“Año del Bicentenario, de la consolidación de nuestra

Independencia, y de la conmemoración de las heroicas

batallas de Junín y Ayacucho”

Propiedades de los
lípidos y proteínas
Informe 14

Autores
Cruzado Marin Jose Manuel
Flores Vasquez Morayma Geralldine
Leyva Campos Angie Alexandra
Marrufo Bustamante Nilver Jhoel
Raico Arrivasplata Angie Lizeth
Vilchez Torres Evelyn Nicol

2024
 PROPIEDADES DE LOS LÍPIDOS Y PROTEÍNAS

I. OBJETIVOS

• Demostrar la solubilidad de grasas y aceites

• Ilustrar la formación de acroleína

• Saponificar grasas y aceites

• Demostrar la prueba de Hubl

• Determinar los esteroles

• Demostrar las propiedades de jabones y detergentes

• Reconocer proteínas mediante reacción xantoproteica y de Biuret

• Determinar aminoácidos y coagulación de proteína

II. FUNDAMENTO TEÓRICO

Los lípidos son sustancias que pueden extraerse de las células y

tejidos por medio de disolventes orgánicos no polares. Los lípidos
incluyen muchos tipos de compuestos que contienen una amplia
variedad de grupos funcionales. La disolución de lípidos resultante
contendría una gran variedad de compuestos, muchos de ellos con
estructuras complejas. Para facilitar el estudio de los lípidos, los
químicos han dividido esta gran familia en dos clases principales:
lípidos complejos y lípidos sencillos.
Los lípidos complejos son aquellos que se hidrolizan con facilidad en
constituyentes más sencillos. La mayoría de los lípidos complejos son
ésteres de ácidos carboxílicos de cadena larga llamados ácidos
grasos. Los dos grupos principales de los ésteres de los ácidos grasos
son las aceras y los glicéridos. Las ceras son ésteres de alcoholes de
cadena larga y los glicéridos son ésteres del glicerol.
Los lípidos sencillos son aquellos que no se hidrolizan con facilidad
con un ácido o una base acuosa, como los esteroides, las
prostaglandinas y los terpenos.
La saponificación es la hidrólisis promovida por una base de los enlaces de éster
en las grasas y aceites; siendo uno de los productos el jabón.
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los animales que
desempeñan funciones importantes tanto en estructura como en la función de
las células. Las proteínas son biopolímeros de los 𝛼-aminoácidos, llamados así
debido a que el grupo amino está enlazado al átomo de carbono 𝛼 adyacente al
grupo carbonilo. Las propiedades físicas y químicas de una proteína están
determinadas por los aminoácidos que la constituyen. Las subunidades
individuales de los aminoácidos se unen por medio de enlaces de amida
llamados enlaces peptídicos.
III. MATERIALES Y REACTIVOS
• Solubilidad de grasas y aceites

• Formación de acroleína

• Reacción de saponificación

• Prueba de Hubl

• Determinación de esteroles

• Propiedades de habones y detergentes

• Reacción Xantoproteica

• Determinación de aminoácidos

• Reacción del Biuret

• Coagulación de proteína

IV. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

4.1 Solubilidad de grasas y aceites

EL experimento para determinar la solubilidad de grasas y aceites implica

evaluar cómo estos lípidos interactúan con diferentes solventes. A
continuación, se describe el procedimiento y se esquematiza el experimento:

Materiales:
• Aceite vegetal (como muestra de grasa)

• Agua destilada

• Solventes orgánicos: éter, cloroformo o acetona

• Tubos de ensayo

• Gradilla

• Pipetas

• Varilla de vidrio
Procedimiento:
1. Preparación de muestras:

• Etiquete tres tubos de ensayo como A, B y C

• En cada tubo, agregue 2 ml de aceite vegetal

2. Adición de solventes:

• Al tubo A, añada 2 ml de agua destilada

• Al tubo B, añada 2 ml de éter

 • Al tubo C, añada 2 ml de cloroformo o acetona.

3. Mezcla y observación:

• Tape cada tubo y agite vigorosamente durante unos segundos para

mezclar el contenido.
• Coloque los tubos en la gradilla y déjelos reposar durante unos
minutos.
4. Registro de resultados:

• Observe y registre si el aceite se disuelve en cada solvente o si se

forman capas separadas.

Esquema del experimento:

1. Tubo A:

• Contenido: Aceite + Agua

• Observación esperada: Formación de dos capas separadas,

indicando que el aceite es insoluble en agua.
2. Tubo B:

• Contenido: Aceite + Éter

• Observación esperada: Mezcla homogénea, indicando que el

aceite es soluble en éter.
3. Tubo C:

• Contenido: Aceite + Cloroformo o Acetona

• Observación esperada: Mezcla homogénea, indicando que el

aceite es soluble en cloroformo o acetona.
Este experimento demuestra que las grasas y aceites son insolubles en
solventes polares como el agua, pero solubles en solventes orgánicos apolares
como el éter, cloroformo o acetona. Esta propiedad se debe a la naturaleza
hidrofóbica de los lípidos, que no interactúan favorablemente con moléculas
polares.

4.2 Formación de acroleína

La acroleína es un compuesto orgánico de fórmula CH₂=CH-CHO, conocido

por su olor penetrante y su toxicidad. A continuación, se describe el
procedimiento experimental para la formación de acroleína y se proporciona
un esquema del experimento.

Materiales:
• Glicerol (glicerina)
• Catalizador ácido (por ejemplo, ácido fosfórico o un catalizador sólido
ácido como óxidos mixtos de circonio y niobio)
• Aparato de destilación o reactor adecuado para calentamiento controlado
• Sistema de condensación para recoger la acroleína formada
• Medios de seguridad: campana de extracción, guantes, gafas de
seguridad

Procedimiento:
1. Preparación del reactor:
• Coloque el glicerol en el reactor.

• Añada el catalizador ácido al glicerol.

• Mezcle bien para asegurar una distribución homogénea del catalizador.

2. Calentamiento:
• Caliente la mezcla de glicerol y catalizador a una temperatura entre 280 °C
y 300 °C.
• Mantenga la temperatura constante para favorecer la deshidratación del
glicerol.
 3. Recolección de acroleína:
• La acroleína formada se volatiliza debido a las altas temperaturas.

• Utilice un sistema de condensación para enfriar y recoger la acroleína en

estado líquido.

4. Purificación (opcional):
• Si es necesario, purifique la acroleína obtenida mediante destilación
fraccionada para eliminar impurezas.

Esquema del experimento:

1. Reactor de deshidratación:
• Contiene la mezcla de glicerol y catalizador ácido.

• Equipado con un sistema de calentamiento controlado.

2. Sistema de condensación:
• Conectado a la salida del reactor para condensar los vapores de
acroleína.
• Incluye un condensador y un colector para la acroleína líquida.
Consideraciones de seguridad:
• La acroleína es altamente tóxica e irritante; realice el experimento en una
campana de extracción adecuada.
• Utilice equipo de protección personal, como guantes y gafas de seguridad.
• Asegúrese de que el área de trabajo esté bien ventilada y tenga acceso a
equipos de emergencia.

Reacción química involucrada:

La deshidratación del glicerol produce acroleína y agua:
CH₂OH-CHOH-CH₂OH → CH₂=CH-CHO + 2 H₂O
Este proceso es fundamental en la industria química para la producción de
acroleína, que sirve como intermediario en la fabricación de diversos productos
químicos.
4.3 Reacción de saponificación

La hidrólisis del almidón es un proceso mediante el cual las largas cadenas de

almidón se descomponen en azúcares más simples, como la glucosa. A
continuación, se describe un experimento para demostrar la hidrólisis enzimática
del almidón utilizando amilasa salival.

Materiales:
▪ Solución de almidón al 2%
▪ Muestra de saliva (fuente de amilasa)
▪ Solución de Lugol (Iodo y yoduro de potasio)
▪ Tubos de ensayo
▪ Gradilla
▪ Pipetas
▪ Baño María ajustado a 37 °C
▪ Cronómetro
▪ Agua destilada
Procedimiento:

1. Preparación de la solución de almidón:

 • Disolver 2 gramos de almidón en 100 ml de agua destilada caliente,
agitando constantemente hasta obtener una solución homogénea al 2%.

2. Obtención de la muestra de saliva:

• Enjuagar la boca con agua destilada para eliminar residuos.

• Recoger aproximadamente 10 ml de saliva en un vaso de precipitados

limpio.
• Filtrar la saliva a través de una gasa para eliminar partículas sólidas.
3. Preparación de los tubos de ensayo:
• Etiquetar cuatro tubos de ensayo como T1, T2, T3 y T4.

• Distribuir los reactivos en cada tubo de la siguiente manera:

Tubo Solución Solució Solución Solució Saliv Condicione

de n de de H₂SO₄ n de a s de
almidón Lugol (10%) NaOH incubación
(5%)
T1 2 ml 3 gotas 1 ml - 1 ml Baño María
a
37 °C
T2 2 ml 7 gotas - 3 gotas 1 ml Baño María
a
37 °C
T3 2 ml 3 gotas - - 1 ml Baño María
a
37 °C
T4 2 ml 3 gotas - - 1 ml Baño de
hielo

4. Incubación:

• Colocar los tubos T1, T2 y T3 en el baño María a 37 °C durante 10

minutos.
• Colocar el tubo T4 en un baño de hielo durante el mismo tiempo.

5. Observación de resultados:
• Observar el cambio de color en cada tubo después de la incubación.

• La solución de Lugol reacciona con el almidón, produciendo un color azul

oscuro.
• La desaparición del color azul indica la hidrólisis del almidón.
Esquema del experimento:
1. Tubo T1:
• Contenido: Solución de almidón, Lugol, H₂SO₄ y saliva.

• Observación esperada: Color azul intenso, indicando que el ácido ha

desnaturalizado la amilasa, impidiendo la hidrólisis del almidón.

2. Tubo T2:
• Contenido: Solución de almidón, Lugol, NaOH y saliva.

• Observación esperada: Decoloración parcial o total, indicando que la

amilasa ha hidrolizado el almidón en un medio ligeramente alcalino.

3. Tubo T3:
• Contenido: Solución de almidón, Lugol y saliva.

• Observación esperada: Decoloración rápida, indicando una actividad

óptima de la amilasa en condiciones neutras.

4. Tubo T4:
• Contenido: Solución de almidón, Lugol y saliva.

• Observación esperada: Decoloración lenta o nula, indicando que la baja

temperatura ha reducido la actividad enzimática de la amilasa.
4.4 Prueba de Hubl

La prueba de Hübl es un método clásico utilizado para determinar el grado de

insaturación en grasas y aceites, expresado como el índice de yodo. A
continuación, vemos el experimento:

Materiales:
• Muestra de grasa o aceite a analizar
• Reactivo de Hübl: solución de yodo (I₂) y cloruro mercúrico (HgCl₂) en
etanol

• Solvente: cloroformo (CHCl₃)

• Solución de tiosulfato de sodio (Na₂S₂O₃) 0.1 N
• Solución de almidón al 1% (indicador)
• Matraz Erlenmeyer
• Bureta
• Pipetas
• Agitador magnético
• Frascos ámbar para proteger de la luz
Procedimiento:
1. Preparación de la muestra:
Pesar con precisión una cantidad específica de la muestra de grasa o
aceite (generalmente entre 0.1 y 0.3 gramos) y transferirla a un matraz
Erlenmeyer.

2. Disolución de la muestra:
Añadir 10 ml de cloroformo al matraz para disolver completamente la
muestra.

3. Adición del reactivo de Hübl:

Agregar 25 ml del reactivo de Hübl a la solución de la muestra.

 Mezclar bien y dejar reposar en la oscuridad durante 30 minutos, agitando
ocasionalmente para asegurar una reacción completa.

4. Determinación del exceso de yodo:

Después del tiempo de reacción, añadir 10 ml de una solución acuosa de
yoduro de potasio (KI) al 10% para liberar el yodo residual.
Titular inmediatamente el exceso de yodo con la solución de tiosulfato de
sodio 0.1 N, agitando constantemente hasta que la solución adquiera un
color amarillo pálido.

5. Adición del indicador:

Añadir 1-2 ml de la solución de almidón al 1% como indicador. La solución
se tornará azul oscuro debido a la formación del complejo yodo-almidón.

6. Finalización de la titulación:
Continuar la titulación con tiosulfato de sodio hasta que el color azul
desaparezca completamente, indicando el punto final de la titulación.

Esquema del experimento:

1. Disolución de la muestra:
La muestra de grasa o aceite se disuelve en cloroformo en un matraz
Erlenmeyer.

2. Reacción con el reactivo de Hübl:

Se añade el reactivo de Hübl a la solución de la muestra y se deja
reaccionar en la oscuridad, permitiendo que el yodo se adicione a los
dobles enlaces presentes en la muestra.

3. Titulación del exceso de yodo:

Después de la reacción, se añade yoduro de potasio y se titula el yodo no
reaccionado con tiosulfato de sodio, utilizando almidón como indicador
para determinar el punto final de la titulación.
4.5 Determinación de esteroles

La determinación de esteroles en grasas y aceites es esencial para evaluar su

calidad, autenticidad y origen botánico. A continuación, se describe un
procedimiento general para la determinación de esteroles en aceites
comestibles, basado en técnicas cromatográficas.

Materiales:
• Muestra de aceite o grasa
• Solución etanólica de hidróxido potásico (KOH)
• Éter dietílico
• Agua destilada
• Sulfato de sodio anhidro
• Reactivo de sililación (por ejemplo, BSTFA)
• Cromatógrafo de gases (GC) equipado con detector de ionización de
llama (FID)

• Columnas para cromatografía líquida de alta eficacia (HPLC)

• Materiales de vidrio: matraces, embudos de separación, pipetas, etc.
Procedimiento:
1. Saponificación de la muestra:
• Pesar una cantidad precisa de la muestra de aceite (por ejemplo, 5 g) en
un matraz.
• Añadir una solución etanólica de KOH al 2M.

• Calentar la mezcla bajo reflujo durante 30 minutos para hidrolizar los

ésteres presentes, liberando los esteroles.
2. Extracción de la fracción insaponificable:
• Transferir la mezcla a un embudo de separación y añadir agua destilada.

• Extraer la fracción insaponificable con éter dietílico realizando varias

extracciones sucesivas.
• Reunir las fases orgánicas y lavarlas con agua destilada hasta alcanzar
pH neutro.
• Secar la fase orgánica con sulfato de sodio anhidro y filtrar.

• Evaporar el solvente bajo presión reducida para obtener la fracción

insaponificable.

3. Separación de esteroles por HPLC:

• Disolver la fracción insaponificable en una fase móvil adecuada para
HPLC.
• Inyectar la muestra en el sistema HPLC equipado con una columna de
fase normal.
• Separar la fracción que contiene los esteroles del resto de componentes.
4. Derivatización de esteroles:
• Recoger la fracción de esteroles y evaporar el solvente.

• Añadir un reactivo de sililación, como BSTFA, para convertir los esteroles

en derivados volátiles adecuados para GC.
• Incubar la mezcla a 60 °C durante 30 minutos para completar la
derivatización.
5. Análisis por cromatografía de gases (GC):
• Inyectar la muestra derivatizada en el cromatógrafo de gases equipado
con un detector de ionización de llama (FID).
• Utilizar una columna capilar adecuada y un programa de temperatura
optimizado para separar los diferentes esteroles.
• Identificar y cuantificar los esteroles presentes comparando los tiempos
de retención y las áreas de los picos con estándares conocidos.

Esquema del experimento:

1. Saponificación:
Hidrolizar la muestra de aceite con KOH en etanol bajo reflujo para liberar
los esteroles.

2. Extracción:
Extraer la fracción insaponificable con éter dietílico y purificarla mediante
lavados y secado.

3. Separación por HPLC:

Separar la fracción de esteroles utilizando cromatografía líquida de alta
eficacia en fase normal.

4. Derivatización:

Convertir los esteroles en derivados volátiles mediante sililación con BSTFA.

5. Análisis por GC:

Analizar los derivados de esteroles mediante cromatografía de gases con detector

FID para su identificación y cuantificación.
4.6 Propiedades de jabones y detergentes

Los jabones y detergentes son agentes limpiadores que, aunque comparten la

capacidad de eliminar suciedad, presentan diferencias en su estructura química
y comportamiento en diversas condiciones. A continuación, se describe un
procedimiento experimental para observar y comparar sus propiedades.

Materiales:
• Muestras de jabón y detergente
• Agua destilada
• Agua dura (preparada con cloruro de calcio o cloruro de magnesio)
• Aceite vegetal
• Tubos de ensayo o vasos de precipitados
• Varillas de agitación
• Gotero
• Papel pH o pH-metro
• Fuente de calor (opcional)
Procedimiento:
1. Preparación de soluciones:
Disolver cantidades iguales de jabón y detergente en agua destilada por
separado para obtener soluciones al 1%.

2. Prueba de formación de espuma:

• En dos tubos de ensayo, agregar 5 ml de agua destilada.

• Añadir 1 ml de solución de jabón en uno y 1 ml de solución de detergente

en el otro.
• Agitar vigorosamente y observar la formación y estabilidad de la espuma.
3. Efecto en agua dura:
• Preparar dos tubos de ensayo con 5 ml de agua dura cada uno.

• Agregar 1 ml de solución de jabón en uno y 1 ml de solución de detergente

en el otro.
• Agitar y observar la formación de espuma y la posible aparición de
precipitados.

4. Capacidad emulsificante:
• En dos tubos de ensayo, colocar 5 ml de agua destilada y añadir 1 ml de
aceite vegetal en cada uno.
• Agregar 1 ml de solución de jabón en uno y 1 ml de solución de detergente
en el otro.
• Agitar y observar la formación de una emulsión y su estabilidad a lo largo
del tiempo.

5. Medición de pH:
• Utilizar papel pH o un pH-metro para medir el pH de las soluciones de
jabón y detergente.
• Comparar los valores obtenidos para determinar la alcalinidad o acidez de
cada solución.

Observaciones esperadas:
• Formación de espuma:
 • En agua destilada, tanto el jabón como el detergente deberían formar
espuma.
• En agua dura, es probable que el jabón forme menos espuma y precipite,
mientras que el detergente mantendrá su capacidad espumante.

• Capacidad emulsificante:
• Ambos agentes deberían formar emulsiones con el aceite, pero la
estabilidad de estas puede variar, siendo generalmente más estables las
formadas por detergentes.

• pH:
• Las soluciones de jabón suelen ser más alcalinas (pH > 7), mientras que
los detergentes pueden variar dependiendo de su formulación.

Esquema del experimento:

1. Preparación de soluciones:
• Disolver jabón y detergente en agua destilada por separado.
2. Pruebas en agua destilada y agua dura:
• Agregar soluciones de jabón y detergente en tubos con agua destilada y
agua dura.
• Agitar y observar la formación de espuma y precipitados.
3. Prueba de emulsificación:
• Mezclar soluciones de jabón y detergente con agua y aceite en tubos
separados.
• Agitar y observar la formación y estabilidad de las emulsiones.
4. Medición de pH:
• Medir el pH de las soluciones de jabón y detergente utilizando papel pH o
un pH-metro.
4.7 Reacción Xantoproteica

La reacción xantoproteica es una prueba cualitativa utilizada para detectar la

presencia de aminoácidos aromáticos, como tirosina, triptófano y, en menor
medida, fenilalanina, en proteínas y péptidos. Esta reacción se basa en la
nitración de los anillos aromáticos presentes en estos aminoácidos, lo que
produce una coloración característica.

Materiales:
• Muestra proteica (por ejemplo, clara de huevo, solución de albúmina o
caseína)
• Ácido nítrico concentrado (HNO₃)

• Hidróxido de sodio (NaOH) o amoníaco (NH₃) para neutralización

• Tubos de ensayo

• Gradilla para tubos de ensayo

• Pipetas o goteros

• Equipo de protección personal: guantes, gafas de seguridad y bata de

laboratorio

Procedimiento:
1. Preparación de la muestra:
• Colocar aproximadamente 2 ml de la solución proteica en un tubo de
ensayo.

2. Adición de ácido nítrico:

• Añadir cuidadosamente 1 ml de ácido nítrico concentrado al tubo de
ensayo que contiene la muestra.
• Observar la formación de un precipitado blanco, indicando la
desnaturalización de las proteínas.

3. Calentamiento (opcional):
• Calentar suavemente el tubo de ensayo en un baño María durante unos
minutos para favorecer la reacción.
• Observar la aparición de una coloración amarilla en la solución, resultado
de la nitración de los anillos aromáticos.

4. Neutralización:
• Dejar enfriar el tubo de ensayo si se ha calentado

• Añadir lentamente una solución diluida de hidróxido de sodio o amoníaco

hasta alcanzar un pH neutro o ligeramente alcalino.
• Observar el cambio de color de amarillo a naranja intenso, confirmando la
presencia de aminoácidos aromáticos en la muestra.

Esquema del experimento:

1. Muestra proteica + Ácido nítrico:
• Formación de un precipitado blanco debido a la desnaturalización de las
proteínas.
• Aparición de color amarillo por la nitración de los anillos aromáticos.
2. Neutralización con NaOH o NH₃:
• Cambio de color de amarillo a naranja intenso, indicando un resultado
positivo para la presencia de aminoácidos aromáticos.
4.8 Determinación de aminoácidos

La determinación de aminoácidos es esencial en bioquímica para analizar la

composición de proteínas y péptidos. Existen diversos métodos para
identificar y cuantificar aminoácidos; uno de los más comunes es la reacción
con ninhidrina, que permite detectar aminoácidos libres mediante una
reacción colorimétrica.

Materiales:
• Solución de ninhidrina al 1% en etanol.
• Muestras de aminoácidos estándar (por ejemplo, glicina, leucina,
triptófano).

• Muestra problema que contiene aminoácidos desconocidos.

• Tubos de ensayo.
• Baño maría.
• Pipetas o goteros.
• Guantes y gafas de seguridad.
Procedimiento:
1. Preparación de muestras:
• En varios tubos de ensayo, agregar por separado 1 ml de cada solución
estándar de aminoácidos y de la muestra problema.

2. Adición de ninhidrina:
• Añadir 1 ml de la solución de ninhidrina al 1% a cada tubo de ensayo.

• Mezclar suavemente para asegurar una adecuada interacción entre los

reactivos.

3. Calentamiento:
• Colocar los tubos de ensayo en un baño maría a 100 °C durante 5-10
minutos.
• Observar la aparición de una coloración azul-violeta en las muestras que
contienen aminoácidos con grupos amino libres.

4. Enfriamiento y análisis:
• Retirar los tubos del baño maría y dejarlos enfriar a temperatura ambiente.

• Comparar la intensidad del color desarrollado en la muestra problema con

las soluciones estándar para estimar la concentración de aminoácidos
presentes.

Esquema del experimento:

1. Preparación de muestras:
• Distribuir las soluciones estándar y la muestra problema en tubos de
ensayo separados.

2. Adición de reactivo:
• Agregar solución de ninhidrina a cada tubo y mezclar.
3. Calentamiento:
• Incubar los tubos en baño maría a 100 °C durante 5-10 minutos.
4. Observación:
• Detectar el desarrollo de color azul-violeta, indicando la presencia de
aminoácidos libres.
4.9 Reacción del Biuret

La reacción de Biuret es una prueba química utilizada para detectar la

presencia de proteínas y péptidos que contienen al menos dos enlaces
peptídicos. Esta reacción se basa en la formación de un complejo coloreado
entre los enlaces peptídicos y los iones cúpricos en un medio alcalino.

Materiales:

• Reactivo de Biuret:

• Sulfato de cobre (II) pentahidratado (CuSO₄·5H₂O)

• Hidróxido de sodio (NaOH)
• artrato de sodio y potasio (KNaC₄H₄O₆·4H₂O)
• Muestra proteica (por ejemplo, solución de albúmina al 1-2%)
• Tubos de ensayo
• Pipetas o goteros
• Gradilla para tubos de ensayo
• Equipo de protección personal: guantes, gafas de seguridad y bata de
laboratorio
Preparación del Reactivo de Biuret:

• Disolver 1,5 gramos de sulfato de cobre (II) pentahidratado en una

pequeña cantidad de agua destilada.
• Añadir 6 gramos de tartrato de sodio y potasio a la solución anterior y
mezclar hasta disolver completamente.
• Agregar lentamente, con agitación constante, 300 ml de solución de
hidróxido de sodio al 10%.
• Diluir la mezcla con agua destilada hasta completar un volumen total de 1
litro.
• Almacenar el reactivo en un frasco ámbar bien cerrado.

Procedimiento:

1. Preparación de la muestra:

• Colocar 3 ml de la solución de albúmina al 1-2% en un tubo de ensayo.

2. Adición del reactivo de Biuret:

• Añadir 3 ml del reactivo de Biuret preparado al tubo que contiene la

muestra.
• Mezclar suavemente para asegurar una adecuada interacción entre la
muestra y el reactivo.

3. Incubación:

• Dejar reposar la mezcla a temperatura ambiente durante 5 minutos.

4. Observación:

• Observar el cambio de color en la solución.

• La aparición de una coloración violeta indica la presencia de proteínas o
péptidos con enlaces peptídicos.

Esquema del experimento:

1. Muestra proteica + Reactivo de Biuret:
Mezcla de la solución de albúmina con el reactivo de Biuret.
2. Incubación:
Reposo de la mezcla durante 5 minutos a temperatura ambiente.
3. Observación del color:
Desarrollo de una coloración violeta en presencia de proteínas o péptidos.
4.10 Coagulación de proteína

La coagulación de proteínas es un proceso en el cual las proteínas, al ser

sometidas a factores como calor, cambios de pH o la presencia de agentes
desnaturalizantes, pierden su estructura nativa y forman agregados
insolubles. Este fenómeno es fundamental en diversas aplicaciones
culinarias e industriales.

Materiales:
• Clara de huevo (rica en proteínas)
• Tubos de ensayo
• Gradilla para tubos de ensayo
• Mechero Bunsen o baño maría
• Solución de ácido clorhídrico (HCl) concentrado
• Alcohol etílico
• Pipetas o goteros
• Equipo de protección personal: guantes, gafas de seguridad y bata de
laboratorio

Procedimiento:
1. Preparación de las muestras:
Colocar aproximadamente 2-3 ml de clara de huevo en tres tubos de
ensayo separados. Si la clara es muy viscosa, puede diluirse con una
pequeña cantidad de agua destilada para facilitar su manipulación.

2. Aplicación de tratamientos:
• Calor:

• Calentar uno de los tubos de ensayo en un baño maría o utilizando un

mechero Bunsen hasta alcanzar una temperatura cercana a 70 °C.
• Observar la formación de un coágulo blanco, indicando la coagulación de
las proteínas por efecto del calor.
• Ácido:

• Añadir cuidadosamente 2-3 ml de solución de ácido clorhídrico

concentrado al segundo tubo de ensayo que contiene la clara de huevo.
• Mezclar suavemente y observar la formación de un precipitado blanco,
evidenciando la coagulación de las proteínas inducida por un cambio en
el pH.
• Alcohol:

• Agregar 2-3 ml de alcohol etílico al tercer tubo de ensayo con la clara de

huevo.
• Mezclar y notar la aparición de un precipitado, demostrando la
coagulación de las proteínas debido a la presencia de un agente
desnaturalizante.

3. Observación y análisis:

Comparar los resultados obtenidos en los tres tubos de ensayo, identificando cómo
diferentes agentes pueden inducir la coagulación de las proteínas.

Esquema del experimento:

1. Preparación de muestras:
Distribuir la clara de huevo en tres tubos de ensayo.
2. Aplicación de tratamientos:
• Calentar el primer tubo (calor).

• Añadir ácido clorhídrico al segundo tubo (ácido).

• Agregar alcohol etílico al tercer tubo (alcohol).

3. Observación:
• Observar la formación de coágulos o precipitados en cada caso.
 4.11 Precipitación de las proteínas

La precipitación de proteínas es una técnica fundamental en bioquímica para

separar y purificar proteínas de una solución. Este proceso se basa en la
reducción de la solubilidad de las proteínas mediante agentes precipitantes, lo
que provoca su agregación y posterior separación del medio líquido.

Materiales:
o Muestra proteica: solución de albúmina de huevo al 1%
o Agentes precipitantes:
o Sulfato de amonio saturado

o Etanol frío al 95%

o Ácido tricloroacético (TCA) al 10%

o Tubos de ensayo

o Gradilla para tubos de ensayo

o Pipetas o micropipetas

o Centrífuga de laboratorio

o Baño de hielo

o Equipo de protección personal: guantes, gafas de seguridad y bata de

laboratorio

Procedimiento:
1. Preparación de las muestras:
• Distribuir 1 ml de la solución de albúmina al 1% en tres tubos de ensayo
etiquetados.

2. Adición de agentes precipitantes:

 • Sulfato de amonio:

• Añadir lentamente una cantidad igual de solución saturada de sulfato de

amonio al primer tubo, mezclando suavemente para evitar la formación de
espuma.
• Etanol frío:

• Agregar 2 ml de etanol al 95% previamente enfriado en hielo al segundo

tubo, mezclando con cuidado.
• Ácido tricloroacético (TCA):

• Incorporar 1 ml de TCA al 10% al tercer tubo, mezclando suavemente.

3. Incubación:
• Dejar reposar los tubos a temperatura ambiente durante 10 minutos para
permitir la formación de los precipitados proteicos.

4. Centrifugación:
• Centrifugar los tubos a 3000 rpm durante 5 minutos para sedimentar los
precipitados.

5. Observación:
• Decantar cuidadosamente el sobrenadante de cada tubo y observar la
presencia y cantidad de precipitado en el fondo, lo que indica la eficacia
de cada agente precipitante.

Esquema del experimento:

1. Preparación de muestras:
• Distribuir la solución de albúmina en tres tubos de ensayo.
2. Adición de agentes precipitantes:
• Añadir sulfato de amonio al primer tubo.

• Agregar etanol frío al segundo tubo.

• Incorporar TCA al tercer tubo.

3. Incubación y centrifugación:
• Incubar los tubos durante 10 minutos.
• Centrifugar para sedimentar los precipitados.
 4. Observación:
• Evaluar la formación de precipitados en cada tubo.

V. ANÁLISIS DE PELIGROS Y RIESGOS

Escribe los riesgos asociados al desarrollo de todas las practicas que se te brindo en
todos los links los compuestos trabajados (etiquetas según norma NFPA).

• GRASAS Y ACEITES

(no peligrosos en condiciones normales)

• HEXANO

(Salud 1, inflamabilidad 3, reactividad 0)

• ÁCIDO SULFÚRICO

(Salud 3, inflamabilidad 3, reactividad 2)

• ACROLEÍNA

(Salud 3, inflamabilidad 3, reactividad 2)

• ÁCIDO CLORHÍDRICO

(Salud 3, inflamabilidad 0, reactividad 1)

• YODO

(Salud 2, inflamabilidad 0, reactividad 0)

• CLOROFORMO

(Salud 2, inflamabilidad 0, reactividad 0)

 • ACETONA

(Salud 1, inflamabilidad 3, reactividad 0)

• ÉTER DE PETRÓLEO

(Salud 1, inflamabilidad 4, reactividad 0)

• HIDRÓXIDO DE SODIO

(Salud 3, inflamabilidad 0, reactividad 1)

• ÁCIDO NÍTRICO

(Salud 3, inflamabilidad 0, reactividad 2)

• NaOH

(Salud 3, inflamabilidad 0, reactividad 1)

• NINHIDRINA

(salud 2, inflamabilidad 1, reactividad 0)

• SULFATO DE COBRE

(Salud 2, inflamabilidad 0, reactividad 0)

• ALCOHOL ETÍLICO

(Salud 2, inflamabilidad 3, reactividad 0)

• ÁCIDO CLORHÍDRICO Y TCA

(altamente corrosivos)

VI. ORGANIZACIÓN DE DATOS Y RESULTADOS

1. Solubilidad de grasas y aceites

Reacción química: No hay reacción química específica; se evalúa la
solubilidad de las grasas y aceites en diferentes solventes.

Observaciones:
• Grasas y aceites son solubles en solventes orgánicos como hexano y
éter
• Son insolubles en agua debido a su naturaleza hidrofóbica

2. Formación de acroleína
 𝐻2𝑆𝑂4
Reacción química:
𝐶3𝐻8 →−−→ 𝐶𝐻2 = 𝐶𝐻 − 𝐶𝐻𝑂 + 2𝐻2𝑂

(Glicerol + Ácido sulfúrico → Acroleína + Agua)

Observaciones:
 • Se libera un gas con olor fuerte e irritante (acroleína)

• La mezcla se torna oscura debido a productos secundarios

3. Hidrólisis del almidón

HCI
Reacción química: C6H10O5)n + H2O →→ C6H12O6
(Almidón + Agua → Glucosa)
Observaciones:

• El almidón se hidroliza con ácido y calor, dando lugar a azúcares

reductores que se detectan con el reactivo de Benedict ( color
anaranjado/rojizo).
4. Prueba de Hubl

Reacción química: No es una reacción completa; implica la adición de

halógenos a enlaces dobles en grasas insaturadas.

Observaciones:

• El cambio de color del reactivo de Hubl indica la saturación de enlaces

dobles en la muestra.

5. Determinación de esteroles

Reacción química: Reacción de Liebermann-Burchard (esteroles con ácido

sulfúrico y anhídrido acético): 𝐸𝑠𝑡𝑒𝑟𝑜𝑙 + 𝑅𝑒𝑎𝑐𝑡𝑖𝑣𝑜𝑠 →
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑢𝑒𝑠𝑡𝑜𝑠 𝑐𝑜𝑙𝑜𝑟𝑒𝑎𝑑𝑜𝑠

Observaciones:

• Formación de un color verde o azul, característico de los esteroles.

6. Propiedades de jabones y detergentes

Reacción química: Saponificación de grasas:

𝑮𝒓𝒂𝒔𝒂 + 𝑵𝒂𝑶𝑯 → 𝑱𝒂𝒃ó𝒏 + 𝑮𝒍𝒊𝒄𝒆𝒓𝒐𝒍

Observaciones:
• Formación de espuma en agua blanda.
• Precipitación en agua dura debido a la formación de sales insolubles con
Ca²⁺ y Mg²⁺.
7. Reacción xantoproteica
Reacción química: 𝑇𝑖𝑟𝑜𝑠𝑖𝑛𝑎 𝑜 𝑇𝑟𝑖𝑝𝑡ó𝑓𝑎𝑛𝑜 + 𝐻𝑁𝑂3 →

𝐶𝑜𝑚𝑝𝑢𝑒𝑠𝑡𝑜𝑠 𝑛𝑖𝑡𝑟𝑜𝑎𝑟𝑜𝑚á𝑡𝑖𝑐𝑜𝑠
 Observaciones:
• Formación de un color amarillo, intensificado con la adición de NaOH
(indica la presencia de aminoácidos aromáticos).

8. Determinación de aminoácidos
Reacción química: 𝐴𝑚𝑖𝑛𝑜á𝑐𝑖𝑑𝑜 + 𝑁𝑖𝑛ℎ𝑖𝑑𝑟𝑖𝑛𝑎 →

𝐶𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑝ú𝑟𝑝𝑢𝑟𝑎 (𝑅𝑢ℎ𝑒𝑚𝑎𝑛𝑛)

Observaciones:
• Formación de un color púrpura o azul-violeta, característico de la
reacción con aminoácidos.

9. Reacción del Biuret

Reacción química:𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒í𝑛𝑎 + 𝐶𝑢𝑆𝑂4 + 𝑁𝑎𝑂𝐻 → 𝐶𝑜𝑚𝑝𝑙𝑒𝑗𝑜 𝑣𝑖𝑜𝑙𝑒𝑡𝑎
Observaciones:
• Aparición de un color violeta, indicando la presencia de enlaces
peptídicos.

10. Coagulación y precipitación de proteínas

Reacción química: No hay una reacción específica; se basa en la
desnaturalización y precipitación de proteínas.

Observaciones:
• Coagulación: Se observa un precipitado al calentar proteínas en
solución.

• Precipitación: Formación de precipitados al agregar alcohol, ácido fuerte

o sales (dependiendo del reactivo).

VII. DISCUSIONES

Investigar sobre jabones de metales pesados y dureza del agua.

Jabones de Metales Pesados

Los jabones de metales pesados son productos diseñados para eliminar

contaminantes tóxicos, como plomo y otros metales pesados, de la piel y la ropa.
Estos jabones son especialmente útiles en entornos industriales o para personas
que están expuestas a estos metales a través de su trabajo. Por ejemplo, el jabón
removedor de plomo y metales pesados de Gabriel Vera es efectivo para eliminar
metales como antimonio, zinc, cadmio, arsénico, cobre, cromo, níquel y
mercurio, así como grasa y suciedad.

Estos jabones contienen ingredientes que permiten una limpieza profunda y

segura, ayudando a prevenir la acumulación de metales pesados en el cuerpo
que pueden causar problemas de salud. Además, se utilizan partículas abrasivas
que mejoran su capacidad limpiadora.

Dureza del Agua

La dureza del agua se refiere a la concentración de iones metálicos divalentes,

principalmente calcio (Ca²⁺) y magnesio (Mg²⁺), en el agua. Estos iones pueden
reaccionar con los jabones para formar precipitados que reducen su eficacia. La
dureza del agua puede ser clasificada como:

Temporal: Causada por bicarbonatos de calcio y magnesio que se precipitan al

calentar el agua.

Permanente: Resultante de sulfatos y cloruros que no se eliminan mediante

ebullición.

La dureza del agua afecta la cantidad de jabón necesario para formar espuma y
puede causar depósitos en tuberías y electrodomésticos, lo que resulta en un
mayor consumo de productos de limpieza68. Aunque el agua dura no representa
un riesgo significativo para la salud, puede afectar la calidad del lavado y la
apariencia de los productos lavados.

Efectos de la Dureza del Agua

Aumento del consumo de jabón: Se requiere más jabón para obtener la misma
cantidad de espuma.

Depósitos calcáreos: Se forman incrustaciones en tuberías y electrodomésticos.

Problemas culinarios: Afecta la textura y el sabor de los alimentos cocinados.
En resumen, tanto los jabones diseñados para eliminar metales pesados como
la comprensión de la dureza del agua son importantes para mantener la salud y
la eficacia en el uso de productos de limpieza.
VIII. CONCLUSIONES

A lo largo de las practicas realizadas, se logro cumplir con los objetivos

propuestos, permitiendo un análisis detallado de las propiedades y reacciones
químicas de grasas, aceites, jabones, proteínas y aminoácidos. En primer lugar,
se demuestra que la solubilidad de grasas y aceites, que algunos son insolubles
en agua debido a su naturaleza hidrofóbica pero altamente solubles en solventes
orgánicos como alcoholes o éteres. Por otro lado, la formación de acroleína, un
compuesto volátil y tóxico, se ilustra mediante el procesamiento térmico de
grasas, evidenciando la necesidad de control las temperaturas en procesos
industriales y culinarios para evitar la formación de productos dañinos. Por
consecuente, se llevó a cabo la saponificación de grasas y aceites, obteniendo
jabones y glicerol. Este proceso validó la transformación química de lípidos en
productos de limpieza y su importancia en la vida cotidiana. También, la prueba
de Hulb identificar insaturaciones en aceites al reaccionar con yodo, mientras
que las grasas saturadas no mostraron reacciones significativas. Este análisis
confirmó la composición química de las muestras y permitió clasificar los lípidos
según su grado de insaturación, información esencial para evaluar su estabilidad
y usos específicos. Asimismo, se determinaron esteroles, como el colesterol, en
grasas y aceites, confirmando su relevancia biológica y su papel en el alimento.

En cuanto a los jabones y detergentes, se demuestra que los jabones pierden

eficacia en agua dura debido a la formación de precipitados insolubles, mientras
que los detergentes sintéticos mantienen su capacidad limpiadora. Este
experimento destacó las diferencias químicas entre ambos y su impacto en la
limpieza bajo distintos.

La identificación de proteínas mediante la reacción xantoproteica y la de Biuret

permitió confirmar su presencia y estructura química, mientras que la
coagulación de proteínas bajo cambios de pH, temperatura y otros factores
mostraron cómo las condiciones. En conjunto, estos experimentos no solo
alcanzaron los objetivos establecidos, sino que también reforzaron la
comprensión de conceptos fundamentales de la química orgánica y biológica.
Los conocimientos adquiridos tienen implicaciones prácticas en áreas como la
producción de alimentos, la industria cosmética, la limpieza, la farmacología y la
investigación biomédica. Este enfoque práctico y teórico subraya la importancia
de la química como una ciencia aplicada que conecta principios básicos.
 IX. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
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 CUESTIONARIO

1. Investigar de la reacción del formaldehido con clara de huevo.

La reacción del formaldehído con la clara de huevo es un proceso químico interesante que
involucra la interacción entre el formaldehído y las proteínas presentes en la clara,
principalmente la albúmina. A continuación, se detallan los aspectos clave de esta reacción.

Reacción Química
1. Desnaturalización de Proteínas: Cuando se añade formaldehído a la
clara de huevo, se produce una desnaturalización de las proteínas. Este
proceso implica que las estructuras tridimensionales de las proteínas se
alteran, lo que afecta su funcionalidad. La desnaturalización puede ser
provocada por condiciones ácidas o por la presencia de compuestos como el
formaldehído.

2. Formación de Complejos: En un medio ácido, el formaldehído reacciona

con los grupos amino de las proteínas, formando un intermediario metilo. Esta
reacción puede llevar a la formación de un producto reticulado, donde las
moléculas de proteína se entrelazan, lo que puede resultar en una textura
más firme y menos soluble.

3. Observaciones Experimentales: En experimentos realizados con clara

de huevo y formaldehído, se ha observado que, al añadir ácido sulfúrico
concentrado tras la mezcla inicial, se forman dos fases distintas en la
solución, indicando cambios significativos en la estructura de las proteínas.
Además, al agregar etanol a esta mezcla, se evidencia aún más la
desnaturalización de las proteínas debido a la interrupción de los enlaces de
hidrógeno intramoleculares.

Implicaciones Prácticas
Uso en Conservación: El formaldehído ha sido utilizado en algunos
contextos para conservar productos biológicos debido a su capacidad para
fijar proteínas. Sin embargo, su uso debe ser manejado con precaución
debido a su toxicidad y potencial carcinogenicidad.
 Estudios en Biología y Química: Este tipo de reacciones son útiles en
estudios sobre la estructura y función de las proteínas, así como en
aplicaciones industriales donde se requiere modificar las propiedades
funcionales de las proteínas.

En resumen, la reacción del formaldehído con la clara de huevo resulta en

cambios significativos en la estructura y funcionalidad de las proteínas, lo que
tiene tanto aplicaciones prácticas como implicaciones para el estudio
científico.

2. Investigar el ensayo de Millon

El Reactivo de Millon es un ensayo químico utilizado para detectar la
presencia de tirosina en soluciones, generando un precipitado que cambia de
color al ser calentado. Este ensayo se basa en la reacción del reactivo, que
consiste principalmente en mercurio disuelto en ácido nítrico, con el grupo
hidroxifénil de la tirosina, lo que produce una coloración roja característica.
Preparación del Reactivo

El reactivo se prepara disolviendo una parte de mercurio (Hg) en una parte

de ácido nítrico (HNO₃). Este proceso genera nitrato de mercurio (I), que en
un medio ácido reacciona con la tirosina, formando un complejo que resulta
en un precipitado blanco que se convierte en rojo al calentarse.
Procedimiento del Ensayo

Para realizar el ensayo, se siguen estos pasos:

1. Preparar las muestras: En tres tubos de ensayo, colocar cinco gotas de
albúmina al 1%, gelatina al 1% y añadir tres gotas del reactivo de Millon a
cada uno.

2. Mezclar: Agitar bien para asegurar una mezcla homogénea.

3. Calentar: Someter los tubos a un baño María hasta observar un cambio
de color, indicando una reacción positiva
 Resultados e Interpretación
La aparición de un anillo fenólico o un color rojo intenso indica la presencia
de tirosina o compuestos fenólicos. La intensidad del color puede variar
según la concentración y la naturaleza de las proteínas analizadas, lo que
permite caracterizar diferentes tipos de proteínas. Este ensayo es específico
para aminoácidos fenólicos y es ampliamente utilizado en bioquímica para
identificar proteínas que contienen tirosina.

Consideraciones Finales: El reactivo de Millon es una herramienta valiosa

en el análisis químico y bioquímico, especialmente en estudios relacionados
con proteínas y aminoácidos. Su capacidad para proporcionar resultados
visuales claros lo hace útil en laboratorios educativos y de investigación.

3. Investigar el ensayo de Molisch

Ensayo de Molisch
El ensayo de Molisch es una prueba química utilizada para detectar la
presencia de carbohidratos en una muestra. Este ensayo fue desarrollado por
el botánico austriaco Hans Molisch y se basa en la reacción de los
carbohidratos con un reactivo específico, generalmente α-naftol, en un medio
ácido.

Principio de la Reacción
La prueba implica los siguientes pasos:
1. Preparación de la Muestra: Se mezcla la solución que se desea analizar
con α-naftol disuelto en etanol.

2. Adición de Ácido: Luego, se añade lentamente ácido sulfúrico

concentrado a la mezcla. Este ácido actúa como agente deshidratante,
convirtiendo los carbohidratos en aldehídos o cetonas.

3. Formación del Color: Los aldehídos producidos reaccionan con el α-naftol

para formar un compuesto color púrpura o violeta en la interfase entre las dos
capas líquidas, lo que indica una reacción positiva.
 Mecanismo de la Reacción
El mecanismo de la prueba se puede resumir en los siguientes puntos:
Los polisacáridos y disacáridos son primero hidrolizados a monosacáridos
mediante el ácido sulfúrico.

Estos monosacáridos son deshidratados para formar compuestos como furfural

o 5-hidroximetilfurfural.

Estos compuestos luego reaccionan con el α-naftol, produciendo el característico

color púrpura.

Aplicaciones
El ensayo de Molisch es utilizado ampliamente en laboratorios para:
Detección cualitativa: Identificar la presencia de carbohidratos en diversas
muestras biológicas y químicas.

Investigación: Como parte de métodos más complejos para determinar la

composición de azúcares en alimentos y otros productos.

Conclusiones
La prueba de Molisch es un método simple y efectivo para detectar
carbohidratos, siendo fundamental en bioquímica y análisis alimentario. Su
capacidad para identificar una amplia gama de azúcares hace que sea una
herramienta valiosa en laboratorios científicos y educativos.

4. Investigar de la precipitación de las proteínas mediante aniones.

La precipitación de proteínas mediante aniones es un proceso fundamental en la
bioquímica y biotecnología, que permite la separación y purificación de proteínas
a partir de soluciones complejas. Este método se basa en la interacción entre las
proteínas y los aniones, que puede inducir cambios en la solubilidad de las
proteínas, llevando a su precipitación.

Mecanismos de Precipitación
1. Efecto de la Fuerza Iónica
La solubilidad de las proteínas es influenciada por la concentración de sales en
la solución. A bajas concentraciones de sal, las proteínas tienden a ser más
solubles (fenómeno conocido como *salting in*). Sin embargo, al aumentar la
concentración de sal, se produce el fenómeno inverso (*salting out*), donde las
interacciones hidrofóbicas entre las proteínas aumentan, causando su
precipitación. Esto se debe a que los iones de sal compiten con las moléculas de
agua por unirse a la superficie de las proteínas, reduciendo su capa de
solvatación y favoreciendo la agregación.

2. Interacción con Aniones

Los aniones pueden influir en la precipitación al alterar el equilibrio electrostático
alrededor de las proteínas. Por ejemplo, sales como el sulfato de amonio son
comúnmente utilizadas para inducir la precipitación. Al añadir sulfato de amonio,
se forman puentes de hidrógeno entre el anión y el agua, deshidratando así a las
proteínas y promoviendo interacciones hidrofóbicas que llevan a la formación del
precipitado.

Métodos Comunes para la Precipitación

-Salting Out: Se utiliza principalmente sulfato de amonio. Al incrementar su
concentración, se provoca la precipitación selectiva de proteínas según su
solubilidad.

-Uso de Solventes Orgánicos: La adición de solventes como acetonitrilo o

etanol puede desnaturalizar las proteínas, provocando su precipitación. Estos
solventes reducen la polaridad del medio, lo que disminuye la hidratación y
favorece la agregación.

Consideraciones Prácticas
-Condiciones del pH: El ajuste del pH puede ser crucial, ya que afecta la carga
neta de las proteínas y su solubilidad. En el punto isoeléctrico, donde la carga
neta es cero, las proteínas son menos solubles.

- Temperatura: Un aumento en la temperatura puede desnaturalizar las

proteínas y facilitar su precipitación al romper interacciones débiles que
estabilizan su estructura.
Aplicaciones
La precipitación mediante aniones es ampliamente utilizada en laboratorios para
purificar proteínas para análisis posteriores, como espectrometría de masas o
estudios funcionales. Este método es valorado por su simplicidad y eficacia en
eliminar contaminantes como ácidos nucleicos y otras biomoléculas no
deseadas.

En resumen, la precipitación de proteínas utilizando aniones es un proceso clave

que aprovecha principios físicos y químicos para separar y purificar
biomoléculas, facilitando así diversos estudios biológicos y aplicaciones
biotecnológicas.