Enzimas
Sitio Activo y Especificidad Enzimática:
El sitio activo de una enzima es la región específica de la molécula enzimática
donde se une el sustrato y ocurre la catálisis. Está compuesto por un grupo
particular de aminoácidos que forman un entorno tridimensional ideal para
interactuar con el sustrato. La estructura y las propiedades químicas del sitio activo
determinan:
1. Especificidad: La capacidad de la enzima para reconocer un único sustrato o
un grupo estrechamente relacionado de sustratos.
2. Actividad catalítica: La capacidad de la enzima para facilitar la conversión del
sustrato en producto al reducir la energía de activación de la reacción.
Especificidad enzimática y estructura del sitio activo: La especificidad de una
enzima depende de las interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos, etc.) entre el sustrato y el sitio activo. La
forma tridimensional del sitio activo y la distribución de sus cargas eléctricas
permiten que encaje únicamente un sustrato o un grupo específico de moléculas,
excluyendo otras.
Modelos de interacción enzima-sustrato
Modelo llave-cerradura: Este modelo, propuesto por Emil Fischer, sostiene
que el sitio activo de la enzima tiene una forma específica y rígida que coincide
exactamente con la del sustrato, como una llave encaja en una cerradura.
Ventajas: Explica la especificidad de las enzimas.
Limitaciones: No considera la flexibilidad de las moléculas biológicas ni los cambios
conformacionales en la enzima durante la interacción.
Modelo de ajuste inducido: Este modelo, desarrollado por Daniel Koshland,
sugiere que el sitio activo es flexible y puede adaptarse a la forma del sustrato
cuando este se une. La unión del sustrato induce un cambio conformacional en la
enzima, lo que mejora el acoplamiento y la interacción catalítica.
Ventajas: Explica cómo las enzimas pueden ajustar su forma para aumentar la
afinidad con el sustrato, así como la interacción con moléculas que inicialmente no
encajan perfectamente.
Evidencia: Este modelo está respaldado por observaciones estructurales y cinéticas
que muestran que muchas enzimas cambian de forma durante la unión al sustrato.
Enzimas en la Industria y la Medicina:
Las enzimas tienen aplicaciones significativas en diversas industrias y en el ámbito
médico gracias a su especificidad y eficiencia en las reacciones químicas. Aquí se
detalla su uso en cada sector:
Aplicaciones en la industria:
1. Alimentaria:
• En panificación, las amilasas y proteasas mejoran la textura, el volumen y la
frescura del pan.
• En la producción de quesos, la quimosina coagula las proteínas de la leche para
formar el cuajo, mientras que la lactasa permite fabricar productos sin lactosa.
• En la elaboración de jugos y vinos, las pectinasas clarifican los productos y
mejoran su estabilidad
1. Textil:
• Enzimas como las celulasas se utilizan para descomponer fibras de celulosa,
facilitando procesos como el acabado de telas y el "stone-washing" de jeans
2. Farmacéutica:
• Las enzimas catalizan reacciones específicas en la síntesis de medicamentos,
como en el caso de la pregabalina (Lyrica), donde mejoran la eficiencia y reducen
desechos químicos. Además, las lipasas y esterasa se usan para producir
compuestos quirales esenciales en la medicina
Aplicaciones médicas:
1. Terapia enzimática:
• Algunas enzimas, como la asparaginasa, se emplean en el tratamiento de
leucemia, degradando aminoácidos esenciales para las células tumorales.
• Las enzimas también se usan para tratar enfermedades lisosomales, como en la
terapia de reemplazo enzimático para la enfermedad de Gaucher
2. Diagnóstico:
• Enzimas como las peroxidasas y la ureasa se emplean en kits de diagnóstico para
detectar metabolitos en sangre u orina, como la glucosa para pacientes con
diabetes
Innovaciones: Enzimas recombinantes e ingeniería enzimática
La ingeniería enzimática permite mejorar la estabilidad, eficiencia y especificidad de
las enzimas. Por ejemplo:
▪ En la industria alimentaria, se desarrollan cepas específicas para personalizar
sabores o mejorar la conservación.
▪ En la farmacéutica, las enzimas modificadas se diseñan para procesos más
sostenibles y con menor impacto ambiental
Nombre: Abish Quetzalli Olvera Martínez
Primer Semestre, U.V. Facultad de Nutrición
E.E.Bioquímica Estructural. Docente: Patricia Hernández Vasquez
