1 Tema menos!

Los aminoácidos provienen de las proteínas que ingerimos, una vez que hacemos el proceso de digestión, en
el estomago actúan las proteasas gástricas junto con acido clorhídrico (HCL) y comienza asi la separación de
proteínas en aminoácidos, el resto de los péptidos que queden van al duodeno, allí actuara una proteasa
pancreática que termina de hidrolizar los enlaces peptídicos, quedando asi aminoácidos libres, esto hace que
se lleve a cabo un proceso de absorción, y estos aminoácidos una vez que se encuentren en el torrente
sanguíneo tendrán una distribución importante dependiendo siempre del momento fisiológico, y asi formaran
parte de distintas rutas metabólicas una vez que se haya completado el recambio proteico.

Los aminoácidos los podemos clasificar como:

 Esenciales: Arginina , Histidina, Leucina, Isoleucina, Valina, Metionina, Fenilalanina, Treonina,

Triptofano
 No esenciales: Alanina, Aspartato, Asparagina, CIsteina, Glutamato, Glicina, Hidroxiprolina,
Hidroxilisina, Prolina, Serina, Tirosina, Glutamina
(NOTA: LA ARGY LA HIS SON SINTETIZADOS A CONCENTRACIONES
INADECUADAS DURANTE EL CRECIMIENTO INFANTIL)

Fuente y destino de los Aminoacidos:

Nosotros podemos ingerir hasta 400g/dia , sin embargo los requerimientos esenciales son de 1 a 2 g
por cada Kg de peso, estas proteínas que nosotros ingerimos entran a un “fondo de aminoácidos”. Son usadas
para la síntesis de porfirinas, creatinina, neurotransmisores, purinas, pirimidinas, junto con otros compuestos
nitrogenados, si hacemos el recambio proteico y seguimos ingiriendo proteinass, estas van hacia la formación
de glucosa y posteriormente glucógeno, y como se ha explicado anteriormente si estos depósitos de glucógeno
están llenos , la glucosa es utilizada para la síntesis de acidos grasos, cuerpos cetónicos, esteroides, y gracias a
la via del ciclo de Krebs y la cadena respiratoria, parte de ella podemos usarla en forma de energía.

Biosintesis de aminoácidos: Derivados de la glucolisis, ciclo de Krebs, Via de las pentosas fosfato. El
nitrógeno es aportado por glutamato o glutamina, Las plantas y muchas bacterias sintetizan los 20 Aa. Los
mamíferos solo poseen las vías mas simples de los aminoácidos no esenciales. Se requiere además los
precursores metabólicos y fosforribosil pirofosfato (PRPP)

 Sintesis de Aa no esenciales: De los 12 Aa no esenciales, 9 se forman de intermediarios anfibolicos; los

3 restantes (Cis, Tir,Hil) se forman a partir de Aa esenciales. La glutamato deshidrogenasa, la
glutamina sintasa y transaminasas desempeñan funciones fundamentales en la biosíntesis de aminoácidos.

Precursores metabólicos de Aa no esenciales:

o Alfa-cetoglutarato: Glutamato, Glutamina, Prolina, Arginina

o Piruvato: Alanina, *Valina, Leucina, Isoleucina
o 3-fosfoglicerato: Serina, Cisteina, Glicina
o Oxalacetato: Aspartato, Asparagina, *Metionina, treonina, lisina

Ion amonio inorgánico: Transferido por la Glutamato deshidrogenasa y glitamino sintetasa y

convertido en un amino organico

Amino organico: Transferido por las Transaminasas.

Transporte de Amonio de los tejidos periféricos al
hígado:

El transportador por excelencia de amonio es la Alanina,

ella viene del musculo esquelético, donde el piruvato
proveniente de la glucolisis es transaminado por acción de la
ALANINOAMINOTRANSFERASA, la cual captura el
grupo amonio del GLUTAMATO proveniente del resto de
los Aa. La alanina sale gracias al ciclo de cori y llega asi al
hígado, donde la alanina se transamina a piruvato,
transfiriendo su grupo amino al ALFA-
CETOGLUTARATO , formando asi GLUTAMATO
(todo esto gracias a la alanino amino transferasa), el cual es
sustrato de la Glutamato deshidrogenasa , entregando asi el
grupo amino para la formación de urea. Otros tejidos pueden
tomar el glutamato y lo aminan gracias a la acción de la
GLUTAMINO SINTETASA, convirtiéndolo en glutamina,
ésta llega al hígado, donde actua una GLUTAMINASA
quitándole el grupo amino de la cadena lateral para llevarlo
a la formación de urea, convirtiendo asi la glutamina en
glutamato, el cual puede pasar por por la glutamato
deshidrogenasa, perder su grupo amino y llevar asi también
su grupo amino para la formación de urea.

Derivados del alfa-cetaglutarato:

o Glutamato:
o Glutamina:

o Prolina:
 o Hidroxiprolina e hidroxilisina: provienen de enzimas de la fracción mienosomica, son
peptidil hidroxilasas, oxigenasas de funcion mixta que requieren además del sustrato,
Oxigeno molecular, ascorbato, hierro y alfa cetoglutarato. Durante el proceso un Oxigeno
molecular es incorporado a la prolina o lisina y otro Succinato.

Regulacion de la glutamina sintetasa:

o Glicina o Alanina
o Triptofano o Amp
o Carbamoil fosfato o CTP
o Histidina
o Glucosamina 6-p

Derivados de 3-P-Glicerarto: Serina

Fosfoglicerato deshidrogenasa

3-Fosfoserina
Aminotrasferasa

Fosfoserina fosfatasa

Glicina a partir de Serina:

Glicina a partir de
colina:

Síntesis de
homocisteina:

Derivados del Oxalacetato y Piruvato: Aspartato y Asparagina

Alanina:

Derivados del fosfoenol piruvato:

Tirosina: El complejo de la fenilalanina hidroxilasa es una oxigenasa de funcion mixta presente en

el hígado solamente.

Catabolismo de Nitrogeno:

Balance de nitrógeno: Referido a la diferencia entre el ingreso y la perdida total del nitrógeno
ya sea por heces, orina y transpiración. Se dice que hay un equilibrio positivo cuando hay una mayor
ingesta que eliminación: Embarazadas, niños en crecimiento. Se dice que es negativo cuando la
eliminación supera la ingesta: Post cirugía, cáncer avanzado. Se dice que hay un equilibrio cuando
eliminación=ingesta (adultos sanos).

Destino metabolico de Aminoacidos: Las proteínas intracelulares se convierten en aminoácidos donde el

grupo NH4 va a la formación de otros Aa, nucleótidos, aminas y carbamoil fosfato que ira al ciclo de la
urea, y el esqueleto carbonado de esos Aa se convierten en cetoacidos que pueden ir a la formación de
glucosa o a la producción de energía.

El amoniaco deriva del N-alfa-amino de los aminoácidos, es toxico para el humano por lo que se entrega
al glutamato o a la glicina para realizar asi el ciclo de la urea. Su acumulación produce encefalopatía
hepática.
Diariamente se degrada el 1-2% de las proteínas corporales (musculares). De los Aa liberados: 75-80% se
reutilizan para la síntesis proteica nuevamente; 20-25% se degradan derivando el nitrógeno del cico de la
urea y su esqueleto carbonado es intermediario anfibolico. Las proteínas se degradan a velocidades
variables: 0.5-2h HMG CoA reductasa; Tirosina transaminasa, ≥100 h aldolasa, LDH, citocromos.

Biosintesis de urea: Se divide en 4 etapas:

1. Transaminacion: Involucra a la mayoría de los Aa MENOS A LA LISINA,

HIDROXIPROLINA, PROLINA, TREONINA. Son reacciones irreversibles. Requieren de
Piridoxal fosfato que actua como transportador de grupos amino. La alanino transaminasa y
glutamato transaminasa presente en la mayoría de los tejidos, catalizan la transferencia de
grupos amino a partir de casi todos los Aa hasta el alfa-cetoglutarato. Estas enziman se
incrementan en el plasma en algunas enfermemdades como: hepatitis, infartos, necrosis. Todo el
nitrógeno amínico se concentra en el glutamato QUE ES EL UNICO AA SOMETIDO A
UNA DESAMINACION OXIDATIVA A UNA TASA ELEVADA. El grupo amino de la
ornitina transamina fácilmente y forma glutamato Y-semialdehido. Para realizar una
transaminacion es necesario un alfa-cetoacido el cual es un Aa sin el grupo amino.

2. Desaminacion: Glutamato deshidrogenasa; los grupos alfa amino de la mayoría de los Aa son
transferidos al alfa-cetoglutarato por transaminasas, formando asi glutamato el cual es
desaminado oxidativamente por la glutamato deshidrogenasa. El glutamato es el único Aa que
se somete a desaminacion oxidativa a una velocidad considerable. Esta enzima se encuentra en
todos los tejidos y requiere de NAD+ o NADP+ como oxidante. Requiere también la acción
concertada de glutamato transaminasas. Es una acción reversible y puede eliminar amonio en el
hígado al fijarlo al alfa cetoglutarato. Es inhibida por GTP, ATP, NADPH2 y activada por
ADP.

El amoniaco generado por las bacterias entéricas se absorbe via sistema porta hepático y es
metabolizado por un hígado sano. El amonio en pequeñas cantidades es toxico para el cerebro.
En la disminución de la funcion hepática por cirrosis, sepsis, post operaciones, favorecen a la
intoxicación, la cual produce temblor, disartria, visión borrosa, somnolencia, coma, muerte.

3. Transporte del amonio: La glutamato

sintetasa; es una enzima mitocondrial
presente en alta concentracion en riñon. Muy
activa en acidosis metabolica y disminuye en
alcalosis metabolica. Tambien se ubica en el
cerebro. La glutaminasa libera
hidroliticamente el nitrógeno amidico de la
glutamina en forma de amoniaco, facilitando
la formación de glutamato. Una reacción
análoga es realizada por la Asparaginasa.
El musculo genera mas de la mitad del
contenido total corporal de Aa libres y en el
hígado se encuentran las enzimas necesarias
para efectuar el ciclo de la urea. La alanina y
la glutamina se liberan del musculo a la
circulación. La alanina se captura en el
hígado y la glutamina va a riñon e intestino. Los aminoácidos ramificados liberados del musculo
van al cerebro.
4. Ciclo de la urea: La urea es el producto final del catabolismo del nitrógeno humano. La urea
sintetizada en el hígado y es eliminada en el riñon, constituye el 80-90% del nitrógeno
 excretado. Se forma a partir de amonio, dióxido de carbono y aspartato; requiere 4 ATP y 5
enzimas. Se realiza en la mitocondria y en el citoplasma.
A
c
c
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o
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ENCARGA DE LIBERAR UREA. Cantidades pequeñas se encuentran en el riñon, cerebro,
glandula mamaria, testículo y piel. La ornitina y lisina son inhibidores potentes. La arginina es
el precursor de oxido nítrico el cual es un potente vasodilatador, es una reacción catalizada por
la oxido nítrico sintasa dependiente de calcio.

LA CARBAMOIL FOSFATO SINTASA I (1) UNO, ES LA ENZIMA REGULADORA

DEL CLICLO DE LA UREA. EL N-ACETIL GLUTAMATO ES SU ACTIVADOR.

Ciclo de la urea y el ciclo de Krebs: La arginina Succinato es la que se encarga de esta

relación. La cual toma aspartato para la formación de fumarato (ciclo de Krebs) y toma citrulina
que termina formado arginina (ciclo de la urea).
Trastornos metabólicos del ciclo de la urea:

Trastorno Enzima con defecto

Hiperamonemia I Carbamoil P-sintasa I
Hiperamonemia II Ornitina transcarbamoilasa

Citrolinemia Arginino Succinato sintasa

Argininosuccinato Aciduria Arginino succinasa

Hiperarginemia Arginasa
Catabolismo de esqueletos carbonados:

o Aminoacidos Cetogenicos:
o Aceto acetil CoA: Leucina, Lisina, Fenilalanina, Triptofano, Tirosina
o Acetil CoA: Isoleucina, Leucina, Treonina, Triptofano

o Glucogenicos:
o Glutamato: Arginina, histidina, prolina, glutamina
o Succinil CoA: Isoleucina, Metionina, Treonina, Valina
o Fumarato: Fenilalanina, Tirosina
o Oxalacetato: Asparagina, Aspartato
o Piruvato: Alanina, Cisteina, Glicina, Serina, Treonina, Triptofano

Reacciones del catabolismo:

oOxalacetato y alfa-cetoglutarato: Remocion del grupo amino por transaminacion de todos los Aa
menos Hip,Pro, Lis, Tre. Asparagina a aspartato, y el aspartato a Oxalacetato por
transaminacion. Glutamina y glutamato por acción de transaminasas pasan a alfa-
cetoglutarato.

Formacion de succinil CoA por formación de propionil:

Catabolismo de Aa ramificados:

La enzima que interviene para formar el alfa-cetoacido que corresponda es la aminoácido ramificado
amino transferasa, quitándole el grupo amino formando un cetoacido, luego actua el complejo de la alfa
cetoacido R deshidrogenasa el cual produce una descarboxilaion oxidativa y forman derivados de Acil
CoA.

Derivados de aminoácidos:

o Triptofano: Niacina, Indoleacetato, Serotonina.

o Fenilalanina y tirosina: Acetoacetil y fumarato. De la tirosina exlusivamente se derivan
pigmentos de la piel como eumelanina y feomelanina en los melanosoma de ls melanocitos
gracias a la tirosina hidroxilasa. Neurotransmisores como la dopamina, dopa, noradrenalina,
adrenalina, hormonas tiroideas (Triyodotironina y tetrayodotironina)
o Glicina: Acido biliar, acido glucolico, Creatina; Hem; Purina : formando las porciones 4 5 7.
o Serina: Biosintesis de esfingosina, purinas y pirimidinas en las cuales el carbono beta
proporciona el carbono del metilo de la timina y los C2 y C8 de las purinas.
o Metionina: S-adenosilmetionina: Proviene de la condensación de Met con ATP por la
metionina adenosiltransferasa. Es la fuente principal de grupos metilo donándolos para la
síntesis de distintos compuestos. Participa en la síntesis de las porciones 3-diamino propano
de la poliamina, espermina y espermidina.
o Cisteina: Proporciona casi la totalidad del sulfato urinario. Es precursor de la porción
ietanolamida de la CoA y de la taurina, formando acido teurocolico.
o Histidina: Su descarboxilacion forma histamina por acción de la L-Aa-Aromatico
descaboxilasa la cual descarboxila a dopa, trip, 5-OH-trip, Fen, Tir.
o Arginina: Urea, oxido nítrico el cual es sintetizado por la oxido nítrico sintasa que requiere
oxigeno molecular y NADPH2. Poliaminas que intervienen como factores de crecimiento de
la celula, son hipotérmicas e hipotensoras a dosis farmacológicas. Catalizadas por la
poliamina oxidasa que se excreta via urinaria. Fosfato de creatina y creatinina.
o Creatinina: Su excreción urinaria es reflejo de catabolismo de la masa muscular. Se forma
en musculo por creatinina fosfato en cuya síntesis participa Arg, Gli, Met.
o Glutamato: GABA (acido gamma amino butiritico), se forma por descarboxilacion del
glutamato por acción de la L-glutamato-descarboxilasa del SNC.
El ultimo!
Son unidades monomericas activadas de los acidos nucleicos, forman parte de muchas coenzimas como el
: NAD+ NADP+ FAD+ ,Coenzima A, S-adenosilmetionina. Intervienen en la transferencia de fosfatos
como ATP, GTP; azucares como UDP, GDP. Pueden ser reguladores del metabolismo como el AMPc o
el GMPc. Pueden regular alostericamente la actividad enzimatica como en el caso de ATP, AMP y CMP.
Participan en la síntesis de proteínas, acidos nucleicos, cascadas regulatorias y traducción de señales.

Estructura: Formados por la unión de 3 componentes:

 Base nitrogenada: Purina o pirimidina

 Azucar pentosa: Ribosa o desoxirribosa
 Grupo fosfato esterificado.

Terminos básicos:

 Base nitrogenada : Purina o pirimidina

 Nucleosido: Base-Enlace B-N-Glucosidico-Azucar pentosa
 Nucleotido: Nucleosido + grupo fosforilo unido al C´5 pentosa
 Compuesto: ADN y ARN

La adenosina y Guanina por el lado de las purinas se encuentran presentes de forma directa en el
ADN, mientras que la xantina e hipoxantina están presentes pero no forman parte de la estructura
del ADN. En cuanto a las pirimidinas se encuentran Timina, Citosina y Uracilo. La timina es
exclusiva del ADN y el uracilo es exclusivo del ARN.

Desoxiribonucleotidos.

Nucleótido Símbolos Nucleosido

Desoxiadenilato A, dA, dAMP Desoxiadenosina
Desoxiguanilato G, dG, dGMP Desoxiguanosina
Desoxitimidilato T, dT, dTMP Desoxitimina
Desoxicitidilato C, dC, dCMP Desoxicitidina

Ribonucleotidos.

Nucleótido Símbolos Nucleosido

Adenilato A, AMP Adenosina
Guanilato G,GMP Guanosina
Uracilato T, TMP Uridina
Citidilato C, CMP Citidina
 En los desoxirribonucleotidos en el carbono 2 no hay un grupo OH si no un H+, el fosfato se une al

C5´ aunque puede hacerlo en el 3´.

Enlace fosfodiester: Los nucleótidos se unen por sus unidades fosfato, que se enlazan a un
nucleótido en posición 5’ y a otro en posición 3’ , por lo que la orientación es 5’3’ en la cual se
realiza la síntesis y la polimerización. Al formarse el polímero (ADN o ARN) los fosfatos se ubican
al exterior de la molecula y las bases nitrogenadas al interior.

Sintesis de Desoxirribonucleotidos:

Biosintesis de nucleótidos de purina: Comprende 3 procesos.

 Sintesis de intermediarios anfibolicos (NOVO)

 Fosforilacion de purinas
 Fosforilacion de nucleosidos de purina (Reacciones de rescate)

Tributarios de la biosíntesis de purina:

 Glicina: Carbonos 4 5 7
 Dioxido de Carbono : Aporta el carbono 6
 Aspartato: Aporta el Nitrogeno 1
 Tetrahidro folato: Carbonos 2 y 8
 Amida de Glutamina: Nitrogeno 3 y 9
Pasos de la síntesis:

1. Se necesita un compuesto ya formado llamado 5-fosforribosil-1pirofosfsto (PRPP) sobre el cual

se empezara a formar las bases de purinas , formada por la PRPP sintasa.
2. Sobre el PRPP actua la Glutamina PRPP amido transferasa, la cual tomara el nitrógeno de la
glutamina para la posición 9, liberando glutamato y PPi. Forma Fosfo-D-Ribosilamina.
3. Fosfo-D-Ribosilamina es sustrato de Glicinamida Ribonucleotido (GAR) Sintetasa, la cual
incorpora la glicina totalmente para colocar los carbonos en la posición 4 5 7 y formar
Glicinamida Ribonucleotido (GAR). Requiere 1 ATP
4. GAR se le incorpora N10 Formil H4Folato por acción de la GAR Transformilasa, colocando
un Carbono en la posición 8 y forma asi FormilGlicinamida Ribonucleotido (FGAR).
5. Se incorpora el Nitrogeno de la posición 3 proveniente de la glutamina por la FGAR
amidotransferasa , liberando glutamato y ADP+Pi, fomando asi FormilGlicinamidina (FGAM)
Ribonucleotido.
6. Por acción de la FGAM Ciclasa (AIR sintasa) se usa un ATP y se cierra el anillo formado por
las posiciones C: 4 5 7 8 , N: 9 3. Formando Aminoimidazol Ribonucleotido (AIR).
7. Se incorpora un CO2 para el carbono 6 por acción de la Carboxiaminoimidazol ribonucleotido
sintetasa, cuyo compuesto pasa por una mutasa y forma Carboxiaminoimidazol ribonucleotido
(CAIR), esta reacción requiere de ATP. Por acción de la AIR carboxilasa puede efectuarse este
paso sin uso de ATP.
8. Se incorpora aspartato al CAIR para el Nitrogeno de la posición 1 por acción de la Succinil
aminoimidazol Carboxamina ribonucleotido sintetasa (SAICAR). Liberando fumarato.
Luego por acción de la SAICAR LIASA se forma AICAR.
9. Se incorpora Tetrahidrofolato para el carbono de la posición 2 por acción de la AICAR
transformilasa y forma Formil Amino Imidazol Carboxamida Ribonucleotido (FAICAR).
10. Actuan la IMP sintasa cerrando el anillo de FAICAR formando asi Inosinato (IMP) liberando
asi Agua.
11. El IMP puede ser sustrato de una Adenil Succinato sintasa la cual toma aspartato y usa GTP
para formar AdenilSuccinato, posteriormente este es sustrato de una Liasa la cual libera
fumarato y se forma Adenilato (AMP). Tambien el IMP puede ser sustrato de una IMP
deshidrogenasa la cual usa agua y NAD+ para formar xantinato, el cual es sustrato de la XMP-
Glutamina amidotransferasa, que usa glutamina y ATP para formar asi Guanilato (GMP)
Pasos 1-10.
Paso 11.

Regulacion.

 Ribosa fosfato Pirofosfocinasa(PRPP sintasa): Inhibida por ADP (No forma PRPP)
 Glutamina PRPP amidotransferasa: Inhibida por AMP GMP IMP
 IMP Deshidrogenasa: Inhibida por GMP
 AdenilSuccinato sintasa: Inhibida por AMP.

Reacciones de rescate:

Convierten ribonucleosidos y desoxirribonucleosidos de purinas en mononucleosidos que requieren de

mucha menos energía que la síntesis de novo. Es una fosforilación mediante PRPP de una purina libre
para formar 5’ mononucleotido de purina. Dos fosforribosil transferasas convierten la adenosina en AMP;
Hipoxantina en IMP y la Guanosina en GMP. Un segundo mecanismo, Ribonucleosido de purina + ATP
catakizada por la adenosin cinasa y forma un ribonucleotido de purina que se transfieren al cerebro,
leucocitos o células precursoras de eritrocitos.

Sintesis de Pirimidinas:

Fuente de los atomos individuales en el anillo de pirimidina

 Acido Ascorbico : N1 C 4 5 6
 Dioxido de carbono: C2
 Glutamina : N3

Pasos:

1. La Carbamoil fosfato sintasa II 2 (DOS) toma como sustrato a la glutamina + dióxido de

carbono para tomar el carbono en la posición 2 y el nitrógeno en la 3 formando carbamoil
fosfato(CAP).
2. El CAP es sustrato de la Aspartatotranscarbamoilasa, la cual une el CAP con aspartato y
forma carbamil aspartato (CAA) (C4 5 6 y N1)
3. El CAA lo toma la Dihidroorotasa y lo convierte en Dihidroorotato(DHOT)
4. El DHOT se oxida por la Dihidroorotato deshidrogenasa y forma Orotato
5. Al Orotato lo fosforila la OrotatofosforribosilTransferasa y forma OMP, este sufre un proceso
de descarboxilacion por la orotato descarboxilasa y forma UMP. Estas 2 enzimas son dominios
separados de la UMP sintasa. NOTA: La baja actividad de laUMP sintasa provoca crecimiento
anormal, anemia megaloblastica y excreción anormal de orotato en orina.
6. El UMP se le agrega un fosforo de alta energía por medio de ATP para formar UDP el cual
sigue 2 rutas , una para formar CTP : Al pasar UDP a UTP y este siendo sustrato de la CTP
sintasa. Y otra para formar TMP donde la UDP se reduce por accino de la ribonucleotido
reductasa y forma dUDP al cual se le agrega una molecula de agua para defosforilarlo y asi
formar dUMP, que es sustrato de la Timidilato sintasa que usa N,N metileno Tetrahidrofolato y
lo convierte en Dihidrofolato dando como resuktado TMP por acción de la H 4Folato Reductasa.

Reaccion de rescate: Convierten los ribonucleosidos de Uridina y Citidina y los

desoxirribonucleotidos de Timidina y Citidina en sus nucleótidos respectivos, por acción de
fosforribosil transferasas dependientes de ATP.

Regulacion:

 CPSII: I: Nucleotidos de purina, +: ATP y PRPP

 Aspartato transcarbamoilasa: I: CTP, + ATP
 :Los nucleótidos de purina y pirimidina inhiben por alosterismo a la reacción de la PRPP
sintasa.
 El metrotexato inhibe a la H4Folato reductasa .
Catabolismo de Purinas: Formacion de acido urico

1. La adenosina pasa a inosina por acción de la adenosina desaminasa

2. La inosina y guanosina son sustrato de la nucleosido purina fosforilasa liberando ribosa 1
fosfato. Formando hipoxantina y guanina.
3. Ambos compuestos pueden formar xantina por acción de la xantina oxidasa, la xantina sigue
siendo sustrato de la xantina oxidasa y produce asi acido urico como producto final. La
xantina oxidasa es inhibida por alopurinol.

Trastornos del catabolismo de Purina y pirimidina:

Catabolismo de pirimidinas: Produce metabolitos hidrosolubles que no se acumulan. La excresion de
B-aminobutirato se incremente en leucemia, radiaciones por una mayor destrucción de ADN.