Enzimas
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las
reacciones químicas sin ser consumidas en el proceso.
Nomenclatura
Nombre corto y recomendado: presenta el sufijo -asa y una descripción de la
acción que realizan.
Nombre sistemático: son inequívocos e informativos, y se clasifican en 6 clases
principales:
1. Oxidoreductasas 4. Liasas
Catalizan reacciones de óxido- Catalizan el rompimiento de enlaces
reducción. C-C, C-S y ciertos enlaces C-N.
Enzima: Lactato deshidrogenasa Enzima: Piruvato descarboxilasa
2. Transferasas 5. Isomerasas
Catalizan la transferencia de grupos Catalizan el reacomodo de isómeros
que contienen C-, N- o P-. ópticos o geométricos.
Enzima: Serina hidroximetil Enzima: Metilmalonil CoA mutasa
transferasa
6. Ligasas
3. Hidrolasas Catalizan la formación de enlaces
Catalizan el rompimiento de enlaces entre el carbono y O, S y N, acoplada
por adición de agua. a la hidrólisis de fosfatos de alta
Enzima: Uresa energía.
Enzima: Piruvato carboxilasa
Propiedades
Los ARN con actividad catalítica se llaman ribozimas.
Sitio activo: contiene residuos de aminoácidos cuyas cadenas laterales
participan en la unión del sustrato y en catálisis, y forman un complejo
como: enzima-sustrato (ES), enzima-producto (EP) y enzima libre y producto
Eficiencia: las enzimas son altamente y se desarrollan de 10 3 a 108 veces
más rápido. El número de moléculas de sustrato convertidas en producto
por moléculas de enzimas por segundo se denomina “número de recambio”
o Kcat
Especificidad: pueden catalizar solo un tipo de reacciones químicas. El
conjunto de enzimas sintetizadas dentro de una célula determina que
reacciones ocurren en ella
Compuestos
o Holoenzima: enzima + su componente NO proteico
o Apoenzima: enzima sin su componente no proteico, carece de
actividad
o Cofactor: Si la parte no proteica es un ion metálico (Zn 2+, Fe2+)
o Coenzima: es una molécula orgánica, es común que deriven de las
vitaminas (NAD+ contiene niacina) si una coenzima se asocia
permanentemente con la enzima y regresa a su forma original se
llama grupo prostética.
o Regulación: la actividad puede variar, y siempre corresponde con las
necesidades celulares.
o Localización dentro de la célula: la mayoría funciona en el interior
de las células. Se localizan en organelos específicos esto proporciona
un medio favorable para la reacción.
Mecanismo de Acción Enzimática
Reducción de energía de activación: Las enzimas proporcionan una vía
alternativa con menor energía de activación (EaEa), facilitando la formación
del estado de transición.
Estabilización del estado de transición: El sitio activo actúa como una
plantilla molecular para favorecer la reacción.
Factores que Afectan la Velocidad de Reacción
1. Concentración de sustrato: Sigue la cinética de Michaelis-Menten.
2. Temperatura: Afecta la actividad enzimática; temperaturas extremas
pueden desnaturalizar la enzima.
3. pH: Cada enzima tiene un pH óptimo (ej. pepsina actúa a pH 2).
Cinética de Michaelis-Menten
Ecuación: v0=Vmaˊx[S]Km+[S]v0=Km+[S]Vmaˊx[S],
donde VmaˊxVmaˊx es la velocidad máxima y KmKm mide la afinidad por el
sustrato.
Gráfica de Lineweaver-Burk: Permite determinar KmKm y VmaˊxVmaˊx.
Inhibición Enzimática
1. Inhibición competitiva: Un inhibidor compite con el sustrato por el sitio
activo.
2. Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a otro sitio, alterando la
estructura de la enzima.
Regulación de Enzimas
1. Alostérica: Modulación por efectores que se unen a sitios distintos del
activo.
2. Covalente: Fosforilación/desfosforilación que activa o inactiva la enzima.
3. Inducción/represión: Cambios en la síntesis de enzimas en respuesta a
señales.
Enzimas en el Diagnóstico Clínico
Biomarcadores: Niveles elevados de enzimas en plasma indican daño
tisular (ej. creatina cinasa en infarto de miocardio).
Isoenzimas: Formas diferentes de una enzima con tejidos específicos (ej.
CK-MB en corazón).
Enzimas en la sangre humana
Cierto tipo de células secretan de manera activa un grupo pequeño relativo de
enzimas a la sangre, también las enzimas se liberan de las células durante el
recambio celular normal.
Están enzimas casi siempre funcionan solo de manera intracelular y no tienen la
capacidad de catalizar reacciones en el plasma.
En individuos sanos, los niveles de estas enzimas son bastante constantes y
representan un estado estable en el cual la velocidad de liberación de estas
enzimas desde las células dañadas hacia el plasma es balanceada por una
velocidad igual de eliminación de plasma. Un incremento de los niveles
plasmáticos de algunas enzimas puede indicar daño tisular y una muerte celular
mayor que aquella del recambio normal.
Valores normales de algunas enzimas:
Enzima Abreviatu Fuente Útil para evaluar Valor
ra principal normal
de tejido en
sangre
Alanina ALT Hígado Daño en la 7 – 56 U/L
aminotransfera enfermedad
sa hepática
Fosfatasa MONTAÑA Hígado, Enfermedades 40 – 129
alcalina hueso hepáticas y óseas U/L
Amilasa Amilasa Páncreas Enfermedades 30 – 110
pancreáticas U/L
Aspartato AST Hígado, Enfermedades 10 – 40
aminotransfera músculo hepáticas y U/L
sa musculares
Creatina cinasa CK Músculo Daño en la 30 – 200
enfermedad U/L
muscular
Gamma GGT Hígado, Enfermedad Hombres:
glutamil conducto hepatobiliar 10 – 71
transferasa biliar (ictericia U/L
obstructiva) Mujeres: 6
– 42 U/L
Lipasa Lipasa Páncreas Enfermedades 0 – 160
pancreáticas U/L
Lactato LDH Eritrocitos, Marcador general de 140 – 280
deshidrogenasa hígado, muerte celular U/L
corazón, (hemólisis,
músculos enfermedades
hepáticas)
5' nucleotidasa 5'NT Hígado Enfermedad 0 – 15 U/L
hepatobiliar
(ictericia
obstructiva)
