Las Proteínas

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los organismos de animales
superiores, como los humanos. Son fundamentales porque desempeñan un papel central en
casi todos los procesos biológicos esenciales, como el crecimiento, la reparación de tejidos, la
defensa contra enfermedades y la regulación de funciones corporales. Su relevancia radica en
que actúan como las "herramientas" o "máquinas" del cuerpo, permitiendo que las células
realicen sus tareas de manera eficiente.

Las proteínas son estructuras vitales en todos los seres vivos, responsables de funciones clave
como:

 Estructura celular: Forman componentes como el citoesqueleto o las membranas.

 Actividad enzimática: Actúan como catalizadores que aceleran reacciones químicas en

el cuerpo.

 Transporte: Permiten mover sustancias, como el oxígeno en la sangre mediante la

hemoglobina.

Otros roles: Participan en la defensa (anticuerpos) y la comunicación entre células (receptores).

2. Composición Química de las Proteínas

Las proteínas están formadas principalmente por los elementos químicos carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). En muchos casos, también contienen azufre (S).
Estos elementos se combinan para formar estructuras complejas, conocidas como
macromoléculas, que son grandes moléculas poliméricas, es decir, cadenas formadas por
unidades repetidas.

Los Aminoácidos: Componentes Esenciales de las Proteínas

1. Definición y Relevancia Biológica

Los aminoácidos son moléculas que constituyen los bloques fundamentales con los que se
construyen las proteínas.

Sin aminoácidos, las proteínas no podrían existir, y sin proteínas, los organismos no podrían
sobrevivir. Por ello, los aminoácidos son un puente entre la química y la vida, con aplicaciones
en medicina, nutrición y ciencia.

2. Estructura Química de los Aminoácidos

Cada aminoácido tiene una estructura básica formada por cuatro partes conectadas a un
átomo central llamado carbono alfa:

 Grupo amino (-NH2): Una parte básica que puede captar protones (partículas
positivas).

 Grupo ácido carboxílico (-COOH): Una parte ácida que puede liberar protones.
  Átomo de hidrógeno (-H): Completa la estructura del carbono alfa.

 Cadena lateral (grupo R): Es diferente en cada aminoácido y define sus características,
como si es soluble en agua o no.

El carbono alfa es especial porque, excepto en un caso (glicina), tiene una forma que lo hace
"quiral", es decir, puede existir en dos versiones (L y D). En los seres vivos, siempre se usa la
versión L, una regla establecida por la evolución.

La Isomería Óptica de los Aminoácidos

1. Concepto de Isomería Óptica

Los aminoácidos, presentan una propiedad conocida como isomería óptica, excepto la glicina.
Esto significa que, debido a su estructura tridimensional, cada aminoácido (excepto glicina)
puede existir en dos formas diferentes, similares a imágenes en un espejo, como la mano
izquierda y la derecha. Estas formas, llamadas enantiómeros, no son idénticas ni superponibles,

2. Carácter Específico en Proteínas Naturales

En la naturaleza, solo una de estas formas, conocida como la forma "L", se encuentra en las
proteínas de los organismos vivos.

Esta especificidad asegura que las cadenas de aminoácidos se doblen en configuraciones

precisas, creando formas tridimensionales únicas, como espirales o pliegues, que permiten a
las proteínas realizar sus funciones, como transportar oxígeno (hemoglobina), catalizar
reacciones (enzimas) o defender el cuerpo (anticuerpos).

Si se usara la forma "D", las proteínas no se plegarían correctamente, perdiendo su

funcionalidad y afectando procesos vitales. Esta preferencia es una característica evolutiva
clave para la vida.

La glicina, sin embargo, no muestra isomería óptica porque su estructura es simétrica,

careciendo de la complejidad tridimensional que permite estas dos formas.

Esta característica es fundamental para la biología, ya que asegura que las proteínas adopten
configuraciones específicas, esenciales para sus funciones, como transportar moléculas o
catalizar reacciones.

4. Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según las propiedades de sus cadenas laterales, lo que determina
su interacción con el entorno y su rol biológico. A continuación, se describen las categorías:

1. Alifáticos Neutros de Cadena Apolar

Incluyen glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina. Sus cadenas laterales son no
 polares, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno, similares al aceite. No
interactúan bien con el agua (son hidrofóbicas), prefiriendo ambientes no acuosos
dentro de las proteínas, lo que ayuda a estabilizar su estructura plegada.

2. Alifáticos Neutros de Cadena Polar No Ionizable

Comprenden serina y treonina. Sus cadenas laterales contienen grupos como -OH,
capaces de formar enlaces de hidrógeno con el agua, haciéndolos hidrofílicos. Sin
embargo, no tienen carga eléctrica, lo que limita sus interacciones a enlaces
específicos, pero no a reacciones iónicas.

3. Aromáticos Neutros
Incluyen fenilalanina, tirosina y triptófano. Su cadena lateral tiene un anillo aromático
de carbonos, con propiedades únicas como absorción de luz ultravioleta. Son
generalmente hidrofóbicos, contribuyendo a la estabilidad estructural de las proteínas
y participando en interacciones específicas.

4. Con Azufre
Cisteína y metionina contienen azufre. La cisteína forma puentes disulfuro (enlaces -S-
S-) entre cadenas, estabilizando la estructura proteica, mientras que la metionina,
aunque no forma estos enlaces, es esencial para funciones metabólicas.

5. Ácidos Dicarboxílicos y Derivados Amídicos

Ácido aspártico, ácido glutámico, asparragina y glutamina tienen cadenas laterales con
grupos carboxilo (carga negativa) o amídicos (neutrales). Esto les permite interactuar
con moléculas cargadas, como iones o agua, jugando roles clave en reacciones
bioquímicas.

6. Básicos
Lisina, arginina e histidina tienen cadenas laterales con grupos aminos cargados
positivamente. Estas cargas permiten interacciones con moléculas negativas, como
ácidos nucleicos, y son cruciales en sitios activos de enzimas.

7. Prolina
Es única porque su carbono alfa forma parte de un anillo pirrolidina, rígido y cíclico.
Esta estructura limita la flexibilidad de la proteína, afectando su plegamiento y
estabilidad, lo que la hace especial en estructuras como el colágeno.

1. Naturaleza Anfótera de los Aminoácidos

Los aminoácidos (AA) son moléculas especiales porque tienen grupos químicos tanto ácidos
(como el grupo carboxilo, -COOH) como básicos (como el grupo amino, -NH₂). Esta dualidad los
convierte en iones bipolares o anfóteros, es decir, pueden actuar como ácidos o bases
dependiendo del medio en el que se encuentren.

2. Comportamiento en Diferentes Medios.

Cambio de Carga Según el pH: La carga eléctrica de un aminoácido varía con el pH del medio,
alcanzando un punto isoeléctrico (pI) donde su carga neta es cero. Esto afecta su
comportamiento en soluciones ácidas o básicas.
  En solución neutra (pH cercano a 7): Ambos grupos, ácido y básico, están ionizados. El
grupo carboxilo pierde un protón (H⁺) y se convierte en -COO⁻, mientras que el grupo
amino gana un protón y se transforma en -NH₃⁺. Esto hace que el aminoácido tenga
una carga total nula, con partes positivas y negativas equilibradas.

 En medio ácido fuerte (pH bajo): El grupo carboxilo capta un protón, convirtiéndose en
-COOH, lo que da al aminoácido una carga positiva neta (+1). Así, actúa como un catión
(ión positivo) y se comporta como una base (porque capta protones).

 En medio alcalino fuerte (pH alto): El grupo amino libera un protón, quedando como -
NH₂, lo que da al aminoácido una carga negativa neta (-1). Entonces, actúa como un
anión (ión negativo) y se comporta como un ácido (porque liberar protones (H⁺))

las proteínas Y AMINOACIDOS dependen de estas cargas para plegarse y actuar

correctamente. Por ejemplo, en la digestión, el pH ácido del estómago activa enzimas como la
pepsina al cambiar las cargas de sus aminoácidos. Además, este conocimiento ayuda a explicar
cómo las células mantienen su equilibrio interno: condiciones del pH y la concentración de
sustancias, para que funcione bien. Esto asegura que procesos como la respiración o la síntesis
de proteínas ocurran sin problemas.

los Enlaces Peptídicos

Los aminoácidos (AA) forman péptidos y proteínas mediante enlaces químicos específicos.
Estos enlaces, denominados enlaces peptídicos, se forman cuando el grupo carboxilo (-COOH)
de un aminoácido reacciona con el grupo amino (-NH₂) del carbono alfa (Cα) de otro
aminoácido, liberando una molécula de agua en un proceso de deshidratación

Este vínculo crea cadenas lineales de aminoácidos

2. Estructura de las Cadenas de Aminoácidos

 Extremos de la Cadena: Por convención, el extremo donde el primer aminoácido

conserva su grupo amino libre se identifica como el N-terminal (inicio de la cadena). El
extremo opuesto, donde el último aminoácido tiene su grupo carboxilo libre, se
denomina C-terminal (final de la cadena). Esta orientación es clave para identificar y
estudiar las moléculas.

 Longitud de las Cadenas: Las cadenas pueden variar desde 2 aminoácidos

(diapéptidos) hasta miles, formando estructuras lineales que sirven como base para
péptidos y proteínas.

Péptidos: Moléculas Pequeñas

 Definición: Los péptidos son polímeros de aminoácidos con una masa molecular
menor a 6 kilodaltons (kDa). Son cadenas cortas que mantienen propiedades ácido-
base similares a los aminoácidos individuales.
  Propiedades Químicas: Poseen grupos amino y carboxilo en los extremos N-terminal y
C-terminal, además de grupos en las cadenas laterales de aminoácidos dicarboxílicos
(como ácido aspártico) o básicos (como lisina), que pueden ionizarse.

 Funciones Biológicas: En la naturaleza, los péptidos desempeñan roles importantes,

como actuar como hormonas (por ejemplo, oxitocina) o antibióticos (como
gramicidina).

Proteínas: Moléculas Grandes y Complejas

 Definición: Cuando las cadenas de aminoácidos superan los 6 kDa, se clasifican como
proteínas. Estas moléculas son esenciales para funciones biológicas como el transporte
de oxígeno, la defensa inmune y la catalización de reacciones químicas.

 Carga Eléctrica: La carga eléctrica de las proteínas depende de la ionización de los

grupos funcionales en las cadenas laterales de los aminoácidos constituyentes (grupos
carboxilo con carga negativa y grupos amino con carga positiva).

5. Punto Isoeléctrico y Comportamiento en Solución

 Punto Isoeléctrico (pHi o pI): Es el pH en el que las cargas positivas y negativas de la

proteína se equilibran, resultando en una carga eléctrica total igual a cero. Este punto
varía según la composición de aminoácidos.

 Carga según el pH:

o En un medio ácido (pH menor al pI), la proteína tiene una carga positiva neta.

o En un medio alcalino (pH mayor al pI), la carga es negativa neta.

o La magnitud de la carga aumenta cuanto más alejado está el pH del pI,

afectando la solubilidad y estabilidad de la proteína.

6. Factores que Influyen en la Solubilidad

El pH, la presencia de sales y solventes no polares (como aceites) influyen marcadamente en la

solubilidad de las proteínas. En medios acuosos, las proteínas pueden precipitar o disolverse
dependiendo de su carga y las condiciones del entorno, lo que es crucial para procesos
biológicos y aplicaciones científicas.

Se organiza en cuatro niveles: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

1. Estructura Primaria: La Secuencia de Aminoácidos

Imagina que una proteína es como un collar hecho con cuentas de diferentes colores. Cada
cuenta representa un aminoácido, que es la unidad básica de las proteínas.

 La estructura primaria es simplemente el orden en que están colocadas esas cuentas

(aminoácidos) en el collar.

 Esta secuencia es única para cada proteína y determina su función.

 Si cambia el orden de los aminoácidos, la proteína podría no funcionar bien, igual que
si cambias la combinación de números en una clave.

2. Estructura Secundaria: Plegamiento en Hélices y Láminas

Una vez que la proteína tiene su secuencia de aminoácidos, esta cadena no se queda recta,
sino que empieza a doblarse en formas más organizadas:

 Hélice alfa (α): La cadena se enrolla en forma de espiral, como un resorte o un rizo de
cabello.

 Lámina beta (β): La cadena se pliega como un abanico o como las hojas de un
acordeón.

Ejemplo: La queratina, que se encuentra en el cabello y las uñas, tiene muchas hélices alfa, lo
que la hace fuerte pero flexible.

Otro ejemplo: La fibroína, la proteína de la seda, tiene muchas láminas beta, lo que hace que
la seda sea resistente y suave.

3. Estructura Terciaria: La Forma Final de la Proteína

Después de formar hélices y láminas, la proteína sigue doblándose y enredándose

hasta adoptar una forma tridimensional específica. Esta es su estructura terciaria, y es
crucial para que funcione correctamente.

 Las proteínas se pliegan porque algunos aminoácidos se atraen y otros se

repelen.

 Dentro de la proteína, pueden formarse enlaces fuertes llamados puentes

disulfuro, que mantienen la estructura en su lugar.

Las enzimas, que ayudan a digerir los alimentos, tienen una estructura terciaria que
les permite encajar perfectamente con las moléculas sobre las que actúan, como una
llave en una cerradura.

4. Estructura Cuaternaria: Unión de Varias Cadenas

Algunas proteínas no están hechas de una sola cadena de aminoácidos, sino que
combinan varias cadenas para formar una estructura más grande.

 Este nivel se llama estructura cuaternaria y se forma cuando varias cadenas

polipeptídicas se unen entre sí.
La investigación sobre proteínas es clave para tratar enfermedades, diseñar medicamentos y
crear nuevos materiales en biotecnología.

Los científicos pueden modificar proteínas en el laboratorio para crear medicamentos, como la
insulina para personas con diabetes.

Ahora que entiendes la estructura de las proteínas, puedes apreciar mejor su importancia en la
vida cotidiana.

Las proteínas pueden clasificarse en dos tipos principales según su composición: proteínas
simples y proteínas conjugadas. A continuación, se explica cada uno de estos tipos en detalle.

1. Proteínas Simples

Las proteínas simples son aquellas que están formadas únicamente por aminoácidos. Los
aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, formando largas cadenas llamadas
polipéptidos. Estas cadenas se pliegan y adoptan una estructura tridimensional específica que
les permite cumplir sus funciones en el organismo.

Características de las proteínas simples:

 Composición: Están formadas exclusivamente por aminoácidos.

 Estructura: La cadena de aminoácidos se organiza en estructuras primarias,

secundarias, terciarias y cuaternarias, dependiendo de la proteína.

 Función: Desempeñan funciones estructurales (como el colágeno, que da soporte a los

tejidos) o funciones catalíticas (como las enzimas, que aceleran las reacciones
químicas).

 Ejemplos:

o Albúmina: Se encuentra en la sangre y ayuda a mantener la presión osmótica.

o Queratina: Forma parte del cabello, piel y uñas.

2. Proteínas Conjugadas

Estas contienen, además de una cadena de aminoácidos, una porción no proteica conocida
como grupo prostético.

El grupo prostético puede ser una molécula de diversa naturaleza, como un carbohidrato,
lipido o ion metálico.

Características de las proteínas conjugadas:

 Composición: Están formadas por una proteína simple (apoproteína) unida a un grupo
prostético no proteico.

 Función: Los grupos prostéticos pueden ayudar en funciones como la transferencia de

electrones, la fotorecepción o el transporte de oxígeno.

 Ejemplos:
 o Hemoglobina: Es una proteína conjugada que transporta oxígeno en la sangre.
La hemoglobina es una apoproteína que se une a un grupo prostético llamado
hemo, el cual contiene hierro, necesario para el transporte del oxígeno.

o Mioglobina: Similar a la hemoglobina, pero se encuentra en los músculos y

almacena oxígeno para su liberación durante la contracción muscular. También
contiene un grupo prostético hemo.

3. Importancia de los Grupos Prostéticos

Los grupos prostéticos son fundamentales para el funcionamiento de las proteínas conjugadas.
Sin estos grupos, las proteínas simples no podrían llevar a cabo ciertas funciones biológicas
clave. Estos grupos pueden:

 Facilitar la reconstrucción de moléculas.

 Participar en la catalización de reacciones químicas.

 Ayudar en el transporte de sustancias.

El colágeno: proteína estructural

1. Definición y función principal

El colágeno es una proteína estructural esencial que forma fibras fuertes y resistentes.
Se encuentra principalmente en tejidos como la piel, huesos, tendones y otros tejidos
conectivos. Su función principal es proporcionar sostenimiento y firmeza a los tejidos
del cuerpo, ayudando a mantener su estructura y elasticidad.

2. Composición
El colágeno está compuesto por aminoácidos, siendo los más comunes la glicina y la
prolina. Estas moléculas de aminoácidos tienen una secuencia especial que les permite
unirse de manera particular para formar una estructura estable. En el colágeno, estos
aminoácidos están dispuestos de manera que permiten que las moléculas se
entrelacen de forma efectiva.

3. Estructura molecular
Las moléculas de colágeno se agrupan para formar una superhélice denominada
tropocolágeno. Esta estructura es más extendida que la típica hélice α que
encontramos en otras proteínas. La tropocolágeno está formada por tres cadenas de
aminoácidos que se enrollan entre sí, creando una estructura muy estable y resistente.
Tres de estas moléculas se unen para formar la unidad estructural básica del colágeno.

4. Organización en fibrilas
Las unidades de tropocolágeno se organizan de manera regular, formando haces de
fibras más grandes, conocidas como fibrilas de colágeno. Estas fibrilas se ensamblan y
dan lugar a una estructura organizada que es capaz de resistir fuerzas de tensión y
deformaciones.

5. Importancia en los tejidos

El colágeno es clave para mantener la integridad de los tejidos, especialmente aquellos
que requieren una gran resistencia mecánica, como los ligamentos, huesos y la piel. La
estructura ordenada y resistente del colágeno le permite cumplir su rol de soporte en
 estos tejidos, manteniendo la firmeza y elasticidad necesarias para su buen
funcionamiento.

La hemoglobina: proteína globular

1. Definición y función principal:

o La hemoglobina es una proteína globular que se encuentra principalmente en

los glóbulos rojos de la sangre.

o Su función principal es el transporte de oxígeno desde los pulmones hacia los

tejidos del cuerpo.

o Además, también facilita el transporte de dióxido de carbono (CO₂) desde los

tejidos de vuelta a los pulmones para su eliminación.

2. Estructura molecular:

o La hemoglobina está formada por cuatro cadenas de aminoácidos, que se

agrupan para formar una estructura globular. Cada una de estas cadenas es
conocida como subunidad de hemoglobina.

o Hay dos tipos de subunidades: α (alfa) y β (beta). En la hemoglobina adulta

más común (HbA₁), hay dos subunidades alfa y dos subunidades beta que se
combinan para formar una estructura tetramérica (un conjunto de cuatro
subunidades).

3. Grupo prostético:

o Cada subunidad de hemoglobina contiene un grupo prostético llamado hemo,

que es crucial para su función.

o El hemo es un anillo de moléculas que contiene hierro en su centro. El hierro

es el sitio de unión para el oxígeno.

o El oxígeno se une al hierro del hemo, permitiendo que la hemoglobina

transporte oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos donde es necesario.

4. Efecto cooperativo:

o Cuando una molécula de oxígeno se une al hierro de una de las subunidades

de hemoglobina, se produce un cambio en la estructura tridimensional de la
proteína. Este cambio facilita que las otras subunidades también capten
oxígeno de manera más eficiente.

o Este fenómeno se llama efecto cooperativo, ya que la unión de oxígeno a una

subunidad facilita que las otras subunidades también se unan al oxígeno. Esto
aumenta la eficiencia del transporte de oxígeno.

5. Respuesta al pH y dióxido de carbono:

o La hemoglobina tiene la capacidad de ajustar su afinidad por el oxígeno en

respuesta a cambios en el pH (acidez) y en la concentración de dióxido de
carbono (CO₂) en la sangre.
 o En los tejidos donde el oxígeno es necesario, el CO₂ y el ácido láctico (que
aumenta la acidez) disminuyen el pH. Esta disminución del pH hace que la
hemoglobina libere oxígeno con mayor facilidad, lo que es crucial para
asegurar que los tejidos reciban el oxígeno que necesitan para funcionar
correctamente.

o Este fenómeno también se conoce como el efecto Bohr. El CO₂ y el ácido

láctico disminuyen la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, favoreciendo
su liberación.

6. Ciclo de transporte de oxígeno:

o La hemoglobina recoge el oxígeno en los pulmones, donde la concentración de

oxígeno es alta y el pH es más alcalino (menos ácido). El oxígeno se une al
hierro de los grupos hemo.

o Una vez que la hemoglobina transporta el oxígeno a los tejidos del cuerpo,
donde la concentración de oxígeno es baja y el pH es más ácido debido al CO₂,
el oxígeno se libera de la hemoglobina y es entregado a las células.

7. Importancia en el cuerpo humano:

o La hemoglobina es esencial para la vida, ya que sin ella, los tejidos no podrían
recibir suficiente oxígeno para llevar a cabo funciones vitales, como la
producción de energía y la reparación celular.

o También juega un papel importante en la eliminación del dióxido de carbono,

un desecho de las células, que debe ser transportado de vuelta a los pulmones
para ser exhalado.

La hemoglobina es una proteína globular especializada en el transporte de oxígeno, crucial

para el funcionamiento de los seres humanos. Gracias a su estructura y a su capacidad de
responder a cambios en el pH y el CO₂, la hemoglobina asegura que el oxígeno llegue
eficientemente a los tejidos donde más se necesita.

RESUMEN

1. Las Proteínas: Su Rol en la Vida

Las proteínas son moléculas esenciales y muy abundantes en organismos como el humano. Son
como las "herramientas" del cuerpo, encargadas de tareas vitales como el crecimiento, la
reparación de tejidos, la defensa contra enfermedades y la regulación de funciones. Sin ellas,
las células no podrían trabajar bien. Por ejemplo:

 Estructura: Forman partes como el citoesqueleto o las membranas celulares.

 Enzimas: Aceleran reacciones químicas, como la digestión.

 Transporte: Llevan sustancias, como el oxígeno en la sangre con la hemoglobina.

2. Composición de las Proteínas

2.1. Elementos Básicos

Las proteínas están hechas de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y a veces azufre. Estos
elementos se unen para crear cadenas grandes y complejas, conocidas como macromoléculas,
que son las proteínas.

2.2. Los Aminoácidos: Bloques Fundamentales

Las proteínas se construyen con aminoácidos, que son como piezas de un rompecabezas. Cada
aminoácido tiene:

 Un grupo básico (amino) que atrae partículas positivas.

 Un grupo ácido (carboxílico) que las libera.

 Un átomo de hidrógeno.

 Una cadena lateral distinta, que hace único a cada aminoácido.

Hay 20 aminoácidos principales, y su orden en la cadena define qué hace la proteína.

Estructura de las Proteínas

3.1. Orden de los Aminoácidos

La secuencia de aminoácidos es como las instrucciones de una proteína. Si se altera, puede

dejar de funcionar, como una contraseña equivocada.

3.2. Formas Simples

La cadena empieza a doblarse en:

 Espiral: Como un resorte (hélice alfa), como en el cabello.

 Pliegues: Como un acordeón (lámina beta), como en la seda.

3.3. Forma Completa

La proteína se pliega aún más en una estructura tridimensional única, esencial para su tarea.
Por ejemplo, las enzimas encajan como llaves en cerraduras.

3.4. Unión de Cadenas

Algunas proteínas combinan varias cadenas para formar una estructura mayor, como la
hemoglobina, que usa cuatro cadenas para transportar oxígeno.

4. Tipos de Aminoácidos

Los aminoácidos se CLASIFICAN SEGÚN r sus cadenas laterales:

 No Polares: No quieren agua (como alanina), ayudan a plegar la proteína.

 Polares Sin Carga: Quieren agua (como serina), forman enlaces con ella.
  Cargados: Pueden ser negativos (como ácido aspártico) o positivos (como lisina), y son
clave en reacciones.

 Especiales: Como la prolina, que rigidiza la estructura.

5. Tipos de Proteínas

5.1. Proteínas Simples

Solo tienen aminoácidos. Ejemplos:

 Queratina: Da fuerza al cabello.

 Albúmina: Regula el agua en la sangre.

5.2. Proteínas Conjugadas

Tienen aminoácidos más un grupo extra (prostético). Ejemplo:

 Hemoglobina: Lleva oxígeno gracias a un grupo con hierro.

6. Importancia y Comportamiento

Las proteínas cambian según el entorno. En un punto especial (punto isoeléctrico), su carga se
equilibra, afectando cómo se disuelven o se juntan. Esto es clave en procesos como fabricar
medicamentos, como la insulina.

Conclusión

Las proteínas son vitales para la vida, construidas por aminoácidos que se organizan en
cadenas y se pliegan en formas únicas. Su diversidad y funciones, desde defender el cuerpo
hasta mover oxígeno, las hacen esenciales en biología y medicina.