Proteínas
Concepto
Biomoleculas formados por unidades estructurales de aminoácidos
Son necesarios para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del
cuerpo.
Aminoácidos
Son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo acido o
carboxilico (-C0OH).
Si R =1 H dipolo eléctrico
H H O
H N C C
R
O Dipolo
H
Existen 20 aminoácidos proteicos → están en todas las especies de seres vivos.
Propiedades
Son solubles en medios acuosos, presenta una bipolaridad similar al agua.
Los aminoácidos son moléculas que llamamos anfóteros porque puede actuar cómo acido
o cómo base según el ph del medio.
Reacción redox
Medio activo 30
H H
HaN C COOH Ne C COOH
R R
Base
puesto
Medio acido
que capto un
proton
.
H O
O
NH2 C C 2 C C O
OH
R R
Acido
libero un prototes
Enlace peptídico
Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación entre el
grupo carboxilo y el grupo amino, .
liberando una molécula de agua.
Forma
un enlace amida = enlace peptídico
durante la síntesis de proteínas
o peptidos .
Tipos de peptidos
Oligopéptidos
Son peptidos formados por un numero reducido de aminoácidos entre (2-12 aminoácidos)
Polipeptidos
Son peptidos formados por numero elevado de aminoácidos 12t (12-60...)
Proteínas
Son biomoleculas formadas por C, H, O y N y generalmente también contienen F y S, en
pequeñas cantidades pueden aparecer otros elementos cómo Fe, I, Ca…
Características
Son biomoleulas de elevado peso molecular
Son hidrolizables, se descomponen en aminoácidos.
Las proteínas se descomponen en aminoácidos y después crean más proteínas con
esos residuos.
Propiedades
Dependen de sus propiedades y estructuras
Solubilidad: A pesar de ser macromoléculas generalmente son solubles en
medios acuosos (bipolaridad)
Especificidad: las proteínas son especificas para cada especie
Tienen la misma función en distintas especies presentan formas y secuencias de
aminoácidos similares
Función la mismas → orden diferente
Desnaturalización: es la perdida de la estructura de la proteína que tiene cómo
consecuencia la perdida de función de la proteína
Esto se da por el aumento de temperatura, variaciones de ph o concentraciones salinas
elevadas.
Si la desnaturalización ha sido poco intensa, la proteína puede recuperar su estructura
original y su actividad. Se le denomina renaturalización.
Desnaturalización.
Estructura
La estructura de una proteína determina su función
Es la disposición de la proteína en el espacio.
No todas tienen el mismo grado de organización.
Niveles de organización proteica
Estructura primaria
No hay ninguna proteína que realiza funciones con aquella
Es la organización lineal de los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
La cadena tendrá un grupo funcional amino (NH2) y otro extremo un grupo
carboxilo (cooh).
J
Estructura secundaria
Es el primer plegamiento de la proteína en el espacio
Primer nivel de organización
Dos organizaciones posibles:
a hélice.
La cadena peptidica se ordena en estructura espiral
Esta estructura se estabiliza con puentes de hidrogeno.
Las puentes de hidrogeno
sostienen para que no
estén cómo un cardión,
B laminar
Disposición en forma de hojas plegadas
Puede ser paralela o u antiparalela, dependiendo de la orientación de las cadenas
Estructura terciaria
Es una ordenación en el espacio definitiva para las proteínas globulares
Es un plegamiento interno de la cadena rectifica
Se estabiliza con puentes de hidrogeno y puentes de disulfuro
Hace que no se mueva Y que
este fija
Tiene estructura primaria: a
hélice y B laminar
• La mioglobina tiene una
estructura terciaria compacta
que permite almacenar oxígeno
en el músculo
Estructura cuaternaria
Es la unión de diferentes protomeros.
Protomero → es una subnidad proteica con estructura terciaria que no tiene función.
Los protomeros se unen entre sí por las llamadas fuerzas de Van Der Waals
(fuerzas apolares)
Tipos
Dímeros
Primera estructura cuaternaria formada par la unión de dos protomeros
Tubulina
A
Tetrámero
Proteína con estructura cuaternaria formada por la unión de cuatro protomeros.
Hemoglobina
Polímero
Proteína con estructura cuaternaria formada por la unión de muchos protómeros
Actina → forma nuestro sistema muscular y miosina
Trimero → 8 protomeros
Niveles estructurales de las proteínas
Estructura de los proteínas
Prión
J
Proteína mal plegada
Produce las encefalopatias espongiformes transmisibles cómo:
La tembladera, la enfermedad de creutzfeldt-jakob, el insomnio
familiar fatal.
Los priones son considerados agentes infecciosos.
Clasificación de las proteínas
Holoproteinas
Filamentosas
Globulares
Heteroproteínas
Glicoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteinas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Holoproteinas Proteínas simples
Proteínas formadas únicamente por aminoácidos. (Parte peptidica)
Dos grupos
Filamentosas Función estructural
Estructura secundaria alfa hélice.
Gran longitud
Insolubles en medios acuosos
Colageno proteína estructura forma tendones, huesos, piel..,
E Queratina forma piel y derivados
Elastina conectivo estático entre células
Cruciales para la elasticidad y la fuerza de estructuras cómo la piel, tendones y
huesos
Globulares
Con estructura terciaria.
Son solubles en medios acuosos
diversidad de funciones
Forma globular
Ejemplos:
Albúminas Proteínas de reserva
Las mas importantes:
Lactoalbúmina. Proteína de reserva de la leche
Ovoalbúmina. Proteína de reserva de la clara del huevo
Algunas son contagiosas, por eso a los bebés se los da al principio del día.
Globulinas. Son proteínas que se encuentran en la sangre.
Funciones de transporte o bien defensivas
a. Globulinas: transportan fe (hierro) en sangre → vertebrados.
B. Globulinas: transportan Cu (cobre) en sangre → invertebrados.
Globulinas = inmunoglobulinas son los anticuerpos, proteínas del sistema
defensivo
Heteroproteínas
Una parte proteica y otra parte no proteica → grupo protéstico
El grupo protéstico puede ser de naturaleza azucarada, lípidica...
Aminoácidos + grupo protéstico
Se clasifican en:
Glicoproteínas
Heteroproteina que tiene cómo grupo protestico un azúcar (glúcidos)
Mucinas → proteínas de los mocos
Bastante funciones: varias hormonas, los anticuerpos, el factor rh
Tiene funciones biológicas esenciales, como la defensa inmunológica, la
comunicación celular, la estructuración de tejidos y la regulación de diversas
respuestas metabólicas.
Lipoproteinas
Tienen cómo grupo proteico un lípido
Se clasifican en diferentes grupos según su densidad
lipoproteinas de muy baja
densidad (VLDL siglas en
inglés)
Lipoproteínas de densidad
intermedia (IDL)
Hipoproteinas de baja densidad
(LDL) «colestero malo»
Hipoproteinas de alta densidad
(HDL) «colesterol bueno»
Su función es transportar las diferentes tipos de lípidos atraves
de la sangre.
Fosfoproteinas
Tienen por grupo profético un acido fosfórico cómo un grupo fosfato cómo
la caseina (leche)
Núcleoproteínas
Aquellas proteínas que tienen por grupo protetico un acido nucleico
Las histonas (octamero)
Responsables del empaquetamiento del ADN para formar la fibra de cromática
en el núcleo celular eucariota
Cromoproteínas
Tienen cómo grupo prostetico un grupo hemo coloreado
El mas importante la hemoglobina, proteína responsable de transportar oxígeno
en sangre
Funciones
Estructural
Algunas forman parte de estructuras celulares
Glicoproteínas Proteínas de membrana
Proteínas filamentosas Colageno, elastina...
Transporte
Algunas proteínas son responsables del transporte de otras moléculas
Hemoglobina → transporta oxigeno en sangre. Vertebrados
Hemocianina → transporta oxigeno en la sangre de invertebrados
Almacén de sustancias
Actúan cómo proteínas de reserva
Ovoalbúmina
Movimiento
Algunas son responsables de movimiento celular o intracelular
Tubulina, actina, dineina...
Reguladora
Controlan los niveles o procesos de otras moléculas
Insulina: regula el metabolismo glucídico
Catalítica
Acelerar relaciones químicas
Enzimas → son los biocatalizadores mas importantes.
Defensiva
Forman parte del sistema inmunológico
Inmunoglobulinas
