COMPONENTES
ORGÁNICOS E
INORGÁNICOS DE COLÁGENO
Marcela Coss y Leon
Bioquímica Bucal
LOS TEJIDOS
DENTALES
COLÁGENO
¿QUÉ ES?
El colágeno es el principal componente fibroso de la piel, los huesos, los tendones, los cartílagos, los
vasos sanguíneos y los dientes. La denominación colágeno hace referencia a una gran familia de
proteínas, ya que existen muchos tipos de colágenos que difieren en la composición de sus
constituyentes. Entre todos ellos, destacaremos el colágeno tipo I que adopta una disposición fibrilar
y que engloba al 90 % del colágeno humano, y también es importante, el colágeno tipo IV que se
encuentra en las láminas básales del endotelio.
SÍNTESIS:
El colágeno, se encuentra en gran abundancia en el tejido conectivo, pero además es el constituyente
orgánico principal de la matriz de los tejidos calcificados. Su síntesis, ocurre por tanto en las células
primarias de estos tejidos. Veamos como tiene lugar estos acontecimientos en los fibroblastos; en la
luz (interior) del Retículo Endoplasmático Rugoso se sintetizan los precursores de las hélices α, las
cadenas pro-a. Estas moléculas viajan por el interior del retículo hasta el Retículo Endoplasmático
Liso dónde se hidroxilan y a continuación se adicionan los azúcares (glicosilaciones). Del Retículo
Endoplasmático Liso pasan a las Cisternas del Aparato de Golgi mediante vesículas de transferencia.
En el Aparato de Golgi, tres de estas cadenas pro-α se unen formando el procolágeno. Estas moléculas
son expulsadas mediante vesículas secretoras a la Matriz Extracelular, dónde se lleva a cabo la
maduración de la fibra por parte de la enzima procolágeno peptidasa (o proteasa de procolágeno).
Maduración: Existen en los extremos de las moléculas de procolágeno una serie de aminoácidos (100
aminoácidos en el extremo amino terminal y unos 300 residuos en el extremo carboxilo) que han de
ser eliminados para producir la molécula de tropocolágeno madura. Como hemos dicho, las
encargadas de este proceso son unas enzimas denominadas procolágeno peptidasas, y tienen como
misión eliminar de las moléculas de procolágeno las extensiones peptídicas una vez que estas han
realizado su función. Las extensiones peptídicas dirigen el enrollamiento de las tres cadenas pro-α
estableciendo puentes disulfuros. Al concluir este proceso tendremos el tropocolágeno o unidad
estructural perfectamente formada, entonces estas unidades mediante agregación y formación de
enlaces transversales formarán la fibra de colágeno madura.
ESTRUCTURA:
La unidad estructural del colágeno recibe el nombre de tropocolágeno y consta de tres hélices-α
levógiras de aproximadamente 1000 aminoácidos que se enrollan formando una súper hélice
dextrógira. Esta estructura particular del colágeno presenta en cuanto a su composición, una tercera
parte de Glicina, es decir la Glicina se repite cada tres aminoácidos. También abundan la Prolina y
Lisina que, en numerosas ocasiones se encuentran hidroxiladas. La hidroxilación de estos
aminoácidos va a tener una importancia capital en la estructura de esta proteína, en el caso de la
hidroxiprolina (HYP), es la base de la formación de los puentes de hidrógeno que estabilizan la
estructura y la hidroxilisina (HYL), participa en la formación de los enlaces cruzados entre moléculas
de tropocolágeno. Estos dos aminoácidos provienen de las siguientes reacciones:
Ambas enzimas, necesitan la vitamina C (ácido ascórbico) como cofactor, de ahí, que su carencia
produzca la enfermedad que conocemos como escorbuto (piel y vasos sanguíneos débiles, encías
sangrantes...etc.), debida principalmente a la falta de hidroxilación en las fibras de colágeno. La
hidroxilisina , en el colágeno, además es importante por sufrir glicosilaciones (incorporación de
unidades glucosídicas). En este caso se incorpora un disacárido de glucosa y galactosa. Las moléculas
de tropocolágeno forman enlaces covalentes transversales para formar el colágeno. Estos enlaces
están formados por aminoácidos modificados que se han originado a partir de lisina y leucina. La
formación de este enlace ocurre mediante la intervención de un tercer enzima que se denomina
Lisiloxidasa. La formación de enlaces transversales es continua en el tiempo, es decir ocurre durante
toda la vida, por tanto, cuanto mayor sea el animal más enlaces de este tipo tendrá el colágeno, y por
tanto menos elástico y más quebradizo será.
CLASIFICACIÓN:
DEGRADACIÓN:
Además de la degradación biológica normal, propia de su metabolismo, el colágeno puede sufrir dos
procesos enzimáticos que llevan a su destrucción. Uno se debe a una bacteria del género
Clostridium que causa la gangrena gaseosa. Esta bacteria produce colagenasas lo que le permite
invadir y destruir el tejido conectivo del hospedador sin sufrir ellas ningún daño, ya que no tienen
colágeno. El otro proceso es causado por las colagenasas tisulares que se encuentran en tejidos de
mamíferos y anfibios sometidos a crecimiento o reestructuración (por ejemplo, en la cola de los
renacuajos).
BIBLIOGRAFÍA:
https://www2.ulpgc.es/hege/almacen/download/19/19309/Biologia_molecula.pdf#:~:text=Ensamble%
20biol%C3%B3gico%20del%20col%C3%A1geno%20(bios%C3%ADntesis)%20El%20col%C3%A1g
eno,%20como%20hemos%20dicho,
http://www.oc.lm.ehu.es/Fundamentos/fundamentos/articulos/Art%C3%ADculos/CL002.pdf#:~:text=c
ol%C3%A1geno.%20Esta%20enfermedad%20se%20carac-
teriza%20por%20la%20acumulaci%C3%B3n%20de%20dep%C3%B3sitos
Wehrhahn L. Síntesis de colágeno: definición y explicaciones. Sundt.es. Published 6 de febrero de
2022. https://www.sundt.es/blogs/revista/sintesis-colageno
