Cristhel Carvajal 4/30/2025
Metabolismo de aminoacidos.
NAHOMY 5/1/25 3:52AM
Reacciones generales de
carbohidratos de los aminoácidos
Una reacción clave en el metabolismo de los
aminoácidos es la transaminación, seguida
de la desaminación y la descarboxilación.
Dependiendo del estado metabólico, los
aminoácidos pueden reagruparse o
descomponerse por completo.
Transaminación de aminoácidos:
La reacción de transaminación es fundamental
en el metabolismo de los aminoácidos. Cuando
un grupo amino se transforma de un aminoácido
a otro, se denomina transaminación. Las enzimas
aminotransferasas que catalizan la
transaminación son específicas para un
aminoácido en particular o pueden catalizar la
transaminación de varios aminoácidos con
composiciones químicas similares. El aminoácido
linoleico puede convertirse en el aminoácido
triptófano. Un cetoácido, con una estructura
análoga a la de un aminoácido, es responsable de
reasignar el grupo amino. Un grupo ceto es el
único que diferencia a los alfa-cetoácidos de los
alfa-aminoácidos.
Desaminación de aminoácidos:
Los aminoácidos contienen un exceso de
nitrógeno que el cuerpo debe excretar. Un
proceso conocido como desaminación es
responsable de esta descomposición. Sin
embargo, este proceso produce amoníaco, que
el metabolismo debe convertir rápidamente en
urea. La síntesis de urea, que requiere una gran
cantidad de energía, la realiza el hígado. El
exceso de nitrógeno debe transportarse desde
los tejidos periféricos hasta el hígado. El
aspartato, la glutamina y la alanina (sintetizada a
partir del piruvato) son los tres aminoácidos que
participan en este sistema de transporte.
La desaminación se puede clasificar en tres tipos:
- Desaminación hidrolítica
- Desaminación oxidativa
- Desaminación eliminativa
Desaminación oxidativa:
Al oxidar un grupo amino para formar un grupo
imino (C=N), se producen bases de Schiff de
forma similar a la transaminación con una
deshidrogenasa. En esta reacción, los aceptores
de electrones son las coenzimas NADH/H₃₄
NADPH/H, que se reducen a NADH/H₃₄ NADP+,
respectivamente. Cuando se añade amoniaco
(NH₃) a un grupo imino, este se transforma en un
grupo alfa-ceto.
Desaminación hidrolítica:
El grupo amino reacciona con agua en la
desaminación hidrolítica. Esto produce una unión
irreversible entre el grupo hidroxilo (OH) y el
grupo amino. La enzima glutaminasa es
responsable de convertir la glutamina en
glutamato. Resulta conveniente que esta enzima
también se considere como asparaginasa, ya que
no existen diferencias entre estos dos
aminoácidos.
Desaminación eliminativa:
Además, un aminoácido pequeño, como la serina
o la cisteína, puede liberarse mediante la
desaminación de su nitrógeno (en forma de
amoníaco) y la eliminación de agua, o de sulfuro
de hidrógeno en el caso de los aminoácidos
sulfurosos. De nuevo, el PLP interviene en esta
reacción. Se forma un doble enlace tras la
hidratación, seguido de hidrólisis para producir
otro alfa-cetoácido
Descarboxilación de aminoácidos:
Una amina y el CO2 se forman como productos
secundarios cuando se escinde el grupo
carboxilo de un aminoácido. Un cofactor
conocido como PLP es utilizado por la enzima
descarboxilasa para catalizar la reacción.
Además, estas aminas biógenas desempeñan
papeles importantes en el cuerpo humano, por
lo que se conocen como aminas biógenas. La
histamina es un ejemplo de un constituyente
que se forma por descarboxilación del
aminoácido básico histidina. En consecuencia, la
enzima responsable de ese proceso es la
histidina descarboxilasa. La hormona histamina
desempeña un papel vital en las reacciones de
hipersensibilidad, por ejemplo, la reacción que
ocurre inmediatamente después de la
exposición a un alérgeno. Además del GABA
(ácido gamma-aminobutírico, derivado del ácido
glutámico), otras aminas biógenas son
relevantes para el metabolismo, como la
dopamina (derivada de la 3,4-
dihidroxifenilalanina).
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ALLISON CRISTINA ZELAYA MARTINEZ 5/3/25 2:37AM
2. Transporte de amoniaco y ciclo de la urea.
El transporte del amoníaco (NH₃) en el
plasma y su incorporación al ciclo de la urea
(también llamado ciclo de la ornitina) son
procesos clave para la eliminación del
nitrógeno en el cuerpo, particularmente
del exceso de nitrógeno derivado del
metabolismo de aminoácidos.
1. Transporte en plasma
El amoníaco viaja al hígado
en formas menos tóxicas:
a. Glutamina (forma no tóxica)
En tejidos periféricos, el amoníaco se
incorpora a glutamato mediante la enzima
glutamina sintetasa, formando glutamina.
La glutamina viaja en el plasma
hacia el hígado o el riñón.
b. Alanina (en el ciclo de la glucosa-alanina)
En el músculo, el amoníaco se transfiere
al piruvato, formando alanina, que va al
hígado.
En el hígado, la alanina se desamina y
libera el grupo amino como amoníaco.
2. Liberación del amoníaco en el hígado
En el hígado, enzimas como:
Glutaminasa: convierte la glutamina
en glutamato y libera NH₃.
Glutamato deshidrogenasa: convierte
glutamato en alfa-cetoglutarato y libera otro
NH₃.
3. Incorporación al ciclo de la urea
El amoníaco libre (NH₃) entra en
el ciclo de la urea en el hígado:
a. En la mitocondria:
NH₃ + CO₂ + 2 ATP → Carbamoil fosfato
(por la carbamoil fosfato sintetasa I).
El carbamoil fosfato se une a ornitina,
formando citrulina (por la ornitina
transcarbamilasa).
b. En el citosol:
Citrulina se une a aspartato (que aporta
otro grupo amino), y se transforma en
argininosuccinato.
Luego se convierte en arginina, liberando
fumarato (que entra al ciclo de Krebs).
La arginina es finalmente hidrolizada por
arginasa, generando urea y ornitina (que
regresa a la mitocondria para reiniciar el ciclo).
4. Eliminación
La urea se transporta por el plasma hacia
los riñones, donde es excretada por la
orina.
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CRISTHEL CARVAJAL 5/1/25 4:18AM
Sintesis de aminas biógenicas.
Las aminas biogénicas son compuestos
nitrogenados formados por descarboxilación de
aminoácido o por aminación y transaminación de
aldehídos y cetonas. Se trata de bases orgánicas
de bajo peso molecular sintetizadas a través de
rutas metabólicas de organismos microbianos,
vegetales y animales.
Según su estructura química se
pueden clasificar de diversas maneras.
Según su estructura química, se clasifican en:
Aminas alifáticas: como
putrescina y cadaverina.
Aminas aromáticas: como
histamina, triptamina y tiramina.
Poliaminas: como
espermidina y espermina.
Principales rutas de sintesis.
Histamina
Aminoácido precursor: Histidina
Enzima: Histidina descarboxilasa (HDC)
Reacción: Histidina → Histamina
Función: Neurotransmisor;
regula respuestas inmunológicas
y secreción gástrica.
Serotonina
Aminoácido precursor: Triptófano
Enzimas:
Triptófano hidroxilasa (convierte
triptófano en 5-hidroxitriptófano)
Aromática L-aminoácido
descarboxilasa (A ADC) (convierte
5-hidroxitriptófano en serotonina)
Reacción: Triptófano → 5-
hidroxitriptófano → Serotonina
Función: Regula el estado de
ánimo, el sueño y el apetito.
Catecolaminas (Dopamina,
Noradrenalina, Adrenalina)
Aminoácido precursor: Tirosina
Enzimas:
Tirosina hidroxilasa (convierte
tirosina en L-DOPA)
Aromática L-aminoácido descarboxilasa
(convierte L-DOPA en dopamina)
Dopamina β-hidroxilasa (convierte
dopamina en noradrenalina)
Feniletanolamina N-metiltransferasa
(convierte noradrenalina en adrenalina)
Reacciones:
Tirosina → L-DOPA → Dopamina
→ Noradrenalina → Adrenalina
Funciones: Regulación del sistema
nervioso central, respuesta al
estrés y control cardiovascular.
GABA (Ácido γ-aminobutírico)
Aminoácido precursor: Glutamato
Enzima: Glutamato descarboxilasa (GAD)
Reacción: Glutamato → GABA
Función: Principal neurotransmisor
inhibidor del sistema nervioso central.
Tiramina
Aminoácido precursor: Tirosina
Enzima: Tirosina descarboxilasa
Reacción: Tirosina → Tiramina
Función: Modula la presión arterial
y actúa como neurotransmisor.
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CONFIDENT FINCH 5/1/25 3:12AM
Enfermedades del metabolismo de aminoácidos
Las enfermedades del metabolismo de
aminoácidos son trastornos hereditarios
causados por defectos en enzimas específicas
encargadas de metabolizar aminoácidos. Estas
enfermedades suelen ser autosómicas recesivas
y pueden llevar a la acumulación o deficiencia de
ciertos compuestos tóxicos o esenciales.
1. Fenilcetonuria (PKU)
Enzima deficiente: Fenilalanina hidroxilasa.
Consecuencia: Acumulación de
fenilalanina, tóxica para el cerebro.
Síntomas: Retraso mental, convulsiones,
microcefalia, olor a "moho" en la orina.
Tratamiento: Dieta baja en fenilalanina.
2. Tirosinemia (tipos I, II y III)
Enzimas afectadas:
Tipo I: Fumarylacetoacetato hidrolasa.
Tipo II: Tirosina aminotransferasa.
Tipo III: 4-hidroxifenilpiruvato dioxigenasa.
Síntomas: Hepatomegalia, insuficiencia
hepática, alteraciones neurológicas
oculares y cutáneas (según el tipo).
Tratamiento: Dieta especial y,
en algunos casos, nitisinona.
3. Alcaptonuria
Enzima deficiente: Homogentisato oxidasa.
Consecuencia: Acumulación
de ácido homogentísico.
Síntomas: Orina oscura al exponerse
al aire, artropatías, ocronosis.
Tratamiento: Dieta restringida
en tirosina y fenilalanina.
4. Homocistinuria
Enzima deficiente: Cistationina beta-sintasa.
Síntomas: Trombosis, luxación del
cristalino, retraso mental, marfanoide.
Tratamiento: Suplementación con
vitamina B6, dieta baja en metionina.
5. Enfermedad de la orina con
olor a jarabe de arce (MSUD)
Enzima deficiente: Complejo de deshidrogenasa
de cetoácidos de cadena ramificada.
Aminoácidos implicados:
Leucina, isoleucina, valina.
Síntomas: Letargo, vómitos,
convulsiones, orina con olor dulce.
Tratamiento: Dieta restringida en
aminoácidos de cadena ramificada.
6. Hiperprolinemia tipo I y II
Enzimas deficientes: Prolina oxidasa (tipo I), Δ1-
pirrolina-5-carboxilato deshidrogenasa (tipo II).
Síntomas: Generalmente leves, algunos
casos con retraso mental o convulsiones.
Tratamiento: Dieta baja en
prolina (en algunos casos).
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CRISTHEL CARVAJAL 5/1/25 4:32AM
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David, L., & Nelson Y Michael, M.
(s/f). Capítulos sobre metabolismo
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Bioquímica ilustrada - Victor W.
Rodwell et al. Sección sobre
metabolismo del nitrógeno y excreción
de productos nitrogenados. (s/f).
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