Contenido
1. LAS ENZIMAS 3
1.1. Introducción a las enzimas 3
1.2. Estructura de las enzimas 4
1.3. Especificidad enzimática 5
1.4. Cinética enzimática 6
1.4.1. Concentración de sustrato 6
1.4.2. pH 7
1.4.3. Temperatura 7
1.4.4. Presencia de inhibidores 7
1.5. Tipos de enzimas según su función 8
2. LAS VITAMINAS 8
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1. LAS ENZIMAS
[Link]ón a las enzimas
De todas las funciones de las proteínas, quizás sea la función enzimática la más importante, pues la
vida no sería posible sin la acción de las enzimas. Éstas son la clase de proteínas más numerosa y
especializada y actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en los
seres vivos (colectivamente constituyen el metabolismo celular). La vida depende de la velocidad
con que transcurren estas reacciones, que resultan posibles gracias a la acción enzimática.
Las enzimas, como la mayoría de las proteínas, ejercen su acción biológica uniéndose a
determinadas moléculas denominadas sustratos. Las característica peculiar que diferencia a las
enzimas del resto de las proteínas es que inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que
se unen, ya sea por ruptura, formación o redistribución de sus enlaces covalentes, o por
introducción o pérdida de algún grupo funcional.
Las enzimas actúan facilitando las transformaciones químicas ya que aumentan considerablemente
la velocidad de las reacciones que catalizan y disminuyen, al mismo tiempo, la energía de activación
que estas reacciones requieren.
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La energía de activación es la energía que necesita un sistema antes de poder iniciar un
determinado proceso
El resultado de la unión enzima-sustrato es que el sustrato (S) se transforma en otra molécula
llamada producto (P), mientras la enzima correspondiente actúa como catalizador de la reacción de
transformación sustrato -> producto.
E + S -> ES -> EP -> E + P
En resumen, las enzimas:
- Aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas.
- Disminuyen la energía de activación.
- No se consumen durante la reacción.
- Se necesitan en poca cantidad.
- Tienen una alta especificidad.
- Actúan bajo un pH y temperatura determinada.
- No se transforman y se recuperan intactas al final del proceso.
[Link] de las enzimas
Salvo en el caso de las ribozimas, que son enzimas formadas por ARN, las enzimas son proteínas con
estructura terciaria de tipo globular (o asociaciones de proteínas y otras moléculas), solubles en
agua, que actúan a nivel intra y extracelular.
La unión enzima (E)- sustrato (S) tiene lugar en una pequeña parte de la enzima, constituida por un
número reducido de aminoácidos, llamado centro activo. El centro activo tiene forma de hueco o
repliegue, y su estructura tridimensional se adapta perfectamente a la estructura complementaria
del sustrato. En él se localizan dos tipos de residuos de aminoácidos:
- De unión: permiten la unión del sustrato.
- Catalíticos: son los responsables de la transformación del sustrato en producto.
Las enzimas se clasifican en:
- Enzimas estrictamente proteicas, también llamadas holoproteínas, formadas solamente
por cadenas polipeptídicas.
- Holoenzimas: formadas por:
o Una parte proteica: apoenzima
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o Una parte no proteica: cofactor. Este cofactor puede ser:
▪ Inorgánico: normalmente es un catión (Ca2+).
▪ Orgánico: en función de la fuerza de unión puede ser:
● Grupo prostético: Se une a la apoenzima mediante enlace
covalente. Un ejemplo es el grupo hemo presente en la enzima
catalasa.
● Coenzima: se une a la apoenzima mediante un enlace débil, y
fácilmente se separa. Ejemplos son los nucleótidos NAD, FAD…
[Link] enzimática
Una de las características más importantes de la actividad de las enzimas es su especificidad en la
reacción que catalizan. Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro
activo de la enzima es tal, que resulta complementaria a la molécula de sustrato a la que se une.
Existen varios modelos que describen el acoplamiento Enzima y Sustrato. Son:
- Modelo llave-cerradura: ocurre cuando enzima y sustrato encajan a la perfección. En este
caso el centro activo de la enzima es la cerradura y el sustrato la llave.
- Modelo de acoplamiento inducido o mano-guante: cuando la enzima adapta su
conformación al sustrato para que este pueda encajar. El sustrato sería la mano y la enzima
el guante.
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[Link]ética enzimática
La cinética de las reacciones enzimáticas estudia la velocidad con que se producen los mecanismos
de formación y desintegración de un complejo ES, es decir, estudia la velocidad de la catálisis.
La velocidad depende de:
- La concentración de sustrato
- El pH
- La temperatura
- La presencia de inhibidores
1.4.1. Concentración de sustrato
Suponiendo una concentración constante de enzima, a medida que aumenta la concentración de
sustrato, aumenta también la velocidad de catálisis (hasta la saturación de la enzima).
Michaelis y Menten definieron una constante a la que dieron su nombre (constante de
Michaelis-Menten o Km), que representa la concentración de sustrato en la que la velocidad de la
reacción es la mitad de su velocidad máxima. En este punto, la mitad de las moléculas de enzima
estarán unidas al sustrato.
- Si la Km es pequeña, se necesita una concentración de sustrato pequeña para alcanzar la
mitad de la velocidad máxima, por lo que demuestra una gran afinidad enzima-sustrato.
- Si la Km es alta, se necesita una concentración de sustrato elevada para alcanzar la mitad de
la velocidad máxima, por lo que demuestra poca afinidad enzima-sustrato.
Se conoce como número de recambio o constante catalítica, al número máximo de sustratos que la
enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo.
Existe una ecuación que mide la velocidad de actuación de la enzima.
𝑉𝑚𝑎𝑥·[𝑆]
𝑉= 𝐾𝑚+[𝑆]
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1.4.2. pH
Cada enzima tiene un pH óptimo para el cual su actividad es máxima. Variaciones en el pH:
- Alteran las cargas del centro activo y del sustrato.
- Altera la capacidad de unión ES.
- Desciende la actividad de la enzima.
- Una variación brusca puede provocar la desnaturalización de la enzima y, con ello, la
pérdida de funcionalidad.
Cada enzima tiene su óptimo a un pH diferente. En el caso de la pepsina del estómago, el pH es 2.
1.4.3. Temperatura
Por lo general, un aumento en la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones, hasta un
límite. Por encima de 40-50 ºC la enzima se desnaturaliza y pierde funcionalidad (excepto en las
bacterias termófilas).
1.4.4. Presencia de inhibidores
Los inhibidores son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad de la enzima. La
inhibición puede ser de dos tipos:
- Irreversible: los inhibidores (también llamados venenos) se unen a la enzima mediante un
enlace covalente y no se disocian, perdiendo por tanto la actividad enzimática.
- Reversible: los inhibidores se unen por enlaces débiles, de manera que se pueden disociar.
La inhibición reversible puede ser, a su vez:
Competitiva No competitiva
El inhibidor compite con el sustrato El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo (la
por la unión al centro activo. zona de unión se conoce como centro inhibidor o regulador).
Una vez que la unión se produce, la conformación del centro
activo cambia y el sustrato ya no podrá unirse.
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Cuando el producto se comporta como inhibidor se habla de autorregulación enzimática o
feedback.
[Link] de enzimas según su función
Tipo Reacción Ejemplo
Hidrolasas Rompen enlaces en Sacarasa: hidroliza la sacarosa liberando glucosa
presencia de agua y fructosa.
Amilasa, lipasa, fosfatasa.
Liasas Rompen moléculas sin Aldolasa: rompe la fructosa-1,6-difosfato en
intervención de agua dihidroxiacetona fosfato y
gliceraldehído-3-fosfato.
Transferasas Mueven radicales o Piruvato quinasa: transfiere el grupo fosfato del
grupos funcionales fosfoenolpiruvato al ATP, para formar el
entre distintas piruvato.
moléculas.
Isomerasa Convierten una Fosfofructoisomerasa: Transforma la
molécula en su Glucosa-6-fosfato en Fructosa-6-fosfato.
isómero.
Oxidorreductasas Participan en Malato-deshidrogenasa: oxida el malato,
reacciones redox. convirtiéndolo en oxalacetato.
Sintetasas Crean moléculas, con Aminoacil ARNt sintetasa: une el ARNt al
la participación del aminoácido para formar el aminoacil ARNt.
ATP.
2. LAS VITAMINAS
Son biomoléculas orgánicas que, en general, los animales no pueden sintetizar o lo hacen en
cantidades insuficientes, por lo que precisan ingerirlas con la dieta. Son necesarias en cantidades
muy pequeñas y se alteran con facilidad con los cambios de temperatura, la luz, o los
almacenamientos prolongados (por ejemplo, la cocción de alimentos reduce a la mitad la cantidad
de vitaminas). Generalmente son los organismos vegetales los que tienen la capacidad de
sintetizarlas, de ahí la importancia de incluirlas en la dieta.
Según sea la concentración de vitaminas en el cuerpo podemos encontrarnos tres situaciones:
- Avitaminosis: carencia total de una determinada vitamina.
- Hipovitaminosis: carencia parcial de una determinada vitamina
- Hipervitaminosis: si existe un exceso de una determinada vitamina.
Según su solubilidad, las vitaminas se clasifican en:
- Vitaminas liposolubles: de naturaleza lipídica. Son las vitaminas A, D, E, K.
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- Vitaminas hidrosolubles: solubles en agua, se difunden muy bien por la sangre, su exceso no
provoca trastornos, ya que son filtradas por el riñón y eliminadas por la orina. Vitaminas B,
C
Muchas vitaminas actúan como precursoras de las coenzimas que participan en el metabolismo
celular. Esto significa que una molécula de vitamina, con un cambio muy pequeño en su estructura,
puede transformarse en una coenzima. A partir de la vitamina B3, por ejemplo, se crean las
coenzimas NAD y NADP que participan en la respiración celular y en la fotosíntesis respectivamente.
A continuación se detalla, en una tabla, algunas de las funciones de las vitaminas así como las
enfermedades carenciales asociadas.
VITAMINA FUENTES FUNCIONES DÉFICIT
A Zanahoria Percepción visual Pérdida agudeza visual
D Por radiación solar Regula la absorción de Calcio a Raquitismo Problemas
(UV) que transforman través de la pared intestinal, óseos
sus precursores favoreciendo la formación de
También en Pescados, huesos
Huevo, Mantequilla,
Queso.
E Aceites vegetales, Antioxidante Trastornos
Frutos secos intestinales. Debilidad
muscular
K Vegetales de hoja Necesaria en la coagulación Hemorragias
verde. sanguínea
Complejo B Salmón Actúa como coenzima en el Anemia
(B6) metabolismo de aminoácidos
C Cítricos Antioxidante. Envejecimiento.
Interviene en la síntesis del Problemas de
colágeno cicatrización, caída de
dientes…
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