TEMA 3.

Proteínas y ácidos nucleicos

ÍNDICE
1. Las proteínas
1.1. Composición y propiedades de los aminoácidos
1.2. Niveles de organización estructural de las proteínas
1.3. Propiedades de las proteínas
1.4. Funciones de las proteínas
1.5. Clasificación proteica
2. Los ácidos nucleicos
2.1. Composición
2.2. Funciones de los nucleótidos
2.3. Enlace fosfodiéster
2.4. Clasificación de los ácidos nucleicos
2.4.1. Ácido desoxirribonucleico (ADN)
2.4.2. Ácido ribonucleico (ARN)
2.5 Funciones de los ácidos nucleicos

1. Las proteínas
Las proteínas son biopolímeros de elevado peso molecular que contienen carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. La mayoría contiene azufre, y algunas fósforo, hierro,
cinc y cobre.

Son las moléculas fundamentales en la organización celular, no sólo por su abundancia,

sino también por la enorme variedad de funciones que desempeñan.

1.1 Composición y propiedades de los aminoácidos

Las proteínas están formadas por centenares o miles de aminoácidos, que son los
monómeros proteicos. Su fórmula general es:

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Los aminoácidos están formados por un átomo de carbono central, llamado carbono α,
al cual se le unen un grupo carboxilo (COOH), un grupo amino (NH2), un hidrógeno y un
radical, característico de cada aminoácido.

Propiedades de los aminoácidos

 Isomería espacial: el carbono presente en los aminoácidos se conoce como α y

es asimétrico (salvo que su radical sea otro átomo de hidrógeno, como ocurre en
el aminoácido glicina). Por ello los aminoácidos presentan isomería espacial:
concretamente son enantiómeros, es decir, uno es imagen especular del otro
(como ocurría en los monosacáridos).
En los isómeros D, el grupo amino se sitúa a la derecha del carbono α; en los
isómeros L, se localiza a la izquierda. Tan sólo los aminoácidos que son isómeros
L, forman parte de las proteínas.
 Isomería óptica: al igual que los monosacáridos pueden desviar el plano de luz
polarizada, por lo que puede haber aminoácidos dextrógiros (+) y levógiros (-).
 Sustancias anfóteras: los aminoácidos son moléculas anfóteras, es decir, que en
disolución acuosa pueden actuar como ácidos o como bases:

En las condiciones fisiológicas (pH=7) los grupos amino se encuentran en gran

parte protonados y los grupos carboxilo desprotonados.
Esta propiedad hace que los aminoácidos tengan un efecto tampón o
amortiguador del pH en las células.

Clasificación de los aminoácidos

Las proteínas están formadas por 20 tipos de aminoácidos diferentes, denominados

aminoácidos proteicos. Se diferencian en su cadena radical, según la cual se organizan
en 5 grupos:

 Aa aromáticos: tienen como radical un anillo o ciclo. Ejemplo: Fenilalanina

 Aa apolares o alifáticos (hidrófobos): tienen como radical una cadena
hidrocarbonada. Ejemplo: Leucina
 Aa polares sin carga (hidrófilos y neutros). Ejemplo: Serina o Asparagina

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  Aa cargados positivamente (básicos): tienen como radical otro grupo amino.
Ejemplo: Lisina.
 Aa cargados negativamente (ácidos): tienen como radical otro grupo carboxilo.
Ejemplo: Glutamato.

¿Cómo forman los aminoácidos las proteínas?

Los aminoácidos se unen entre ellos mediante enlaces covalentes denominados enlaces
peptídicos, que se forma entre el grupo amino de un aa y el grupo carboxilo de otro,
con pérdida de una molécula de agua. El enlace peptídico se caracteriza porque los
átomos que lo conforman quedan en el mismo plano, lo que hace que en una cadena
polipeptídica las rotaciones de la molécula se den en torno a los carbonos α.

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De forma general, se distingue como péptido a aquellas cadenas formadas por pocos
aminoácidos (menos de diez), polipéptido cuando la cadena no supera los cien residuos
aminoácidos y proteína cuando la cadena está formada por cientos o miles de
aminoácidos.

De los 20 aa que forman las proteínas, solo algunos pueden ser sintetizados por los
organismos heterótrofos a partir de compuestos sencillos. El resto deben ser
incorporados en la dieta y se denominan aa esenciales.

1.2 Niveles de organización estructural de las proteínas

La estructura tridimensional de cada proteína, es decir, la organización que presenta en
el espacio, depende de su composición de aminoácidos y de la disposición de éstos en
la cadena. En esta organización se distinguen 4 niveles o estructuras que son
sucesivamente más complejas.

Estructura primaria: hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen,

la cual incluye el número, tipo y el orden de dichos aminoácidos. El primer aa tiene
siempre libre el grupo amino, por lo que se le da el nombre de aa N-terminal. El último
aa siempre tiene el grupo carboxilo, por lo que se denomina aa C-terminal.

Una de las formas de representar la estructura primaria es en forma de cadena de zigzag:

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Estructura secundaria: es la forma de disponerse en el espacio de la estructura primaria,
es decir, el plegamiento de la estructura primaria debido a la infinidad de puentes de
hidrógeno que se establecen entre los grupos –C=O de unos enlaces peptídicos y los
grupos –NH de otros enlaces próximos. La proteína queda estabilizada cuando adopta
alguna de las estructuras secundarias posibles:

 Hélice α: consiste en un enrollamiento de la estructura primaria sobre sí

misma, originando una hélice dextrógira apretada. Un ejemplo de esta
estructura es la α queratina, que es una proteína que se encuentra en las
células de la epidermis, y también en el pelo, uñas y plumas.

 Hoja β o lámina plegada: la cadena polipeptídica queda extendida y se

pliega sucesivamente sobre sí misma hacia delante y hacia atrás, de tal
forma que diferentes tramos de la cadena, bien aquellos que discurren
en el mismo sentido (paralelos) o los que lo hacen en sentidos contrarios
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 (antiparalelos), quedan enfrentados unos con otros, y se unen mediante
puentes de hidrógeno intracatenarios. El resultado es que las distintas
regiones de la cadena se asocian para formar láminas plegadas. Un
ejemplo es la β-queratina, que se puede encontrar en la tela de araña,
material muy resistente gracias al elevado número de puentes de
hidrógeno que presenta.

 Giro β: es otro tipo de conformación secundaria que se da en aquellas

regiones de la cadena polipeptídica que se ven obligadas a cambiar
bruscamente de dirección (180º). Están formados por 4 aa. Los giros β
son necesarios para que la proteína adopte una estructura más
compacta.

Estructura terciaria: es la conformación espacial definitiva que adoptan las diferentes

regiones de la cadena polipeptídica. Esta estructura se mantiene gracias a varios tipos
de enlaces que se producen entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la
cadena: puentes de hidrógeno, puentes disulfuro (S-S), interacciones hidrófobas,
fuerzas electrostáticas y fuerzas de Van der Waals.

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Esta estructura es responsable de:

 La forma de la proteína en el espacio, siendo las más frecuentes:

o Globular: redondeada y compacta, por lo general soluble en agua.

o Fibrosas: estructura terciaria simple, ya que las cadenas laterales

R apenas influyen debido a que tienen poco grupos polares,
siendo proteínas alargadas, muy resistentes e insolubles en agua.

 Lugar o sitio activo, es la zona de la proteína responsable de su función.

Estructura cuaternaria: es propia de proteínas que están formadas por varias cadenas
polipeptídicas, llamadas subunidades, que se unen entre sí por el mismo tipo de enlaces
que en la estructura terciaria. Por ejemplo, la hemoglobina de cuatro subunidades
globulares, o las inmunoglobulinas.

1.3 Propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas determinan su actividad

 Especificidad: a diferencia de otras biomoléculas, como glúcidos o lípidos, las

proteínas son específicas de cada ser vivo, e incluso de cada individuo, ya que
dependen de la información genética. Ejemplo: la hemoglobina que transporta
el oxígeno en sangre (dentro de eritrocitos) en muchas especies animales, es
diferente en cada uno y tiene una estructura tridimensional característica y, por
tanto, sólo es funcional en el organismo en la que ha sido sintetizada.

 Solubilidad: en general, las proteínas globulares son solubles en agua y las

fibrilares, insolubles. Las proteínas globulares son solubles gracias a la
interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas de las cadenas laterales
de la proteína con las moléculas de agua del entorno. Las proteínas que se
disuelven en agua forman soluciones coloidales, que son disoluciones en las que
las moléculas del soluto son muy grandes.

 Desnaturalización: consiste en la alteración de la estructura de las proteínas

(pérdida de conformación espacial) que, por tanto, dejan de llevar a cabo su
función (la función reside en la estructura espacial). Se produce debido a
condiciones ambientales desfavorables como cambios en la temperatura (calor
excesivo), variación del pH o presencia de determinados iones. La consecuencia
es la desnaturalización de la proteína que puede ser reversible o irreversible. Si
la proteína desnaturalizada recupera su estructura al desaparecer el factor que
ha provocado la desnaturalización, este fenómeno recibe el nombre de
renaturalización.
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 En la desnaturalización, se rompen todos los enlaces que mantienen las
estructuras de las proteínas, menos el enlace peptídico (lo que implica que la
estructura primaria no se altera).

1.4 Funciones de las proteínas

Las proteínas llevan a cabo las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos, realizando las
siguientes funciones:

 Estructural: presentes en algunas estructuras celulares como el citoesqueleto,

los ribosomas o las histonas (cromatina). Otras proteínas confieren resistencia
y fuerza a los tejidos, como el colágeno que forma parte de huesos y tendones;
la α-queratina constituye el pelo, las uñas o las plumas.

 Reserva de aminoácidos: aunque las proteínas no son “”carburantes

metabólicos típicos”, existen ciertas clases, como la ovoalbúmina (clara de
huevo) o la caseína (leche) que constituyen un almacén de aa dispuestos para
ser utilizados para síntesis de otras proteínas o para obtener energía.

 Regulación de funciones del organismo: algunas hormonas como la insulina o

el glucagón (regulación del metabolismo glucídico), hormonas hipofisarias
como la oxitocina o la vasopresina, así como algunos neurotransmisores como
la endorfinas, tienen naturaleza peptídica.

 Catalizadora: las enzimas son proteínas que participan en el control de las

reacciones químicas que tienen lugar en las células y fuera de ellas. Ejemplo:
sacarasa, ADN polimerasa,…

 Defensiva: llevada a cabo principalmente por las inmunoglobulinas, que se unen

a los antígenos. Existen otras proteínas como el fibrinógeno y la trombina que
contribuyen a la formación del coágulo durante la hemorragia.

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  Transporte: determinadas proteínas intervienen en el transporte a través de las
membranas celulares, como las proteínas canal. Otras proteínas contribuyen al
transporte de sustancias entre diferentes regiones del organismo, como la
hemoglobina que transporta el oxígeno en la sangre. También destacan las
lipoproteínas, que llevan sustancias lipídicas por la sangre (LDL, HDL).

 Movimiento y contracción: algunas proteínas son las responsables de la

locomoción de organismos unicelulares y pluricelulares, como la dineína que
permite el movimiento de cilios y flagelos. Otras proteínas forman estructuras
que son capaces de contraerse y estirarse, como la actina y la miosina de las
células musculares, que permiten la contracción muscular.

 Reconocimiento celular y molecular: algunas proteínas de la membrana

plasmática son receptores de sustancias del exterior de la célula, llamadas
primeros mensajeros (como las hormonas), que provocan un cambio
conformacional en el receptor y disparan una señalización intracelular que da
lugar a una respuesta.

1.5 Clasificación proteica

Según su composición se pueden clasificar en:

 Holoproteínas: formadas únicamente por aminoácidos. Se pueden clasificar en:

o Globulares: como las histonas que empaquetan el ADN.
o Fibrilares: como el colágeno o queratina (funciones estructurales).

 Heteroproteínas: formadas por cadenas peptídicas (grupo proteico) y por

sustancias no proteicas (grupo prostético).

o Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido. Ejemplo:

inmunoglobulina G.

o Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido. Ejemplo: LDL, HDL.

o Fosfoproteínas: el grupo prostético es un grupo fosfato. Ejemplo: caseína

presente en la leche.

o Hemoproteínas: el grupo prostético es el grupo hemo, que está formado

por una estructura en anillo compleja y un átomo de hierro. Ejemplo:
hemoglobina.

o Metaloproteínas: contienen como grupo prostético iones metálicos

como el caso de la plastocianina, que tiene cobre.

9
2. Los ácidos nucleicos
Son las biomoléculas que contienen la información genética, es decir, los datos
codificados que permiten a los organismos desarrollar sus ciclos biológicos. De ahí su
importancia.

2.1 Composición
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de monómeros
denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Los nucleótidos son
moléculas complejas formadas por la unión de 3 unidades:

 Pentosa: se encuentra en forma cíclica y puede ser:

o D-Ribosa o Desoxi-D-ribosa (con un átomo menos de O en el C2).

 Base nitrogenada: compuesto nitrogenado con estructura en forma de anillo de

C y N. Se une a la pentosa por un enlace N-glucosídico entre el carbono 1’ de la
pentosa y el nitrógeno 1 de las bases nitrogenadas. Estas pueden ser:

o Púricas (derivada de la purina). Estructura formada por un doble anillo,

como son la Adenina (A) y la Guanina (G). Se unen a la pentosa por su
Nitrógeno 9.

o Pirimidínicas (derivada de la pirimidina). Estructura formada por un

anillo simple, como son la Timina (T), la Citosina (C) y el Uracilo (U). Se
unen a la pentosa por su Nitrógeno 1.
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  Grupo fosfato o ácido fosfórico: queda unido al carbono 5’ de la pentosa. El
enlace que se forma se conoce como enlace fosfoéster.

Los nucleótidos se clasifican en desoxirribonucleótidos y ribonucleótidos según la base

nitrogenada y la pentosa que lo constituyen.

La unión de la pentosa y una base nitrogenada por un enlace N-glucosídico, sin el ácido
fosfórico se denomina nucleósido.

2.2 Funciones de los nucleótidos

Algunos nucleótidos se presentan libres en la célula, mientras que otros forman parte
de moléculas que pueden ser ácidos nucleicos o no.

 Estructural: constituyen los monómeros de los ácidos nucleicos. Ejemplos:

Adenosina 5’ monofosfato o AMP (ARN), Desoxicitidina 5’ monofosfato o
CMP (ADN).

 Proporcionan energía en el metabolismo celular: algunos nucleótidos y sus

derivados tienen enlaces muy energéticos, gracias a que están unidos a
grupos fosfatos. Cuando se rompen estos enlaces, se libera energía que es
empleada en reacciones endergónicas. Un ejemplo son los Adenosin fosfatos
(ATP o ADP), que son moléculas formadas por adenosina (nucleósido) unido
a dos o tres grupos fosfato. En concreto el ATP se considera como la moneda
energética de los seres vivos.

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 Molécula de ATP

 Actúan en la comunicación celular como segundos mensajeros: se sintetizan

o se activan cuando entra a la célula el primer mensajero, provocando
cambios en ella. Ejemplo: AMP cíclico (AMPc), que actúa de segundo
mensajero intracelular (en la imagen de abajo)

 Actúan como coenzimas: es decir, como moléculas orgánicas que ayudan a

algunas enzimas a llevar a cabo su función. Ejemplos: NAD+ (Nicotín adenín
dinucleótido) que puede también presentarse como NADH. Otro ejemplo es
el FAD (flavín adenín dinucleótido).

2.3 Enlace fosfodiéster

Los nucleótidos cuya función es formar parte de los ácidos nucleicos se unen entre ellos
mediante enlace fosfodiéster, que se establece entre el grupo fosfórico situado en C-5’
de un nucleótido y el grupo hidroxilo en la posición C-3’ del nucleótido siguiente. Se
distinguen dos tipos de ácidos nucleicos: el ácido desoxirribonucleoico o ADN y el ácido
ribonucleico o ARN.

12
2.4 Clasificación de los ácidos nucleicos

2.4.1 ADN
El ADN está formado por la unión de múltiples desoxirribonucletidos mediante enlaces
fosfodiéster. De este modo, los extremos de la cadena son un grupo fosfórico en C-5’,
denominado extremo 5’, y un grupo OH en C3’, denominado extremo 3’. El ADN puede
encontrarse en forma de cadena doble o sencilla. Lo habitual es que se presente en
forma de doble cadena. Se puede presentar en:

 Células eucariotas: se encuentra en:

 Núcleo: es ADN lineal y está enrollado sobre unas proteínas básicas,
las histonas.
 Mitocondrias y cloroplastos: este ADN es circular (no tiene extremos)
y es similar al de bacterias.
 Células procariotas: es circular y no está asociado a histonas sino a otras
proteínas que lo condensan formando el nucleoide en el citoplasma de las
células.
 Virus: algunos presentan ADN que puede ser circular o lineal, bicatenario o
monocatenario.

Estructura

El ADN es una molécula flexible que, en medio acuoso, adopta una estructura
tridimensional o una conformación espacial, en la que se observan distintos niveles

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estructurales para poder adaptarse al pequeño espacio que constituye la célula o el
núcleo.

 Estructura primaria: corresponde a la secuencia de nucleótidos que se suceden

en una sola cadena o hebra. Se puede distinguir:

o Un esqueleto repetitivo de azúcar-fosfato, formado por las

desoxirribosas y los grupos fosfato.

o Las diferentes bases nitrogenadas (A, G, C, T) QUE CONSTITUYEN EL

ELEMENTO CARACTERÍSTICO Y DIFERENCIADOR DE LA MOLÉCULA
(SECUENCIA). ES EN LA NATURALEZA DE ESTA SECUENCIA DONDE
RESIDE LA INFORMACIÓN NECESARIA PARA LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS.

 Estructura secundaria: presenta las siguientes características.

o La doble cadena está enrollada como un largo tirabuzón dextrógiro, lo

cual le confiere un aspecto helicoidal, y por ello es llamada doble hélice.
Cada vuelta contiene 10,5 nucleótidos.

o La posición de una cadena respecto a la otra es antiparalela, es decir, el

extremo 5’ de una cadena queda enfrentado al extremo 3’ de la otra.

o El enrollamiento de las dos cadenas es plectonémico, quiere decir que

hace falta girar ambas cadenas para separarlas.

o Las cadenas son complementarias: las cadenas se unen entre sí por

puentes de hidrógeno que se establecen entre las bases, las cuales
quedan hacia el interior de la hélice. Estas uniones siguen la ley de
complementariedad de bases (A con T (2), G con C (3)). El esqueleto de
azúcar (desoxirribosa) y el fosfato queda hacia el exterior.

o El porcentaje de guanina, citosina, adenina y timina es el mismo para

todos los individuos de una misma especie (Anexo: Las leyes de Chargaff).

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 Estructura terciaria: las moléculas de ADN circular, como el bacteriano o el
mitocondrial, presentan una estructura terciaria formando una fibra de 20 Å
formando una superhélice denominado ADN superenrollado que reduce la
longitud del ADN y facilita su duplicación. Sin embargo, estos
superenrollamientos están muy lejos de ser suficientes para que el ADN de una
célula eucariota quepa en su núcleo, por lo que el ADN en este caso debe
empaquetarse sobre las histonas y otras proteínas.

 Estructuras de orden superior

o Primer nivel: el ADN se une con pequeñas proteínas denominadas

histonas, que permiten el empaquetamiento de ADN en unidades
estructurales llamadas nucleosomas y que tiene un aspecto de collar de
perlas (11 nm)

o Segundo nivel: este plegamiento tiene lugar cuando el collar de perlas,

mediante la unión a otras proteínas, se enrolla sobre sí mismo formando
un solenoide (6 nucleosomas por vuelta). El resultado de este
enrollamiento solenoidal es la fibra de cromatina (30 nm), que es como
se encuentra el ADN en el núcleo durante la interfase.

o Niveles superiores de empaquetamiento: en el caso de que la célula se

vaya a dividir, el ADN se replica y la cromatina se organiza y empaqueta
aún más en una estructura de rosetones o dominios en bucle (300nm),

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 posteriormente en una espiral de rosetones (700 nm) y finalmente el
cromosoma (1400 nm).

Propiedades

Como consecuencia de su composición y su estructura, el ADN presenta las siguientes

propiedades:

 Solubilidad: en la molécula de ADN hay partes hidrófobas (bases nitrogenadas)

y partes hidrófilas (ácidos fosfóricos y desoxirribosas)

 Desnaturalización: el calor o los valores extremos de pH producen la rotura de

los puentes de hidrógeno que unen las cadenas y la rotura de las interacciones
hidrófobas que se establecen entre las bases de una misma cadena. La
renaturalización se produce fácilmente si existe algún fragmento que no se ha
separado y mantiene la estructura de doble hélice. Si se han separado por
completo las cadenas, el proceso es algo más lento, pues las cadenas deben
encontrarse.

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Localización

En células eucariotas se encuentra dentro del núcleo (nuclear) y en el interior de algunos

orgánulos como los cloroplastos (cloroplastidial) y las mitocondrias (mitocondrial).

En las células procariotas, el ADN tiene forma de anillo cerrado de doble cadena y está
suelto en el citoplasma.

En los virus está dentro de la cápsida y puede ser de cadena simple o doble.

2.4.2 ARN
Hay diferentes tipos de ARN en las células eucariotas y procariotas, todos ellos
sintetizados a partir del ADN. Cada tipo de ARN se desarrolla una función característica
relacionada con la síntesis proteica.

Composición

El ARN está formado por la unión de ribonucleótidos mediante enlaces fosfodiéster.

Este enlace se establece entre el grupo fosfórico en C-5’ de una ribosa y el grupo
hidroxilo en C-3’ de otra. Los extremos de la cadena son el extremo 5’ y el extremo 3’.
En cuanto a las bases nitrogenadas aparecen la adenina, guanina, uracilo y citosina.

Estructura

En el ARN puede definirse una estructura primaria, es decir, la secuencia de nucleótidos

de la cadena.

La estructura secundaria es muy variable. A veces el ARN tiende a enrollarse sobre sí

mismo, con lo que da lugar a estructuras helicoidales, que se mantienen gracias a
puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas de la misma cadena. En la mayoría
de los casos el ARN es monocatenario.

El ARN también puede unirse al ADN por complementariedad de bases.

Tipos de ARN

Hay tres tipos principales de ARN: el ARN mensajero (ARNm), el ARN de transferencia
(ARNt) y el ARN ribosómico (ARNr)

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 ARN mensajero: su longitud es variable. En los eucariotas presenta
o Una caperuza en su extremo 5’ formada por una Guanosina invertida
trifosfato que protege el extremo frente a las enzimas de degradación
de los ácidos nucleicos (exonucleasas).
o En el extremo 3’ hay una cola de Poli A (Poli Adeninas) de unos 150-200
residuos que retrasan la llegada de las exonucleasas al extremo.
o En su interior está formado por fragmentos denominados exones que
contienen la información genética intercalados con intrones que no
contienen información.
En las células procariotas no hay intrones y la información genética es
continua. Tampoco hay caperuza en el extremo 5’ ni cola de PoliA.
 ARN ribosómico: tiene una función estructural formando parte de los ribosomas
junto con proteínas. Los ribosomas intervienen en la síntesis de las proteínas.
Existen de diferentes tamaños. Los ribosomas eucariotas son 80S y los
procariotas 70S. La “S” viene del coeficiente de sedimentación de Svedberg.
 ARN transferente: presenta entre 70 y 90 nucleótidos y su estructura es:

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Propiedades

La solubilidad del ARN depende de las partes hidrófobas e hidrófilas de la molécula. Las
partes hidrófobas son las bases nitrogenadas, y las partes hidrófilas, los ácidos fosfóricos
y las ribosas.

Localización

El ARNm se sintetiza en el núcleo pero sale al citoplasma a realizar su función en células

eucariotas. Lo mismo ocurre con el ARNr y el ARNt.

2.5 Funciones de los ácidos nucleicos

El ADN es el portador de la información genética de cada individuo (características
hereditarias) y el encargado de dirigir todas las actividades celulares mediante la síntesis
de proteínas. (Se verá en el Tema 11).

El ARN participa de forma activa en la síntesis de proteína.

19
 Anexo Tema 3
NOMBRES DE LOS 20 AMINOÁCIDOS PROTEINOGÉNICOS Y SUS
ABREVIATURAS

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 LEYES DE CHARGAFF
Las leyes de Chargaff se basa en la relación cuantitativa de los nucleótidos que forman
la doble hélice del ADN, establece que la cantidad de Adenina (A) es igual a la cantidad
de Timina (T), y la cantidad de Guanina (G) es igual a la cantidad de Citosina (C), es
decir, el n° total de bases púricas es igual al n° total de bases pirimidínicas (A+G=
C+T), también se puede expresar de la siguiente forma:

A+G=C+T o (A+G)/(C+T) = 1 o Purinas/Pirimidinas = 1

A/T = 1 o A=T; G/C =1 o G=C

Sin embargo existen diferencias en lo que respecta a la relación AT/CG, comparando el
ADN de un organismo eucariota con uno procariota. En los organismos procariotas,
virus, metafitas y metazoos inferiores hay un predominio de CG sobre AT, en cambio,
en las metafitas y metazoos superiores existe lo contrario más cantidad de AT sobre
CG.

Las reglas de Chargaff son sólo aplicables a la molécula de y ADN y no al ARN, porque
el ARN está formado por una secuencia lineal o de hélice simple de nucleótidos y por
no poseer Timina, en su lugar posee Uracilo.

Resumen

Hay ejercicios que se relacionan con las reglas de Chargaff. Si los hacéis llegaréis a la
conclusión de que la relación purinas/pirimidinas=1 sólo se puede cumplir en el ADN
de doble hélice.

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