LAS PROTEÍNAS

Las proteínas o prótidos son biopolímeros formadas por cadenas lineales de

aminoácidos. Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno, y casi todas poseen también azufre.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las

biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre las que destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína.

Sirven de elementos estructurales (Ej: colágeno)
 Inmunológica (anticuerpos)
 Enzimática o catalizadora (Ej: sacarasa y pepsina)
 Contráctil (actina y miosina)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan
como un tampón químico)
 Transducción de señales (Ej: rodopsina)
 Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
 Transportadora (Ej. La hemoglobina)
 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la
caseína de la leche.
 Reguladora (Hormonas)

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente

por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de
síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran
medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. El
conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
denominado proteoma.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en los aminoácidos, de

los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar
en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según
las directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces

peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de
residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una
proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el
código genético. Aunque este código genético especifica los 20
aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la
pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones
químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea
funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las
proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función
particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de

realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo
la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de
degradar los alimentos.

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a

que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el
caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en
la sangre.

3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y

elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras
estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el
citoesqueleto.

4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas

que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo
contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el
fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del
organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que
lleva el oxígeno por medio de la sangre.

6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular

y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda
realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la
contracción.

Estructura de las proteínas.

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma,

presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si
se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la
conformación y su función, proceso denominado desnaturalización.

 La estructura primaria: es la forma de organización más básica de las

proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la
cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos.

 La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular

local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena
polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta
gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos
carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las
uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena. Puede
estar en forma de:

 Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se

desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido.

 Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al

máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una
configuración espacial denominada cadena beta. Algunas
 regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se
asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de
hidrógeno intercatenarios.

 La estructura terciaria: es la distribución tridimensional de todos los

átomos que constituyen la proteína. Si mantienen su disposición en
el espacio son fibrosas y si cambian su disposición en el espacio son
globulares. Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las
propiedades biológicas de éstas, puesto que la disposición en el
espacio de los diferentes grupos funcionales de la proteína,
condiciona su capacidad de interacción con otros grupos y ligandos.
De esta manera, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de
la proteína determina la estructura terciaria.

 La estructura cuaternaria: deriva de la conjunción de varias cadenas

aminoácidos que gracias a su unión realizan el proceso de la
disjunción, Ésta estructura indica cuantas sub-unidades forman las
proteínas. A través de la organización proteica cuaternaria se forman
estructuras de gran importancia biológica como los microtúbulos,
microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos.
También las fibrillas colágenas encontradas en el espacio
extracelular del tejido conjuntivo están constituidas por la agregación
de cadenas polipeptídicas de tropocolágeno.

Propiedades de las proteínas

 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y

débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se
pierde la solubilidad.

 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis,

técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo
positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
  Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.

 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como

amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases
(aceptando electrones).

Clasificación de las Proteínas

 Según su forma y solubilidad

 Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura

secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

 Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma

esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace
que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría
de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

 Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la

proteína) y otra parte globular (en los extremos).

 Según su composición química

 proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o
sus derivados. Ej. Albúminas y globulinas
 proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos
acompañados de sustancias diversas no proteicas. Ej.

Proteína conjugada Porción no proteica

Glucoproteinas Azúcar
Lipoproteínas Lípido
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos
Metaloproteinas Metal
Porfirinoproteinas Grupo hemo

 proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y

desdoblamiento de las anteriores.

 Según su valor biológico

 Proteínas de alto valor biológico: son proteínas completas; poseen
todos los aminoácidos esenciales o indispensables en cantidades
adecuadas. Son de origen animal y abundan en la carne, huevo
pescado y lácteos.
 Proteínas de mediano y bajo valor biológico. Son proteínas
incompletas, carecen de algún aminoácido indispensable. Son de
origen vegetal y abundan en vegetales, leguminosas, tubérculos y
verduras. Combinadas adecuadamente pueden formar proteínas de
alta calificación química. Ej. Cereales + leguminosas. Maíz +
leguminosas
Desnaturalización

Es el desenrrollamiento de una cadena peptídica o proteína con pérdida de

su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, la estructura primaria
generalmente se conserva pero existen agentes desnaturalizantes muy
fuertes capaces de romper el enlace peptídico y destruir la estructura
primaria. En estos casos se dice que la desnaturalización es irreversible; sin
embargo, para hablar de desnaturalización la estructura primaria no tiene
que ser modificada o afectada.

Durante la desnaturalización proteica se rompen todos los enlaces que

intervienen en la configuración molecular excepto el enlace peptídico.

Agentes Desnaturalizantes

a) Físicos

-temperatura

-presión

-luz ultravioleta

-ultrasonido

-radiaciones ionizantes

-agitación

-centrifugación

b) Químicos

-ácidos y bases

-sales

-solventes orgánicos

-detergentes

-urea

-ditionita
-mercaptoetanol

-Acidos biliares

c) Biológicos

-virus

-bacterias

Evidencias de desnaturalización

 Pérdida de actividad biológica

 Precipitación
 Coagulación
 Turbidez
 Insolubilidad

La Cocción de los alimentos que contienen proteínas provoca la

desnaturalización de éstas. También el ácido clorhídrico del estómago
desnaturaliza a las proteínas. Las proteínas desnaturalizadas pueden ser
hidrolizadas por las enzimas proteolíticas sobre todo de las endopeptidasas
(pepsina, tripsina quimotripsina). La proteína desnaturalizada permite la
hidrólisis de los enlaces peptídicos localizados en el interior de la proteína.

La proteólisis o hidrólisis de las proteínas es la ruptura hidrolítica de los

enlaces peptídicos de un péptido o proteína, con pérdida de la estructura
primaria y liberación de aminoácidos. Puede ser:

1. Hidrólisis acida. Es producida por la acción de un acido fuerte. Ej: HCl a

nivel del estómago, HNO3, H2SO4

2. Hidrólisis alcalina: es producida por un álcali o base fuerte. Ej: NaOH,

KOH y Ca(OH)2

3. Hidrólisis enzimática: es producida por la acción de una enzima

proteolítica o proteasa.