UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA

¿
FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE
MEDICINA “JOSÉ MARÍA VARGAS”
CARRERA DE T.S.U EN CITOTECNOLOGIA

ENZIMAS
Estudiante:

Jesús Zambrano V 27.941.674

Profesor:

Fidel Castro

Caracas, 15/03/2024
1) Las enzimas: son proteínas especializadas que actúan como catalizadoras biológicas en las reacciones
químicas que ocurren en los organismos vivos. Su Función principal es acelerar la velocidad de las reacciones
químicas sin ser consumidas en el proceso, permitiendo que estas lleven a cabo de manera eficiente en
condiciones fisiológicas.

Las mismas son fundamentales para numerosos

procesos biológicos, como la digestión de alimentos, síntesis
de moléculas, la replicación del ADN, la producción de
energía, entre otros. Cada enzima esta diseñada para catalizar
una reacción especifica, y su estructura tridimensional
determina su capacidad de interactuar con su sustrato de
manera precisa permitiendo así la regulación de las reacciones y
que estas se lleven a cabo de manera eficiente.

Las enzimas pueden ser afectadas por factores como: la temperatura, el PH y la concentración de
sustratos y/o Productos. Alteraciones en estas condiciones pueden afectar la actividad enzimática, por lo
tanto, el funcionamiento adecuado de los procesos biológicos en los que participan

2) Propiedades de las enzimas:

A) Especificidad: las enzimas son altamente especificas en cuanto a los sustratos con los que interactúan y
las reacciones que catalizan. Cada enzima esta diseñada para reconocer y unirse a un sustrato
particular, lo que le permite llevar a cabo una reacción química especifica de manera eficiente.
B) Actividad catalítica: las enzimas actúan como catalizadores biológicos, acelerando la velocidad de las
reacciones químicas. Las mismas pueden catalizar múltiples reacciones debido a que se recuperan
indefinidamente por ello suelen actuar o presentarse en pequeñas cantidades.
C) Regulación: Las enzimas pueden ser reguladas para controlar la velocidad de las reacciones químicas
en respuesta a las necesidades.
D) es del organismo. Esta regulación puede ocurrir a través de diversos mecanismos, como la modulación
de la concentración de sustratos, la inhibición por productos finales o la activación por moléculas
reguladoras que pueden disminuir o aumentar su actividad.
E) Sensibilidad a factores ambientales: Las enzimas son sensibles a factores como: la temperatura y el
pH. Cambios en estas condiciones pueden afectar la actividad enzimática, ya sea inhibiendo o
estimulando su función.
F) Reversibilidad: muchas reacciones catalizadas por enzimas son reversibles, lo que significa que una
enzima puede catalizar tanto la formación como la ruptura de enlaces químicos. Esto permite que las
enzimas participen en múltiples etapas de una vía metabólica y regulen el equilibrio entre productos.
G) Sustancias Autógenas: Significa que son sustancias autogeneradas por cada organismo para su propio
uso.
H) Son moléculas muy grandes, su peso molecular oscila entre 10.000 y 1.000.000 Nanogramos
3) Conceptos:
A) Holoenzima: Una holoenzima es la forma activa y funcional de una enzima, que consiste en la unión de
una apoenzima y uno o más cofactores los cuales son necesarios para cumplir su actividad catalítica.
B) Apoenzima: Es la parte proteica de una enzima, que por si sola no es capaz de catalizar una reacción
química por ello la misma debe unirse a uno o más cofactores y de esta manera formar la holoenzima.
C) Cofactor: Es una molécula no proteica que se une a la apoenzima para formar una holoenzima
funcional, el mismo permitirá que la apoenzima adquiera su estructura tridimensional correcta. Los
cofactores pueden ser iones metálicos como el zinc, moléculas orgánicas pequeñas como las vitaminas
o grupos prostéticos.
D) Ribozima: Son moléculas especializadas de ARN que tiene la capacidad de catalizar reacciones
químicas, “Ribo” hace referencia al ácido ribonucleico y “zima” a enzima. A diferencia de las enzimas
tradicionales, que están compuestas principalmente por proteínas, las ribozimas están formadas por
ARN desempeñando así un papel sumamente importante en los procesos biológicos como la
replicación del ARN y la síntesis de proteínas.

4) Clasificación de las enzimas: Existen seis tipos principales de enzimas clasificadas según el tipo de
reacción química que las mismas catalizan.

1. Oxidorreductasas: Catalizan las reacciones de Oxidación-reducción donde se transfieren los electrones

de un sustrato a otro. Ejemplo: las deshidrogenasas.
2. Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro. Como, por
ejemplo: las Transaminasas y las quinasas.
3. Isomerasas: Encargadas de la isomerización, catalizan la Inter conversión de los isómeros. Ejemplos: las
mutasas y las epimerasas.
4. Hidrolasas: Referentes a la hidrólisis, catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua.
Ejemplos: las lipasas y las proteasas
 5. Ligasas: Catalizan la unión de dos moléculas dando lugar a un nuevo enlace utilizando la energía
proveniente del ATP. Ejemplo: glutamato:Amoníaco ligasa
6. Liasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos no peptídicos removiendo grupos de sustratos o
rompiendo enlaces por un mecanismo distinto a la hidrolisis o la oxidación o inclusive formando
enlaces dobles. Ejemplo. La aldolasa.

5) Ejemplo de nomenclatura: EC [Link] Representa la clasificación enzimática según la comisión de

nomenclatura de enzimas. El sistema de clasificación se utiliza para identificar y categorizar las enzimas con
base en el tipo de reacción química que catalizan.

 El primer número (1) indica que pertenece al grupo de las oxidorreductasas. (Clase)
 El segundo número (1) especifica que actúa sobre el grupo CH-OH Hidroxilo. (Sub Clase)
 El tercer número (1) señala que la enzima actúa sobre un grupo aldehído o cetona.
 El cuarto número (41) número de serie asignado a esa enzima particular. (Grupo químico especifico)
Isocitrato deshidrogenasa

CLASE 1 CLASE 2 CLASE 3 CLASE 4 CLASE 5 CLASE 6

Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas

6) Las Coenzimas: Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que se asocian con enzimas para
facilitar y catalizar reacciones bioquímicas en el metabolismo celular, las mismas coenzimas pueden catalizar
reacciones, pero no con la misma eficacia que cuando están unidas a una enzima. Actúan como
transportadores de grupos químicos específicos, ayudando a las enzimas a realizar sus funciones de manera
eficiente, algunas coenzimas también participan en reacciones redox y transferencias de electrones. Las
coenzimas pueden unirse temporal o permanentemente a una enzima. Como, por ejemplo:
- NAD+ y NADH (Nicotinamida adenina Dinucleótido): Esta presente en las células vivas y su función es la
producción de energía, que actúa como aceptador de electrones participando en el intercambio de protones y
electrones en reacciones de oxidación-reducción ejerciendo dicha función en la cadena respiratoria, en la
glucólisis y en otras vías metabólicas.
- CoA: Esta coenzima es esencial para la transferencia de grupos acilos en reacciones de síntesis y degradación
de ácidos grasos, así como en el ciclo del ácido cítrico. Ayuda en la activación de ácidos grasos para su
posterior oxidación. Esta formada por vitamina B5, cisteamina y adenosín difosfato.
- Q10 (Ubiquinona): Es común en casi todas las células que contienen mitocondrias, debido a que es vital para
llevar a cabo la respiración celular ayudando a las células a crecer y mantenerse sanas y generando ATP el 95%
de la energía del cuerpo humano. Se le considera un antioxidante.
7) El sitio activo: Es una región tridimensional especifica de la molécula enzimática donde se lleva a cabo la
interacción con su sustrato para catalizar una reacción química, es en esta región donde ocurren las
reacciones bioquímicas que convierten los sustratos en productos. El mismo posee características importantes
como:

 Especificidad: el sitio activo está diseñado para interactuar de manera precisa con su sustrato lo que
determina la especificidad de la enzima a unirse hacia ciertos sustratos mediante fuerzas
 Microambiente químico único: el sitio activo puede contener residuos aminoacídicos con propiedades
químicas especificas que facilitan la reacción catalítica, como grupos funcionales que estabilizan los
estados de transición o participan en la transferencia de grupos químicos
 Cavidad: el sitio activo a menudo tiene una forma tridimensional única que representa una pequeña
parte de la enzima representada como un hoyo o hendidura interior

8) El modelo de encaje inducido: Es una teoría propuesta por Daniel Koshland en 1958 para explicar
como las enzimas se unen a sus sustratos y llevan a cabo reacciones químicas específicas. Según este modelo,
la forma de la enzima no es rígida, sino que puede cambiar al unirse al sustrato, adaptándose al mismo para
facilitar formar el complejo enzima-sustrato específico. Lo que implica que la enzima puede tener diferentes
estados conformacionales. Además, el modelo de encaje inducido sugiere que al unirse la enzima a un
sustrato se produce una interacción dinámica que favorece la catálisis de la reacción.

9) El estado de transición en las reacciones catalizadas por enzimas es un concepto clave en la cinética
enzimática el cual se describe como un estado intermedio transitorio en el que los sustratos se transforman en
productos durante la reacción química, el mismo representa el punto critico en el que la energía de activación
se supera y la reacción química puede proceder hacia la formación de productos.
10) Energía de activación: se refiere a la cantidad mínima de energía que se requiere para que una
reacción química ocurra. En una reacción enzimática, las enzimas actúan como catalizadores reduciendo la
energía de activación necesaria para que la reacción química pueda llevarse a cabo. Esto permite que las
reacciones químicas ocurran a una velocidad adecuada para mantener los procesos biológicos en
funcionamiento.

9
Energía de activación influida por Enzimas
Energía
8

7
Energía de activación
6
no catalizada
5

3 Catalizada
2

0
sustrato producto

Catalizada No Catalizada

Progreso de la reacción

Como se puede observar en la gráfica, la presencia de la enzima disminuye la altura de la barra de energía de
activación, lo que acelera la reacción química obteniendo una velocidad optima para mantener los procesos
biológicos en equilibrio.

11) Conceptos:
 Cinética enzimática: Es el estudio de la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por enzimas.
Se centra en entender como la velocidad de formación de productos está influenciada por la
concentración de sustratos, la presencia de inhibidores y otros factores que afecten a las enzimas.
 Velocidad de reacción: Rapidez con la que se lleva a cabo una reacción química. En el contexto de la
cinética enzimática: refiere a la velocidad en la que se forma un producto o se consume un sustrato en
una reacción química.
 (Vmax): Se refiere a la velocidad máxima que puede alcanzar una reacción en condiciones específicas.
 Constante de Michaelis-Menten: Es un parámetro importante en la cinética de las enzimas que
describe la afinidad de una enzima por su sustrato. Representando la concentración de sustrato a la
cual la velocidad de reacción es la mitad de Vmax. Una Km baja indica alta afinidad Enzima-Sustrato.
12) Inhibición competitiva: Un inhibidor se une al sitio activo de la enzima compitiendo directamente con
el sustrato por ese sitio, impidiendo así que el sustrato se una al sitio activo y reaccione junto a la enzima para
crear los productos.
La presencia de un inhibidor competitivo aumenta la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la
máxima velocidad de reacción, aumentando la concentración de sustrato para desplaza al inhibidor del sitio
activo revirtiendo la inhibición competitiva.

12.1) Inhibición no competitiva: En este caso el inhibidor se une a un sitio distinto al sitio activo de la
enzima, lo que provoca un cambio en la conformación de la enzima que impide su actividad catalítica. La unión
de estos inhibidores no depende de la presencia del sustrato, por ende, no compite con el mismo
disminuyendo la velocidad máxima de reacción sin afectar la afinidad del sustrato por la enzima.
Quiere decir que tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse simultáneamente a la enzima, por ello la
presencia de estos inhibidores influyen en la constante de Michaelis-Menten (Km) aumentando la misma.

13) Modulación covalente: Se refiere a la regulación de la actividad enzimática mediante la adición o

eliminación de grupos químicos covalentemente unidos a la enzima. Estos grupos pueden alterar la estructura
tridimensional de la enzima, afectando su actividad catalítica. Ejemplos comunes de modulación covalente
incluyen la fosforilación y la desfosforilación de residuos de aminoácidos de la enzima. La fosforilación, por
ejemplo, puede activar o desactivar una enzima al cambiar su conformación estructural.

13.1) Modulación alostérica: Implica la regulación de la actividad enzimática mediante la unión de

moléculas reguladoras a sirios distintos al sitio activo de la enzima. Estas moléculas reguladoras pueden ser
activadores o inhibidores que cambian la afinidad de la enzima por su sustrato, alterando así su actividad
catalítica. La unión de estas moléculas a los sitios alostéricos puede provocar un cambio conformacional en la
enzima, lo cual puede afectar su capacidad para unirse al sustrato y realizar la reacción química.
Referencias Bibliográficas.

Libros:

 Blanco Antonio ( ) Química Biológica Blanco. Editorial Ateneo

 Mark Berg, L Jeremy, John, Stryer Lubert (2007). Bioquímica. Barcelona:Editorial
Reverte, S.A.
 Bioquímica de
 Harper (2010) Bioquímica ilustrada. México: Editorial, Lange.
 Lehninger (2018) Principios de la Bioquímica. Editorial Omega

Otras referencias:

 [Link]
 [Link]