“Año del Bicentenario, de la consolidación de nuestra Independencia, y de la

conmemoración de las heroicas batallas de Junín y Ayacucho”

UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA

GRUPO 1

CURSO:

BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA MEDICINA III

DOCENTES:

DIAZ HERNANDEZ, RAUL ALFONSO

GARCIA CALDERON, JACK SLIM

INTEGRANTES:

● Herrera Curasi Alvaro Gonzalo Jesus

● Gomez Condori, Mariamparo
● Cupe León, Luzciel Alghery
● Alvarado Jurado Cristofer Luis
● Moreno Molina Eliane
● Mendoza Barrientos, Jayli Geraldine
● Valencia Palomino Alvaro
● Cruz Dominguez Zashiel
● Huarcaya Carlos Arian Pilar

ICA - PERÚ
2024
 PRÁCTICA

1. ENZIMAS (TRANSAMINACIÓN):
La transaminación es un proceso bioquímico fundamental que ocurre en el metabolismo de
los aminoácidos en el cuerpo humano y en otras formas de vida. Este proceso implica la
transferencia de un grupo amino (-NH2) de un aminoácido a un alfa-cetoácido. Este proceso
de transferencia es catalizado por enzimas específicas conocidas como transaminasas o
aminotransferasas.
Los aminoácidos son esenciales para el funcionamiento del cuerpo, ya que participan en una
variedad de procesos, como la síntesis de proteínas, la producción de energía y la formación
de moléculas de señalización. Sin embargo, el cuerpo no puede sintetizar todos los
aminoácidos que necesita, por lo que algunos deben obtenerse a través de la dieta. Además,
los aminoácidos que se consumen en exceso o que no se necesitan de inmediato deben
desaminarse, es decir, deben eliminarse sus grupos amino para que puedan convertirse en
moléculas más útiles para el cuerpo.
2. METABOLISMO HEPÁTICO: La transaminación es una reacción clave en el
metabolismo hepático, especialmente en el metabolismo de los aminoácidos.
Enzimas Involucradas
Las enzimas que catalizan estas reacciones son conocidas como transaminasas o
aminotransferasas. Las dos transaminasas más comunes son:
● Aspartato aminotransferasa (AST): cataliza la transferencia del grupo amino del
aspartato al alfa cetoglutarato.
● Alanina aminotransferasa (ALT): cataliza la transferencia del grupo amino de la
alanina al alfa cetoglutarato.

Localización del Proceso

● Hígado: El hígado es el principal órgano donde ocurre la transaminación debido a su

rol central en el metabolismo de los aminoácidos y la detoxificación del amoníaco.
● Citosol y Mitocondrias: Dentro de los hepatocitos, las reacciones de transaminación
ocurren tanto en el citosol como en las mitocondrias.

Proceso en el Organismo

● Digestión de Proteínas: Los aminoácidos se obtienen de la digestión de proteínas en

la dieta.
● Transporte al hígado: Los aminoácidos son transportados al hígado a través del
torrente sanguíneo.
● Transaminación: En el hígado, las enzimas transaminasas catalizan la transferencia
de grupos amino entre aminoácidos y cetoácidos.
● Formación de Glutamato: El alfacetoglutarato se convierte en glutamato, que puede
ser utilizado en la desaminación para liberar amoníaco.
● Ciclo de la urea: El amoníaco se convierte en urea en el ciclo de la urea y es
excretado por los riñones.
3. TIPOS DE TRANSAMINASAS:
a) Alanina aminotransferasa (ALT/TGP):
➔ Concepto
El TGP (Transaminasa Glutámico Pirúvica), también conocido como ALT (Alanina
Aminotransferasa), es una enzima unilocular (citoplasmática) cuya mayor actividad
se localiza en el tejido hepático, pero también en menor medida en otros tejidos
como los riñones, el corazón y los músculos. Su función principal es catalizar la
transferencia de un grupo amino del aminoácido alanina a un alfa-cetoácido,
generando piruvato y un nuevo aminoácido.

➔ Reacciones
El TGP cataliza la transferencia de un grupo
amino de la L-alanina a un alfa-cetoácido,
generando piruvato y un nuevo aminoácido
(L-glutamato).

➔ Productos
Los productos de la reacción catalizada por
el TGP son el piruvato y un nuevo
aminoácido (L-glutamato).

b) Aspartato aminotransferasa (AST/TGO):

➔ Concepto
La TGO (Transaminasa Glutámico Oxalacética), también conocida como AST
(Aspartato Aminotransferasa), es una enzima que se encuentra en varios tejidos del
organismo, como el hígado, el corazón, los músculos y los riñones. Su función
 principal es catalizar la transferencia de un grupo amino del aminoácido aspartato a
un alfa-cetoácido, generando oxalacetato y un nuevo aminoácido.

➔ Reacciones
Van a catalizar la transferencia del grupo
amino del ácido aspártico al cetoglutarato
para producir oxalacetato y L-glutamato.

➔ Productos
Los productos de la reacción catalizada por
la TGO son el oxalacetato y un nuevo
aminoácido (L-glutamato).

2. IMPORTANCIA DEL GLUTAMATO Y

CETOGLUTARATO EN LA SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN
DE AMINOÁCIDOS

En síntesis y degradación de aminoácidos son

procesos fundamentales en el metabolismo celular, el
glutamato y cetoglutarato van a desarrollar una
función clave en estos procesos.

El glutamato es un central aminoácido esencial que

desempeña un papel en la bioquímica de organismos,
a la hora de la síntesis y degradación de aminoácidos.
Hay maneras en las cuales participa:

● En la transaminación: el glutamato va actuar

como donador del grupo amino en la
transaminación, este pasara a un cetoácido
como por ejemplo el piruvato, convirtiéndolo
en un alfa cetoglutarato y aparte formando un
aminoácido nuevo. Las enzimas que participan
en esta reacción son las transaminasas
utilizando el fosfato piridoxal como cofactor.
● En la síntesis de Glutamina: El glutamato se
puede convertir en glutamina ( aminoácido no
 esencial) el cual ayuda como un transportador
de nitrógeno en el organismo. La enzima
glutamina sintetasa es la que cataliza esta
reacción, siendo crucial en el metabolismo del
nitrógeno.

El cetoglutarato es un metabolito central en el

metabolismo celular, especialmente en síntesis y
degradación de aminoácidos. Va actuar como
intermediario en el ciclo de Krebs y será un aceptor y
donador del grupo amino en la transaminación.

● En la transaminación su función principal

será actuar como un aceptor de grupos amino
de un aminoácido y convirtiéndose así en
glutamato, mientras que el aminoácido se
convierte en cetoácido ( por ejemplo
transaminación de alanina y alfa cetoglutarato
y produce piruvato y glutamato)
● También es intermediario en el ciclo de
Krebs, fundamental en la producción de ATP.
El alfa cetoglutarato se forma a partir del
isocitrato convirtiéndose en succinil-CoA y en
el proceso producen NADH utilizándose en la
cadena de transporte de electrones para
generar ATP
● Es un punto de entrada para degradacion
de aminoácidos, ya que varios pueden ser
degradados para formará alfa cetoglutarato, y
esto permite que sus esqueletos de carbono
seas oxidados en el ciclo de Krebs o poder
convertirse en otro compuestos metabólicos
● Ayuda en la síntesis de Neurotransmisores
ya que el glutamato que es formado a partir del
alfa cetoglutarato es precursor de
 neurotransmisores importantes como el GABA
(Ácido gamma-aminobutírico) el cual
desempeña un papel importante en la función
del SNC.

2.1. INTERÉS CLÍNICO, ALTERACIONES QUE

PRODUCEN EL AUMENTO DE ESTAS
TRANSAMINASAS

El aumento de transaminasas específicamente la

alanina aminotransferasa ALT y la aspartato
aminotransferasa AST en la sangre puede indicar
alteraciones hepáticas y reflejar problemas en algunos
tejidos.

En relación a niveles específicos, la ALT es más

específica para el daño hepático que la AST aunque
ambos se pueden elevar en enfermedades hepáticas.

● Entre las enfermedades hepáticas pueden estar:

Hepatitis viral, Hepatitis alcohólica, Hígado
graso no alcohólico, Cirrosis.
● En enfermedades metabolicas pueden ser la
hemocromatosis (acumulacion de hierro en
higado y otros organos) o Enfermedad de
Wilson ( provoca acumulacion de cobre en
higado y cerebro, tambien eleva las
transaminasas)
● En cardiovasculares puede haber infarto al
miocardio o miocarditis.
3.-Cómo determinar la transaminasa alanina
aminotransferasa

1. Preparación del Equipo y Reactivos

● Cubeta: Asegúrate de que la cubeta donde se realizará la reacción esté a una

temperatura controlada entre 30-37°C.
● Reactivos:
○ Reactivo A: Solución que contiene sustratos necesarios para la reacción inicial
(ej. alanina y α-cetoglutarato).
○ Reactivo B: Solución que puede contener cofactores como piridoxal fosfato o
agentes para medir la reacción.

2. Preparación de la Reacción

● Añadir el Reactivo A:
○ Coloca 0,80 ml de Reactivo A en la cubeta.
● Añadir la Muestra:
○ Añade 100 µl de la muestra de suero a la cubeta que ya contiene Reactivo A.
● Preincubación:
○ Deja que la mezcla de Reactivo A y la muestra de suero se preincube durante
unos minutos a la temperatura de 30-37°C.

3. Iniciación de la Reacción

● Añadir el Reactivo B:
○ Después de la preincubación, añade 0,20 ml de Reactivo B a la cubeta.
● Mezclar y Cronometrar:
○ Mezcla la solución inmediatamente después de agregar el Reactivo B.
○ Dispara simultáneamente el cronómetro para registrar el tiempo de
reacción.

4. Medición de la Absorbancia

● Lectura Inicial:
○ Espera 90 segundos después de iniciar la reacción y realiza la primera lectura
de absorbancia.
 ● Lecturas Posteriores:
○ Realiza lecturas adicionales de la absorbancia a los 1, 2 y 3 minutos después
de la primera lectura.

5. Cálculo de la Diferencia de Absorbancia (ΔA/min)

● Determinar la Diferencia de Absorbancia:

○ Calcula la diferencia entre cada lectura y la anterior. Esto se hace restando la
absorbancia de cada minuto con la absorbancia del minuto anterior.
● Promediar las Diferencias:
○ Promedia las diferencias de absorbancia por minuto para obtener el valor
promedio de ΔA/min.

6. Cálculo de la Actividad de ALT

● Utilizar ΔA/min:
○ El valor promedio de ΔA/min se usa en la fórmula correspondiente para
calcular la actividad de ALT en U/L.

3. RELACIÓN ENTRE TRANSAMINASAS Y ENFERMEDADES HEPÁTICAS

Las transaminasas son enzimas que juegan un papel crucial en el metabolismo de

aminoácidos y se encuentran principalmente en el hígado. Las dos principales transaminasas
que se suelen medir en los análisis de sangre son:

● Aspartato aminotransferasa (AST)

● Alanina aminotransferasa (ALT)

Ambas enzimas están involucradas en la transferencia de grupos amino entre aminoácidos y

cetonas, un proceso vital para la función hepática y el metabolismo general. La relación entre
las transaminasas y las enfermedades hepáticas se basa en cómo los niveles de estas enzimas
en sangre pueden indicar daño o inflamación en el hígado.

3.1. Enfermedades Hepáticas y Niveles Elevados de Transaminasas

Cuando el hígado está dañado o inflamado, las transaminasas pueden liberarse en el torrente
sanguíneo, lo que lleva a niveles elevados en los análisis de sangre. Algunas condiciones
hepáticas que pueden causar elevaciones en los niveles de AST y ALT incluyen:

● Hepatitis Viral: La hepatitis viral, ya sea de tipo A, B, C, D o E, puede causar

inflamación del hígado y niveles elevados de transaminasas.
● Esteatosis Hepática (Hígado Graso): La acumulación de grasa en el hígado, ya sea
por causas alcohólicas o no alcohólicas, puede elevar los niveles de transaminasas.
● Cirrosis Hepática: La cirrosis, que es una fibrosis avanzada del hígado, puede elevar
las transaminasas en etapas tempranas, aunque en etapas avanzadas los niveles pueden
normalizarse debido a la pérdida de células hepáticas funcionales.
● Hepatitis Autoimune: Esta enfermedad ocurre cuando el sistema inmunológico ataca
el hígado, provocando inflamación y aumento de transaminasas.
● Consumo de Alcohol: El consumo excesivo de alcohol puede dañar el hígado y
elevar los niveles de transaminasas.
● Medicamentos y Toxinas: Algunos medicamentos y toxinas pueden causar daño
hepático y elevar las transaminasas.
● Enfermedad Hepática Metabólica: Condiciones como la hemocromatosis
(acumulación de hierro) y la enfermedad de Wilson (acumulación de cobre) también
pueden elevar las transaminasas.

4 Relación entre Transaminasas y Daño Cardíaco

● AST (Aspartato Aminotransferasa): Aunque la AST se encuentra en el hígado,

también está presente en otros tejidos, incluidos el corazón y los músculos. En caso de
daño al tejido cardíaco, como en un infarto al corazón, la AST puede liberarse en el
torrente sanguíneo. Sin embargo, la AST no es específica del corazón y también
puede elevarse debido a daño muscular o hepático.
● ALT (Alanina Aminotransferasa): La ALT es menos relevante para el daño
cardíaco. Su mayor concentración en el hígado hace que sea menos útil como
marcador en el contexto de infarto al corazón.

4.1. Marcadores Específicos del Infarto al Corazón

Para el diagnóstico de un infarto al corazón, se utilizan marcadores más específicos y
sensibles que las transaminasas. Estos incluyen:

● Troponinas (Troponina I y Troponina T): Son proteínas específicas del músculo

cardíaco que se liberan en la sangre cuando hay daño al corazón. Las troponinas son
altamente sensibles y específicas para el infarto al corazón y son el estándar de oro
para su diagnóstico.
● Creatina Kinasa (CK) y su Isoenzima CK-MB: La CK es una enzima que se
encuentra en el corazón, los músculos y el cerebro. La isoenzima CK-MB es más
específica para el tejido cardíaco y puede ayudar en el diagnóstico de infarto al
corazón, aunque su uso ha disminuido con la introducción de pruebas de troponinas.
● Mioglobina: Es una proteína que se libera rápidamente en la sangre después del daño
muscular, incluidos el daño al corazón. Aunque es menos específica que las
troponinas, su aumento puede indicar un infarto.

4.2. Consideraciones Clínicas

● Elevaciones de AST en Infarto: En algunos casos, puede haber una elevación de

AST en el contexto de un infarto al corazón, especialmente si hay daño muscular
significativo o si el infarto ha causado algún grado de daño hepático. Sin embargo,
debido a su falta de especificidad, no se usa como marcador primario para el
diagnóstico de infarto.
● Evaluación Completa: Para una evaluación adecuada, los niveles de transaminasas
se deben interpretar junto con otros marcadores cardíacos, el historial clínico del
paciente, los síntomas y los resultados de pruebas de imagen, como el
electrocardiograma (ECG).

4.3 Uso Clínico en el Diagnóstico

Las transaminasas no son la primera línea de pruebas para el diagnóstico de infarto al

corazón. Se utilizan más comúnmente para evaluar la función hepática y detectar daño en el
hígado. En el contexto de un infarto, los médicos se centran en los marcadores cardíacos
específicos para confirmar el diagnóstico y evaluar la extensión del daño.

En resumen, aunque las transaminasas pueden elevarse en algunos casos de daño muscular,
incluyendo infarto al corazón, no son los principales marcadores para esta condición. Las
pruebas de troponinas y otras enzimas cardíacas son más específicas y útiles para el
diagnóstico de infarto al corazón.

5.Variación de Transaminasas por Edad

5.1 Infancia y Adolescencia:

○ Niños y Adolescentes: En niños y adolescentes, los niveles de transaminasas

pueden ser más altos en comparación con adultos. Esto se debe a que el hígado
y otros tejidos están en desarrollo y crecimiento, lo que puede reflejarse en
valores de referencia ligeramente más altos.

5.2 Adultos:

○ Rango Normal: En adultos, los niveles de AST y ALT tienden a estabilizarse

y se consideran dentro de un rango normal específico para esa población. Los
valores de referencia pueden variar ligeramente entre laboratorios, pero
generalmente los rangos normales son:
■ ALT: 7-56 U/L
■ AST: 10-40 U/L

5.3 Edad Avanzada:

○ Ancianos: En personas mayores, los niveles de transaminasas pueden variar

debido a varios factores como la presencia de enfermedades hepáticas
crónicas, cambios en el metabolismo hepático, y el efecto de medicamentos
que pueden ser más frecuentes en esta población. Algunas investigaciones
sugieren que los niveles de ALT y AST pueden disminuir con la edad en
ciertos casos, pero esto no siempre es uniforme.

10.2.-Determinación de la transaminasa aspartato aminotransferasa (AST o GOT) en

suero.

Significación Clínica:
La AST es una enzima intracelular presente en diversos tejidos, como el músculo cardíaco,
las células hepáticas y las del músculo esquelético. Aunque no es específica de enfermedad
hepática, su nivel elevado en suero se utiliza en el diagnóstico y seguimiento de
enfermedades hepáticas, así como en el control post-infarto y desórdenes musculares. Es
esencial considerar los datos clínicos y de laboratorio para realizar un diagnóstico preciso.

Fundamento del Método:

La AST cataliza la transferencia reversible de un grupo amino del aspartato al
α-cetoglutarato, generando glutamato y oxalacetato. La velocidad de reducción de NADH en
presencia de malato deshidrogenasa (MDH) es proporcional a la concentración de AST en la
muestra. Este método se basa en la medición fotométrica de la disminución de NADH.

Valores de Referencia:
Los valores de referencia varían según la temperatura de medición (25ºC, 30ºC, 37ºC) y el
género:

Interpretación de Resultados y Patologías Asociadas:

Niveles Normales:

Niveles dentro de los valores de referencia indican función enzimática típica de tejidos
normales.

Aumento de AST:

● Elevaciones moderadas pueden estar asociadas con daño hepático, como

hepatitis o cirrosis.
● Elevaciones más significativas pueden observarse en infartos cardíacos o
desórdenes musculares.

11. Otros métodos conocidos para el dosaje de otras transaminas.

- Transaminasa Glutámico Oxalacética (TGO o GOT):

Este análisis mide la actividad de la enzima TGO, también conocida como GOT. Utiliza una
muestra de suero y se realiza mediante espectrofotometría a 340 o 360 nm, según normativas
internacionales como SCE/IFCC/DKGC.
En adultos, los valores de referencia son de 10-50 U/L para hombres y 10-35 U/L para
mujeres. En niños, los rangos varían con la edad, desde 10-50 U/L en niños de 1-3 años hasta
10-35 U/L en adolescentes de 16-18 años.

La TGO se encuentra en diversas células, como las del hígado, músculo cardíaco, cerebro,
entre otros. Un aumento de TGO puede indicar daño hepatocelular o muscular. La relación
TGO/TGP (Transaminasa Pirúvica) puede sugerir la gravedad del daño.

En la práctica clínica, se utiliza para evaluar el daño en el hígado y el músculo, así como para
monitorear enfermedades hepáticas y cardíacas.

Las variaciones en los resultados pueden asociarse con diversas condiciones, desde
hepatopatías hasta enfermedades infecciosas y traumatismos musculares.

En términos de medicamentos, ciertas sustancias, como acetaminofén, barbitúricos,

cimetidina, entre otros, pueden aumentar los niveles de TGO, lo que debe tenerse en cuenta al
interpretar los resultados.

SEMINARIO

ANTIBIOTICOS

Los antibióticos son fármacos que se utilizan para tratar las infecciones bacterianas. Son
ineficaces contra las infecciones víricas y la mayoría del resto de infecciones. Los
antibióticos acaban con las bacterias o detienen su reproducción, facilitando su eliminación
por parte de las defensas naturales del organismo.

• Los médicos intentan usar antibióticos para infecciones bacterianas específicas, pero a
veces comienzan con antibióticos que pueden tratar muchas bacterias diferentes mientras
esperan los resultados de las pruebas que identifican las bacterias específicas.

• Es importante tomar los antibióticos según lo prescrito y deben tomarse según la

dosis, la frecuencia y el número de días más eficaces para tratar una infección específica.

• Las bacterias pueden desarrollar resistencia a los efectos de los antibióticos,

especialmente si no se toman según las indicaciones.
• Los antibióticos pueden tener efectos secundarios, tales como malestar estomacal,
diarrea y, en las mujeres, candidiasis vaginal.

• Algunas personas son alérgicas a determinados antibióticos.

Los antibióticos se agrupan en clases según su estructura química. Sin embargo, los
antibióticos pertenecientes a cada clase concreta a menudo afectan el cuerpo de manera
diferente y pueden ser efectivos contra diferentes bacterias.

Las clases de antibióticos comprenden las siguientes:

• Aminoglucósidos

• Fármacos carbapenémicos

• Cefalosporinas

• Fluoroquinolonas

• Glicopéptidos y lipoglicopéptidos (como la vancomicina)

• Macrólidos (como la eritromicina y la azitromicina)

• Monobactámicos (aztreonam)

• Oxazolidinonas (como linezolid y tedizolid)

• Penicilinas

• Polipéptidos

• Rifamicinas

• Sulfamidas

• Estreptograminas (como quinupristina y dalfopristina)

• Tetraciclinas
Los carbapenémicos, las cefalosporinas, los monobactámicos y las penicilinas son subclases
de antibióticos betalactámicos. Los antibióticos betalactámicos son una clase de antibióticos
caracterizados por una estructura química denominada anillo betalactámico.

Mecanismo de Acción

Los antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas actúan al unirse a subunidades

específicas del ribosoma bacteriano (30S o 50S), bloqueando diferentes etapas del proceso de
traducción. Esto incluye:

• Interferencia con la lectura del ARNm: Aminoglucósidos como gentamicina causan

errores en la traducción al interferir con la lectura del ARNm, produciendo proteínas
defectuosas.

• Inhibición de la unión del ARNt: Tetraciclinas como doxiciclina bloquean la unión del
ARNt, deteniendo la elongación de la cadena peptídica.

• Bloqueo de la translocación: Macrólidos como eritromicina y clindamicina impiden el

movimiento del ribosoma a lo largo del ARNm.

• Inhibición de la formación de enlaces peptídicos: Cloranfenicol bloquea la actividad

de la peptidil transferasa, previniendo la formación de enlaces peptídicos.

• Inhibición del complejo de iniciación: Linezolid evita la formación del complejo

ribosomal 70S necesario para iniciar la síntesis proteica.

• Sinergia en la inhibición de la síntesis proteica: Combinaciones como

quinupristina/dalfopristina actúan sinérgicamente para interrumpir la síntesis de proteínas.

3. SEGÚN SU INTERACCIÓN GERMEN-ANTIBIÓTICO

● Efecto bactericida de los antibióticos

El efecto bactericida consiste en producir la muerte del microorganismo sensible. Los

antimicrobianos bacterianos actúan en la fase de crecimiento logarítmico bacteriano.
Los antimicrobianos bactericidas deben administrarse siempre en infecciones graves, cuando
se necesita la muerte rápida de los microorganismos para controlar la infección, y cuando no
se cuenta con un sistema inmune adecuado para detener el proceso infeccioso. Ejemplos de
enfermedades infecciosas donde deben utilizarse antimicrobianos bactericidas lo constituyen
la meningoencefalitis purulenta y la endocarditis infecciosa, también se utilizan en el paciente
con fiebre y neutropenia, o en casos de infección en el paciente con SIDA.

● Efecto bacteriostático de los antibióticos

El efecto bacteriostático consiste en producir la inhibición del crecimiento bacteriano;

mientras tanto, se espera que la inmunogénesis aporte los elementos defensivos necesarios
para el control de la enfermedad. Por lo tanto, estos antimicrobianos no deben indicarse al
paciente inmunocomprometido. Actúan en la fase estacionaria de crecimiento bacteriano.

Algunos antibióticos poseen efecto bactericida o bacteriostático según la droga actúe in vivo
o in vitro, y según la dosis administrada. Por ejemplo la Anfotericina B, tiene efecto
fungistático in vivo y fungicida in vitro; la estreptomicina y la eritromicina tienen efecto
bactericida cuando se administran a altas dosis y efecto bacteriostático si se administran a
bajas dosis.

ALGUNOS EJEMPLOS DE FÁRMACOS

❖ TETRACICLINAS
➢ Nombres Genéricos y Comerciales:

Genéricos: Tetraciclina, Doxiciclina, Minociclina, Tigeciclina, Eravaciclina,

Omadaciclina.

Comerciales: Vibramycin (Doxiciclina), Minocin (Minociclina), Tygacil

(Tigeciclina).

● Estructura Química

Las tetraciclinas son derivados de la naftacenocarboxamida policíclica, con un

núcleo tetracíclico.
 ● Mecanismo de Acción

Las tetraciclinas son bacteriostáticas y actúan inhibiendo la síntesis proteica

bacteriana. Se unen a la subunidad 30S del ribosoma bacteriano, bloqueando
la unión del aminoacil-ARNt al sitio A del ribosoma. Esto impide la adición
de nuevos aminoácidos a la cadena polipeptídica en crecimiento, deteniendo la
síntesis de proteínas.

● Uso Terapéutico

Las tetraciclinas se utilizan para tratar una variedad de infecciones bacterianas,

incluyendo:

- Infecciones respiratorias (neumonía, bronquitis)

- Infecciones del tracto urinario
- Infecciones de la piel y tejidos blandos (acné)
- Enfermedades de transmisión sexual (clamidia)
- Enfermedades zoonóticas (fiebre Q, brucelosis)
● Formas Farmacéuticas
- Tabletas y cápsulas orales: Doxiciclina, Minociclina
- Suspensiones orales: Tetraciclina
- Inyecciones intravenosas: Tigeciclina
- Tópicos: Cremas y ungüentos para el tratamiento del acné

❖ GENTAMICINA
➢ Nombres Genéricos y Comerciales

Genérico: Gentamicina

Comerciales: Genta Gobens®, Gentabrand®, Labosona G®

● Estructura Química

La gentamicina es un antibiótico aminoglucósido con la fórmula química

C21H43N5O7.

● Mecanismo de Acción

La gentamicina es un antibiótico bactericida que actúa inhibiendo la síntesis

proteica bacteriana. Penetra en la bacteria y se une a las subunidades
ribosomales 30S y 50S, impidiendo la formación de proteínas esenciales para
la bacteria. Esto lleva a la muerte celular bacteriana.

● Uso Terapéutico

La gentamicina se utiliza para tratar infecciones graves causadas por bacterias

sensibles, incluyendo:

- Septicemia (incluyendo bacteriemia y sepsis neonatal)

- Infecciones de la piel y tejidos blandos (quemaduras)
- Infecciones del tracto respiratorio (incluyendo fibrosis quística)
- Infecciones del sistema nervioso central (meningitis, ventriculitis)
- Infecciones complicadas y recurrentes del tracto urinario
- Infecciones óseas y articulares
- Infecciones intra-abdominales (peritonitis)
- Endocarditis bacteriana
● Formas Farmacéuticas
- Inyecciones intravenosas e intramusculares
- Soluciones oftálmicas: para infecciones oculares
- Cremas y ungüentos tópicos: para infecciones de la piel
❖ ACICLOVIR
➢ Nombres Genéricos y Comerciales

Genérico: Aciclovir

Comerciales: Zovirax®, Aciclostad®, Cicloferón®, Isavir®

➢ Estructura Química

El aciclovir es un análogo de la guanosina.

➢ Mecanismo de Acción

El aciclovir es un antiviral que actúa inhibiendo la replicación del ADN viral.

Una vez dentro de la célula infectada, es fosforilada por la timidina quinasa
viral a aciclovir monofosfato. Luego, las enzimas celulares lo convierten en
aciclovir trifosfato, que inhibe la ADN polimerasa viral, impidiendo la síntesis
de ADN y, por lo tanto, la replicación del virus.

➢ Uso Terapéutico

El aciclovir se utiliza para tratar infecciones causadas por virus del herpes,
incluyendo:

■ Herpes simple (labial y genital)

■ Herpes zóster (culebrilla)
■ Varicela
■ Estomatitis herpética
➢ Formas Farmacéuticas
 ■ Tabletas y comprimidos orales
■ Suspensión oral
■ Inyecciones intravenosas
■ Cremas y ungüentos tópicos
■ Soluciones Oftálmicas

Seminario

Mecanismos de acción

Los antibióticos antibacterianos actúan mediante varios mecanismos para inhibir el

crecimiento bacteriano o destruir las bacterias. A continuación se describen los principales
mecanismos de acción de los antibióticos:

1. **Inhibición de la síntesis de la pared celular**: Algunos antibióticos, como los

betalactámicos (por ejemplo, penicilinas y cefalosporinas) y los glicopéptidos (como la
vancomicina), actúan impidiendo la formación de la pared celular bacteriana, esencial para la
supervivencia de las bacterias. Al debilitar la pared celular, las bacterias se vuelven
vulnerables y pueden lisarse (romperse).

2. **Inhibición de la síntesis de proteínas**: Los antibióticos como los macrólidos (por

ejemplo, eritromicina), las tetraciclinas, los aminoglucósidos (como la gentamicina) y los
lincosamidas interfieren con los ribosomas bacterianos, impidiendo la síntesis de proteínas
necesarias para el crecimiento y la reproducción bacteriana.

3. **Inhibición de la síntesis de ácidos nucleicos**: Algunos antibióticos, como las

quinolonas (por ejemplo, ciprofloxacina) y los rifamicinas, interfieren con la replicación del
ADN bacteriano o la transcripción del ARN, inhibiendo así la multiplicación bacteriana.
4. **Alteración de la membrana celular**: Los antibióticos como las polimixinas afectan la
integridad de la membrana celular bacteriana, lo que lleva a la fuga de componentes celulares
esenciales y, finalmente, a la muerte de la célula bacteriana.

5. **Inhibición de rutas metabólicas esenciales**: Los antibióticos como el trimetoprim y el

sulfametoxazol actúan inhibiendo la síntesis de folato, un nutriente esencial que las bacterias
necesitan para la producción de ADN y otros procesos celulares.

Cada clase de antibiótico tiene un blanco específico y, a menudo, es más efectiva contra
ciertos tipos de bacterias. El uso apropiado de los antibióticos es crucial para minimizar la
resistencia bacteriana y preservar su eficacia.