Enzimas

• Las enzimas son proteínas globulares (ESTRUCTURA: SECUNDARIA

Y TERCIARIA) que catalizan reacciones bioquímicas.
• Reducen la energía mínima o energía de activación que
necesitan los reactivos para reaccionar.
Las reacciones de la enzima y
el sustrato generalmente
tienen lugar en un ambiente
acuoso, donde las enzimas y
el sustrato se mezclan y
chocan entre sí.
• Estas colisiones permiten que el sustrato se una al sitio activo de
la enzima para que la reacción pueda proceder.
El sitio activo de una
enzima es donde se
pueden unir sustratos
específicos.
Sitio activo: La secuencia de aminoácidos responsable de la
actividad catalítica de las enzimas.
E+S→ES→EP→E+P
(E: Enzima; S: Sustrato; P: Producto)
 Los organismos vivos
producen numerosas
enzimas diferentes.

Se necesitan muchas
porque cada una solo
cataliza una reacción
química (Miles de
reacciones en la célula)

Esta propiedad se denomina

especificidad enzima-
sustrato
• El sustrato y el sitio
activo encajan
mutuamente.
• Esto permite al
sustrato unirse al sitio
activo, pero no a
otras sustancias.
Preguntas
Solo un tipo de sustrato encaja en el
sitio activo
Catálisis
¿Cómo funcionan las enzimas? *Es cuando una enzima
convierte una sustancia en
productos

• La actividad enzimática es la catálisis* de una reacción

por parte de una enzima.
• Hay tres etapas de la actividad enzimática
1. El sustrato se une
al sitio activo de la
enzima
Algunas enzimas tienen dos
sustratos que se unen a
diferentes partes del sitio
activo
 2. Mientras que los
sustratos están
unidos al sitio activo
se transforman en
sustancias químicas
diferentes
(Productos de la
reacción)
 3. Los productos se
separan del sitio
activo, dejándolo
libre para que otros
sustratos se puedan
unir a él
En la mayoría de reacciones, los
sustratos están disueltos en el agua
alrededor de la enzima.

En agua al estar en estado líquido

permite que las partículas se muevan
y están en constante interacción.

La dirección del movimiento es

aleatoria y cambia continuamente.
Estos movimientos producen
colisiones entre el sustrato y el
sitio activo (Permite acercarse).

El sustrato puede encontrarse

en cualquier ángulo con
respecto al S.A.

Las colisiones productivas son

aquellas que alinean al sustrato
y el S.A.
Energía de
activación
 Se necesita que
ingrese energía en
estas reacciones
enzimáticas para que
la energía pueda
liberarse
¿Por qué una reacción de liberación
de energía, necesitaría energía para
proceder?
• La energía de activación de una reacción química es
como esa "barrera" que tienes que superar para
levantarte de la cama.
• Incluso las reacciones que liberan
energía (exergónicas) requieren cierto
aporte de energía para comenzar antes
de que puedan proceder con sus pasos
de liberación de energía.
• Para que los enlaces lleguen a Estado de transición
un estado que les permita
romperse, la molécula debe
retorcerse (doblarse o
deformarse) en un estado
inestable denominado estado
de transición à punto de paso

El estado de transición es un
estado de alta energía
• El estado de transición es Estado de transición
un estado de alta
energía y debe añadirse
una cantidad de energía
–la energía de
activación– para que la
molécula lo alcance.
 Estado de transición

• Debido a que el estado de

transición es inestable, las
moléculas de reactivo no se
quedan ahí mucho tiempo
sino que proceden al
siguiente paso de la
reacción química.
 El curso de tales reacciones
requiere energía para romper y/o
hacer enlaces químicos,

Se requiere energía como

energía de activación EA para
producir el estado de transición
entre los estados inicial y final.
El modelo de ajuste
inducido
Cuando el sustrato ingresa al sitio activo, desencadena un cambio en la
forma tridimensional de la enzima que permite un ajuste más apretado.

Esto se denomina ajuste

inducido y es posible
gracias a la flexibilidad
de las moléculas de
proteína que componen
la enzima.
 • Cuando la enzima y los
sustratos encajan
estrechamente, la enzima
induce el debilitamiento de los
enlaces dentro de las
moléculas de los sustratos, lo
que reduce la energía de
activación necesaria para la
reacción.
• Cuando se completa la
reacción catalizada por
enzimas, los productos se
liberan de la enzima.
 • Las enzimas pueden acelerar una reacción al disminuir la
energía de activación de esa reacción.
Un cambio negativo en la energía libre
significa que la reacción es exergónica.
Un cambio negativo
en la energía libre
significa que la
reacción es
exergónica.
 Cambio en la energía
ΔG=Gfinal–Ginicial

Este valor nos indica la máxima

energía utilizable liberada (o
absorbida) al ir del estado inicial al
estado final
Si los reactivos contienen más energía que los productos, la
energía libre se libera al sistema (exergónico)

Estas reacciones suelen ser

catabólicas (descomposición),
ya que se libera energía de los
enlaces rotos dentro de una
molécula.
Si los reactivos contienen menos energía que los productos, el
sistema pierde energía libre (endergónico)

Estas reacciones suelen ser

anabólicas (de acumulación),
ya que se requiere energía
para sintetizar enlaces entre
moléculas.
 Enzima que cataliza la
OMP descarboxilasa producción de nucleótidos de
pirimidina.

• Sin la acción enzimática, se

necesitarían 78 millones de años
para convertir la mitad de los
reactivos en productos.
• Acelera la reacción, de modo
que se lleva a cabo en unos 20
milisegundos
 Todas las enzimas son
proteínas. Por lo tanto,
pueden desnaturalizarse y
perder sus propiedades
catalíticas (puede leer sobre
la desnaturalización de
proteínas).
 Los enlaces entre
diferentes aminoácidos
se rompen, provocando
cambios estructurales en
el sitio activo de una
enzima.
Factores que afectan la actividad enzimática

• Temperatura
• pH
• Concentración de sustrato
• Concentración de enzimas
 Las enzimas son sensibles a

Temperatura los cambios de temperatura.

Cuando la temperatura es
baja, las moléculas tienden
a moverse lentamente.

La posibilidad de colisión
entre las moléculas de
sustrato y enzima también es
baja.
Temperatura

• Cuando la temperatura
aumenta, las moléculas
se mueven más
rápidamente y es más
probable que choquen
entre sí.
 Temperatura

• Cuando las enzimas se

calientan, sus enlaces vibran
más y aumentan las
posibilidades de que se
rompan.
• Si se rompen los enlaces de
la enzima, cambia la
estructura de esta, incluido el
sitio activo.
Temperatura

• Cuando una molécula

enzimática se desnaturaliza,
ya no es capaz de catalizar
las reacciones.
• Más enzimas se
desnaturalicen, disminuye
la actividad enzimática
• Con el tiempo se
interrumpe toda la
actividad.
 Temperatura
• Cada enzima tiene una temperatura óptima en la que la
velocidad de reacción enzimática es máxima.

La temperatura óptima
para las enzimas humanas
es de alrededor de
37 °C.
Temperatura

• Curiosamente, para las

enzimas de la
bacteria Thermus
thermophilus que vive en
aguas termales (T.O.
65 °C)
 Temperatura

• Si la temperatura es más alta

que la óptima, una enzima
puede desnaturalizarse.
• La velocidad de la reacción
enzimática disminuye
rápidamente.
pH

La escala de pH se utiliza
para medir la acidez o
alcalinidad de una solución.

Cuanto más bajo es el pH,

más ácida o menos alcalina
es la solución.

La acidez es debida a la
presencia de iones de
hidrógeno.
 La mayoría de las enzimas tienen un pH óptimo en el
pH cual su actividad es máxima.

Con un aumento o
disminución del pH, la
actividad enzimática se
reduce y finalmente se
interrumpe por
completo.
 pH

• Cuando la concentración
de iones de hidrógeno es
mayor o menor que el nivel
en el cual la enzima actúa
naturalmente, se altera la
estructura de la enzima
(incluido su sitio activo)
 • Si supera un cierto pH, la enzima cambia
pH irreversiblemente (desnaturalización)
 • Las enzimas trabajan en diferentes
pH ambientes.

• Estómago [pH ácido (pH = 2)]

• Intestino delgado [pH alcalino (pH = 7,5)]
 Dos enzimas:
pepsina
(estómago)y
tripsina (Intestino
delgado)
 Las enzimas no pueden catalizar
Concentración de sustrato reacciones hasta que el sustrato
se une al sitio activo

• Aumenta la concentración de
sustrato, aumentan las colisiones
entre sustrato y sitio
• Aumenta la tasa a la que la
enzima cataliza su reacción.
Sin embargo, hay que considerar otra tendencia…

• Cuando un sustrato se une a

un sitio, este sitio queda
ocupado e inutilizable para
otras moléculas de sustrato
hasta que los productos se
hayan formado y
desprendido del sitio activo.
Sin embargo, hay que considerar otra tendencia…
A medida que aumenta la
concentración de sustrato,
cada hay más sitios activos
ocupados.

Por tanto, una proporción

cada vez mayor de colisiones
entre sustratos y sitios activos
resultan bloqueadas.
• Por esta razón, la
tasa a la que las
enzimas catalizan las
reacciones
aumentan cada vez
menos a medida
que se incrementa la
concentración de
sustrato.
 Observamos una
curva característica
que aumenta cada
vez menos y nunca
llega a alcanzar un
máximo.
V max es la tasa máxima posible

Una vez V máx. se alcanza (la velocidad

máxima de reacción), los sustratos tienen
que esperar a que los sitios activos de la
enzima estén disponibles antes de que
puedan unirse.
 Teoría de colisión
https://youtu.be/wbGgIfHsx-I
Preguntas
 Enzimas:
Desnaturalización
 pH extremos

La
desnaturalización
Calor
puede ser causada
por valores de:

Presencia de metales
pesados.
• La desnaturalización suele ser un cambio irreversible en
una proteína, lo que significa que ya no puede funcionar.
• Cuando solo hay un aumento ligero de temperatura o
cambio en el pH, es posible que la desnaturalización sea
todavía reversible
• La proteína pueda plegarse de nuevo a su conformación
original y funcional.
La figura 1 muestra cómo una proteína pierde su conformación con la desnaturalización. Las láminas
beta y las hélices alfa pierden su forma y la proteína vuelve a una conformación primaria. Esto
significa que ya no hay un sitio activo funcional.
Uso de las enzimas en la Industria
¿Sabías que
estamos
rodeados de
enzimas y las
usamos todos
los días?
Un zumo de naranja o de Nuestra ropa se lava con
manzana se ha clarificado detergente en polvo que
con pectinasa contiene enzimas.
Las proteasas se utilizan La carbohidrasa ayuda
para producir leche en a fabricar jarabe de
polvo para bebés maíz.
Las enzimas se utilizan ampliamente en
industrias como la medicina, los
combustibles, la agricultura e incluso la
producción de textiles
La elaboración de cerveza, horneado y
elaboración de queso son los procesos
más comunes en los que las enzimas
juegan un papel crucial
 Sin embargo, las enzimas son muy
sensibles a diferentes factores.

A veces es
necesario
separarlos de las
moléculas de
sustrato para evitar
reacciones
enzimáticas.
 Para hacerlos más estables y útiles, es necesario inmovilizarlos

La inmovilización es un
proceso de unión de una
enzima a un material para
restringir sus movimientos.
Si no se inmovilizan…

Restringe la concentración
A menudo están que se puede usar para
presentes en el procesar alimentos para
producto final consumo humano para
evitar efectos adversos.
 El uso de enzimas
inmovilizadas permite
usar concentraciones
más altas de enzimas,
lo que permite una
velocidad de
reacción más rápida.
• Permite la separación
inmediata de las
enzimas de la mezcla,
reciclandolas.
• Así se reduce los
costes de producción.
 Métodos de
producción de
leche sin lactosa y
sus ventajas
a lactosa es un disacárido natural
resente en la leche de los
mamíferos y en productos lácteos
omo el queso y el yogur.
• Se compone de dos monosacáridos: glucosa y galactosa.
• La lactasa es una enzima
que puede descomponer la
lactosa en monosacáridos.
• Es producido por células en
el revestimiento del intestino
delgado.
La intolerancia a la lactosa está
muy extendida.
 La Fig 3. muestra las diferencias en la
tolerancia a la lactosa en Europa, África y
Asia.
La elaboración de productos sin lactosa
tiene una serie de ventajas:
• Sin efectos nocivos después del consumo
La elaboración de productos sin lactosa
tiene una serie de ventajas:
• Fermentación más rápida,
por ejemplo, en la
producción de yogur, ya que
las bacterias fermentan la
glucosa y la galactosa más
fácilmente que la lactosa
La elaboración de productos sin lactosa
tiene una serie de ventajas:
• Leche de sabor más dulce (la glucosa y la galactosa
tienen un sabor más dulce que la lactosa).
La elaboración de productos sin lactosa
tiene una serie de ventajas:
• Reducir el tiempo de producción de quesos y yogures (las
bacterias fermentan los monosacáridos más fácilmente)
• En un método alternativo, la lactasa se puede inmovilizar
en perlas de alginato, mientras se deja pasar la leche

Con este método, la lactasa

no termina en el producto
lácteo final, lo que lo hace
mejor para el consumo.
¿Deben
compartirse los
conocimientos
y las técnicas
científicas en
beneficio de la
humanidad?
Variables
controladas
(Experimentación)
 Diseñando un experimento
Este es el factor externo que
Al diseñar un experimento,
cambiará deliberadamente
primero debe elegir su
para probar su efecto sobre la
variable independiente.
actividad enzimática.
Variable independiente

• Hay algunos factores que pueden ser su variable

independiente, como:
üTemperatura
üpH
üconcentración de sustrato.
 Al planificar su
experimento, debe tener
en cuenta un rango
significativo de la
variable independiente
 Rango de temperatura

“Probar el efecto de la temperatura en la hidrólisis del

almidón por la amilasa”

Debe considerar probar el efecto

de varias temperaturas diferentes
(por ejemplo, 10, 20, 30 y 40 °C).
 Diseñando un experimento

Lo siguiente a considerar es cuál

será su variable dependiente, esa
es la variable que medirá para
evaluar el impacto de la variable
independiente en la actividad
enzimática.
Variable dependiente
La variable dependiente debe Si es posible, se recomienda
ser un factor medible como el encarecidamente recopilar
tiempo, la masa o el volumen. también datos cualitativos como:
(datos cuantitativos) color, textura, cambios físicos de
una sustancia
Sus datos recopilados a través
de cualquier experimento solo
serán válidos si todas las
demás variables se controlan
dentro de límites estrechos.
Variables
controladas
• Al diseñar su experimento,
debe considerar una lista
de variables que deben
mantenerse relativamente
constantes.
Variable controlada

• Estos son factores que pueden alterar la variable

dependiente

Variable independiente: Variable dependiente:

Temperatura Masa de un producto

Controlar factores como: pH,

concentración del sustrato,
concentración de enzimas
Indicaciones

•1 gr aguacate
•1 ml limón
•1 ml H2O2
Nombre de Variable
la enzima Sustrato Producto independiente Variable dependiente

Catalasa Peróxido de Oxígeno • Fuente de • Número de burbujas de

(fuente: hidrógeno catalasa oxígeno producidas
patata, • Temperatura • Distancia recorrida por
jengibre, ajo, • Concentración de el menisco en un tubo
hígado sustrato de vidrio conectado
animal) • Concentración de • Oxígeno producido
enzima medido con un sensor
• pH de gas
• Tiempo que tarda el
disco de papel de
filtro(empapado en
enzima) en subir a la
superficie de la solución
de peróxido de
hidrógeno
Nombre de Variable
la enzima Sustrato Producto independiente Variable dependiente

Lipasa Lípidos Ácidos grasos • Temperatura • Descenso del pH

• Concentración de observado después de
sustrato un intervalo de tiempo
• Concentración de específico (esto puede
enzima medirse con un medidor
• Tipo de leche de pH o un cambio en
(usada como el papel indicador
sustrato) universal)
Nombre de Variable
la enzima Sustrato Producto independiente Variable dependiente

Pepsina Proteína Aminoácidos • Temperatura • Disminución de la masa

(clara de y péptidos • Concentración de de clara de huevo
huevo cortos sustrato hervida empapada en
hervida) • Concentración de una enzima.
enzima
• pH
Nombre de Variable
la enzima Sustrato Producto independiente Variable dependiente

Amilasa Almidón Maltosa • Temperatura • Tiempo que tarda en

(Intestino • Concentración de desaparecer el color
delgado, sustrato azul del complejo de
páncreas) • Concentración de almidón-yodo
enzima • Medición de la
• pH disminución del color
azul después de un
intervalo de tiempo
específico usando un
colorímetro
 Formar tres grupos en el curso

La maestra les entregará el tema del que

ustedes deben investigar

Trabajo Del tema que les tocó, deben buscar información

Colaborativo científica relevante (Conceptos, dibujos, términos,
etc)
pt. 1
Recuerde que al tratarse de enzimas los
gráficos de correlación son importantes

Para este trabajo tiene la primera hora,

usen adecuadamente su tiempo
Trabajo colaborativo
pt. 2
• Los estudiantes deben generar un diálogo
con la información que investigaron la
anterior hora
• El diálogo debe ser preparado para un video
de Tik Tok
• El tiempo del video queda a la discreción de
los estudiantes
• El video debe ser creativo, divertido e
informativo
• El video lo deben presentar el
miércoles/jueves de esta semana
Lipasaàácidos grasos
Inhibición enzimática
Un inhibidor enzimático es una molécula
que altera la vía de reacción normal
entre una enzima y un sustrato
 Los inhibidores de enzimas son
moléculas que interactúan con las
enzimas (temporales o
permanentes) de alguna manera y
reducen la velocidad de una
reacción catalizada por enzimas o
impiden que las enzimas funcionen
de manera normal
Según su mecanismo de acción, los
inhibidores enzimáticos pueden ser:

No
Competitivos
Competitivos
 La inhibición competitiva implica que una
molécula, distinta del sustrato, se une al sitio
activo de la enzima.

La molécula (inhibidor) es estructural y

químicamente similar al sustrato (por lo tanto,
Inhibidor puede unirse al sitio activo).
competitivo
El inhibidor competitivo bloquea el sitio activo
y así previene la unión del sustrato.

Como el inhibidor compite con el sustrato, sus

efectos pueden reducirse aumentando la
concentración del sustrato.
 La inhibición no competitiva implica la unión de
una molécula a un sitio distinto del sitio activo
(un sitio alostérico)

La unión del inhibidor al sitio alostérico provoca

un cambio conformacional en el sitio activo de
Inhibición no la enzima.

competitiva Como resultado de este cambio, el sitio activo y

el sustrato ya no comparten especificidad, lo
que significa que el sustrato no puede unirse.

Como el inhibidor no compite directamente con

el sustrato, el aumento de los niveles de sustrato
no puede mitigar el efecto del inhibidor.
Ejemplos Inhibidores

Relenza Cianuro
Relenza

• Relenza es una droga sintética diseñada por científicos

australianos para tratar a personas infectadas con el virus de
la influenza.
• Los viriones se liberan de las células infectadas cuando la
enzima viral neuraminidasa escinde una proteína de
acoplamiento (hemaglutinina)
• Relenza se une competitivamente al sitio activo de la
neuraminidasa y previene la escisión de la proteína de
acoplamiento.
• En consecuencia, las células infectadas no liberan viriones, lo
que impide la propagación del virus de la gripe.
Infección normal
Tratamiento con Relenza
Cianuro

• El cianuro es un veneno que impide la producción de ATP a

través de la respiración aeróbica, lo que provoca la muerte.
• Se une a un sitio alostérico de la citocromo oxidasa, una
molécula portadora que forma parte de la cadena de
transporte de electrones.
• Al cambiar la forma del sitio activo, la citocromo oxidasa ya
no puede pasar electrones al aceptor final (oxígeno).
• En consecuencia, la cadena de transporte de electrones no
puede seguir funcionando y el ATP no se produce mediante la
respiración aeróbica.
Función Normal
Tratamiento con Cianuro