UNIVERSIDAD AUTONOMA DEL ESTADO DE MEXICO
FACULTAD DE MEDICINA
LICENCIATURA EN BIOINGENIERIA MÉDICA
UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DEL ESTADO DE MÉXICO
FACULTAD DE MEDICINA
LICENCIATURA: BIOINGENIERÍA MEDICA
ÁREA DE ACENTUACIÓN: ENZIMAS
UNIDAD DE APRENDIZAJE: LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
REPORTE PRACTICA 3
PROFESOR: JOEL ALBERTO VARGAS HERNÁNDEZ
ELABORO:
CASTAÑEDA PINAL DAVID ZURIEL
PÉREZ FLORES CARLOS ALBERTO
HUITRON ARELLANES EDUARDO
FECHA: 13/09/2024
GRUPO: B1
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LICENCIATURA EN BIOINGENIERIA MÉDICA
PRÁCTICA NO. 3
ENZIMAS.
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son las proteínas más notables de la naturaleza; sin ellas, la vida como la
conocemos no sería posible. Las enzimas son catalizadores, esto es, aceleran la velocidad de las
reacciones sobre las que actúan sin consumirse en el proceso. El poder catalítico de las enzimas
es mucho mayor que el de los catalizadores inorgánicos, algunas de ellas están limitadas solo
por la velocidad con que colisionan con sus sustratos; son catalizadores perfectos.
Aunque las reacciones que ocurren en la célula son termodinámicamente favorables, la
velocidad a la cual transcurren la mayoría de ellas es extremadamente lenta; sin la presencia de
las enzimas, las reacciones necesarias para sostener la vida ocurrirían a una velocidad
incompatible con ésta. Además de su enorme poder catalítico, las enzimas son altamente
específicas por sus sustratos y tienen la capacidad de regular su velocidad en respuesta a las
concentraciones de sustrato y la presencia de inhibidores, activadores, reguladores alostéricos,
etc. Así pues, las enzimas desempeñan un papel central en los procesos biológicos, son las
responsables de degradar y sintetizar las moléculas que nos forman y de extraer, transformar y
utilizar toda la energía relacionada con estos procesos. Por último, las enzimas son las
responsables de regular y coordinar todas las reacciones que ocurren en un organismo para
lograr el delicado balance que representa la vida.
El primer modelo matemático que explicó de manera general la cinética de las enzimas
no alostéricas, donde la velocidad de la reacción se incrementa hiperbólicamente conforme
aumenta la concentración de sustrato, fue propuesto en 1913 por Leonor Michaelis y Maud
Menten a partir de los trabajos previos de Victor Henri y Archibald Hill.
Este modelo postula la idea central de que la enzima y el sustrato libres establecen un
equilibrio rápido con el complejo enzima-sustrato; en un segundo paso más lento, este
complejo se rompe liberando el producto y regenerando la enzima libre. La ecuación de
Michelis-Menten explica la relación entre la velocidad de la reacción catalizada por una enzima
y la concentración de sustrato a través de los dos parámetros de la ecuación, Vmax y Km. La
ecuación de Michaelis-Menten puede ser re-arreglada matemáticamente para obtener su
forma lineal, permitiendo determinar de manera sencilla los parámetros cinéticos de una
enzima a través del grafico de Lineweaver-Burk. Este mismo gráfico permite inspeccionar rápida
y visualmente las diferentes formas de inhibición enzimática.
El estudio de las enzimas es de suma importancia dentro de las ciencias médicas; las
enzimas están implicadas en el origen, diagnóstico y tratamiento de una gran cantidad de
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patologías y es claro que en el futuro, su preponderancia será cada vez mayor. Por ejemplo, la
deficiencia de algunas enzimas, como las proteasas de la coagulación en la hemofilia, es causa
de enfermedades hereditarias. La presencia anormal de algunas enzimas en el torrente
sanguíneo ayuda a diagnosticar el daño específico de tejidos, este es el caso de la amilasa y
lipasa en las patologías pancreáticas y las transaminasas en las enfermedades hepáticas. Las
enzimas son también el blanco de varios fármacos: la aspirina inhibe a la ciclooxigenasa, el
omeprazol a la ATPasa de protones y el captopril a la enzima convertidora de angiotensina;
estas inhibiciones redundan en un efecto terapéutico. La capacidad de producir enzimas
recombinantes abrió la posibilidad de utilizarlas rutinariamente con fines terapéuticos, tal es el
caso de la estreptocinasa para la terapia fibrinolítica en el infarto agudo al miocardio. Es claro
que todas estas aplicaciones no serían posibles sin la previa y profunda comprensión de la
estructura y función de estas fascinantes moléculas.
El almidón es el polisacárido de reserva más abundante en vegetales y constituye la
principal fuente de nutrición glicídica para la humanidad. El almidón se encuentra
generalmente en forma de pequeños gránulos microscópicos de estructura cristalina. Los
almidones están constituidos por una mezcla de dos componentes: amilosa y amilopectina. La
amilopectina se encuentra en la parte exterior del grano, es insoluble en agua y no da
coloración con la solución de lugol. La amilosa se encuentra en la parte interna y da coloración
violeta en presencia de lugol.
Por otro lado, la amilasa cataliza la hidrólisis del almidón, glucógeno y dextrinas
superiores en moléculas cada vez más pequeñas, en un proceso progresivo dando como
producto final el disacárido maltosa. La amilasa es una mezcla de enzimas. En el hombre la
encontramos en la boca (amilasa salival) y en el intestino (amilasa pancreática). La amilasa
pancreática se considera idéntica en su acción a la amilasa salival. El pH óptimo para la amilasa
salival es de 6.6. Cuando se encuentra en medios con pH más ácidos o más alcalinos, la
actividad de la enzima disminuye o se inhibe por completo. La presencia de sales también
modifica la actividad de esta enzima.
En esta práctica, el avance de la hidrólisis del almidón se demostrará siguiendo la
formación del complejo con yodo el cual da una coloración violeta con los almidones. A medida
que se va efectuado la hidrólisis, el color azul va desapareciendo y aparece un color rojizo
(eritrodextrinas) y posteriormente se observa una coloración amarilla, debida únicamente a la
solución de yodo, lo que demuestra que el almidón ha sido hidrolizado hasta maltosa.
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OBJETIVOS
1. Entender el funcionamiento de las enzimas a través de la película de la digestión.
2. Funcionamiento de las enzimas en los carbohidratos (amilasa salival).
MATERIALES Y MÉTODOS
MATERIALES
Película de la Digestión. Reactivos
4 Tubos de ensaye Almidón 1%
2 vasos de precipitado Solución de amilasa salival al 10%
Baño maría Solución de lugol
Tres pipetas de 1 ml Agua destilada
Dos pipetas de 5 ml
1 pinzas para tubo
Embudo
Papel filtro
Termómetro
DESARROLLO.
RESUMEN.
La flora intestinal de un bebé presenta características distintas a la de un adulto; sin
embargo, tras unos pocos meses, ambas tienden a alcanzar un estado similar. A lo largo del
tiempo, el aparato digestivo ha experimentado una notable evolución. Un punto determinante
en el estudio de la digestión ocurrió cuando un hombre sufrió un impacto en el estómago, lo
que condujo a una investigación más profunda sobre la digestión en relación con el jugo
gástrico.
Los jugos gástricos y el estómago desempeñan un papel crucial en la trituración de los
alimentos, cuya degradación varía según su naturaleza. El estómago produce hasta tres litros de
jugo gástrico diariamente; este fluido se encarga de fraccionar y disolver los alimentos,
transformándolos en compuestos más simples para facilitar su digestión.
En la pared del estómago se encuentra el moco, una sustancia que actúa como una
barrera protectora contra los efectos del jugo digestivo, evitando que este último dañe el tejido
estomacal. Este moco, presente en las glándulas gástricas, es fundamental para la integridad
del estómago. La pepsina, enzima encargada de digerir proteínas, también juega un papel
esencial en este proceso.
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Es importante destacar que la capa mucosa puede verse comprometida por ciertos
medicamentos o sustancias producidas por el ser humano, como la sal o el alcohol. Estas
pueden inducir la formación de úlceras gástricas o lesiones en el estómago, dado que la mucosa
presenta una estructura en forma de red que es vulnerable a dichos agentes.
Tubo no. 1 2 3
Almidón al 1% 1 ml 1 ml 1 ml
Preincubación Dejar a 37°C por 5 minutos
Amilasa Salival Sin dulir, 1.0 ml Dilución 1:5 1.0 ml Dilución 1:10 1.0 ml
Incubación Dejar a 37 °C a diferentes intervalos de tiempo.
Lectura (color)
0 min
5 min
10 min
15 min
20 min
25 min
RESULTADOS
Haga un resumen de la película en dos cuartillas más media cuartilla de comentarios
personales.
En el reporte indique el tiempo necesario para que la reacción se haya completado en
cada tubo, en condiciones de pH y temperatura que se haya trabajado.
BIBLIOGRAFÍA
Lehninger, A.L.; Nelson, D.L. (2005): Principios de Bioquímica, 4a. ed., Omega, Barcelona.
Montgomery, R., T. W. Conway, A. A. Spector & D. Chappell (1998): Bioquímica, Casos y
Texto, 6a ed., Harcourt Brace.
Stryer L. (2003): Bioquímica: 5a. ed., Reverté, Barcelona.
