UNIVERSIDAD POLITECNICA Y ARTISTICA DEL PARAGUAY
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE MEDICINA
BIOLOGIA
PROTEINAS:
SON LOS COMPUESTOS ORGÁNICOS MÁS ABUNDANTES DEL
ORGANISMO.
COMPUESTO POR: C, H, O, N y S.
ESTRUCTURA:
▪ Están compuestos por aminoácidos unidos por enlace peptídico.
▪ Cada proteína tiene una estructura única altamente ordenada que le permite
efectuar una función particular.
FUNCIONES:
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o
actividad de las proteínas.
FUNCIONES
Estructural
Enzimática
Contráctil
Transporte
Hormonal
Defensiva
Transducción de
señales Reserva
energética
AMINOACIDOS:
SON LOS MONÓMEROS CON LOS QUE SE CONSTRUYEN
LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOSS
Cada AA consta de un carbono central (carbono alfa) unido a:
Un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena
lateral
Todos los aminoácidos, excepto la prolina, tienen esta estructura
básica
Las proteínas están formadas exclusivamente por alfa aminoácidos
La cadena lateral es distinta en cada AA y determina sus
propiedades químicas y biologicas
CARGA ELÉCTRICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Al pH celular normal (≈ 7), tanto el grupo amino como el grupo carboxilo están
➢ Si la carga neta es cero, el AA es eléctricamente neutro ionizados.
➢ Si la cadena lateral tiene otro grupo carboxilo, la carga neta es negativa
➢ Si la cadena lateral tiene otro grupo amino, la carga neta es positiva
PROPIEDADES ÁCIDO – BASE DE LOS
AMINOÁCIDOS
❖ A pH celular normal (pH fisiológico ≈ 7): el AA se comporta como anfótero
❖ A pH ácido (< 7): el AA se comporta como base
❖ A pH básico (> 7): el AA se comporta como ácido
El grupo amino capta un H+ y Anfótero: puede comportarse como ácido y comobase
El grupo carboxilo cede un H
el AA se comporta como base + y el AA se comporta
como ácido
ISOMERÍA ÓPTICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
El carbono alfa de los aminoácidos es asimétrico, lo que permite
la existencia de 2 isómeros ópticos especulares: enantiómeros L y
D
Las proteínas
están formadas
exclusivamente
por
aminoácidos de
la forma L
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen isómeros D y L.
CLASIFICACIÓN DE LOS AA
Según la polaridad de la cadena lateral: polares (12) y
apolares (8)
Según su carga eléctrica: positivos (3),negativos (2),
neutros (15)
Según si el organismo puede o no sintetizarlos:
esenciales (9), no esenciales(11)
AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA NETA
NEGATIVA
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS
ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO GLUTÁMICO
Aspartato Glutamato
Tiene un grupo carboxilo (–) adicional
Tiene un grupo carboxilo (–) adicional
AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA NETA
POSITIVA
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
LISINA ARGININA HISTIDINA
Tiene un
Tiene un grupo Tiene un grupo imidazol
amino (+) adicional grupo (+)
guanidilo (+)
AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
ELÉCTRICA NETA
AMINOÁCIDOS NEUTROS
ASPARAGINA GLUTAMINA TREONINA
SERINA
Tiene un grupo hidroxilo Tiene un grupo
hidroxilo
Derivado del aspartato
Tiene un grupo amida Derivado del glutamato
Tiene un grupo amida
AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
ELÉCTRICA NETA
AMINOÁCIDOS NEUTROS
TIROSINA CISTEÍNA GLICINA
No tiene cadena lateral.
Puede ser polar o apolar
Tiene un grupo sulfhidrilo
Tiene un grupo (SH) capaz de formar puente
hidroxilo fenólico. disulfuro con otra cisteína
Es un AA aromático
La unión de 2
cisteínas se denomina
CISTINA.
AMINOÁCIDOS APOLARES SIN CARGA
ELÉCTRICA NETA
AMINOÁCIDOS NEUTROS
ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA
Tiene un grupo metilo
Tiene cadena
Tiene cadena lateral ramificada
lateral
Tiene cadena
ramificada
lateral
ramificada
AMINOÁCIDOS APOLARES SIN CARGA
ELÉCTRICA NETA
AMINOÁCIDOS NEUTROS
FENILALANINA METIONINA TRIPTÓFANO PROLINA
El carbono alfa y el grupo
amino forman parte de
un anillo (anillo pirrol). Es
Tiene un grupo Tiene un átomo de Tiene un grupo
un iminoácido apolar.
bencénico. Es un AA azufre incapaz de indol. Es un AA
aromático formar puente aromático
disulfuro
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
FENILALANINA No pueden ser sintetizados
por el organismo, por lo que
ISOLEUCINA deben ingerirse con la dieta.
LEUCINA
LISINA
METIONINA
TREONINA ARGININA
TRIPTÓFANO Se sintetiza en pequeña cantidad
VALINA Se vuelve esencial en ciertas
condiciones (infancia, embarazo,
HISTIDINA lactancia, enfermedades).
F I L2 M T2 VH
PEPTIDOS SON MOLÉCULAS FORMADAS POR LA UNIÓN DE
AMINOÁCIDOS MEDIANTE ENLACES PEPTÍDICOS.
NOMENCLATURA:
OLIGOPÉPTIDO
2 a 10 AA ▪ Dipéptido
▪ Tripéptido
▪ Tetrapéptido
▪ Decapéptido
POLIPÉPTIDO
Más de 10 AA
PROTEÍNA
Más de 50 AA (o PM > 6.000 Dalton)
PROTEÍNAS VS PÉPTIDOS
PROTEÍNAS PÉPTIDOS
Siempre son lineales. Pueden formar estructuras cíclicas.
Todos sus aminoácidos son Pueden incorporar aminoácidos
alfa aminoácidos de la serie L. de la serie D o beta aminoácidos.
Los enlaces peptídicos son típicos. Pueden formar enlaces atípicos.
No poseen aminoácidos Puede incorporar a su
derivados. Pueden tener AA cadena aminoácidos
modificados. derivados.
Los AA pueden sufrir modificaciones antes de incorporarse a la cadena
peptídica (AA derivados) o después de incorporarse (AA modificados).
FORMACIÓN DE PÉPTIDOS: Unión de aminoácidos entre sí
❑ El grupo carboxilo de un AA reacciona con el grupo amino del siguiente AA.
❑ Se forma un enlace peptídico y se pierde una molécula de agua en el proceso.
❑ Una vez dentro de la cadena peptídica, las unidades que forman el polímero
son denominados restos o RESIDUOS de aminoácidos.
❑ La síntesis de péptidos se denomina TRADUCCIÓN y ocurre en los
RIBOSOMAS.
(enlace amida)
Pierde un OH del Pierde un H del
grupo carboxilo grupo amino La adición de un AA siempre se realiza
en el extremo C – terminal de la
cadena.
UN PÉPTIDO ES UNA MOLÉCULA LINEAL CON 2
EXTREMOS:
▪ Extremo amino – terminal (N – terminal) No existen
péptidos
▪ Extremo carboxilo – terminal (C – terminal) ramificados.
Aminoácido 1 Aminoácido 2 Aminoácido 3 Aminoácido 4 Aminoácido 5
N – terminal C – terminal
SER ASP TYR LYS ALA CYS
El polipéptido más largo conocido es la titina (proteína muscular), contiene más de 30.000 aminoácidos.
PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
▪ Glutatión: antioxidante
▪ Encefalinas: se encuentran en el SNC. Producen
analgesia
▪ Antibióticos: Valinomicina, Gramicidina
▪ Hormonas: mensajeros químicos
HORMONAS Nº de aminoácidos Función
Adrenocorticotrofina 39 Estimula la corteza suprarrenal
Colecistocinina 33 Estimula la contracción de la vesícula biliar
Calcitonina 32 Disminuye el nivel de Ca++ en sangre
Glucagón 29 Hiperglucemiante
Secretina 27 Estimula la secreción de jugo pancreático
Melanocito – estimulante (β – MSH) 18 Incrementa el depósito de melanina
Gastrina I 17 Estimula la secreción de HCl en el estómago
Calidina 10 Hipotensora
Bradicinina 9 Hipotensora
Oxitocina 9 Estimula la contracción uterina
Vasopresina 9 Regulación del balance hídrico
Angiotensina II 8 Hipertensora
TRH 3 Estimula la liberación de hormonas tiroideas
GLUTATIÓN: Es un tripéptido: GLU – CYS – GLY
Enlace Enlace
atípico normal GLUTATIÓN OXIDADO
GLU CYS GLY
Forma puente S – S con
otra molécula de glutatión
GLUTATIÓN REDUCIDO
Tiene el grupo SH libre
γ
Puente disulfuro
β Gamma glutamil – cisteinil – glicina (une 2 CYS)
El ácido glutámico se une por el carboxilo de
su cadena lateral (carboxilo gamma o distal)
al grupo amino de la cisteína. El glutatión participa en reacciones redox.
No es un enlace peptídico alfa normal. Contribuye a prevenir daños oxidativos
(es un antioxidante)
PROTEINAS: SON MACROMOLÉCULAS FORMADAS POR LA
UNIÓN DE AMINOÁCIDOS MEDIANTE ENLACES PEPTÍDICOS.
O Más de 50 AA (o PM > 6.000 Dalton)
ESTRUCTURA MOLECULAR:
Las proteínas muestran niveles de complejidad progresiva:
ESTRUCTURA PRIMARIA
Existe una estrecha
ESTRUCTURA SECUNDARIA relación entre la
estructura de una
proteína y la función
ESTRUCTURA TERCIARIA
que cumple.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es la secuencia lineal de AA específicos que constituye la cadena polipeptídica.
• Indica el número de AA que contiene la proteína y el orden en que se
encuentran.
• La secuencia de AA de cada proteína está codificada en el ADN.
21 AA
30 AA
INSULINA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
❑ Es la disposición espacial, regular, repetitiva, que adopta la
proteína.
❑ Conformación que adoptan diferentes segmentos de la proteína.
❑ Depende de la estructura primaria de la proteína.
Disposiciones regulares:
❖ Hélice alfa
❖ Lámina beta
(lámina plegada o lámina plisada)
Disposiciones al azar:
❖ Asas
❖ Bisagras
❖ Vueltas
❖ Giros
Conformación: es la disposición tridimensional de los átomos de una molécula, es decir, su organización en el espacio.
HÉLICE La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma
debido a los giros que se producen en torno al carbono α de cada
ALFA aminoácido.
❑ Disposición helicoidal dextrógira estabilizada por puentes de hidrógeno.
❑ Los puentes de hidrógeno se forman entre el grupo NH de un enlace peptídico y
el grupo CO del cuarto aminoácido que lo sigue.
3,6
❑ Las cadenas laterales de los aminoácidos
quedan dirigidos hacia el exterior de la
hélice.
❑ En la hélice alfa no puede existir PROLINA. El
carbono alfa no puede rotar, forzando una
posición fija en la cadena.
❑ La presencia de AA voluminosos y cargados
localizados próximos entre sí (ARG, LYS, GLU)
originan fuerzas electrostáticas que impiden
la formación de hélices alfa.
LÁMINA La cadena polipeptídica se pliega de manera que los planos de los
enlaces peptídicos se disponen en forma de zig-zag formando
BETA láminas.
❑ Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos NH y CO.
❑ Las cadenas laterales se sitúan alternativamente por encima y por debajo del
plano de la lámina.
LÁMINA BETA
Lámina beta antiparalela
PARALELA
Las cadenas apareadas tienen el Las cadenas apareadas
mismo sentido N – terminal → C tienen sentido contrario
–terminal
ESTRUCTURA TERCIARIA
Define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es
decir, el modo en que una proteína se encuentra plegada en el espacio.
Según su forma las proteínas pueden ser globulares o fibrosas.
PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS FIBROSAS
Compactas Alargadas
Solubles en agua Poco solubles o insolubles en agua
Casi todas son intracelulares Casi todas son extracelulares
Tienen segmentos de hélice alfa, Presentan exclusivamente
lámina beta y disposiciones al estructuras en hélice alfa o lámina
azar beta
LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL CONDICIONA LA FUNCIÓN DE LA PROTEÍNA. EN
ELLA SE PUEDEN IDENTIFICAR AGRUPACIONES DE MENOR TAMAÑO DENOMINADAS
DOMINIOS. LOS DOMINIOS SE RELACIONAN CON UNA FUNCIÓN PARTICULAR
Dominios: regiones funcionales
El concepto de dominio es muy útil al explicar la relación entre estructura y función en
las proteínas pues dominios particulares tienen funciones propias en más de una
proteína.
FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA
TERCIARIA:
Puentes disulfuro: entre los grupos SH de dos cisteínas distantes
Fuerzas electrostáticas de atracción o de repulsión: entre AA cargados. Si las
cargas son opuestas: atracción electrostática (enlace iónico o puente salino).
Si las cargas tienen el mismo signo: repulsión electrostática
Puentes de hidrógeno: el O o el N de un AA atrae grupos OH de otro AA
Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals: entre AA apolares
CH2
1 o�
1º.c1�
CH2
1
o �
C/
o-
CH2
111 H2
1
c1 1
NH � NH +
CH2 II CH2 V
1
CH CH2 (CH2)3
/ ' 1
H2C CH3 s IV CH2
/ 1
H3C
HOCH2 CH3 s1 NH3I
CH2
/
1 o�
+
H3C º
\ / CH2 c
i
CH
1
1. 1
• 3-1k. Pu rza qu · structura t rciaria d una cad na polip ptídi a. l. tra ·ion . tro tática:.
1•
manti u nt d dcad na· o.::Jupo· nopolares. [Link]. V [Link]ílicos
hidr' ...n).[Link] nfinsn.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
❑ Solo aparece en proteínas formadas por más de una subunidad (más de una
cadena polipeptídica).
❑ La estructura cuaternaria hace referencia a la conformación espacial que adoptan
las subunidades asociadas.
❑ Las cadenas se unen mediante puentes disulfuro, atracciones electrostáticas,
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, etc.
Nomenclatura:
❖ Dímero: proteína con 2 subunidades
❖ Trímero: proteína con 3 subunidades
❖ Tetrámero: proteína con 4 subunidades
❖ Pentámero: proteína con 5
subunidades
❖ Hexámero: proteína con 6 subunidades
✓ Si las subunidades son iguales se emplea el
prefijo homo (homodímero, homotrímero,
etc.)
✓ Si son diferentes se emplea el prefijo hetero Hemoglobina A: un heterotetrámero
(heterodímero, heterotrímero, etc.).
COMPLEJOS MULTIPROTEÍNICOS Asociación de distintas proteínas,
cada una con una función específica.
(complejos multimoleculares)
ATP sintasa
Proteosoma
Ribosoma
Proceso por cual una proteína
PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS:
ALCANZA SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
Interacción
entre vecinos
Estructura desplegada Estructura secundaria Estructura nativa
Interacciones
Estructura desplegada Estructura secundari a
Estructura nativa
FUNCIÓN DE LAS CHAPERONAS
MOLECULARES:
Las chaperonas son proteínas que ayudan en el plegado correcto de la pro+teina.
*Chaperonas Hsp70: BiP. Se unen a los péptidos nacientes conforme emergen del
ribosoma. Impiden la unión a otras proteínas del citosol, evitando así malos plegamientos.
❑ Chaperonas Hsp60 (Chaperoninas): GroEL, proteína de ensamble Rubisco, TRiC.
Son complejos proteínicos cilíndricos donde las proteínas pueden plegarse sin interactuar
con otras moléculas de la célula.
Chaperona
Chaperonina
Chaperona
Hsp70
GroEL Chaperonina
Complejo proteico cilíndrico formado por dos discos, cada uno formado por
GROEL 7 subunidades (60 kDa c/u) dispuestas alrededor de una cavidad central. La
cavidad consta de 2 cámaras, una en cada disco.
Proteína anular con 7 subunidades (10 kDa c/u) dispuestas alrededor de un eje
GroES central. Es una tapa que se adapta a cualquiera de los extremos del cilindro GroEL.
La unión de la tapa GroES se acompaña de
una rotación de 60° del dominio apical del
anillo GroEL. Esto agranda la cámara GroEL.
PLEGAMIENTO DE POLIPÉPTIDOS CON AYUDA DE GROEL –
GROES:
El mecanismo de acción de GroEL se
impulsa por la unión y la hidrólisis de ATP
El polipéptido se une a Cambio de conformación El polipéptido adquiere Si el polipéptido está mal
los sitios hidrófobos de la y agrandamiento de la su conformación nativa plegado, se une de nuevo
pared de la cámara cámara a la cámara GroEL y repite
el ciclo
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
❑ Es la pérdida de la estructura nativa de una proteína.
❑ Se debe a la rotura de los enlaces que mantienen las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias, lo que conduce a la pérdida de su actividad biológica.
❑ La desnaturalización puede ser provocada por cambios en el pH o la temperatura,
por radiación ultravioleta o por agentes químicos desnaturalizantes.
❑ En ciertas condiciones puede ser reversible (renaturalización).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas Proteínas
simples conjugadas
(homoproteínas) (heteroproteínas)
Proteínas globulares Nucleoproteínas
Proteínas fibrosas Glicoproteínas
Fosfoproteínas
También se las puede clasificar según su función: Lipoproteínas
enzimas, proteínas de transporte, proteínas de
reserva, proteínas contráctiles, proteínas Metaloproteínas
estructurales, proteínas de defensa, proteínas
reguladoras, etc.
Cromoproteínas
PROTEÍNAS SIMPLES (HOMOPROTEÍNAS)
Formadas solo por aminoácidos. Pueden tener pequeñas cantidades de carbohidratos.
PROTEÍNAS GLOBULARES
❖ ALBÚMINAS
Compactas
❖ GLOBULINAS
Solubles en agua
❖ HISTONAS Casi todas son intracelulares
❖ PROTAMINAS
❖ GLUTELINAS Y GLIADINAS
❖ ESCLEROPROTEÍNAS PROTEÍNAS FIBROSAS
• Queratina Alargadas
• Colágeno Poco solubles o insolubles en agua
• Elastina Casi todas son extracelulares
▪ Proteína fibrosa simple
COLÁGENO ▪ Localización: matriz extracelular (es la proteína más abundante en la MEC)
▪ Función: resistencia mecánica (tensión, estiramiento)
ESTRUCTURA DEL COLÁGENO
Molécula de colágeno Fibrilla de colágeno Fibra de colágeno
Molécula de colágeno
Tropocolágeno
3 cadenas
Cadena alfa
alfa unidas
Fibrilla de colágeno Fibra de colágeno
ESTRUCTURA PRIMARIA Es muy singular
▪ Posee una elevada proporción de glicina y prolina.
▪ También contiene 4 – hidroxiprolina y 5 – hidroxilisina (AA modificados)
▪ En la cadena se repite la secuencia GLY – X – Y, donde X suele ser prolina e Y
hidroxiprolina
Poco frecuentes:
▪ Triptófano
▪ Cisteína
▪ AA esenciales
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE NO ALFA (?)
▪ No se forman hélices alfa típicas → la prolina es incompatible con las hélices alfa
▪ Se forma una hélice enrollada a la izquierda (levógira) más extendida que una hélice alfa
convencional con 3 residuos por vuelta.
La estructura secundaria se mantiene a lo largo de toda la
Estructura terciaria
cadena formando una larga cadena helicoidal
3 cadenas alfa se unen para formar una triple hélice dextrógira → tropocolágeno
MOLÉCULA DE COLÁGENO Tropocolágeno
▪ Formado por 3 cadenas alfa (iguales o diferentes) que se enrollan en una superhélice dextrógira,
estabilizada por puentes de hidrógeno y enlaces covalentes (puentes cruzados entre las
hidroxilisinas).
▪ Las unidades de tropocolágeno se disponen en hileras (todas con la misma orientación) y se
empaquetan en forma escalonada (dejando huecos) para formar las fibrillas de colágeno.
Puentes de hidrógeno
entre las hidroxilisinas
El colágeno es una proteína de la matriz extracelular (MEC).
PROTEÍNAS CONJUGADAS (HETEROPROTEÍNAS)
Porción proteica (apoproteína)
2 partes
▪ Porción no proteica (grupo
prostético)
PROTEÍNA CONJUGADA GRUPO PROSTÉTICO
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos
Glicoproteínas Carbohidratos
Fosfoproteínas Grupos fosfato
Lipoproteínas Lípidos
Metaloproteínas Metales
Cromoproteínas Pigmentos
Entre las cromoproteínas más importantes están las hemoproteínas (contienen
el grupo HEMO). Ej: hemoglobina, mioglobina, citocromos, catalasa, peroxidasa.
▪ Porción proteica: 4 cadenas de globina (proteínas
HEMOGLOBINA globulares)
▪ Grupo prostético: 4 grupos hemo (o hem)
Proteína conjugada tetramérica ▪ Localización: eritrocitos
Esquema de la estructura cuaternaria de la Hb,
donde se ven las 4 globinas, cada una unida a un
grupo hem.
TIPOS DE HEMOGLOBINA:
❖ Hemoglobinas del adulto: HbA1 (> 95 %), HbA2 y HbA1c (Hbglicosilada)
❖ Hemoglobina fetal (HbF)
❖ Hemoglobinas embrionarias: Gower 1, Gower 2, Portland
HEMOGLOBINA COMPOSICIÓN DE GLOBINAS
HbA1 2 alfa + 2 beta (𝛼2𝛽2)
HbA2 2 alfa + 2 delta (𝛼2𝛿2)
HbF 2 alfa + 2 gamma (𝛼2𝛾2)
Gower 1 2 zeta + 2 épsilon (ζ2𝜀2)
Gower 2 2 alfa + 2 épsilon (𝛼2𝜀2)
Portland 2 zeta + 2 gamma (ζ2𝛾2)
Globinas alfa y zeta: 141 AA (codificados en el cromosoma 16)
Globinas beta, gamma, delta y épsilon: 146 AA (codificados en el cromosoma
11)
Es una porfirina → anillo tetrapirrólico con un átomo de Fe2+ en el
GRUPO HEMO centro La porfirina del hemo es la PROTOPORFIRINA III (o IX)
Alfa
2 3
1 I II 4
Delta
Beta
8 IV III 5
7 6
Gamma
Los 2 restos propionilo se proyectan hacia fuera
PROTOPORFIRINA III:
▪ 4 pirroles: I – II – III – IV
▪ 4 puentes metino: alfa – beta – gamma – delta
▪ 8 sustituyentes: 4 metilos – 2 vinilos – 2
propionilos
▪ Estructura primaria: consta de 141 aminoácidos. Rica en LYS, ARG e HYS
GLOBINA ▪ Estructura secundaria: 7 hélices alfa (A, B, C, E, F, G y H) unidas por segmentos
ALFA al azar
▪ Estructura terciaria: es una proteína globular
GLOBINA ▪ Estructura primaria: consta de 146 aminoácidos. Rica en LYS, ARG e HYS
▪ Estructura secundaria: 8 hélices alfa (A, B, C, D, E, F, G y H) unidas por segmentos
BETA al azar
▪ Estructura terciaria: es una proteína globular
HYS F8
(proximal)
HYS E7
HYS E7
(distal)
HYS F8
EL HIERRO (+2) PUEDE FORMAR 6 ENLACES COORDINADOS:
▪ 4 con átomos de N de los pirroles
▪ 1 con el N del grupo imidazol de la histidina proximal (F8) de la globina
▪ 1 con el oxígeno
6ª posición de
coordinación
5ª posición de
coordinación
Histidina
proximal
(F8)
Oxihemoglobina
Solo cuando el hierro del hemo está en estado
ferroso (ferrohemo) la Hb puede transportar oxígeno.
▪ Porción proteica: una cadena de globina (proteína
MIOGLOBINA globular)
▪ Grupo prostético: grupo hemo (o hem)
▪ Localización: células musculares
Proteína conjugada monomérica
▪ Estructura primaria: consta de 153 aminoácidos. Rica en LYS, ARG e HYS
▪ Estructura secundaria: 8 hélices alfa (A, B, C, D, E, F, G y H) unidas por segmentos al
azar
▪ Estructura terciaria: es una proteína globular
