PROTEÍNAS

Docente: Estudiantes:
Juana Hernández Saileth Torrealba C.I: 31.716.205
Karla Hurtado C.I: 31.555.715
Luis Salazar C.I: 31.675.250
PQ 01

El Tigre,
febrero 2025
INTRODUCCIÓN
 Aminoácidos
Un aminoácido (AA) es una molécula orgánica que contiene un grupo amino (-
NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Son la base de las proteínas y participan en
diversas funciones celulares, como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de
porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los aminoácidos desempeñan un papel clave
en la mayoría de los procesos biológicos.
Características generales:
 Son compuestos sólidos, incoloros y cristalizables.
 Tienen un alto punto de fusión, generalmente superior a los 200 °C.
 Son solubles en agua.
 Tienen actividad óptica.
 Tienen un comportamiento anfótero.
 Están formados por los elementos C, H, O, N y S.
 Se clasifican en aminoácidos esenciales y no esenciales.
 Se diferencian entre sí por la estructura de sus grupos laterales, también
llamados grupos R.
Los aminoácidos tienen varias funciones en el cuerpo humano, entre
ellas: descomponer los alimentos, ayudar al crecimiento, reparar tejidos corporales,
actuar como neurotransmisores.
Propiedades:
Síntesis de proteínas: los aminoácidos son utilizados por el organismo para
sintetizar proteínas.
Funciones diversas: participan en la mayoría de los procesos del organismo, a
nivel cerebral (GABA, triptófano), como vasodilatadores (citrulina, arginina u
ornitina), como precursores de la glucosa (alanina) o de sustancias relacionadas con la
alergia (histidina), también con función estructural (metionina) e incluso, como
coadyuvantes a la hora de eliminar toxinas (cisteína).
Comportamiento según el pH: a pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto
(básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
Fuente de energía: el cuerpo también puede usar los aminoácidos como fuente de
energía.

Estructura:
 La estructura general de los aminoácidos es un carbono alfa (𝐶𝛼) unido a un
grupo amino (𝑁𝐻₂), un grupo carboxilo (𝐶𝑂𝑂𝐻), un hidrógeno y un grupo R o
lateral. La fórmula general de los aminoácidos es NH₂RCOOH.
Explicación
 El carbono alfa es el átomo central de la molécula.
 El grupo amino y el grupo carboxilo son grupos funcionales.
 El grupo R es un grupo de átomos que determina la identidad del aminoácido.
 Los aminoácidos se diferencian entre sí por la estructura de sus grupos R.
 La estructura de los aminoácidos puede variar dependiendo del pH, ya que
los grupos amino y carboxilo son susceptibles a los cambios de pH.
La diferencia entre los aminoácidos se debe a la estructura de sus grupos laterales
o R (residuo o resto de la molécula).
Clasificación:
 Aminoácidos esenciales
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos condicionalmente esenciales
Aminoácidos esenciales: no pueden ser producidos por el cuerpo humano. En
consecuencia, deben provenir de los alimentos.
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Aminoácidos no esenciales: no esencial significa que el cuerpo puede producir el
aminoácido, aun cuando no sea obtenido de los alimentos consumidos. Los
aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico,
cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
Aminoácidos condicionalmente esenciales: los aminoácidos condicionalmente
esenciales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y
estrés. Los aminoácidos condicionalmente esenciales incluyen: arginina, cisteína,
glutamina, tirosina, glicina, prolina y serina.
Estabilidad y alteración de algunos aminoácidos:
La estabilidad de las mezclas de aminoácidos puede verse afectada por diversos
factores, entre ellos el pH de la solución, la concentración de los aminoácidos, el tipo
y concentración de lípidos, la concentración de cationes divalentes, el orden de
mezclado, la presencia de oxígeno, la exposición a la luz y las temperaturas extremas.
Para mantener la estabilidad de las soluciones de aminoácidos, se recomienda:
 Mantener una concentración final de aminoácidos mayor al 2.5%.
 Asegurar una relación de aminoácidos básicos/ácidos, mayor a 1.5.
 Controlar el pH de la mezcla, evitando un pH ácido menor a 5.
 Seguir un orden específico al mezclar los componentes: primero el fosfato,
luego el magnesio y, finalmente, el calcio.
La concentración de aminoácidos es un factor determinante para que una mezcla
sea estable, y bajas concentraciones pueden predisponer a la desestabilización de la
emulsión. Para asegurar la estabilidad de la emulsión, se recomienda mezclar primero
aminoácidos y glucosa antes que los lípidos, y no añadir nunca electrolitos
directamente a la emulsión lipídica. Temperaturas extremas pueden disminuir la
estabilidad.
Proteínas
Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas
funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y
son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del
cuerpo. Están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas
aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de
aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína. La secuencia de
aminoácidos determina la estructura tridimensional única de cada proteína y su
función específica.
Las proteínas se pueden describir según su amplia gama de funciones en el cuerpo:
1. Anticuerpos: los anticuerpos se unen a partículas extrañas específicas, como
virus y bacterias, para ayudar a proteger el cuerpo.
2. Enzima: las enzimas llevan a cabo casi todas las reacciones químicas que
ocurren en las células. También ayudan con la formación de nuevas moléculas
leyendo la información genética almacenada en el ADN.
3. Mensajera: Al igual que algunos tipos de hormonas, las proteínas mensajeras
transmiten señales para coordinar procesos biológicos entre diferentes células,
tejidos y órganos.
4. Estructural: Estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. A
mayor escala, también permiten que el cuerpo se mueva.
5. Transporte/almacenamiento: estas proteínas se unen y transportan átomos y
moléculas pequeñas dentro de las células y por todo el cuerpo.
 Estructura:
La estructura de las proteínas se describe en cuatro niveles: primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria
 Es la secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.
 Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos.
 El orden de los aminoácidos es determinado por el material genético
Estructura secundaria
 Es el plegamiento de la cadena polipeptídica.
 Se forma por la creación de puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace
peptídico.
 Los modelos más comunes de estructura secundaria son la hélice alfa (a) y la
conformación beta.
Estructura terciaria
 Es la forma tridimensional de la proteína.
 Las proteínas pueden ser globulares o fibrilares.
Estructura cuaternaria
 Se da cuando una proteína tiene más de una cadena polipeptídica.
 Define cómo las subunidades proteicas se unen para formar complejos más
grandes.
Propiedades:
Físicas: son incoloras e insípidas, homogéneas y cristalinas. Pueden tener forma
esféricas o fibrilares.
Químicas: son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos. Están
compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
Desnaturalización de las proteínas:
La desnaturalización de una proteína es la pérdida de su estructura tridimensional
nativa, lo que provoca la pérdida de su función biológica. Este proceso no implica la
ruptura de los enlaces peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos en la
secuencia primaria de la proteína.
 Efectos de la Desnaturalización
Pérdida de la actividad biológica: La estructura tridimensional de una proteína es
esencial para su función. Al perder esta estructura, la proteína ya no puede llevar a
cabo su función biológica específica. Por ejemplo, una enzima desnaturalizada no
podrá catalizar su reacción bioquímica.
Disminución de la solubilidad: Las proteínas globulares suelen ser solubles en
agua debido a su estructura tridimensional que expone grupos polares en la superficie.
Al desnaturalizarse, la proteína se despliega y expone grupos hidrofóbicos que antes
estaban en el interior, lo que disminuye su solubilidad y puede llevar a la formación
de agregados o precipitados.
Alteración de la capacidad de retención de agua: La estructura tridimensional de
una proteína puede influir en su capacidad para retener agua. Al desnaturalizarse, esta
capacidad puede verse alterada, lo que puede afectar la textura y otras propiedades de
los alimentos.
Cambios en la viscosidad: La forma y estructura de las proteínas contribuyen a la
viscosidad de las soluciones. La desnaturalización puede alterar estas interacciones y
modificar la viscosidad de los alimentos.
Aumento de la sensibilidad a la acción de proteasas: Las proteasas son enzimas
que degradan proteínas. Las proteínas desnaturalizadas pueden ser más susceptibles a
la acción de las proteasas, ya que su estructura desplegada facilita el acceso de estas
enzimas a los enlaces peptídicos.
Agentes Desnaturalizantes
Agentes físicos:
Calor: el aumento de la temperatura puede romper los enlaces débiles que
mantienen la estructura tridimensional de la proteína.
Radiación: la radiación ultravioleta o ionizante puede excitar las moléculas y
romper enlaces.
Agitación: la agitación vigorosa puede introducir energía cinética y desnaturalizar
las proteínas.
Agentes químicos:
Ácidos y bases: los cambios extremos de pH pueden alterar las cargas de los
grupos funcionales de los aminoácidos y desestabilizar la estructura de la proteína.
Disolventes orgánicos: disolventes como el alcohol o la acetona pueden interferir
con las interacciones hidrofóbicas que mantienen la estructura de la proteína.
 Detergentes: los detergentes pueden interaccionar con las regiones hidrofóbicas de
la proteína y desnaturalizarla.
Sales: altas concentraciones de sales pueden interferir con las interacciones iónicas
que estabilizan la estructura de la proteína.
Metales pesados: metales pesados como el mercurio o el plomo pueden unirse a
grupos funcionales de la proteína y desnaturalizarla.
Purificación de las proteínas en la industria alimentaria:
La purificación de proteínas es un conjunto de técnicas que se utilizan para separar
y aislar proteínas específicas de una mezcla compleja, como alimentos o
subproductos de la industria alimentaria. El objetivo es obtener proteínas con un alto
grado de pureza, eliminando impurezas como grasas, carbohidratos, sales y otras
proteínas no deseadas.
Etapas de la purificación de proteínas
El proceso de purificación de proteínas puede variar dependiendo de la fuente de
proteína y el grado de pureza deseado, pero generalmente incluye las siguientes
etapas:
1. Extracción: La primera etapa consiste en liberar las proteínas de la matriz
alimentaria. Esto puede implicar la molienda o trituración del material de
partida, seguida de la extracción de las proteínas utilizando un disolvente
adecuado, como agua, soluciones salinas o soluciones alcalinas.
2. Clarificación: La solución de proteína cruda obtenida en la etapa de
extracción contiene impurezas que deben eliminarse. La clarificación puede
realizarse mediante técnicas como la centrifugación o la filtración para separar
los sólidos insolubles y los lípidos.
3. Precipitación: La precipitación es una técnica que se utiliza para separar las
proteínas de otras impurezas aprovechando su diferente solubilidad. Se
utilizan agentes precipitantes como sales, disolventes orgánicos o polímeros
para disminuir la solubilidad de las proteínas y hacer que precipiten, formando
un sólido que se puede separar por centrifugación o filtración.
4. Cromatografía: La cromatografía es una técnica de separación más específica
que se utiliza para purificar aún más las proteínas. Existen diferentes tipos de
cromatografía, como la cromatografía de intercambio iónico, la cromatografía
de afinidad y la cromatografía de filtración en gel, cada una basada en
diferentes propiedades de las proteínas.
 5. Ultrafiltración y diálisis: La ultrafiltración se utiliza para concentrar la
solución de proteína y eliminar sales y otras pequeñas moléculas. La diálisis
se utiliza para intercambiar el tampón en el que se encuentra la proteína y
eliminar aún más las impurezas.
6. Liofilización o secado por aspersión: La última etapa consiste en secar la
proteína purificada para obtener un polvo o concentrado de proteína estable y
fácil de almacenar. La liofilización es un método de secado suave que
conserva mejor la estructura y funcionalidad de las proteínas.
Aplicaciones de las proteínas purificadas en la industria alimentaria
Las proteínas purificadas tienen una amplia gama de aplicaciones en la industria
alimentaria, que incluyen:
 Ingredientes funcionales: Las proteínas purificadas se utilizan como
ingredientes funcionales para mejorar la textura, la capacidad de retención de
agua, la formación de espuma y otras propiedades de los alimentos.
 Suplementos nutricionales: Las proteínas purificadas se utilizan en la
producción de suplementos nutricionales y alimentos enriquecidos para
aumentar el contenido de proteínas.
 Formulaciones especiales: Las proteínas purificadas se utilizan en la
formulación de alimentos especiales para personas con necesidades dietéticas
específicas, como deportistas, personas mayores o personas con alergias
alimentarias.
 Elaboración de productos cárnicos y lácteos: Las proteínas purificadas se
utilizan en la elaboración de productos cárnicos y lácteos para mejorar su
textura, sabor y valor nutricional.
Consideraciones adicionales
La purificación de proteínas en la industria alimentaria debe tener en cuenta varios
factores, como la seguridad alimentaria, la calidad de la proteína, el costo del proceso
y el impacto ambiental. Es importante utilizar métodos de purificación que sean
seguros y eficientes, y que garanticen la calidad y funcionalidad de las proteínas
purificadas.
 CONCLUSIONES
Saileth Torrealba.
El estudio exhaustivo de los aminoácidos, las proteínas y sus transformaciones
revela la intrincada complejidad y la elegancia funcional de estas biomoléculas
esenciales. Desde los aminoácidos, unidades fundamentales de la vida con
características y propiedades únicas, hasta las proteínas, polímeros de aminoácidos
con estructuras tridimensionales complejas y funciones biológicas específicas, se ha
establecido la relación fundamental entre estructura y función.
Se ha explorado cómo los aminoácidos se ensamblan para formar proteínas que
desempeñan roles cruciales en los organismos vivos, desde la catálisis de reacciones
bioquímicas hasta la regulación de procesos celulares y la provisión de estructura y
soporte. Se ha destacado la importancia de la estructura tridimensional de las
proteínas para su función biológica y cómo esta estructura puede verse alterada por
factores como el calor, el pH o la presencia de agentes químicos, un proceso conocido
como desnaturalización.
La desnaturalización de proteínas, con sus efectos en la solubilidad, la capacidad
de retención de agua y la actividad biológica, tiene implicaciones significativas en la
industria alimentaria. Comprender estos procesos permite optimizar la calidad, la
seguridad y la funcionalidad de los alimentos que consumimos.
Además, se ha examinado el proceso de purificación de proteínas, una etapa
esencial en la industria alimentaria para obtener proteínas de alta calidad con
aplicaciones versátiles. Desde la extracción hasta la cromatografía y la ultrafiltración,
se ha apreciado la complejidad y la importancia de este proceso para obtener
proteínas funcionales y nutritivas.
El estudio de los aminoácidos, las proteínas y sus transformaciones proporciona
una comprensión profunda de los procesos biológicos a nivel molecular. Este
conocimiento no solo es fundamental para la investigación científica, sino que
también tiene aplicaciones prácticas en la industria alimentaria y en otros campos. Al
comprender la relación entre estructura y función, se puede aprovechar al máximo el
potencial de las proteínas para mejorar la salud humana, el bienestar y la calidad de
vida.
Karla Hurtado.
El estudio de los aminoácidos y las proteínas revela su papel fundamental en la
biología y la salud de los organismos. Los aminoácidos, como bloques de
construcción de las proteínas, tienen características y propiedades únicas que
determinan no solo su función individual, sino también la estructura tridimensional
compleja que adoptan al unirse. Esta estructura es clave para la actividad biológica de
las proteínas, lo que significa que cualquier alteración en los aminoácidos puede tener
efectos significativos en el funcionamiento celular.
La desnaturalización de las proteínas es un fenómeno crítico que puede ser
inducido por factores como cambios en la temperatura, pH o la exposición a agentes
químicos. Este proceso no solo resulta en la pérdida de actividad biológica, sino que
también afecta propiedades físicas como la solubilidad y la viscosidad. La
comprensión de estos cambios es esencial, ya que pueden influir en diversas áreas,
desde la salud humana hasta aplicaciones industriales.
Además, la purificación de proteínas en la industria alimentaria destaca la
importancia de aplicar este conocimiento científico para garantizar productos seguros
y nutritivos. A medida que avanzamos en nuestra comprensión de estos procesos, se
vuelve evidente cuán interconectados están los conceptos de biología molecular y su
aplicación práctica en nuestra vida diaria.
Este trabajo me ha permitido apreciar aún más la complejidad del mundo biológico
y el impacto que tiene en nuestra salud y bienestar. La investigación continua en este
campo es vital para enfrentar desafíos futuros relacionados con la nutrición y la
seguridad alimentaria.
Luis Salazar.
BIBLIOGRAFÍA