina, la tirosina y el triptófano con sus cadenas laterales aromáticas son
relativamente apolares, todas ellas pueden participar en interacciones
hidrofóbicas. La tirosina y el triptófano son más polares que la fenilalanina debido
grupo hidroxilo de la tirosina y el nitrógeno del anillo indolico del triptófano.
Grupo R polares sin carga
Son más solubles en agua o hidrofilicos debido a que contienen un grupo que
forma puente hidrógeno con el agua. Estos son serina, treonina, cisteína,
asparagina, glutamina. La polaridad de la serina y treonina proviene de su grupo
hidroxilo; la de la cisterna de su grupo sulfhidrilo; la de las asparagina y glutamina
de sus grupos amida.
La asparagina y la glutamina son amidas de otros dos aminoácidos que también
se encuentran en las proteínas, que son el aspartato y glutamato respectivamente
a los que se hidrolizan fácilmente por ácido o base. La cisteína se unen
fácilmente forman un aminoácido dimérico unido covalentemente
llamado Cistina, en el que dos moléculas de cisteína unidas a través de un
puente disulfuro.
Grupos R cargados positivamente( básicos )
Los aminoácidos en los grupo R tienen carga neta positiva y estos son la lisina
que tiene un segundo grupo amino primario en su cadena alifática, la arginina qué
tiene un grupo guanidino cargado positivamente, y la histidina tiene un grupo
imidazol.
Grupos R cargados negativamente ( ácidos )
Los aminoácidos que tienen grupo R con una carga negativa son el aspartato y
el glutamato cada uno de los cuales tienen segundo grupo carboxilo.
Proteínas
Esqueleto covalente de una proteína se compone muchos enlaces
individuales. La disposición espacial de los átomos de una proteína se denomina
conformación; las posibles conformaciones de una proteína influye en cualquier
estrado estructural se pueda lograr sin romper enlaces covalentes. Las múltiples
conformaciones que puede adoptar una proteína sólo algunas son posibles en
condiciones biológicas.
La proteína que se encuentra una confirmación funcional se denomina proteína
nativa.
Las proteínas tienen ciertas características
En primer lugar estructura tridimensional de una proteína viene determinada por
su secuencia de aminoácidos
En segundo lugar la función de una proteína depende de su estructura
En tercer lugar estructura tridimensional de una proteína aislada es unica
En cuarto lugar la fuerza más importantes que estabilizan la estructura y
específica una proteína son las interacciones no covalentes
Las proteínas tienen estructuras tridimensionales que no son estáticas y uniformes
o sea que la función de una proteína tiene al menos dos o más formas
estructurales por ejemplo la hemoglobina y la proteína G.
Las proteínas para su estudio fueron divididas en
Estructura primaria
Estructura Secundaria
Estructura supersecundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Todas las proteínas tienen estructura primaria secundaria y terciaria pero no
todas tienen el cuaternario
Estructura primaria
Hace referencia a la secuencia de aminoácidos, a las uniones covalentes es
decir a su composición. Las estructuras primarias no tienen ramificaciones, sólo
permite formar estructuras lineales.
Estructuras primarias se escriben y se enumeran a partir de su extremo amino
terminal en dirección al extremo carboxilo terminal de acuerdo con el orden de
adición de los aminoácidos durante la biosíntesis.
Estructura secundaria
Es el plegamiento local de algunas partes del péptido, los grupos R no forman
parte del plegamiento.
Estructura secundaria más estudiadas y más estables y distribuidas en las
proteínas que se hallaron son Alfa hélice y conformación Beta.
Cualquiera sea la estructura secundaria siempre va a estar en Puente
hidrógeno
Alfa hélice
Características más importantes
Enrollada alrededor de un eje imaginario
De 3 a 4 tipos de aminoácidos por vuelta
Cada aminoácido forma dos puentes hidrógenos, uno con un cuarto aminoácido
anterior y el otro con el cuarto aminoácido posterior de la estructura primaria
Los átomos en estructuras que participan en el puente hidrógeno son coloniales
y está sobre la misma línea
Los grupos R de los aminoácidos se encuentran perpendiculares al eje
Tienen enrollamiento dextrógiro
Formación Beta
Características importantes
Extendidas en forma de zigzag
Una estructura Beta está unida mediante puentes hidrógenos a otra similar
estructura
Alineados de manera paralela o anti paralelas
Tienen un aspecto de hoja doblada por eso su nombre de hoja plegada Beta
Los grupos laterales R están por encima y por debajo de la estructura
Las cadenas anti paralelas están alineadas en dirección opuestas; las cadenas
paralelas están alineadas en la misma dirección
Las hojas de tipo anti paralelas son más estables que las paralelas por los
átomos que conforman sus puentes hidrógenos quieran mejor alineados
Estructura supersecundaria
Consiste en combinaciones estables de estructuras secundarias y conexión entre
ellas. Las cadenas polipeptídicas tienen espacios muy compactos semi
independiente llamadas dominios que y tienen 2 características, el interior es
apolar o hidrofóbico y el exterior es polar o hidrofilica. Estos dominios contienen
entre 100 a 150 aminoácidos contiguos.
Estructura terciaria
Se conoce como la disposición tridimensional global de una proteína. Una
estructura secundaria tiene un ordenamiento especial entre los aminoácidos más
cercanos mientras, que la estructura terciaria incluye relaciones distantes del
polipéptido.
Las fuerzas que ayudan a mantener las relaciones terciarias pueden ser de tipo
no covalente como por ejemplo puente hidrógeno, interacciones hidrofóbicas e
interacciones iónicas y covalentes como puente disulfuro.
De acuerdo a la forma final que adquiere las proteínas y pueden clasificar en dos
proteínas fibrosas y proteínas globulares.
Las proteínas fibrosas se disponen cadenas polipeptídicas largas y las proteínas
globulares tienen cadena polipeptídica con formas globulares o esféricas.
Estructura cuaternaria
Hasta aquí se habló de proteínas constituida por una sola cadena peptídica. Pero
existen muchas formadas por más de una entonces se habla de proteínas
oligomericas en las cuales cada una de las cadenas que presenta una subunidad
o protomero. Por ejemplo la insulina está formada por dos unidades de
hemoglobina por cuatro sub unidades, etcétera.
Estructura cuaternaria refiere a la disposición espacial de las unidades
polipeptídicas constituyentes de esas moléculas compuestas. Las fuerzas
responsables de mantener composición a las diferentes unidades son puentes de
hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puente
disulfuro entre cisteínas. Obvio qué solo las proteínas con moléculas que está
formada por varias unidades polipeptídicas pueden presentar estructuras
cuaternarias.
