ESCUELA DE FARMACIA
GUÍA DIDÁCTICA
Ser Humano y Nutrición FAR-154
Mtra. Fidelina V. Comas
Mafer Margarita Pineda Evertz
100281938
SECCION: 09
Cuestionario de Proteínas.
DEFINIR LOS SIGUIENTES CONCEPTOS.
1. Importancia de las proteínas
Las proteínas son sustancias orgánicas que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Están compuestas
de aminoácidos, sus unidades más simples, algunos de los cuales
son esenciales para nuestro organismo; es decir, que necesariamente han de ser
ingeridos junto con la dieta, ya que el cuerpo no es capaz de producirlos por
sí solo.
Las proteínas se construyen a partir de aminoácidos y son los componentes principales
de todas las células del cuerpo. Los seres humanos podemos producir internamente
algunas proteínas, sin embargo , otras debemos obtenerlas forzosamente a través del
consumo de alimentos con proteína.
La proteína son uno de los 3 principales macronutrimientos , los otros dos son grasa y
carbohidratos , es decir que los macronuutimentos son nutrimentos que aportan la
energía al organismo y son requeridos en grandes cantidades por nuestro cuerpo, A
diferencia de la grasas y carbohidratos , que el cuerpo no almacena proteínas , los que
significa que no tiene reservas para aprovechar si la necesita de nuevo. Es por esto
que la alimentación del ser humano debe ser rica en proteína en cantidades acordes a
cada grupo de edad.
Una de la funciones de las proteínas es consumir , mantener y regenerar las células de
nuestro
Cuerpo. También usamos las proteínas para producir enzimas y hormonas .
Las proteínas es un componente importante de nuestros huesos , musculos , cartílagos
, piel y sangre. En nuestro organismo existen diferentes tipos de proteinaas laa cuales
cumplen funciones específicas a nivel celular.
LAS FUNCIONES SON LA SIGUIENTES:
- Funciones de catálisis: dentro de los ejemplos de proteínas con función de
catálisis podemos mencionar la pepsina, la cual se encuentra en el sistema
digestivo y es la encargada de degradar los alimentos.
- Funciones reguladoras: ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones
que realiza el cuerpo. por ejemplos, la insulina se encarga de regular la glucosa
de la sangre.
- Funciones receptoras: se encarga de recibir las señales para que las células
cumplan su función.
- Funciones de defensa: como su nombre lo indica, son las encargada de
defender nuestro organismo. La queratina es unas proteínas que protege
nuestra piel del cuerpo extraño.
- Funciones de transporte: son las encargadas de transpotar las sustancias
dentro de nuestro organismo, como la hemoglobina, que se encarga de
transportar el oxigeno a través de la sangre.
- Funciones estructurales : dan resistencia y elasticidad para la formación de
tejidos como por ejemplos la tubulina.
2. Composición, estructura y clasificación
Están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas
aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de
aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína.
Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso
molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros)
llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como los "ladrillos de los
edificios moleculares protéicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y
desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la
materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.
Las proteinas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los
seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según esten
formadas respectivamente sólo por aminoácidos
o bien por aminoácidos más otras moléculas o
elementos adicionales no aminoacídicos.
En la ilustración podemos apreciar el grupo
porfirínico hemo de la hemoglobina, una
heteroproteína
Los aminoácidos.
Son las unidades básicas que forman las proteinas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de
ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo
químico variable al que se denomina radical (-R).
Tridimensionalmente el carbono presenta
una configuración tetraédrica en la que el
carbono se dispone en el centro y los cuatro
elementos que se unen a él ocupan los
vértices. Cuando en el vértice superior se
dispone el -COOH y se mira por la cara
opuesta al grupo R, según la disposición del
grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la
derecha del carbono se habla de " -L-
aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. En las proteinas sólo se
encuentran aminoácidos de configuración L.
3. Aminoácidos esenciales y no esenciales
Dentro de los aminoácidos que forman
parte de las proteínas, hay que distinguir
entre aminoácidos esenciales y no
esenciales. Los primeros son aquellos que
el cuerpo humano no es capaz de sintetizar
y debe obtener a través de la dieta; los
segundos pueden ser sintetizados por el
cuerpo humano.
Aminoácidos esenciales:
• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptófano
• Valina
Aminoácidos no esenciales:
• Alanina
• Asparagina
• Ácido aspártico
• Ácido glutámico
• Cisteína
• Ácido glutámico
• Glutamina
• Glicina
• Prolina
• Serina
• Tirosina
Respecto a los aminoácidos no esenciales, habría que precisar que, a su vez, pueden
subdividirse en no esenciales, propiamente dichos, aquellos que nuestro cuerpo puede
producir en prácticamente todas las circunstancias y son alanina, asparagina, ácido
aspártico, ácido glutámico y serina; o condicionalmente esenciales, aquellos que
nuestro cuerpo puede producir en muchas circunstancias, pero en otras como
crecimiento, recuperación de lesiones o periodos post-operatorios no se pueden
producir de manera suficientemente fiable como para satisfacer las necesidades. Por
ejemplo uno de ellos, la glicina, para ser producido por el cuerpo humano requiere que
este tenga una cantidad adecuada de vitamina B6 y de una enzima conocida como
serina hidroximetaltransferasa; si, por ejemplo, el cuerpo humano presenta carencias
de vitamina B6, no puede producir glicina, por lo que habrá de obtenerla a través de la
dieta. Junto a la glicina, el resto de aminoácidos condicionalmente esenciales son
arginina, cisteína, glutamina, prolina y tirosina.
Alimentos con aminoácidos esenciales
Para establecer la calidad de una proteína, deberemos fijarnos en su valor biológico,
que dependerá de la composición de aminoácidos y de la proporción en que estos se
encuentren, y que será máximo cuando esta proporción sea la necesaria para
satisfacer las demandas de nitrógeno para el crecimiento, síntesis y reparación de los
tejidos. Factores como la edad o el estado fisiológico de la persona influirán en él.
En cuanto a la calidad de una proteína, propiamente dicha, esta viene determinada
desde el punto de vista biológico, por su contenido en aminoácidos esenciales y su
digestibilidad, es decir, los que es capaz de absorber. De este modo, si una proteína es
deficiente en uno o más aminoácidos esenciales, su calidad es más baja; el más
deficiente de los aminoácidos esenciales de una proteína se conoce como aminoácido
limitante.
Sobre esta base, carnes magras, huevos, leche y sus derivados contienen todos los
aminoácidos esenciales y en cantidades suficientes. Entre los pescados, resulta
especialmente interesante la calidad proteica de salmón, atún, pez espada o bacalao.
Pese a lo que se pueda pensar, hay alimentos de origen vegetal que contienen los
nueve aminoácidos esenciales, entre ellos soja, garbanzo, algunos tipos de alubia, trigo
sarraceno, quinoa, pistacho o tofu. Asimismo, en el caso de aquellas legumbres que,
como lenteja o guisante, sean pobres en algún aminoácido como metionina, una
medida dietética inteligente es combinarlas con cereales como el arroz, que suplen esa
carencia.
4. Funciones de las proteínas
Funciones de las proteínas
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas
y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daños, controlar y regular funciones, etc.
Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a
moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al
oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN,
las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que
desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
• Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
• Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y
los capullos de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división
celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes,
son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
• La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción
muscular.
• La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
• La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina
de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
• La lactoalbúmina de la leche.
5. Digestión y absorción
La digestión de las proteínas se inicia en el
estómago por acción de las pepsinas en particular
la A y la C, sin embargo además de la proteólisis en
el estómago, la alta acidez del mismohidroliza
las proteínas antes de que estas alcancen el
intestino para su absorción .
La pepsina se libera en forma de proenzimas
(pepsinógeno 1 y 2), se activa en presencia de un
pH bajo y se inactiva en presencia del pH neutro del
intestino. Un alimento es realmente incorporado al organismo después de ser
digerido, es decir, degradado física y químicamente para que sus componentes
puedan ser absorbidos, es decir, puedan atravesar la pared del aparato digestivo y
pasar a la sangre (o a la linfa).
6. Metabolismo de las proteínas
Metabolismo de las proteínas o metabolismo proteico
hacen referencia a los diversos procesos bioquímicos
responsables de la síntesis de proteínas y de
aminoácidos, por medio del anabolismo proteico, y la
degradación de proteínas (y otras grandes moléculas)
por medio del catabolismo proteico.
Digestión
Estas enzimas conducen las proteínas al estómago. Una vez ahí, por medio del jugo
gástrico, se destruyen las bacterias y se reduce el peso molecular de la proteína,
rompiendo los enlaces químicos que la forman para finalmente producir tripéptidos,
dipéptidos y aminoácidos libres.
Una de las funciones de las proteínas es construir, mantener y regenerar las células de
nuestro cuerpo. También usamos las proteínas para producir enzimas y hormonas.
La proteína es un componente importante de nuestros huesos, músculos, cartílagos,
piel y sangre.
Este metabolismo presenta un proceso de 5 fases:
1. Digestión. Las proteínas llegan al tracto gastrointestinal, que es donde tenemos
enzimas proteolíticas —sustancias que el estómago y el páncreas producen. ...
2. Absorción.
3. Metabolismo en el enterocito.
4. Metabolismo en el hígado.
5. Degradación o catabolismo.
7. Requerimientos dietéticos de proteínas
Edad Peso Ración dietética Ración dietética
(años) (kg.) (g./kg.) (g./día)
0-0,5 6 2,2 13
Lactantes
0,5-1 9 1,6 14
Niños 1-3 13 1,2 16
4-6 20 1,1 24
7-10 28 1,0 28
Varones 11-14 45 1,0 45
15-18 66 0,9 59
19-24 72 0,8 58
25-50 79 0,8 63
> 51 77 0,8 63
Mujeres 11-14 46 1,0 46
15-18 55 0,8 44
19-24 58 0,8 46
25-50 63 0,8 50
> 51 65 0,8 50
1er
+ 1,3 + 10
Embarazo trimestre
2º trimestre + 6,1 + 10
3er
+ 10,7 + 10
trimestre
Madres 1er
+ 14,7 + 15
lactantes semestre
2º semestre + 11,8 + 12
8. Alimentos vegetales suplementarios
- Tofu. El tofu es un alimento que se obtiene a partir de la soja.
- Quinoa. La quinoa es un alimento popular en Sudamérica, sobre todo en países
como Perú y Bolivia.
- Legumbres.
- Berro.
- Espárragos.
- Espinacas.
- Brócoli.
- Lechuga.
9. Deficiencia de las proteínas
Condición nutricional producida por deficiencia de proteínas en la dieta, se caracteriza
por cambios enzimáticos de adaptación en el hígado, incremento en las aminoácido
sintetasas, y disminución de la formación de urea, conservando así el nitrógeno y
reduciendo su pérdida en la orina.
El crecimiento, la respuesta inmunológica, la reparación, y la producción de enzimas y
hormonas están todos afectados en la deficiencia severa de proteínas. Esta condición
puede surgir también con consumo adecuado de proteínas cuando las que se ingieren
son de baja calidad (es decir, el contenido de uno o más aminoácidos no es adecuado
y se convierte así en el factor limitante en la utilización proteica).
10. Evaluación de la calidad de las proteínas
Es la calificación del cómputo químico o escore de aminoácidos corregido por
digestibilidad proteica (protein digestibility corrected amino acid score) o PDCAAS.
Depende fundamentalmente de su composición en aminoácidos indispensables.
Conocida ésta es posible predecir, dentro de ciertas limitaciones, su comportamiento
en el organismo; para ello solo es necesario contar con un adecuado patrón de
comparación. El problema fundamental para seleccionar un patrón reside en el hecho
de que el valor biológico de una proteína no es constante, sino que depende de una
serie de variables entre las que se encuentran la especie, edad, y el estado
fisiológico1,2.
El primer patrón utilizado fue la proteína del huevo. Su uso ha sido muy criticado ya que
su composición en aminoácidos no es constante y el contenido de algunos
aminoácidos es excesivo. Por esta última razón la mayor parte de las proteínas
alimenticias aparecen como deficitarias cuando se las compara con este patrón en una
proporción mayor que la detectada por los métodos biológicos. Además no siempre es
posible identificar correctamente al aminoácido limitante 3.
Posteriormente, varios Comités de Expertos de la FAO han propuesto distintos
patrones en los años 1956, 1965, 1970, 1973. La última propu-esta de este Organismo
es la realizada en 1985, que se basó en los trabajos experimentales de corta y larga
duración queevaluaron la cantidad de nitrógeno necesario para producir un balance de
nitrógeno en equilibrio.
Colocar la bibliografía consultada.
https://www.cun.es
https://www.coren.es ›
https://revistadigital.inesem.es ›
https://www.cmed.
https://revistadigital.inesem.es/biosanitario/proteinas/
https://medlineplus.gov
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
https://actualnutrition.es
https://es.wikipedia.org
