Clase 4

Biología – Lic. en Ciencia y Tecnología de los Alimentos

Docentes: Esp. Gastón E. Maraulo
Prof. Magalí González
 TEMARIO DE LA CLASE
Módulo 3
Repaso:
▪ Enzimas:
▪ estructura y regulación de las enzimas: sitio activo, reacción, cofactores
▪ clasificación
▪ enzimas alostéricas
▪ factores que modifican la actividad enzimática
▪ mecanismos de inhibición enzimática

▪ Introducción a Metabolismo:
▪ anabolismo y catabolismo.
▪ manejo de la energía de los seres vivos.
▪ energía química y ATP.
Inicio de:
▪ Respiración celular (glucólisis, CK…)
ENZIMAS
 ENZIMAS
 Catalizadores biológicos
(agentes capaces de acelerar una reacción química sin formar parte de los
productos finales, ni desgastarse en el proceso).
 Gracias a ellas las células realizan reacciones químicas con velocidad compatible con
la vida, en condiciones intracelulares (36°C, pH fisiológico)
 ENZIMAS PROPIEDADES
se desnaturalizan con el calor (pierden estructura 2°, 3° y 4°). La estructura 1° se
Termolábiles puede conservar: reacción reversible. La temperatura puede varían un poco en
función de la enzima.

tienen grupos que actúan como ácidos y bases, al variar el pH del medio los
Lábiles a cambios de pH* grupos ionizables adquieren o pierden cargas, esto genera cambios en
estructura 3°→ cambia la configuración y pierde la actividad biológica.

actúan sobre un sustrato definido (especificidad por sustrato), interactúan

Especificas con el sustrato por complementariedad espacial, distinguen isómeros
ópticos.
se saturan cuando se ocupan sus sitios activos, allí la velocidad de reacción NO
Saturables AUMENTA (no significa que la reacción se frena), se alcanza la velocidad máxima.
(por más que se agregue sustrato la vel de reacción no aumenta)

No todas lo son, pero generalmente las enzimas que catalizan las reacciones
Regulables* del inicio o del final de las vías metabólicas sí lo son.
 ENZIMAS PROPIEDADES GENERALES
➢Permanecen inalteradas luego de actuar: al finalizar la reacción química, la
enzima se recupera intacta y puede volver a actuar.

➢Actúan en pequeñas cantidades no estequiométricas: no existe relación

precisa o definida entre la cantidad de catalizador y la de reactivos.

➢No alteran la constante de equilibrio: la concentración de productos y

reactivos en el momento del equilibrio no varía con la presencia del
catalizador. Lo que varia es la velocidad de la reacción (la aumentan).
 ENZIMAS SITIO ACTIVO
 CENTRO ACTIVO: región definida de la enzima donde ocurre la acción
catalítica.
 Se conforma de restos aminoacídicos específicos, no más de 5 o 6 aa,
con una estructura tridimensional sumamente precisa.
 Establece unión con el sustrato por enlaces NO covalentes (puentes de
H, enlaces iónicos, int. electrostáticas, Fuerzas de Van der Waals).

Las enzimas actúan en muy pequeñas cantidades ya que son reutilizadas

varias veces.
 FUNDAMENTO DEL
ENZIMAS MECANISMO DE ACCIÓN
Reacción energéticamente favorable → cuando los productos (C+D) tienen menos energía que los reactivos (A+B).
Reacción:
A+B→C+D
Para que A y B reaccionen deben activarse. Para ello su energía debe aumentar hasta alcanzar un nivel suficiente
para que ocurra la reacción.

 Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción determinada, haciendo que esta se
de más rápidamente.

Energía de activación

Es la cantidad mínima de energía que deben adquirir las moléculas reaccionantes para que
ocurra una reacción química.
Durante los choques efectivos entre reactivos, las moléculas ganan energía cinética.
Cuando esta energía supera un umbral crítico, las moléculas alcanzan un estado de transición
y la reacción puede progresar hacia la formación de productos.
 ENZIMAS FUNDAMENTOS
ΔG: es la variación de energía libre. La diferencia
de energía entre productos y reactivos.

Indica si una reacción es espontánea (ΔG < 0) o

no espontánea (ΔG > 0).

•ΔG está relacionada con la constante de

equilibrio de la reacción.

• Las enzimas no modifican ΔG ni la constante de

equilibrio: la energía entre reactivos y productos
permanece constante.
 ENZIMAS PROCESO DE CATÁLISIS
▪ PROCESO:
La enzima (E) cataliza la transformación del
sustrato (S) en producto (P):
1.- Se une el S al sitio activo de la E (muy
específico), se forma el complejo E-S.
2.- Una vez que se formaron los productos, se
forma el complejo E-P.
3.- El complejo se disocia en E y P, sin quedar
modificada enzima (se vuelve a utilizar).
 ENZIMAS NOMENCLATURA
➢Según el tipo de reacción sobre la que actúan. Ej.: hidrolasas, decarboxilasas.
➢Según el sustrato, se agrega el sufijo ASA al sustrato sobre el que actúa. Ej: ureasa,
amilasa.
➢Nombre trivial. Ej.: ptialina, tripsina.
➢Según la Unión internacional de Bioquímica (UIB o IUBMB), cada enzima tiene un
nombre sistemático (descriptivo) + un Numero identificador único (EC number).

▪ Ejemplos EC [Link] (alcohol deshidrogenasa)

▪ Clase 1
▪ Subclase 1
▪ Sub-subclase 1
▪ Número 1
 ENZIMAS CLASIFICACIÓN
Según el tipo de reacción que catalizan se clasifican en 6 grupos:

Oxidorreductasa Transferasas Hidrolasas

Liasas Isomerasas Ligasas

 ENZIMAS CLASIFICACIÓN
Oxidorreductasa Transferasas
catalizan reacciones de oxido-reducción. Usan Catalizan la transferencia de un grupo funcional
coenzimas. (amino, carboxilo, etc) entre dos moléculas
Ej.: Lactato deshidrogenasa (oxidación del Ej: AMINOTRANSFERASA (o transaminasas)
NADH +H a NAD y reducción del piruvato a transfieren grupo NH2 desde el glutamato hacia el
lactato) oxalacetato convirtiéndolo en aspartato. Es
reversible.
 ENZIMAS CLASIFICACIÓN
Hidrolasas Liasas

rompen enlaces C-O, C-N, C-S, O-P con rompen las uniones C-C, C-S, y C-N por un
adición de H2O. proceso diferente de la hidrólisis.
Ej: ARGINASA (hidroliza arginina y
forma urea). Ej: ASPARTATO DESAMINASA (desamina el
ácido aspártico transformándolo en ácido
fumárico)
 ENZIMAS CLASIFICACIÓN
Isomerasas Ligasas
o sintetasas o sintasas.
interconvierten isómeros de cualquier Forman enlaces entre C-O, C-N, C-S y otros.
tipo, ópticos, geométricos, o de posición. Usan energía de ATP .
Ej: fosfoglucoisomerasa (glu-6P a fru6P). Ej: glutamina sintetasa (Unión Ác. glutámico
y NH3 para formar glutamina)
 ENZIMAS CLASIFICACIÓN ESTRUCTURAL
Enzimas simples Enzimas complejas

• Formadas solo por la parte proteica. • También llamadas holoenzimas.

• También llamadas enzimas proteicas. • Formadas por:
• Apoenzima:
• Parte proteica de la enzima.
• Inactiva por sí sola.
• Cofactor (parte no proteica):
• Ion metálico (ej. Fe²⁺, Zn²⁺, Mg²⁺), o
• Molécula orgánica (puede ser):
• Coenzima: unión no covalente, débil
y reversible. Ej.: NAD⁺, FAD,
coenzima A
• Grupo prostético: unión covalente
fuerte y permanente. Ej.: biotina,
hemo, FAD unido covalentemente
 ENZIMAS CLASIFICACIÓN ESTRUCTURAL
Enzimas complejas

FUNCIONES DE LAS COENZIMAS:

❖ Intervienen activamente en la reacción
experimentando cambios compensatorios
de las transformaciones producidas por el
sustrato.

Ej.: Las coenzimas de oxidoreductasas aceptan

o ceden e- o H que se le quitaron o agregaron
al sustrato.
Muchas se relacionan con vitaminas en formas
activas
(PPT=B1, FMN-FAD0B2, NAD-NADP=B3, fosf
piridoxal=B6, coenzima A=ac pantoténico)
 ENZIMAS TIPOS PARTICULARES
Zimógenos
•Son precursores inactivos de enzimas, también llamados proenzimas o preenzimas.
•Generalmente son enzimas hidrolíticas de origen proteico.
•Se activan por corte proteolítico, es decir, cuando se rompe parte de su cadena polipeptídica, lo que cambia su
conformación y activa su función catalítica.
Ejemplos: enzimas digestivas (como el pepsinógeno) o de coagulación (como el fibrinógeno).

Enzimas anormales
•Se generan por mutaciones en la secuencia de aminoácidos, que afectan:
•El sitio activo, o
•La estructura tridimensional de la enzima.
•Esto altera su función biológica o la inactiva por completo.
•Estas alteraciones pueden producir errores congénitos del metabolismo, provocando:
•Acumulación de sustratos,
•Falta de productos esenciales,
•Bloqueos en vías metabólicas.
 FACTORES QUE MODIFICAN LA
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Concentración de enzima

Concentración de sustrato

Temperatura

pH
 FACTORES QUE MODIFICAN LA
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Concentración de enzima

❖ La velocidad de la actividad enzimática es

directamente proporcional a la concentración de
enzima a determinado sustrato hasta que todo el
sustrato esta siendo utilizado.
 FACTORES QUE MODIFICAN LA
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Concentración de sustrato
Al aumentar la [S], con [E], pH y T°C constantes; se genera
una curva hiperbólica.
▪ 1° la actividad enzimática aumenta rápidamente a > [S]. Se
forman muchos complejos E-S. reacción de 1° orden (Fase
lineal)
▪ A >>[S] la velocidad crece mas lentamente hasta un
máximo. Prácticamente todas las moléculas de enzima
están en complejo con S (saturadas).
▪ A > [S] ya no crece la velocidad, Se alcanza Velocidad
máxima (Vmax).
▪ La Vmax se alcanza sólo a cc infinita de S, ya que la curva
no llega a la horizontal.
 FACTORES QUE MODIFICAN LA
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

 Km: corresponde a la concentración de sustrato  Una enzima que actúa sobre varios S, y tiene
con la cual la velocidad de reacción es igual a la distintos Km con c/u, con el S que tiene
mitad de la Vmáx. El valor de Km es fijo para MENOR Km (mayor afinidad) es el S.
cada enzima y para c/u de los sustratos (S) que FISIOLÓGICO.
se le unen, y sirve para caracterizarla.
 Generalmente el valor de Km es inversamente
proporcional a la afinidad de la enzima por el
sustrato.
 A MAYOR AFINIDAD de la enzima al sustrato
MENOR Km
 FACTORES QUE MODIFICAN LA
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Temperatura
 A medida que aumenta la T°C, la velocidad de reacción
también lo hace, hasta alcanzar un valor máximo: la
temperatura óptima. A partir de allí, la actividad
disminuye rápidamente.
 En la mayoría de homeotermos, la T°C óptima es 37°C.
 T°C > 40 °C, muchas enzimas de organismos
homeotermos comienzan a perder estabilidad y pueden
disminuir su actividad debido a cambios en su estructura
 T°C> 60°C las enzimas humanas o de mamíferos,
mesófilas se inactivan completamente debido a la
desnaturalización irreversible
 FACTORES QUE MODIFICAN LA
ENZIMAS ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

pH
▪ Cada enzima tiene un pH óptimo de acción. .
El pH óptimo es el que permite la
formación del complejo E-S.
▪ La mayoría presentan pH óptimo entre 6 y
8. Hay excepciones: pepsina 1,5, fosfatasa
ácida 5, fosfatasa alcalina 9,5.
▪ pH extremos provocan desnaturalización e
inactivación.
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
•Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o bloquean la actividad de
.
una enzima.
•Pueden ser naturales o sintéticos.
•Estas moléculas pueden generar “4” tipos de inhibición:

Inhibición Inhibición no
competitiva competitiva
(reversible) (reversible)

Inhibición
acompetitiva Inhibición
irreversible
(reversible)
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibición competitiva
➢Los agentes químicos se unen al sitio activo de la enzima y
compiten con el sustrato.
➢ Aumentan el valor de Km. Disminuyen la afinidad de la E por
el S.
➢La Vmax es la misma luego de la inhibición.
➢ Mecanismos: El Inhibidor compite con el S para unirse al sitio
activo de la enzima.
➢Agregando más sustrato el efecto inhibidor se revierte.
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibición competitiva
 Tienen aplicación farmacológica.
Por ej.: Estatinas (atorvastatina y simvastatina)
inhibidores de 1° reacción de síntesis de colesterol
(Enz. HMG-CoA reductasa)
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibición no competitiva
(reversible)
❖ Los agentes químicos se unen a la enzima en lugares distintos
del sitio activo, con o sin sustrato presente.
❖ Disminuyen la Vmax, sin variar el Km.
❖ No es revertida al aumentar [S], pues la unión entre el
sitio activo y la enzima no está alterada.
❖ El inhibidor se une a la enzima libre o al complejo E-S,
quedando la enzima inactiva.
Ej: Cianuro, se une al Fe de los citocromos, y bloquea CR.
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibición no competitiva
(reversible)
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibición acompetitiva
(reversible)
❖ Los agentes químicos se unen en un lugar distinto al sitio
activo pero solo cuando el sustrato ya esta unido a la enzima
(complejo E-S).
❖Cambiar la forma del complejo evitando así la reacción
❖ Disminuyen la Vmax y Km.
❖ Es reversible.
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibición acompetitiva
(reversible)
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibición irreversible .

Se da con sustancias que se unen definitivamente (uniones covalentes) al sitio activo de la enzima,
así se deteriora la capacidad catalítica definitivamente.

Ej.: Venenos organofosforados (presentes en insecticidas): inhiben enzimas del sistema nervioso,
como la acetilcolinesterasa, causando toxicidad severa.
Inhibidores suicidas: el inhibidor se une al sitio activo, y la enzima lo transforma parcialmente,
formando un complejo estable e inactivo. Ejemplo: alopurinol, inhibe la xantina oxidasa en el
tratamiento de la gota.
 INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

Diagrama de Michaelis- Diagrama de Lineweaver-

Menten Burk
 ENZIMAS REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 En las células existen muchos procesos metabólicos que deben estar controlados
perfectamente, para adecuarse a los requerimientos fisiológicos, los diferentes mecanismos
de regulación enzimática son:

Inhibición por producto final

Regulación alostérica

Regulación por modificación covalente

Regulación genética
INTRODUCCIÓN A METABOLISMO
 METABOLISMO
 Conjunto de reacciones químicas que se producen en una célula.
 Incluye procesos de degradación (catabolismo) y síntesis (anabolismo).
 Ocurre en diferentes compartimentos celulares y es altamente regulado.
 Objetivos:
1. Obtener energía química utilizable (ATP, NADH, FADH₂) a partir de biomoléculas
(alimento)
2. Generar precursores biosintéticos.
3. Mantener el equilibrio entre degradación y síntesis.
4. Adaptarse a cambios ambientales y necesidades celulares.
 REACCIONES METABÓLICAS
• Involucran enzimas específicas que catalizan cada paso.
• Las rutas metabólicas están organizadas de forma secuencial y regulada.
• Pueden ser reversibles o irreversibles.

Reacciones exergónicas Reacciones Endergónicas:

liberan energía (ΔG < 0), requieren energía (ΔG > 0), no
espontáneas. espontáneas.

Pueden acoplarse a la hidrólisis de ATP

para volverse favorables.
 METABOLISMO VÍAS METABÓLICAS
▪ Conjunto de reacciones catalizadas por enzimas, ordenadas en secuencia definida.

▪ Comienzan con un sustrato inicial tomado por enzima específica que es convertido en un
producto (que sirve de sustrato para otra enzima) hasta un producto final.

▪ Las podemos clasificar en:

• Simples: pocos pasos, fácil regulación (Ej.: glucólisis).

• Complejas: múltiples ramificaciones, regulación más sofisticada (Ej.: metabolismo de

aminoácidos).
 VÍAS METABÓLICAS ESTRUCTURA
Lineal un metabolito se transforma en otro hasta un producto final.
Ej.: Glucolisis SIMPLE

un metabolito puede seguir diferentes caminos.

Ramificada
Ej: Metabolismo de aminoácidos. COMPLEJA

Cíclica Se regenera un compuesto al final del ciclo. Ej.: ciclo de Krebs

COMPLEJA

se repite un conjunto de reacciones sobre una misma molécula.

Espiral
Ej:. la β-oxidación de ácidos grasos. COMPLEJA
 VÍAS METABÓLICAS
VIA SIMPLE
Lineal
Suele tener 3 etapas, B y C son productos intermedios (metabolitos)
 VÍAS METABÓLICAS
▪ VIAS COMPLEJAS:

Ramificada

▪ se bifurca en 2 vías desde un sustrato

común.

Cíclica

▪ se forma un ciclo donde hay una serie

ordenada de reacciones y finalmente se
regenera el compuesto inicial. (Ej.: CK)
 VÍAS METABÓLICAS
Casos de vías complejas especiales
▪ ciclos interconectados por metabolitos comunes.
▪ reacciones en cascada (coagulación), estas generan
amplificación progresiva de la respuesta importante
para tener producción rápida y abundante de
producto final.
 METABOLISMO VIAS CATABÓLICAS
 Son vías de degradación oxidativas que transforman moléculas complejas en simples
 Exergónicas (-ΔG)
 Rutas degradativas donde se libera energía que se almacena en ATP y coenzimas
reducidas.
 De sustratos complejos → a productos mas simples
 Etapas de generación de E:
 Etapa 1: moléculas complejas →unidades estructurales componentes. Ej: Proteínas-
Grasas-Carbohidratos → AA, AG, monosacáridos
 Etapa 2: unid estructurales. AA, AG, monosacáridos→ acetil Co-A
 Etapa 3: oxidación de AcetilCo-A→ATP (en CK,CR, FO)

Ejemplos de rutas catabólicas: glucólisis, Beta oxidación.

METABOLISMO VIAS CATABÓLICAS
 METABOLISMO VÍAS ANABÓLICAS
 Son rutas biosintéticas: construyen moléculas complejas a partir de sustratos más
simples.
 Endergónicas (+ΔG)
 Necesitan E que se obtiene por ruptura de ATP/ En acoplamiento con reacciones
exergónicas.
 Carácter reductor, principal donante de H el NADPH

Ejemplos: síntesis de proteínas, ácidos nucleicos y lípidos

 METABOLISMO VÍAS ANFIBÓLICAS
Son rutas que pueden funcionar como anabólicas y catabólicas según
requerimientos. Su función depende del estado energético celular.
 EQUILIBRIO EN INDIVIDUOS NORMALES: existe un equilibrio entre Catabolismo y
Anabolismo, por ello en:
 Individuos adultos: balance neutro (igual cantidad de átomos ingresados y
excretados)
 Individuos jóvenes en crecimiento: balance positivo (mas ingresos)
 Adulto mayor: balance negativo

Ejemplo clásico: Ciclo de Krebs.

METABOLISMO
•La energía metabólica se canaliza en forma de ATP.
•Las coenzimas (NAD⁺/NADH, FAD/FADH₂,
NADP⁺/NADPH) son esenciales.
•El metabolismo es la base funcional de procesos
celulares como la reproducción, el crecimiento y la
diferenciación.
RESPIRACIÓN CELULAR
 RESPIRACIÓN CELULAR
VENTILACIÓN RESPIRACIÓN

▪ Intercambio de gases entre el aire y los ▪ Proceso bioquímico dentro de las células
pulmones (inspiración y espiración). que convierte glucosa en energía (ATP).

▪ Sistema respiratorio (pulmones, vías ▪ Mitocondrias principalmente (en células

aéreas). eucariotas) o citoplasma (glucólisis).

▪ Obtener oxígeno del aire y eliminar ▪ Producir ATP a partir de glucosa y

dióxido de carbono. oxígeno*.
▪ Sí, se transporta oxigeno desde el aire ▪ Sí, se usa como aceptor final de
hacia la sangre. electrones en eucariotas.
▪ Físico / mecánico ▪ Químico / bioquímico
 RESPIRACIÓN CELULAR
La ventilación es el proceso que permite la entrada de oxígeno al cuerpo, mientras que la respiración celular es
el proceso por el cual las células obtienen energía que necesita en el caso de algunos organismos O2 para liberar
energía.

VENTILACIÓN RESPIRACIÓN
 RESPIRACIÓN CELULAR
Proceso metabólico que ocurre en el interior de las células, mediante el cual se transforma la energía química de
los nutrientes (como la glucosa) en energía utilizable en forma de ATP.
Degradación completa de sustancias orgánicas a inorgánicas. Puede ser:

Con Respiración aeróbica (el oxígeno recibe los electrones)

oxígeno

Sin Respiración anaeróbica (reciben los electrones los nitratos o sulfatos)

oxígeno

FERMENTACIÓN
❖ Degradación incompleta de moléculas orgánicas que se transforman en compuestos más simples, como
lactato o etanol.
❖ La energía obtenida por la respiración celular es mucho mayor que la que se obtiene por fermentación.
❖ En la fermentación, el aceptor final de electrones es una molécula interna (endógena), mientras que en la
respiración (aeróbica o anaeróbica), es una molécula externa al metabolismo celular.
 RESPIRACIÓN CELULAR
ETAPAS:

3. Cadena de
2. Ciclo de Krebs Transporte de
1. Glucólisis (o del ácido Electrones y
cítrico) Fosforilación
Oxidativa

Respiración aeróbica
 RESPIRACIÓN CELULAR
➢ La mayor producción de energía tiene lugar en las mitocondrias.
➢ Las enzimas ubicadas en la matriz y a lo largo de la membrana interior catalizan la oxidación de
carbohidratos, grasas y aminoácidos

Respiración aeróbica
RESPIRACIÓN CELULAR

Respiración aeróbica
 RESPIRACIÓN CELULAR
ETAPAS:

3. Cadena de
2. Ciclo de Krebs Transporte de
1. Glucólisis (o del ácido Electrones y
cítrico) Fosforilación
Oxidativa

Respiración aeróbica
 RESPIRACIÓN CELULAR
ETAPAS:

3. Cadena de
2. Ciclo de Krebs Transporte de
1. Glucólisis (o del ácido Electrones y
cítrico) Fosforilación
Oxidativa

Respiración aeróbica
 GLUCÓLISIS GENERALIDADES

❖Ocurre en citoplasma de todas las células (procariotas y eucariotas).

❖Es la vía inicial de catabolismo de glucosa
❖Evolutivamente es el mecanismo más antiguo proveedor de energía
(microorganismos→ fermentación: glucolisis anaeróbica. Glu→lactato
F. láctica; Glu→ etanol + CO2. F. alcohólica; Glu→ ac acético)
❖En sistemas aeróbicos ocurre en anaerobiosis la primer parte
(glucolisis) hasta el producto final: PIRUVATO que sigue su
degradación por vía oxidativa (aerobiosis) hasta CO2 y H2O (con buen
aporte de O2). Sino el Piruvato sigue a LACTATO (en músculo)

CITOPLASMA
 GLUCÓLISIS GENERALIDADES

La glucolisis tiene 2 fases en general:

FASE 1 FASE 2
La glucosa (6 carbonos) se fosforila y El gliceraldehído-3-fosfato se oxida,
se divide en dos moléculas de produciendo NADH y ATP mediante
gliceraldehído-3-fosfato (3C), fosforilación a nivel de sustrato, y se
utilizando 2 ATP. transforma finalmente en piruvato.
Se invierte energía. Se obtiene energía

CITOPLASMA
GLUCÓLISIS FASE 1

FASE 2
CITOPLASMA
 GLUCÓLISIS FASE 1 (HASTA 3-P-GLICERALDEHIDO)

1.- Formación de glu-6P: 3.- Fosforilación de fru-6P:

Si la glu proviene de la sangre, hexoquinasa Fru-6P (fosfofructoquinasa)→ fru 1-6
(isozimas I a III tejidos extrahepaticos, bifosfato
siempre, o glucoquinasa –isozima IV-
Requiere Mg y ATP (P). RI
hígado, hipergluecemia). Requiere Mg. RI
4.- Formación de triosas P
Si la glu es del glucógeno
Fru 1-6 bifosfato (aldolasa A) → PGAL +
Glucógeno (fosforilasa)→ glu 1P
DHAP. RR
Glu -1P (fosfoglucomutasa)→ glu-6P
5.- Interconversión de DHAP a PGAL
2.- Formación de fru-6P:
DHAP (isomerasa)→ PGAL . RR
Glu-6P (fosfoglucoisomerasa)→ fru-6P
Resumen: c/ molécula de glu genera 2
Requiere Mg o Mn. RR de PGAL
GLUCÓLISIS FASE 2

CITOPLASMA
 GLUCÓLISIS FASE 2
6.- Oxidación y fosforilación del PGAL
9.- Formación de PEP:
Los H que pierde van a NAD. RR
Hay deshidratación y redistribución
PGAL (PGAL-DH)→ 1-3 biPGlicerato. intramolecular. Se genera un enlace P
7.- Fosforilación a nivel de sustrato: de alta E. enz: enolasa (Mg). RR
(1° F a nivel de S) 10.- 2° F a nivel de sustrato:
Se transfiere el P de alta E del 1-3biPG a a)PEP (PvK)→enolPv + ATP
ADP (enz fosfogliceratoquinasa) usa b) enolPv → Pv (es espontánea).
Mg. RI. Se forma 3-Pglicerato
Se genera la 2° molecula de ATP por F a
8.- Formación de 2-P glicerato: nivel de S. RI
Enz fosfogliceratomutasa (pasa P de C1
a C2). Usa Mg . RR

CITOPLASMA
 ATP
GLUCÓLISIS
BALANCE ENERGÉTICO ATP

ATP Energía útil

ATP
NADH
Usados
NADH en la cadena respiratoria

ATP
ATP

ATP
CITOPLASMA ATP
 GLUCÓLISIS BALANCE ENERGÉTICO
1. Glu → glu-6P (gasto 1 ATP) → -1 ATP
2. Glu-6P → fru 1,6-diP (gasto 1 ATP) → -1 ATP
3. 1,3-biPglicerato → 3Pglicerato (gana 1 ATP) x2 →+2 ATP
4. PenolPv → enolPv (gana 1 ATP) x2 → +2ATP

BALANCE FINAL: GANANCIA NETA 2 ATP

❖ La hidrólisis de 1 ATP libera -7,3 Kcal/mol.

❖ El rendimiento de la etapa es bajo: por cada molécula de glucosa se obtienen
aproximadamente 14,6 Kcal/mol.
❖ La glucólisis completa libera 686 Kcal/mol (respiración aeróbica), lo que muestra
que este proceso solo aprovecha una pequeña fracción de la energía total.
 RESPIRACIÓN CELULAR

3. Cadena de
2. Ciclo de Krebs Transporte de
1. Glucólisis (o del ácido Electrones y
cítrico) Fosforilación
Oxidativa

¿Puedo seguir?
Acetil CoA
¿Qué necesito?
 RESPIRACIÓN CELULAR
¿Qué pasa si no hay oxígeno después de la glucólisis?
• Sin oxígeno, la célula recurre a la fermentación para mantener activa la glucólisis y la
supervivencia aunque la ganancia de ATP sea baja.
• El piruvato no entra a la mitocondria, por lo que el NADH generado no puede
entregar sus electrones a la cadena respiratoria.
• La célula convierte el piruvato en otro compuesto para regenerar NAD⁺ y mantener
activa la glucólisis.
• Fermentación láctica (en células animales, como el músculo)
Piruvato → Lactato Regenera NAD⁺
Se acumula lactato (puede causar fatiga muscular)
• Fermentación alcohólica (en levaduras) Piruvato → Etanol + CO₂

Resultado energético:
Se producen 2 ATP por glucosa
Se regenera NAD⁺
No se forma más ATP después de la glucólisis
 RESPIRACIÓN CELULAR
VIAS ANAEROBICAS:FERMENTACIÓN ALCOHOLICA
▪ Piruvato → Acetaldehído + CO₂ (enzima: piruvato descarboxilasa)
▪ Acetaldehído + NADH → Etanol + NAD⁺ (enzima: alcohol deshidrogenasa)
▪ Ocurre en algunas células (ej: levaduras convierten glucosa (de frutas) en
alcohol:etanol.
▪ Cuando termina la glu → las levaduras dejan de fermentar, punto en que la cc
de alcohol llega a 12 – 17% según la variedad de uva.
 RESPIRACIÓN CELULAR
VIAS ANAEROBICAS: FERMENTACIÓN LÁCTICA
El Piruvato se reduce a lactato, gracias a la LDH y el NADH
se reoxida a NAD+.

Al faltar Oxigeno, el NADH + H+ formado (oxidación de 3-

Pgliceraldehído), no entra en CR, y así disminuye la
cantidad de NAD en citosol, por ello la conversión de Pv a
Lactato asegura la continuidad de la glucólisis.

Ésta reacción explica porqué el lactato es el producto final

de la glucólisis en tejidos que presentan anaerobiosis.
RESPIRACIÓN CELULAR
 RESPIRACIÓN CELULAR

3. Cadena de
2. Ciclo de Krebs Transporte de
1. Glucólisis (o del ácido Electrones y
cítrico) Fosforilación
Oxidativa

Descarboxilación
oxidativa del
piruvato
Respiración aeróbica
l
Acetil COA MATRIZ MITOCONDRIAL
 RESPIRACIÓN CELULAR
CONVERSIÓN DE PIRUVATO EN ACETIL CO-A

Respiración aeróbica
 RESPIRACIÓN CELULAR CONVERSIÓN DE PIRUVATO EN ACETIL CO-A

1. El ácido pirúvico (3 carbonos) sale del citoplasma y

entra en la mitocondria por un transportador
especifico de la membrana interna mitocondrial.
2. Es oxidado por el complejo piruvato deshidrogenasa:
pierde una molécula de dióxido de carbono (CO₂) y se
transforma en un compuesto de 2 carbonos, acetil-
CoA. Durante esta conversión, se reduce una molécula
de NAD⁺, formando NADH.

Como cada molécula de glucosa produce 2 piruvatos, se

generan:
2 moléculas de acetil-CoA
2 NADH

Respiración aeróbica MATRIZ MITOCONDRIAL

 TEMARIO DE LA PRÓXIMA CLASE
Módulo 3
▪ Respiración celular aeróbica completa (glucólisis, ciclo de Krebs, cadena
respiratoria y fosforilación oxidativa)
▪ Respiración anaeróbica
▪ Fotosíntesis
¡GRACIAS POR LA ATENCIÓN!
 ¿DUDAS?
CONSULTEN EN EL FORO
FIN DE LA PRESENTACIÓN