Concepto Son compuestos constituyentes de las proteínas integrados con un grupo acido,
carboxilo (-COOH) y grupo básico, amina (-NH), unidos al carbono a (el Carbono a de
un ácido orgánico es el inmediato al carboxilo).
sus funciones más importantes son:
• El transporte óptimo de nutrientes
• La oplimización del almacenamiento de lodos los nutrientes (es decir, agua,
grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vilaminas).
Existen alrededor de 170 aminoacidos que en sangre forman un fondo metabólico común
a partir del cual se tomarán algunos aminoacidos para formar proteínas o compuestos
nitrogenados no proteicos (melanina, bases púricas, etc.). Los aminoacidos que forman
las proteínas son 20, de los cuales 18 se consideran alfa Aa, su cadena lateral (R) será
distinta en cada uno de los 18 aAa. Los 2 restantes se llaman iminoácidos y en lugar del
grupo amina presentan el anillo pirrolidina.
Clasificación • IMINOÁCIDOS: ejemplo Prolina y su derivado hidroxiprolina
• Alfa-Aa ACIDOS: ejemplo el Glutamato y su derivado Glutamina y el Aspartato y su
química
derivado Asparragina
(7 grupos) • Alfa-Aa BASICOS: ejemplo la Histidina, la Arginina, la Lisina y su derivado
Hidroxilisina
• Alfa-Aa NEUTROS AZUFRADOS: ejemplo la Metionina, la Cisteína y su derivado
Cistina
• Alfa-Aa NEUTROS AROMÁTICOS: ejemplo la Fenilalanina, el Triptofano y la Tirosina
• Alfa-Aa NEUTROS ALIFATICOS POLARES: ejemplo la Serina y la Treonina
• Alfa-Aa NEUTROS ALIFATICOS NO POLARES: ejemplo la Glicina, la Alanina, la
Valina, la Leucina y la Isoleucina -
Además, los aminoacidos pueden clasificarse por su POLARIDAD y
sus PROPRIEDADES ÁCIDAS Y BÁSICAS
Peptidos Se forman por aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Este
enlace es un enlace de covalente de tipo amida.
Enlace Enlace peptídico: es uno de los enlaces más fuerte que se conoce y se establece entre
Peptídico el carboxilo (COOH) de un Aa y el grupo amina (NH2) del siguiente con la
consiguiente pérdida de H20.
Extremo inicial: grupo amina libre (N-terminal o amino terminal)
Extremo final: carboxila libre (C- terminal), el final da cadena
peptídica o de la proteína según fuere el caso.
Concepto Desde el punto de vista químico a las proteínas se las define como biopolímeros de aminoácidos, es decir,
polímeros que en seres vivos están formados por la sucesión de muchos monómeros llamados: aminoácidos (Aa).
• Biológicamente: Son esenciales pueslo que representan en animales y vegetales alrededor del 50% del peso seco de los
tejidos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de proteínas.
• Químicamente: Biopolimeros formados por aminoácidos. Contienen C, H, O, N y casi todas también presentan S.
• Físicamente: Son macromoléculas formadas por más de 50 a.a. Tienen alto peso molecular PM=6000 daltons.
Son proteínas casi todas las enzimas (Catalizadoras de reacciones químicas en organismos vivientes), muchas hormonas, como
la hemoglobina y otras sustancias de transportes, anticuerpos y receptores de células, la actina y la miosina (responsables del
acotamiento del musculo), el colágeno.
Funciones Las proteínas tienen gran diversidad funcional:
• REGULADORA:
Actúan como biocatalizadoras de las reacciones químicas del metabolismo celular.
• ENZIMÁTICA:
Son las catalizadoras naturales, pues diminuyen la cantidad de energía de activación
de una reacción química, por lo tanto controlan la velocidad de los procesos.
• HORMONAL:
Producción de hormonas cómo insulina y glucagon para regular la cantidad de
glucosa de la sangre.
• ESTRUCTURAL:
Son fibrosas e sirven para dar suporte al cuerpo, cómo la Queratina del pelo e de las
uñas.
• CONTRÁCTIL:
Son las responsables del movimiento, cómo la actina y miosina.
• DEFENSA Y ATAQUE:
Producción de anticuerpos y toxinas.
• TRANSPORTE:
Mueven moléculas alrededor del cuerpo, cómo la hemoglobina.
• COAGULACIÓN:
Producción del fibrinógeno.
• REVERVA:
Reserva energética, cómo la caseína.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Niveles
Estructurales Es la estructura unidimensional y se forma por la secuencia de aminoácidos enlazados
por enlaces peptídicos en una cadena, formando el esqueleto covalente de las
proteínas.
Enlace peptídico: es un enlace covalente ocurrido en los a.a. donde se une el C del
grupo Carboxilo (COOH), con el nitrógeno del grupo amino (NH2), produciendo una
reacción de condensación donde se libera una molécula de agua
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Niveles
Estructurales Es la estructura bidimensional que la cadena polipeptídica adopta gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Puentes de hidrógeno: fuerza intermolecular, ocurre entre los restos del grupo amina
(NH) de un enlace peptidico, cuyo H es atraído por el O de los restos del carbonilo. Entre
un átomo electronegalvo (Flúor, O y N) y un H de la molicaula siguiente. Enlace débil
individual, pero en conjunto gran importancia.
Existen 3 tipos de proteínas secundarias
• Helice alfa: estructura muy regular y extendida. Es dextrógira. Ej: proteínas
fibrosas como la queratina.
• Lamina Beta : es regular como H.A, y más extendida. Ej: proteinas fibrosas como
fibroína o proteína de la seda.
• Al azar: Adopta cualquier posición que sea más estable desde el punto de vista
termodinámico. Ej: proteínas globulares, albuminas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformación Tridimensional de un complejo polipéptido, gracias a la formación de
puentes hidrógeno, disulfuro, salino o iónico. Fuerzas interacciones hidrofóbicas y fuerzas
catión pi. Tienen enlaces covalentes y no covalentes. Ej. Colágeno (Est. sería de tipo
fibrosa). La estabilizan las siguientes fuerzas:
Puente de hidrógeno: a diferencia del puente de H de la estructura 2ª, que se establecía entre grupos alfa-
amina, el de la estructura 3ª se establece entre cadenas R de A hidroxilados (tirosina, serina, treonina), en
los cuales el H de su OH es atraído por el O del COOH de la cadena R de un Aa ácido (glutámico o aspártico) o
por el N del grupo imidazol de la histidina.
Enlaces electrovalentes o iónicos: son atracciones electrostáticas. Se lo llama también puente salino,
porque se establece entre grupos cargados y de signos opuestos (un ácido con una base, que forman una sal).
En cambio, si los grupos son de igual signo se darán fuerzas de repulsión electrostática.
Puente disulfuro (S-S): se establece entre las cadenas laterales de 2 cisteinas, formando el Aa cistina. Es
un enlace covalentemuy fuerte, lo que le da sus propiedades de resistencia y viscosidad a ciertas proteínas
fibrosas como las queratinas de las uñas o de los cuernos de los animales.
Fuerzas de Van der Walls: se establece entre cadenas laterales no cargadas (anillos aromáticos y cadenas
alifáticas) que generan fuerzas de repulsión de grupos hidrófobos con el agua, y de atracción de grupos
hidrófilos con la misma. Así, las cadenas R de a como leucina, valina, isoleucina, metionina, triptófano y
fenilalanina se disponen hacia el interior de la molécula, mientras que los grupos polares carboxilos,
sulfhidrilos, oxhidrilos y aminas de las cadenas R de los otros Aa se disponen hacia el exterior, contactando
con el agua.
Las 2 estructuras terciarias más importantes
GLOBULAR FIBRILAR
permite acodaduras y plegamientos para que la molécula
adopte su estructura esférica. Es hidrosoluble, ya que en es hidroinsoluble, ya que presenta hacia
su superficie externa se ponen los Aa polares. Presenta su exterior los grupos no polares o
predominio de segmentos al azar que pueden constituir hidrófobos. Presenta predominio de
enteramente la proteína o bien pueden intercalarse con hélices alfa o láminas beta por lo que se
algunas hélices alfa y láminas beta, siendo la excepción la acepta que bastan las estructuras 2ª
hemoglobina, que a pesar de ser globular presenta descriptas para explicar la conformación
predominio de hélices alfa. Las proteínas globulares de una proteína fibrosa. Son proteínas de
tienen gran diversidad funcional, pudiendo actuar como sostén en las que predomina
hormonas, enzimas, anticuerpos, etc. francamente un eje longitudinal.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando
se trata de una proteína oligomérica decimos que tiene estructura cuaternaria. La
estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las
distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que
se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
Desnaturalización es la ruptura de las estructuras cuaternaria y terciaria de una proteína (y a veces
también de la secundaria) sin afectar a la estructura primaria (no afecta al enlace
peptídico).
Este proceso puede ser reversible o irreversible, puede insolubilizar a la proteína
y generalmente conduce a la pérdida de su actividad biológica. Ej.: La
desnaturalización por calor a 95°C es irreversible.
La desnaturalización puede ocurrir por la acción de:
• Calor
• Acidos o bases fuertes
• Radiaciones
• Grandes presiones
• Alcoholes y otros solventes orgánicos
• Soluciones concentradas de urea
• Congelamientos repetidos
• Metales pesados
Hidrolisis es la degradación completa de una proteína. Siempre es irreversible porque
produce la separación de los aminoácidos constituyentes de la misma. Destruye
el enlace peplídico.
Pueden ser de dos maneras:
• Hidrolisis acida: ocasionada por ácidos fuertes a alta temperatura y presión.
• Hidrolisis enzimático: ocasionada por enzimas proleolíticas.
Pueden ser de dos lipos:
Exopeptidasas: atacan uniones peptídicas de los extremos de los péptidos.
Endopeptidasas: atacan las moléculas peptídicas del interior de la molécula de la
proteína. Ej: pepsina.
• Son catalizadores biológicos. (Solo encontradas en organismos vivos o donde existieron
Organismos Vivos)
• Están formadas generalmente por proteínas de forma globulares, aunque hay algunas
excepciones.
• Catalizador: es una estructura química que aumenta la velocidad de una reacción química.
• Las enzimas actúan sobre una molécula en particular llamada Sustrato, que se convierte en un
producto.
• Aumentan la velocidad de reacciones: Catálisis enzimática: Porque disminuyen la energia de
activación. No se consumen durante el proceso.
• No cambian la cantidad de energia intercambiada. La energia que se libera con o sin enzimas
es exactamente es igual
• No cambia el producto que se obtiene. Se obtienen exactamente el mismo producto
• Son especificas, Porque tienen un sitio activo (un lugar especilico donde la enzima se une con
el sustrato para ser catalizado) donde solo pueden ingresar un reactivo o unos pocos reactivos.
Algunas enzimas necesitan de una coenzima o un grupo prostético para poder catalizar la
reacción.
Coenzima o grupo prostético = Son estructuras químicas que no están formadas por aminoácidos.
La diferencia es que la COE, no se encuentra dentro de la enzima mientras que GRUPOST si se
encuentra unión generalmente por enlaces covalentes.
Nomenclatura
Suelen designarse
agregando el sufijo ASA al
nombre del sustrato
sobre el cual actúan.
Ejemplo amilasa
(almidon), ureasa
(urea) y tirosinasa
(tirosina).
Hay enzimas que no
cumple esta regla porque
fueron conocidas desde
hace mucho tiempo.
Ejemplo: plialina salival,
pepsina de jugo gástrico,
lipsina y quimotripsina.
Clasificación
OXIDORREDUCTASAS: Catalizan LIASAS: Catalizan reacciones de
reacciones de oxidorreducción, es decir, ruptura o soldadura de sustratos.
transferencia de (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro. ISOMERASAS: Calalizan la
interconversión de isomeros.
TRANSFERASAS: Catalizan la
transferencia de un grupo químico (distinto LIGASAS: Catalizan la unión de
del H) de un sustrato a otro. dos sustralos con hidrólisis
simultáriea de un nucleótido
HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de trifosfalo (ATP, GTP).
hidrólisis.
Inhibidores enzimáticos
Reducen o detienen actividad catalítica de la enzima, bloqueando o distorsionando el sitio activo.
Irreversible: Producen cambios permanentes en la enzima en deterioro definitivo de su capacidad
catalítica.
Reversible. Hay dos tipos:
• Inhibición competitiva: tiene una estructura similar al sustrato. Los dos compiten por unirse al sitio
activo.
• Inhibición no competitiva: Inhibidor se una a la enzima en un sitio diferente al sitio activo. Esta unión
ocasiona cambios en la estructura de la enzima y no es capaz de unirse al sustrato.
Moduladores enzimáticos
Sustancias que regulan la actividad de las enzimas. Según su mecanismo son dos.
Alostéricos: Que regulan la enzima uniéndose a ella en sitio diferente al Sitio activo, es decir Sitio
alosterico.
• Homotropico (Regulador propio sustrato)
• Heterotrópico (Sustancia no relaciona con la reacción).
• Negativo (Inhibición)
• Positivos (Estimulación).
Covalentes: Regulan a la enzima mediante al adición o sustracción de grupos químicas unidos a ella
covalentemente. Ejemplo Fosforilación y des.
Enzima Alostérica
Toda enzima capaz de ser regulada por moduladores alostéricos que se unen en el sitio alostérico.
Formadas por la estructura Cuaternaria.
Isoenzimas: Aquellas enzimas de distinta localización, distintas propiedades fisicoquímicas y morfología,
pero presentan la misma función, es decir catalizan las mimas reacciones químicas. Ejemplo. Lactato
dehidronesa presenta 5 isoenzimas (Musculo, riñon, hígado, corazón) Cataliza la oxidación del lactato.
