AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
D.C. ALONDRA ALELIE CORTÉS TÉLLEZ
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
▣ Los péptidos y las proteínas son polímeros de aminoácidos
unidos por enlaces amida
▣ Un aminoácido es un ácido carboxílico con un grupo amino en el
carbono α
▣ Las unidades repetidas se llaman residuos de aminoácidos
▣ Un dipéptido contiene dos residuos de aminoácidos, un
tripéptido contiene tres
▣ Un polipéptido contiene muchos residuos de aminoácidos
▣ Las proteínas son polipéptidos que se presentan de forma
natural y están formadas de 40 a 4,000 residuos de aminoácidos
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
▣ Un enlace amida entre la función de ácido carboxílico de un
aminoácido y el nitrógeno del amino de otro se llama enlace peptídico
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
1. Según origen u obtención
▣ Aminoácidos esenciales y no esenciales
depende de la especie
Los aminoácidos esenciales para el ser humano son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp,
His*, Ile, Phe, Arg* y Met. Además, la tirosina es considerado esencial en
mujeres embarazadas
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
2. Los aminoácidos se clasifican como α, β, γ etc., según sea la ubicación del
grupo amino en la cadena de carbonos que contiene la función ácido
carboxílico
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
▣ Los aminoácidos difieren sólo en el sustituyente (R) unido al carbono α
▣ Se conocen más de 700 aminoácidos distintos en la naturaleza, no
obstante, el grupo de 20, llamados los aminoácidos estándar existen de
forma natural
▣ Los 20 son los aminoácidos codificados en la síntesis de proteínas dirigida
por el ADN
43= 64 p/ codificar 20 AMINOÁCIDOS
EJEMPLO
▪ La secuencia GAG en el ARNm → codifica para ac. Glutámico
▪ La secuencia AGA en el ARNm → codifica para arginina
▪ De los 64 codones, 61 se usan para la síntesis de aa., los
restantes son señales de terminación (UAA, UAG, UGA)
indicando donde se debe concluir la síntesis de proteína
▪ La secuencia AUG codifica para la metionina → señal de
iniciación
El primer aa. en todas las proteínas siempre
es METIONINA
CÓDIGO GENÉTICO
AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
3. Según las propiedades de la cadena lateral
▣ Neutros polares, polares o hidrófilos
▣ Neutros no polares, apolares o hidrófobos
▣ Con carga negativa o ácidos
▣ Con carta positiva o básicos
▣ Aromáticos tienen enlazado un grupo aromático en su
cadena lateral como un grupo indol, un anillo
bencénico.
OTROS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
▣ A los aminoácidos casi siempre se les conoce por sus nombres comunes
Por ejemplo:
• La glicina se le llamó así por su sabor dulce (del griego glykos, “dulce”)
• La asparagina se encontró primero en el espárrago
• La tirosina se aisló del queso (del griego tyros, “queso”)
▣ Hay dos formas de nombrarlos: usar tres letras y el otro método, una letra
▣ Los humanos producimos 12 de los aminoácidos usuales; los otros 8 se
llaman aminoácidos esenciales que tenemos que obtener de nuestra dieta
Por ejemplo, en la dieta necesitamos una fuente de fenilalanina porque no
podemos sintetizar los anillos de benceno
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
1. Mientras que los 20 aminoácidos comparten la
propiedad común de ser 𝛼-aminoácidos, sus cadenas
ramificadas difieren respecto a:
▣ Tamaño y forma
▣ Características electrónicas, propiedades ácido-base y
capacidad de acoplarse en enlaces iónicos, enlaces
covalentes, puentes de hidrógeno y fuerzas de van der
Waals
AMINOÁCIDOS
▣ De todos los aminoácidos que se presentan en forma natural, con excepción
de la glicina, el carbono α es un centro asimétrico
▣ Por consiguiente, 19 de los 20 aminoácidos pueden existir como
enantiómeros
▣ Muchos D-aminoácidos existen en la naturaleza. La D-alanina, es un
componente de las paredes celulares de las bacterias, y la D-serina se
encuentra en el tejido cerebral
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
▣ La Gli agrega longitud y flexibilidad a una cadena de
polipéptido sin sacrificar resistencia y sin demanda de
espacio para sí mismo
AMINOÁCIDOS
▣ Tienen todos grupos
alquilo simples como
cadenas laterales: metilo,
isopropilo, isobutilo y sec-
butilo, respectivamente.
▣ Estas cadenas laterales
son hidrofóbicas
AMINOÁCIDOS
▣ La presencia de azufre en la cadena lateral de la metionina
la distingue de un grupo alquilo al hacerla más polarizable
y más capaz de participar en las fuerzas de dispersión
AMINOÁCIDOS
▣ La prolina, que tiene una cadena lateral cíclica que comprende
su carbono α y su nitrógeno amino, es relativamente compacta,
con flexibilidad conformacional limitada
▣ Las amidas de la prolina carecen de enlaces N--H, no pueden
participar en la formación de enlaces de hidrógeno, y la
presencia de la prolina afecta la forma de un péptido más que la
mayoría de otros aminoácidos
AMINOÁCIDOS
▣ La fenilalanina y el triptófano tienen cadenas laterales
hidrofóbicas del tipo -CH2Ar. El triptófano es más grande, más
polarizable
AMINOÁCIDOS
▣ La serina participa bien en los puentes de hidrógeno y con frecuencia se
presenta en regiones de un péptido que están expuestas al agua
▣ La treonina tiene un grupo metilo en lugar de uno de los hidrógenos del
grupo -CH2OH de la serina, que obstaculiza estéricamente al grupo OH y
lo hace menos efectivo en la formación de puentes de hidrógeno
AMINOÁCIDOS
▣ La tirosina es un p-hidroxi derivado de la fenilalanina. Su grupo
hidroxilo fenólico la hace un participante eficaz en la
formación de enlaces de hidrógeno y en propiedades ácido-
base
AMINOÁCIDOS
▣ La cisteína está relacionada con la serina excepto porque su
cadena lateral es -CH2SH y no -CH2OH
▣ La oxidación de dos cisteínas convierte sus cadenas laterales --
-CH2SH en un puente de disulfuro -CH2S--SCH2- entre ellas.
▣ Esto une entre sí a dos aa. que con frecuencia están alejados, y
ayuda a guiar el doblez de la proteína para tener una forma
específica
AMINOÁCIDOS
▣ La asparagina y la glutamina son amidas
▣ Las funciones amida son bastante polares y forman puentes de
hidrógeno
▣ La asparagina y la glutamina se encuentran con frecuencia en las
regiones de un péptido que están en contacto con agua
AMINOÁCIDOS
▣ El ac. Aspártico y glutámico son las unidades más ricas en electrones
de todos los aminoácidos comunes
▣ Su función más importante es formar enlaces iónicos con especies con
carga positiva como pueden ser con iones metálicos y iones de
amonio
AMINOÁCIDOS
▣ Los aminoácidos básicos lisina, arginina e histidina forman enlaces
iónicos con iones negativos como fosfato
▣ La arginina es el aminoácido más básico; la histidina, el menos básico
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES
RECORDAR: Un grupo carboxilo se desprotona y existe como el anión
carboxilato a un pH fisiológico de 7.3, mientras que un grupo amino se
protona y existe como el catión amonio
❑ Los aminoácidos existen en disolución acuosa principalmente en la forma
de un ion dipolar, o zwitterion (del alemán zwitter, que significa “híbrido”)
AMINOÁCIDOS: PROPIEDADES
❑ Los grupos carboxilo de los aminoácidos tienen valores de pKa aprox. de 2, y los
grupos amino protonados tienen valores de pKa cerca de 9
❑ Los aminoácidos son anfóteros, ya que pueden reaccionar como ácidos o como
bases, dependiendo de las circunstancias
PUNTO ISOELÉCTRICO (pI)
▣ Llamado también punto isoiónico, es el pH en el cual el
aminoácido no tiene carga neta. Es el pH al cual la concentración
del zwitterion es máxima
▣ En un pH menor que pI, el aminoácido tiene carga positiva; a un
pH mayor que pI, el aminoácido tiene carga negativa
PUNTO ISOELÉCTRICO (pI)
▣ El pI de un aminoácido que no tiene una cadena lateral
ionizable, como la alanina, es la posición intermedia entre sus
dos valores de pKa
PUNTO ISOELÉCTRICO (pI)
▣ El pI de un aa. que tiene una cadena lateral ionizable es el promedio
de los valores de pKa de los grupos igualmente ionizables
▣ Por ejemplo, grupos con carga positiva que ionizan a grupos sin
carga o grupos sin carga que ionizan a grupos con carga negativa
PUNTO ISOELÉCTRICO (pI)
Curva de titulación para la alanina, graficada utilizando la ecuación de
Henderson-Hasselbalch
ELECTROFORÉSIS
▣ Si la solución amortiguadora es más ácida que el punto
isoeléctrico (pI) del aa., éste tiene una carga positiva neta y
migra hacia el electrodo con carga negativa
▣ Cuando el regulador es más básico que el pI del aa, éste tiene
una carga negativa neta y migra hacia el electrodo con carga
positiva
▣ Cuando el pH del regulador corresponde al pI, el aa no tiene
carga neta y no migra desde el origen
ELECTROFORÉSIS
ELECTROFORÉSIS
CROMATOGRAFÍA POR INTERCAMBIO IÓNICO
SÍNTESIS DE
AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS: reacción
de Hell-Volhard-Zelinskii
▣ Sustitución nucleofílica en la que el amoniaco reacciona con
un ácido α-halocarboxílico
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS: SÍNTESIS DE
STRECKER
▣ Combina tanto la manipulación de grupos funcionales
como la extensión de cadena para dar un α-aminoácido
que tiene un átomo de carbono más que el aldehído
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS: SÍNTESIS DE
STRECKER
▣ Adaptación de la síntesis de Strecker da la preparación de
α-aminoácidos con enantioselectividad mayor al 99%
▣ Permite preparar no solo L-aminoácidos, sino también
sus mucho más raros D-enantiómeros
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS: Síntesis del
amidomalonato
▣ La reacción comienza con la conversión del acetamidomalonato de
dietilo en un ion enolato cuando se trata con una base, seguida por la
alquilación SN2 con un haluro de alquilo primario
▣ Por ejemplo, el ácido aspártico puede prepararse a partir del
bromoacetato de etilo
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS: Aminación
reductiva de α-ceto ácidos
▣ Aminación reductiva de un α-ceto ácido con amoniaco y un agente
reductor
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS: Síntesis
enantioselectiva
▣ William Knowles descubrió que los α-aminoácidos pueden prepararse
enantioselectivamente por hidrogenación de un ácido (Z)-enamido con un catalizador
quiral de hidrogenación
La (S)-fenilalanina se prepara con 98.7% de pureza contaminada por
sólo 1.3% del enantiómero (R) cuando se utiliza un catalizador quiral
de rodio
Premio Nobel de Química de 2001
REACCIONES DE
AMINOÁCIDOS
REACCIONES DE AA.
▣ Las reacciones que experimentan los aminoácidos son las de sus dos
grupos funcionales más las asociadas con la cadena lateral
REACCIONES DE AA.
▣ La acilación se lleva a cabo para el propósito de proteger el grupo amino
mediante la supresión temporal de su reactividad
▣ Tres grupos protectores que se usan ampliamente son:
benciloxicarbonilo, ter-butoxicarbonilo y 9-fluorenilmetoxicarbonilo, que
se abrevian como Z, Boc y Fmoc, respectivamente
REACCIONES DE AA.
EJEMPLO: Algunas reacciones bioquímicas de
los aminoácidos
Forma activa de la vitamina B6
EJEMPLO: Algunas reacciones bioquímicas de
los aminoácidos
EJEMPLO: Algunas reacciones bioquímicas de
los aminoácidos
ENLACES PEPTÍDICOS
▣ Los enlaces peptídicos y los enlaces disulfuro son los únicos
enlaces covalentes que mantienen unidos a los residuos de
aminoácidos en un péptido o una proteína
▣ Los péptidos y las proteínas se escriben con el grupo amino
libre (el aminoácido N-terminal) a la izquierda y el grupo
carboxilo libre a la derecha (el aminoácido C-terminal)
ENLACES PEPTÍDICOS
ENLACES PEPTÍDICOS
▣ Cuando se conocen las identidades de los aminoácidos en un
péptido, pero se desconoce su secuencia, los aminoácidos
se escriben separados por comas
▣ Cuando se conoce la secuencia de los aminoácidos, se
escriben separados por guiones
▣ Los aminoácidos se numeran comenzando en el extremo
de N-terminal
ENLACES PEPTÍDICOS
▣ En estos enlaces se reemplaza el
hidroxilo (OH) del grupo carboxilo por el
grupo amino (NH2), de manera que se
pierde el OH y el H, quedándose unidos
en un enlace entre el carbono y el
nitrógeno (CO – NH) y liberando una
molécula de agua
ENLACES PEPTÍDICOS
▣ Un enlace peptídico tiene un carácter de doble enlace parcial debido a la
deslocalización de sus electrones
Evita la rotación libre alrededor del enlace, de modo que los átomos de carbono y
nitrógeno del enlace peptídico y los dos átomos al cual está adherido cada uno se
mantienen fuertemente unidos en su lugar
ENLACES PEPTÍDICOS
▣ El nombre del péptido se indica utilizando las abreviaturas para cada aminoácido
Por ejemplo Ala-Ser o A-S
ENLACES PEPTÍDICOS
▣ El nombre del péptido se indica utilizando las abreviaturas para cada aminoácido
Por ejemplo Ser-Ala o S-A
EJEMPLO
▣ Escribe fórmulas estructurales que muestren la
constitución de cada uno de los dipéptidos siguientes
+ H2O
EJERCICIO
▣ Escribe fórmulas estructurales que muestren la
constitución de cada uno de los dipéptidos siguientes
+
ENLACES DISULFURO
▣ Cuando los tioles se oxidan bajo condiciones suaves, forman
disulfuros. Un disulfuro es un compuesto con un enlace S—S
▣ Debido a que los tioles pueden oxidarse a disulfuros, éstos pueden
reducirse a tioles
ENLACES DISULFURO
▣ La cisteína es un aminoácido que contiene un grupo tiol. Por lo tanto,
dos moléculas de cisteína pueden oxidarse a disulfuro. A éste se le
llama cistina
ENLACES DISULFURO
▣ Un enlace disulfuro entre los residuos de cisteína en diferentes
cadenas de péptidos, conecta a las cadenas entre sí que de otra
manera estarían separadas, mientras que un enlace disulfuro entre
los residuos de cisteína dentro de la misma cadena forman un doblez
ENLACES DISULFURO: EJEMPLOS
Insulina
CABELLO LACIO O RIZADO…
CABELLO LACIO O RIZADO…
Los enlaces puente de hidrógeno y
salinos son enlaces débiles por lo que el
agua puede romperlos de forma
temporal; es por eso que para acomodar
una cabellera rebelde o probar un nuevo
peinado, tenemos que humedecer el pelo
Los tratamientos “permanentes” para rizar o
alaciar el pelo se basan en la ruptura,
reorganización y formación de nuevos
enlaces disulfuro:
• La loción rizadora contiene hidróxido de
amonio y tioglicolato de amonio que
rompe los enlaces S-S entre las fibras de
queratina
[Link]
