Proteínas

AILANG LIU BUSTINZA BÉJAR

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Están formadas por carbono, oxígeno,
nitrógeno, hidrógeno y pueden contener trazas de fósforo, azufre y otros elementos como magnesio, cobre,
hierro. Hay gran variedad de proteínas y cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan la
información genéAca en los seres vivos: componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones
químicas del metabolismo celular. En la mayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que Aenen más
celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco.

Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000
clases de proteínas disAntas.

Químicamente son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces pepLdicos) y
dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con propiedades muy diferentes a parAr
de 20 aminoácidos.
Todos los tejidos vivos conAenen proteínas. Se disAnguen químicamente de los lípidos y de los hidratos de
carbono por contener nitrógeno. Son polímeros de aminoácidos (hay 20 disAntos) unidos por enlaces
pepLdicos. Una proteína puede contener varios cientos o miles de aminoácidos y la disposición o secuencia de
estos aminoácidos determina la estructura y la función de las diferentes proteínas. Algunas son estructurales
(como el colágeno del tejido conecAvo o la queraAna que se encuentra en pelo y uñas), otras son enzimas,
hormonas, etc.

Las proteínas son el consAtuyente principal de las células y son necesarias para el crecimiento, la
reparación y la conAnua renovación de los tejidos corporales y esto determina su conAnua necesidad. Por
ejemplo, el tejido epitelial del intesAno es reemplazado cada 3 o 4 días. También proporcionan energía (4
kcal/gramo) pero, por razones fisiológicas y económicas, es poco recomendable uAlizarlas para este fin. Sin
embargo, si en la dieta no hay suficiente canAdad de grasas o hidratos de carbono, la proteína se usará para
proporcionar energía. Esto es lo que ocurre, por ejemplo, en la inanición.
 Calidad de la proteína

Para juzgar la uAlidad de las proteínas de los alimentos para mantener y reparar los tejidos y para llevar a cabo
los procesos de crecimiento y formación de estructuras corporales se uAliza el término de "calidad de la
proteína", calidad que se esAma uAlizando diversas medidas experimentales. Por ejemplo, el "valor biológico de
la proteína" (VB) se define como la proporción de la proteína absorbida que es retenida y, por tanto, uAlizada
por el organismo. Otro parámetro habitualmente uAlizado es el denominado "coeficiente de uAlización neta de
la proteína" (NPU) que, a diferencia del anterior, sí Aene en cuenta la digesAbilidad de la proteína, es decir, mide
la proporción de la proteína consumida que es uAlizada.
 Calidad de la proteína
Durante la síntesis proteica deben estar presentes en las células todos los aminoácidos necesarios, si falta
alguno, la síntesis puede fallar.
Por ello, si la proteína ingerida conAene todos los aminoácidos esenciales en las proporciones necesarias para el
hombre, se dice que es de alto valor biológico, que es completamente uAlizable. Por el contrario, si sólo Aene
pequeñas canAdades de uno de ellos (el denominado aminoácido limitante), será de menor calidad.

En general, las proteínas de los alimentos de origen animal Aenen mayor valor biológico que las de procedencia
vegetal porque su composición en aminoácidos es más parecida a las proteínas corporales. Las proteínas de los
huevos y de la leche humana Aenen un valor biológico entre 0.9 y 1 (eficacia del 90-100%, por lo que se usan
como proteínas de referencia, un concepto teórico para designar a la "proteína perfecta"); el valor biológico de
la proteína de carnes y pescados es de 0.75 y 0.8; en la proteína del trigo de 0.5 y en la de la gelaAna de 0
Calidad protéica de algunos alimentos
VB valor biológico, NPU u3lización neta de la proteína
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Oligopép(dos Polipép(dos Proteínas

Si el número de Si el número de Si el número de
aminoácidos que aminoácidos que aminoácidos que
forman la molécula forman la molécula es forman la molécula es
está en el rango de 2 a superior a 10 superior a los 50
10. aminoácidos. aminoácidos.
 Niveles Estructurales de las Proteínas
Las proteínas, no son polímeros al azar de longitud indefinida, sino que cada una de ellas Aene una
determinada composición en aminoácidos y estos están ordenados en una determinada secuencia. En las
células vivas las cadenas polipepLdicas de las proteínas no se encuentran extendidas ni plegadas al azar
adoptando estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas se encuentra plegada de un
modo caracterísAco, que es igual para todas las moléculas de una misma proteína, y que recibe el nombre
de estructura o conformación tridimensional naAva de la proteína.

Una clara evidencia en favor de esta idea la consAtuye el hecho de que las proteínas puedan cristalizar, ya
que la disposición ordenada de la materia cristalina sólo es posible cuando las unidades moleculares
individuales que componen el cristal son idénAcas.

En 1926 James Sumner consiguió obtener cristales del enzima ureasa, desde entonces centenares de
proteínas han sido obtenidas en estado cristalino.
 Niveles Estructurales de las Proteínas
El plegamiento de una cadena polipepLdica se realiza mediante rotaciones de los enlaces
simples del esqueleto. En principio, los susAtuyentes de los átomos que se encuentran a ambos
lados de un enlace simple pueden adoptar infinitas posiciones (conformaciones) mediante
simples rotaciones de dicho enlace. Dado que el esqueleto de una cadena polipepLdica consta
de centenares de enlaces simples, cabría esperar que dicha cadena pudiera adoptar un número
elevadísimo de conformaciones diferentes.

Sin embargo, existen una serie de restricciones a la libertad de giro de estos enlaces (la mayoría
de ellas derivadas de la interacción de la cadena polipepLdica con las moléculas de agua que la
rodean) las cuales determinan que sólo sea posible
una conformación tridimensional estable.

La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran

complejidad: existen disAntos niveles de plegamiento que se superponen unos a otros. Debido a
ello, para sistemaAzar el conocimiento acerca de este fenómeno, se establecen una serie de
niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen como estructuras primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la secuencia de aminoácidos, especificada por los aminoácidos que la forman y el orden de colocación de
los mismos a lo largo de la cadena polipepLdica. La secuencia de aminoácidos de una proteína se escribe
empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el carboxi-terminal y la estructura se manAene
mediante enlaces pepLdicos; esta secuencia de aminoácidos que forma una proteían determina su estructura
tridimensional y su función..
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Secundaria

La estructura secundaria de una proteína es el modo caracterísAco de plegarse la misma a lo largo de un eje.
Es el primer nivel de plegamiento, en el que los disAntos restos de aminoácidos se disponen de un modo
ordenado y repeAAvo siguiendo una determinada dirección, ocurre cuando los hidrógenos de la secuencia
interactúan mediante puentes de hidrógeno.

En las proteínas fibrosas (aquéllas cuyas cadenas polipepLdicas están ordenadas formando largos filamentos
u hojas planas) las estructuras primaria y secundaria especifican completamente la conformación
tridimensional; estas proteínas no presentan por lo tanto niveles superiores de complejidad, fue en estas
proteínas fibrosas donde se estudia inicialmente la estructura secundaria. ParAcularmente en dos Apos de
proteínas de origen animal muy abundantes: las queraAnas y los colágenos. Ambas son proteínas insolubles
que desempeñan importantes funciones de Apo estructural en los animales superiores.

Existen dos Apos de queraAnas de diferente dureza y consistencia, las α-queraAnas (por ejemplo las que
abundan en el pelo o en las uñas) y las β-queraAnas (telas de araña, seda, etc.).

Dos Apos de estructura son estables y frecuentes en las proteínas: la hélice α y la lámina β.
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Secundaria

Hélice α: La cadena adopta una estructura helicoidal,

que se manAene mediante puentes de hidrógeno, con
los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar
esta estructura, el grupo carboxilo de cada aminoácido
(n) se une mediante un puente de hidrógeno al grupo
amino de otro aminoácido (n+4). Es una estructura
estable porque da lugar a un máximo número de
interacciones.
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Secundaria
Conformación β: la cadena queda estirada y la estructura se dispone
espacialmente en zigzag formando láminas (hojas plegadas β). La
disposición puede ser paralela o antiparalela. Puede darse entre regiones
próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la
lámina en ambos sentidos, de forma alterna. La conformación β se
estabiliza mediante puentes de hidrógeno.
Los estudios realizados acerca de la estructura de cadenas polipeptídicas
formadas por un solo tipo aminoácido (poliaminoácidos), así como
diversas consideraciones teóricas (basadas en el tamaño o carga eléctrica
de los grupos R de los distintos aminoácidos de una cadena), llevaron a la
conclusión de
que es la secuencia de aminoácidos, la estructura primaria, lo que
determina el modo en que una cadena polipeptídica ha de plegarse a lo
largo de un eje, es decir, su estructura secundaria. Es la naturaleza y
posición de los grupos R a lo largo de la cadena, su secuencia, lo que
propicia o impide el plegamiento según uno u otro modelo.
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Terciaria
Ocurre cuando existen atracciones entre láminas beta y hélices alfa. Esta estructura es específica para cada
proteína y determinará la función de dicha proteína.

Para la formación de la estructura terciaria es necesario que primero se agrupen conjuntos de estructuras
denominadas dominios, que luego se arMculan para formar la estructura terciaria definiMva. Un dominio son las
regiones de la proteína que Menen una estructura secundaria definida.

La estructura terciaria da lugar a dos Mpos de proteínas:

1) Proteínas con estructura terciaria de Mpo fibroso: las hélices alfa o láminas beta que lo conforman,
manMenen su orden y no Menen grandes modificaciones, solo ligeros giros longitudinales.

2) Proteínas con estructura terciaria de Mpo globular su forma es aproximadamente esférica. En este Mpo de
estructuras se forman regiones con estructuras al azar, hélices alfa y láminas beta y acomodamientos.
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Terciaria
Los enlaces que se dan en la estructura terciaria pueden ser:

• Covalentes :

- Formación de puentes disulfuro

- Formación de un enlace amida

• No covalentes:

- Fuerzas electrostáMcas
- Puentes de hidrógeno
- Interacciones Hidrofóbicas
- Fuerzas de polaridad
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Terciaria
DESNATURALIZACIÓN:

Una proteína se desnaturaliza cuando pierde la estructura terciaria, por consiguiente pierde su función. Este proceso
implica la ruptura de las interacciones débiles que manMenen la estructura tridimensional. La mayoría de proteínas se
pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes, detergentes, entre otros.
La desnaturalización no supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero si de las interacciones débiles que manMenen
la estructura tridimensional.

Un ejemplo de desnaturalización protéica se observa con el huevo, al cocinarlo y aplicar calor la proteína de la clara que
inicialmente era transparente y líquida, se coagula y cambia de color ya que se ocasiona una modificación en la
estructura protéica.
 Niveles Estructurales de las Proteínas

Estructura Cuaternaria
Está presente en las proteínas que constan de más de una cadena de aminoácidos. La estructura cuaternaria se refiere a
las uniones entre las disMntas cadenas polipepZdicas que forman la proteína, dando lugar a una estructura
tridimensional.
Niveles Estructurales de las Proteínas
 Clasificación de las Proteínas
De acuerdo a su composición las proteínas se clasifican en:

Holoproteínas o proteínas Heteroproteínas o proteínas

simples conjugadas

Son proteínas formadas Las heteroproteínas están

únicamente por formadas por una fracción
aminoácidos. proteica y por un grupo no
proteico, que se denomina
grupo prostéBco.
 Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas o proteínas simples
Se dividen en globulares o fibrosas. Algunos ejemplos
son:
✓ Globulares
- Prolaminas - Gluteninas
- Albúminas
- HormonasBrotropina
- Enzimas
✓ Fibrosas
- Colágenos
- QueraBnas
- ElasBnas
- Fibroínas
.
 Clasificación de las Proteínas
Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Dependiendo del grupo prostéBco existen varios Bpos de heteroproteínas:

✓ Glucoproteínas

Son moléculas formadas por una fracción glucídica y una fracción proteica
unidas por enlaces covalentes. Son glucoproteínas algunas hormonas y
determinadas enzimas por ejemplo
 Clasificación de las Proteínas
Heteroproteínas o proteínas conjugadas
✓ Lipoproteínas

Son complejos macromoleculares formados por un núcleo que conBene

lípidos apolares y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol
libre y proteínas. Actúan como transporte de triglicéridos, colesterol y otros
lípidos entre los tejidos a través de la sangre.

Se clasifican según su densidad en:

Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
 Clasificación de las Proteínas
Heteroproteínas o proteínas conjugadas
✓ Nucleoproteínas

Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleíco que puede

ser ARN o ADN. Se caracterizan fundamentalmente porque forman complejos
estables con los ácidos nucleicos.

✓Cromoproteínas

Las cromoproteínas son proteínas conjugadas que conBenen un grupo

prostéBco pigmentado.
)
Proteínas: Relación Estructura Función
Las proteínas son las macromoléculas más versá3les de cuantas existen en la
materia viva: desempeñan un elevado número de funciones biológicas
diferentes. Cada proteína está especializada en llevar a cabo una determinada
función.
Entre las funciones de las proteínas tenemos las siguientes: catalí3cas,
estructurales, de transporte, nutrientes y de reserva, contrác3les o mó3les, de
defensa, reguladoras del metabolismo, y otras muchas que determinadas
proteínas desempeñan en organismos concretos