UNIDAD II

TEMA: LAS PROTEINAS

PNF: NUTRICION Y DIETETICA

Erika Castillo CI: 10.848.327
Sección: 1221
UC: Bioquímica
Prof.: Martha Poletto

Barquisimeto, 27 de abril del 2025

EVALUACION de BIOQUIMICA

1) Definición d proteínas.
*Una proteína puede ser definida como una molécula constituida con
aminoácidos.
*Es un compuesto nitrogenado natural de carácter orgánico complejo
constituido por muchos aminoácidos, que contienen carbono, hidrógeno,
nitrógeno, oxigeno, a menudo azufre y algunas veces fósforo, hierro y yodo,
aparte de otros componentes esenciales de las células vivas.
2) Definición de aminoácidos.
*Compuestos químico orgánico formado por uno o mas grupos amino básicos y
uno o más grupos carboxilos ácidos.
*Son la base de las proteínas y juegan un papel clave en la gran mayoría de los
procesos biológicos.
*Son compuestos orgánicos o unidades pequeñas de monómeros que forman
polímeros.
3) Describe la constitución de los aminoácidos y enlaces peptídicos.
Un aminoácido (a veces abreviado como AA) tiene una estructura
fundamental:
*Un átomo de carbono central (C), también conocido como carbono alfa (a).
*Un grupo amino (NH2).
*Un grupo carboxilo (COOH).
*Un átomo de hidrógeno (H).
*Un grupo R o cadena lateral que confiere a cada aminoácido, características
específicas de las proteínas como tamaño, polaridad y pH.
ENLACE PEPTIDICO
Es un enlace entre un grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo
carboxilo (COOH) de otro aminoácido. Cabe destacar que, un péptido es una
 molécula formada por dos o más AA unidos por enlaces peptídicos. Y los
péptidos

son las unidades básicas de las proteínas que tienen funcionas biológicas
fundamentales. Por tanto, un
enlace peptídico implica la
formación de un enlace CO-NH y
la deshidratación o pérdida de una
molécula de agua (H2O) al perder
el grupo carboxilo un hidrogeno, y
el grupo amino un hidrógeno.
4) Función de las proteínas.
*Estructural: Forman parte de tejidos y estructuras corporales como músculos,
huesos, piel y cabello (Ejemplo: el colágeno de la piel).
*Enzimática: Actúan como enzimas, que son catalizadores biológicos que
aceleran las reacciones químicas en el cuerpo.
*Hormonal: Regulan procesos metabólicos y otras funciones corporales
(Ejemplo: la insulina que regula la concentración de azúcar en la sangre).
*Inmunitaria: Las proteínas ayudan al sistema inmunitario al producir
anticuerpos y células del sistema inmune. Es así que, los anticuerpos son
proteínas que se unen a antígenos de invasores, como bacterias o virus, para
neutralizarlos o destruirlos.
*Transporte: Transportan moléculas como oxígeno, nutrientes y hormonas a
través del cuerpo, como la hemoglobina que transporta el oxígeno.
*Regulación genética: Las proteínas ayudan a construir los organismos leyendo
la información genética del ADN.
*Energética: Pueden ser utilizadas como fuente de energía, aunque no son la
fuente principal.
* Contracción Muscular: Las proteínas como la actina y la miosina son
esenciales para la contracción de los músculos.
 La función de las proteínas tiene un papel crucial, ya que realizan la mayor
parte del trabajo en las células y son necesarios para la estructura, función y
regulación de los tejidos y órganos corporales.
5) ¿En qué parte del cuerpo humano hay proteínas?
Las proteínas se encuentran en todas las células del cuerpo humano,
incluyendo músculos, huesos, piel, cabello, en los tejidos y en los líquidos
corporales como sangre y orina; ya que son nutrientes que ayudan a fortalecer
y a mantener el organismo.
6) ¿Cuántos aminoácidos diferente forman parte de las proteínas?
Según el grupo Ajinamoto, se han identificado aproximadamente 500 AA en
la naturaleza, pero solo 20 aminoácidos forman proteínas que se encuentran
en el cuerpo humano. Estos se dividen en dos categorías; 9 son aminoácidos
esenciales y 11 son aminoácidos no esenciales.
Dentro de su clasificación están los siguientes:
Aminoácidos Esenciales: Son 9. Estos no pueden ser sintetizados por el
cuerpo y por ello deben obtenerse de la dieta, ellos son:
 Valina, leucina e isoleucina (BCAA): Son un grupo de tres AA que
tienen una estructura molecular con una rama. Los BCAA son
abundantes en proteínas musculares, estimulan el crecimiento muscular
en el cuerpo y proporcionan energía durante el ejercicio para un mayor
rendimiento deportivo.
 Lisina (Lys): Es uno de los aminoácidos esenciales más comúnmente
mencionados. Es así que, en los alimentos como el pan y el arroz
tienden a ser bajos en lisina. Por ejemplo, en comparación con una
composición ideal de aminoácidos, el trigo es bajo en lisina. Por su parte,
la Universidad de las Naciones Unidas llevó a cabo la investigación sobre
 personas en países en desarrollo donde dependen del trigo para obtener
proteínas, y descubrió la falta de lisina en su dieta; por lo tanto, No tener

suficiente lisina y otros aminoácidos puede provocar problemas graves,

como retraso en el crecimiento y enfermedades graves.
 Treonina (Thr): Es un aminoácido esencial que se usa para hacer el sitio
activo de las enzimas.
 Fenilalanina (Phe): Es un aminoácido esencial que se usa para fabricar
muchos tipos de aminas útiles.
 Metionina (Met): Un aminoácido esencial que se usa para producir
muchas sustancias diferentes que se necesitan en el cuerpo.
 Histidina (His): es un aminoácido esencial que se usa para producir
histamina.
 Triptófano (Trp): Es un aminoácido esencial utilizado para fabricar
muchos tipos de aminas útiles.
Aminoácidos No Esenciales: Son aquellos que pueden sr producidos por el
cuerpo, por lo que no es necesario obtenerlos exclusivamente a través de la
alimentación; estos son:
 Glutamina (Gln): La glutamina es uno de los aminoácidos más comunes
en el cuerpo. Protege el estómago y el tracto gastrointestinal y en
particular, se usa para producir energía para el tracto gastrointestinal.
Además, promueve la metabolización del alcohol para proteger el
hígado.
 Aspartato (Asp): Es uno de los aminoácidos más utilizables para
obtener energía y que se encuentran más cerca del ciclo del ácido
tricarboxílico (TCA) en el cuerpo que produce energía. Dentro del ciclo
del TCA es como el motor que impulsa los automóviles; funciona en cada
célula de nuestro cuerpo para producir energía.
 Glutamato (Glu): Es un aminoácido no esencial y es el combustible más
importante para el intestino. El caldo de kombu utilizado en la cocina
japonesa contiene glutamato, que es la base del umami y el glutamato
libre se encuentra en el kombu, el tomate y el queso.

 Arginina (Arg): Juega un papel importante en la apertura de las venas

para mejorar el flujo sanguíneo, tomando en cuenta que, el óxido nítrico
que abre las venas está hecho de arginina que es un aminoácido útil
para eliminar el exceso de amoníaco del cuerpo. Si como también, la
arginina aumenta la inmunidad.
 Alanina (Ala): Apoya la función del hígado, se utiliza para producir la
glucosa que el cuerpo necesita y mejora la metabolización del alcohol.
 Prolina (Pro): Es uno de los aminoácidos contenidos en el colágeno que
forma el tejido de la piel, es uno de los aminoácidos más importantes
para el factor de hidratación natural (NMF) que mantiene la piel húmeda.
 Cisteína (Cys): Reduce la cantidad de pigmentación de melanina negra
producida; es abundante en el cabello y el vello corporal y aumenta la
cantidad de melanina amarilla producida en lugar de melanina negra.
 Asparagina (Asn): Aminoácido que se descubrió a partir de los
espárragos. Y tanto la asparagina como el aspartato se colocan cerca del
ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) que produce energía.
 Serina (Ser): Representa un aminoácido utilizado para fabricar
fosfolípidos y ácido glicérico.
 Glicina (Gly): Aminoácido no
esencial que se produce y es
abundante en el cuerpo; actúa
como un transmisor en el
sistema nervioso central y ayuda
 a regular las funciones del cuerpo, como la locomoción y la percepción
sensorial. Este AA constituye un tercio del colágeno.

 Tirosina (Tyr): Se usa para fabricar muchos tipos de aminas útiles; se

agrupa como un aminoácido aromático junto con fenilalanina y triptófano.
7) Nombre un compuesto monosacárido, un disacárido y un polisacárido.
Monosacárido: Es un azúcar simple con una estructura de cadena de carbonos,
hidrógenos y oxígenos, y suelen tener entre 3 y 7 átomos de carbono. De acuerdo
a su estructura química, los monosacáridos tienen una cadena de carbonos, la
mayoría con grupos hidroxilo (–OH). Uno de los carbonos tiene un grupo aldehído
(aldosas) o cetona (cetosas), pueden formar estructuras cíclicas; tienen carbonos
asimétricos, lo que genera isómeros ópticos llamados enantiómeros.
*Se clasifican en aldosas y cetosas, según el grupo funcional (aldehído o cetona)
*Se nombran según el número de carbonos que tienen, es decir, triosas (3
carbonos), tetrosas (4 carbonos), pentosas (5 carbonos), hexosas (6 carbonos),
heptosas (7 carbonos).

Ejemplos de monosacáridos:

 La glucosa es un monosacárido con fórmula molecular C6H12O6. La

glucosa, un azúcar simple que encuentra en muchas frutas y es una fuente
importante de energía para el cuerpo.
 La galactosa es una hexosa con fórmula molecular C6H12O6.

Disacárido: Está formado por dos monosacáridos unidos por un enlace covalente;
cuya fórmula molecular es C12H22O11 y según su estructura química se forman
mediante una reacción de deshidratación, también conocida como reacción de
condensación. En esta reacción, el grupo hidroxilo de un monosacárido se
combina con el hidrógeno de otro, liberando una molécula de agua. De igual
manera, el enlace covalente entre los monosacáridos se conoce como enlace
glucosídico.
Ejemplos de disacáridos
 La sacarosa, conocida como azúcar de mesa, está formada por una
molécula de glucosa y una de fructosa, se encuentra en la caña de azúcar y
en la remolacha azucarera.

 La lactosa, el azúcar de la leche de los mamíferos, está formada por una

molécula de β-galactosa y una de glucosa.
 La maltosa está formada por dos moléculas de glucosa unidas por un
enlace glucosídico alfa.
Polisacárido: Es una larga cadena de monosacáridos unidos por enlaces
glucosídicos, esta cadena puede ser ramificada o no ramificada, y puede contener
diferentes tipos de monosacáridos. Su fórmula general es Cx(H2O)y, donde x
suele ser un número grande entre 200 y 2500. Los polisacáridos pueden ser
homopolímeros o heteropolímeros. A su vez, los homopolímeros están formados
por monosacáridos de un solo tipo; mientras que, los heteropolímeros están
formados por más de un tipo de monosacárido.
Ejemplos de polisacáridos
 Celulosa, Almidón, Glucógeno, Quitina, Ácido hialurónico, Agarosa.
 El almidón, es un carbohidrato complejo que se encuentra en muchos
alimentos como papas, arroz, maíz y sirve como una forma de
almacenamiento de energía en las plantas.
8) Complete:
a) La Queratina es la proteína del cabello y las uñas, también es la proteína
estructural resistente del suave pelaje y los cuernos de las ovejas.
b) Algunas proteínas facilitan la comunicación de las células. La insulina es una
proteína que se produce en el páncreas, la cual transmite señales para captar y
utilizar la glucosa.
9) Redactar desde el punto de vista bioquímico y de las proteínas.
TEMA: LOS ANTICUERPOS
 Los anticuerpos también son llamados inmunoglobulinas (Ig), y son proteínas
que forman parte del sistema inmune y circulan en la sangre; cuando éstas
reconocen sustancias extrañas para el organismo, como virus, bacterias y toxinas,
las neutralizan. Dentro de las células sanguíneas, los linfocitos que producen los
anticuerpos se llaman células B.

Cabe destacar que, una vez que el cuerpo se ha expuesto a una sustancia
foránea concreta, también llamada “antígeno”, la cual se define como una
sustancia que provoca que el cuerpo reaccione mediante una respuesta
inmunitaria especifica, donde cada anticuerpo se puede unir a un solo antígeno
especifico; y los anticuerpos producidos para atacarlo persisten en la sangre,
ofreciendo protección en caso de que vuelva a tener contacto con el mismo
antígeno.
Por consiguiente, para el organismo el anticuerpo es una herramienta para la
defensa de las células huésped; y la estructura de un anticuerpo consiste en dos
cadenas ligeras y dos cadenas pesadas y en su extremo existe una región
hipervariable, la cual es la que cambia de un anticuerpo a otro y permite tener una
gran diversidad de anticuerpos que podrán responder a la enorme variedad de
antígenos.
ESTRUCTURA DE UN ANTICUERPO
Los anticuerpos consisten en cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas
pesadas idénticas y dos cadenas livianas idénticas, unidas por un enlace disulfuro
que da lugar a una configuración en Y. Así también, las cadenas pesadas como las
livianas se dividen en una región variable (v) y una región constante (c).
Por su parte, el anticuerpo se compone de numerosas unidades proteicas
pequeñas, caracterizado por dos copias de un motivo estructural llamado laminas
beta, estas se disponen
en forma antiparalela para
formar una estructura
tridimensional denominada “plegamiento de inmunoglobulina”, y estos a su vez,
están compuestos por 7 o más cadenas dispuestas en 2 láminas para formar una

estructura tridimensional llamada “Dominio”, de 110 aminoácidos de longitud.

Respecto a la cadena pesada, se compone de un dominio variable en el
extremo amino (N-) terminal y 3 dominios constantes: Ch1, Ch2 y Ch3; donde Ch3
se encuentra en el extremo carboxilo (c)terminal.
10) ¿Por qué las proteínas se plegan y adoptan estructuras globulares?
Las proteínas adoptan estructuras globulares debido a la interacción de sus
aminoácidos y a las fuerzas que actúan entre ellos, existen además factores que
influyen para que se replieguen como son las interacciones hidrofóbicas o

hidrofílicas, los puentes de hidrogeno que ayudan a estabilizar la estructura

tridimensional de las proteínas, las cargas eléctricas de las cadenas laterales y
generalmente el plegamiento es espontaneo. En conjunto estas interacciones
permiten que las proteínas adopten la forma globular, que es esencial para su
función biológica y es fundamental para la vida y todo este proceso ocurre
constantemente en las células.
Por otra parte, la secuencia de aminoácidos de la proteína contiene la
información necesaria para adoptar la estructura tridimensional y estas se pliegan
debido a la interacción local de sus aminoácidos.
11) Defina enzima.
El significado etimológico de la palabra enzima proviene del alemán enzym, y
este del griego en que significa "en" y zýmē que significa "levadura". Una
enzima es una proteína producida por las células vivas, que acelera reacciones
químicas específicas en el cuerpo, y son fundamentales para todas las funciones
corporales, que cataliza reacciones químicas en la materia orgánica. La mayoría
son producidas en cantidades mínimas para catalizar las reacciones que tienen
lugar en el interior de las células.
 Dentro de sus características:
 Son biocatalizadores que aumentan la velocidad de las reacciones sin ser
consumidas en ellas.

 Se encuentran en cada órgano y célula, como en la sangre, los líquidos

intestinales, la boca y el estómago.
 Son necesarias para descomponer los alimentos y para la coagulación de la
sangre.
 Se pueden obtener por extracción de productos de origen animal o vegetal
o de microorganismos como las bacterias.
 Cada célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de enzimas
específicos para cada reacción química particular.
Cabe destacar que, cada tipo de enzima solo reacciona normalmente con uno
o un par de sustratos y algunas de ellas son más específicas que otras y solo
aceptan un sustrato particular. Se puede decir que, una enzima es un catalizador
biológico que acelera la velocidad de una reacción química específica en la célula,
que no se destruye durante la reacción y se utiliza una y otra vez.

12) Explique el proceso de encaje inducido en las enzimas.

El modelo de encaje inducido en bioquímica, describe como las enzimas y los
sustratos interactúan para facilitar las reacciones químicas. Fue propuesto como
una mejora al modelo de “llave y cerradura”, que sugería que la enzima encajaba
perfectamente desde el principio.
En cambio, el modelo de encaje
inducido implica que la unión del
sustrato a la enzima provoca un
cambio conformacional en la
enzima lo que permite una
interacción mas efectiva. A
continuación, se mencionan los
pasos claves de este proceso:
 La unión del sustrato al
sitio activo de la enzima,
este sitio es una región
especifica como una hendidura, donde ocurre la reacción química.
 Al unirse al sustrato, la enzima experimenta un cambio en su estructura
tridimensional, cuyo cambio en la conformación puede mejorar la
 complementariedad entre el sustrato y la enzima facilitando su mejor
reacción.
 La conformación alterada de la enzima puede estabilizar el estado de
transición de la reacción química, l que reduce la energía de activación

necesario para que la reacción ocurra, es decir, que la reacción pueda

proceder más rápido.
 Una vez que el estado de transición está estabilizado, el sustrato se
convierte en producto a través de la reacción química.
 Después que se forma el producto, éste se libera del sitio activo de la
enzima, lo cual permite que la enzima regrese a su conformación original y
está lista para unirse a otro sustrato.
13) En el proceso digestivo ¿Cuáles son los tres grupos principales de
enzimas digestivas?
Dentro del proceso digestivo, las enzimas digestivas se clasifican en tres
grupos principales según el tipo de macromoléculas que descomponen. Estos son:
a) Enzimas amilasas: Son responsables de la digestión de carbohidratos;
descomponen los almidones y otros polisacáridos en azúcares más simples
como la glucosa. Ejemplo la amilasa salival, que se encuentra en la saliva y
comienza la digestión de los carbohidratos en la boca.
b) Enzimas proteasas: SE encargan de la digestión de proteínas,
descomponiéndolos en péptidos y aminoácidos. Estas enzimas se activan
en el estómago y el intestino delgado. Ejemplo la pepsina que actúa en el
estómago y las tripsinas que se secretan en el páncreas y actúan en el
intestino delgado.
c) Enzimas lipasas: Son responsables de la digestión de las grasas (Lípidos);
éstos descomponen los triglicéridos en ácidos grasos y glicerol. Ejemplo la
lipasa pancreática se secreta en el páncreas y actúa en el intestino
delgado. Este grupo de enzimas trabajan de manera coordinada para
descomponer los alimentos en sus componentes más simples, que luego
pueden ser absorbidos por el cuerpo y utilizados para obtener energía,
crecimiento y reparación celular.
14) Usos de las Enzimas en Medicina:
a) Para pruebas diagnósticas: Para detectar enfermedades, por ejemplo, la
medición de enzimas hepáticas como alanina aminotransferasa, puede
indicar daño hepático.
b) En las enfermedades genéticas: Cuando hay deficiencia de alguna enzima
específica, se puede administrar enzimas con terapia de reemplazo o
 sustitutiva. Ejemplo: Terapia con alfa galactosidasa para la enfermedad de
Fabry.
c) Algunas enzimas, como las proteasas se utilizan para reducir la
inflamación y mejorar la cicatrización de heridas.

d) Se utilizan enzimas digestivas en suplementos para ayudar a personas con

problemas digestivos o malabsorción de nutrientes.
e) Algunas enzimas como las lisozimas tienen propiedades antimicrobianas y
se utilizan para combatir infecciones.
15) Nombre las 5 hormonas proteicas.
a) Insulina: Regula los niveles de glucosa en sangre.
b) Glucagón: Aumenta los niveles de glucosa en sangre.
c) Hormona de crecimiento (GH o somatotropina): Estimula el crecimiento
y la reproducción celular, es secretada por la pituitaria.
d) Prolactina: Regula la producción de leche materna en las glándulas
mamarias.
e) Hormona adrenocorticotrópica (ACTH): Estimula la producción de
cortisol en las glándulas suprarrenales.
f) Hormona hipofisiaria (TSH Y ACTH): Regulan el metabolismo y la
respuesta al estrés.

16) Explica la función de las hormonas proteicas somatotropina y prolactina.

 Hormona somatotropina: Es fundamental para el crecimiento y desarrollo
normal de los niños y adolescente, estimula la síntesis de proteínas,
promueve el crecimiento de tejidos y órganos y regula el metabolismo de
carbohidratos y grasas. En los adultos, ayuda a mantener la masa muscular
y ósea.
 Prolactina: Tiene un papel crucial en la lactancia, ya que estimula la
producción de leche en las glándulas mamarias después del parto. También
esta involucrada en la regulación del ciclo menstrual y puede influir en el
comportamiento reproductivo
BIBLIOGRAFIA

Diccionario de Medicina Océano Mosby (1996). Océano Grupo Editorial.

Barcelona- España.

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R. Caycedo. (2002) Cirugía General. Editorial Mc GRAW Hill. Colombia.

W. Ganong. (1988). Fisiología Medica. México. DF 11ª edición. Editorial El

Manual. Moderno.

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