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Es un agente capaz de acelerar una reaccion

quimica, sin formar parte de los productos finales
ni desgastarse en el proceso.
➢Son catalizadores biológicos

➢ Actúan disminuyendo la energía de activación de

una reacción química

➢Aumentan mucho la velocidad de reacción

➢No modifican la constante de equilibrio (kc)

➢ Poseen gran especificidad, lo que les permite

distinguir con gran selectividad entre diferentes
sustancias

➢Su naturaleza química es proteica

Las enzimas son sintetizadas en el citoplasma de las células y luego son exportadas hacia el lugar en
el cual cumplirán su función.

La mayor parte de las enzimas son intracelulares. No se encuentran distribuidas al azar, sino
dispuestas en los distintos compartimentos celulares con el fin de optimizar su función.

Sin embargo, existen algunas enzimas que actúan fuera de las células por ejemplo, las enzimas de los
jugos digestivos y las relacionadas a la coagulación de la sangre.
Muchas enzimas solo pueden actuar si se encuentran asociadas a otra molécula no proteica de
tamaño pequeño, denominada coenzima.

Las coenzimas pueden moléculas pequeñas como metales (ej: Mg2+, Cu2+, etc), vitaminas (ej: vit B),
etc.

Holoenzima = Apoenzima + Coenzima

(Enzima total) (proteina) (grupo no proteico)

Si bien una coenzima siempre participa en un determinado tipo de reaccion, puede unirse
a distintas apoenzimas y actuar frente a diferentes sustratos.
Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen en estado de precursores inactivos llamados
zimógenos, proenzimas o preenzimas.

En la mayoría de los casos, estos precursores son proteínas simples que adquieren función enzimática
a través de un proceso de hidrolisis.
Inicialmente se designaba a los enzimas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato, o bien a una palabra que describe
su actividad.

El nuevo sistema divide a los enzimas en seis clases principales dependiendo del tipo de reacción catalizada.

1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones denominadas reacciones redox (o reacciones de óxido-reducción), que

involucran la transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
2. Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico específico (diferente del hidrógeno), de un sustrato a otro.
3. Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis, esto es, la ruptura de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua.
4. Liasas: Catalizan reacciones de ruptura sin utilizar agua, especialmente sobre enlaces químicos entre átomos de carbono.
5. Isomerasas: Catalizan reacciones de conversión de isómeros, que son compuestos con los mismos átomos pero con
diferentes organizaciones espaciales.
6. Ligasas: Catalizan reacciones específicas de unión de dos sustratos.
Cada enzima es designada de tres modos:
1) un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual

2) un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza, y

3) un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una identificación

inequívoca de la enzima.
 Ejemplo:
ATP + CREATINA —› ADP + FOSFOCREATINA

Nombre recomendado:CREATIN-KINASA
Nombre sistemático: ATP:CREATIN FOSFOTRANSFERASA
Número de clasificación: EC 2.7.3.2.

En el número de clasificación EC es la abreviatura de Comisión de Enzimas; el primer dígito (2) indica

la clase a la que pertenece el enzima, en este caso la clase transferasas; el segundo dígito (7) indica
la subclase (fosfotransferasas); el tercer dígito (3) la sub-subclase (fosfotransferasas con grupo
nitrogenado como aceptor); el cuarto dígito (2) identifica inequívocamente al enzima en cuestión.
Aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción, siempre que se disponga de sustrato al
cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no
hay algo a lo las enzimas adicionales se puedan unir.
Aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la temperatura la hace más lenta.
Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda su forma (se
desnaturalice) y deje de trabajar

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones

químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas se incrementa con la temperatura. La variación
de la actividad enzimática con la temperatura es diferente
de unos enzimas a otros en función de la barrera de
energía de activación de la reacción catalizada. Sin
embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones
químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se
produce un brusco descenso de la actividad cuando se
alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más
que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima
cuando se alcanza dicha temperatura.
Cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango hará más
lenta la actividad de la enzima.

Este efecto se debe a que, al ser los

enzimas de naturaleza proteica, al igual
que otras proteínas, se desnaturalizan y
pierden su actividad si el pH varía más allá
de unos límites estrechos.
Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de los enzimas
sin ser transformados por ellos.

La inhibición enzimática puede ser:

• Irreversible: El inhibidor produce cambios permanentes en la enzima, con deterioro definitivo de

su capacidad catalítica.

• Reversible: se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen

los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el
complejo enzima-sustrato. Puede ser de 3 tipos:
- Inhibición competitiva
- Inhibición Anticompetitiva
- Inhibición no competitiva
El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el sustrato, de manera que
puede competir con él por acceder al sitio activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser
atacado por la enzima. El inhibidor forma con la enzima libre un complejo enzima-inhibidor de
características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que, lógicamente, no puede
descomponerse a continuación para dar lugar al enzima libre y a los productos:
El inhibidor no se combina con la enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo
enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone
posteriormente para dar lugar a los productos. El inhibidor se coloca próximo al sitio activo situado de tal
manera que impide físicamente la salida de los productos:
El inhibidor puede combinarse con la enzima libre o bien con el complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la
acción de ambos. Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar de la enzima diferente del sitio activo
provocando en el una alteración que dificulta bien la formación del complejo enzima-sustrato o bien la
descomposición de éste para dar lugar a los productos. La unión con el inhibidor produce dos formas
inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede descomponerse para dar lugar a los productos
y a la enzima libre:
La actividad de enzimas en las celulas es ajustada a los requerimientos fisiologicos, cambiantes a cada
momento.

Existen dos tipos principales de enzimas reguladoras: las enzimas alostéricos y los enzimas
moduladas covalentemente.

Ambos tipos son responsables de alteraciones en el estado metabólico de las células en intervalos cortos
de tiempo (las enzimas alostéricos en cuestión de segundos, los modulados covalentemente en cuestión de
minutos).
Las enzimas alostéricas son aquellos que, además del sitio activo mediante el cual interactúan con el
sustrato, poseen otro sitio de unión llamado sitio alostérico mediante el cual interactúan con otra
molécula denominada efector o modulador (la palabra "alostérico" hace referencia a la existencia de ese
"otro lugar"). La interacción del modulador con el sitio alostérico es tan específica como lo es la interacción
del sustrato con el sitio activo y también está basada en la complementariedad estructural.

Los moduladores alostéricos pueden ser de dos tipos: unos estimulan la actividad del enzima al unirse al
centro alostérico, reciben el nombre de moduladores positivos o activadores; otros la inhiben y se llaman
moduladores negativos o inhibidores.
Las enzimas alostéricas presentan siempre dos formas, una activa y otra inactiva, interconvertibles por efecto
del modulador. Existen dos tipos de control alostérico:

• control heterotrópico que se da cuando el modulador es una molécula diferente del sustrato

• control homotrópico que se da cuando el modulador es el propio sustrato.

En ambos casos el modulador puede ser positivo o negativo. Los enzimas con control homotrópico poseen dos
o más centros de unión para el sustrato; en ellos la interconversión entre las formas activa e inactiva depende
de cuántos sean los centros de unión que estén ocupados por moléculas de sustrato.
Un caso muy común de regulación del metabolismo mediante enzimas alostéricas es la inhibición por el
producto final, también llamada retroinhibición o feed-back negativo. En ella, el producto final de
una ruta metabólica inhibe alostéricamente a la enzima que cataliza la primera reacción de dicha ruta,
interrumpiendo así su propia síntesis cuando ésta ya no es necesaria.
Este tipo de control es muy rentable para la célula, ya que no se interrumpe solamente la síntesis del
producto final sino la de todos los intermediarios. Se trata de un control heterotrópico mediante un
modulador negativo.

Otro caso es el del sustrato de la primera reacción de una ruta metabólica que actúa como activador del
enzima que cataliza dicha reacción. Se trataría aquí de un control homotrópico mediante modulador
positivo.
Aunque existen enzimas alostéricos monovalentes, que responden a un sólo modulador, la inmensa
mayoría son enzimas polivalentes, que poseen varios centros alostéricos mediante los cuales interactúan
con distintos moduladores positivos y/o negativos, presentando un tipo de control mixto homotrópico-
heterotrópico.
Las enzimas moduladas covalentemente también presentan dos formas, una activa y otra inactiva, que
son interconvertibles por modificación covalente de sus estructuras catalizada por otras enzimas,
denominados enzimas moduladores. Tal modificación suele consistir en la adición o eliminación de un grupo
químico esencial para la catálisis (generalmente un grupo fosfato, metilo, adenilato u otros) de manera que
la enzima modulada se activa cuando está unido a dicho grupo y se inactiva cuando éste se elimina. En la
mayor parte de los casos son necesarios dos enzimas moduladoras diferentes, uno que activa la enzima
modulado y otro que la inactiva.
La modulación covalente tiene la ventaja de que puede utilizarse para amplificar una señal química, ya que una
sola molécula del enzima modulador puede activar o desactivar a muchas moléculas del enzima modulado, que a
su vez podrán actuar o no sobre un elevado número de moléculas de sustrato, produciéndose así lo que se
conoce como efecto cascada.

Un caso particular de este tipo de regulación es la activación covalente de los zimógenos. Algunas enzimas se
sintetizan dentro de las células en formas inactivas denominadas zimógenos. Una vez secretados al exterior de la
célula son activados mediante la escisión hidrolítica catalizada enzimáticamente de algunos péptidos de su cadena
polipeptídica. Este tipo de activación es irreversible. El ejemplo clásico de este tipo de regulación es el de las
enzimas digestivas pepsina, tripsina y quimotripsina que, con el objeto de que evitar que lleven a cabo su
actividad degradativa en el interior de las células, se sintetizan en forma de sus respectivos zimógenos inactivos y
sólo se activan una vez han sido secretados al tracto digestivo.