Aminoácidos,
péptidos y proteínas
Generalidades
Se encuentran en todas las partes de cada célula, ya que son fundamentales en todos los aspectos de la estructura
y función celulares.
> Existen muchas clases de proteínas, cada una de ellas especializada en una función biológica diferente.
> Además, la información genética es expresada en su mayor parte por las proteínas (proteoma).
Son catalizadores bioquímicos: enzimas (las enzimas son proteínas) que catalizan prácticamente todas las reacciones
químicas que tienen lugar en las células, sin éste extraordinario poder catalítico no sería posible la vida tal y como la
conocemos.
Las proteínas conocidas colectivamente como inmunoglobulinas constituyen la primera barrera de defensa de los
organismos contra las infecciones de origen bacteriano o viral.
Las proteínas de transporte llevan materiales a través de las membranas celulares. Sin este transporte, las células
morirían por inanición.
El citoesqueleto está compuesto por proteínas.
Aminoácidos
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensacion que libera agua formando
un enlace peptídico
. Estos dos restos aminoacidicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se
forma un tripéptido y así, sucesivamente para formar un polipéptido.
Los aminoácidos están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo
amino, un hidrógeno y una cadena R de composición variable, que determina las
propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes. En los aminoácidos naturales, el grupo amino y
el grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe el nombre de alfa asimétrico.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente
péptidos. Se hablará de proteína cuando la cadena polipeptídica supere los 50 aminoácidos
o el peso molecular total supere los 5.000 uma. Existen unos 20 aminoácidos distintos
componiendo las proteínas. La unión química entre aminoácidos en las proteínas se
produce mediante un enlace peptídico. Ésta reacción ocurre de manera natural en los
ribosomas, tanto del retículo endoplasmático como del citosol.
Las proteínas están constituidas por a-L-aminoácidos (Levógiros)
Comportamiento anfótero
> Se refiere a que, en solución acuosa, los aa son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando
el pH es neutro).
Derivados de aminoácidos
> Adrenalina=Hormona secretada por la glándula suprarrenal y algunas neuronas en situaciones de estrés, que
media la respuesta “lucha o huida”. Ante alguna sorpresa, el organismo se prepara para responder y lo primero
que hace es incrementar los niveles plasmáticos de glucosa y la FC para que todas las células dispongan de una
fuente de energía necesaria para la lucha o para la huida. Inhibe la glucogénesis y activa la glucogenólisis.
> Histamina= Mediador químico de la respuesta inflamatoria, producido en SNC y en basófilos.
> Serotonina= Neurotransmisor relacionado con la regulación de ira, agresión, sueño. Se almacena en plaquetas.
De los más de 300 a aminoácidos que existen de manera natural, por lo general, solamente se
encuentran 20 a aminoácidos distintos como sillares de las proteínas.
Clasificación
Clasificación de aa por su cadena lateral
> Aa alifáticos: cadenas abiertas de átomos de carbono.
> Aa aromáticos: cadenas cerradas (cíclico ~ anillo) de átomos de carbono.
> Aa heterocíclicos: cadenas cerradas (cíclico ~ anillo) de átomos de carbono y por lo menos otro átomo que no
sea carbono
Clasificación de los aa nutricionalmente
Esenciales:
>Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina (8).
Semiesenciales:
> Arginina e histidina (2) Son necesarios en las mujeres embarazadas y durante el crecimiento (neonatos-
adolescentes).
No esenciales:
> Alanina, prolina, glicina, serina, cisteína, asparginina, glutamina, tirosina, ácido aspártico y ácido glutámico (10).
Enlace peptídico
> Los aa se unen unos a otros por medio de un enlace covalente, llamada unión tipo amida denominado enlace
peptídico formando cadenas peptídicas.
> Entonces, el enlace peptídico es la unidad primaria estructural de las cadenas peptídicas.
Cadenas peptídicas
> Cuando 2 aa se unen, la estructura que se forma es un dipéptido.
> Cuando son 3 aa es un tripéptido.
> De 3 a 10 aa es un oligopéptido.
> De 10 en adelante es un polipéptido,
> Se denominará proteína sólo cuando supere los 100 aa, que son largos polímeros no ramificados (que
finalmente es un polipéptido)
Formación del enlace peptídico
> Como ya hemos comentado, los aa se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante una reacción
de condensación entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente.
Proteínas
Las proteínas o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas
están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su
gen correspondiente.
Las holoproteinas están formadas únicamente por aa
Las heteroproteinas están for,Ada’s por aa y otras moléculas
Proteínas fibrosas
Colágeno= Proteína con función estructural más abundante en los vertebrados, constituye alrededor de un
tercio o más de la proteína total del cuerpo.
> Está presente en tejido conjuntivo de huesos, dientes, cartílagos, tendones, tejidos epiteliales y córnea.
> Desempeña un papel estructural como proteína extracelular.
Queratinas = Proteínas insolubles de los animales, derivadas de las células del ectodermo (piel).
> Están incluidas en ellas los elementos proteicos estructurales de la piel, así como los derivados biológicos del
ectodermo pelo, lana, escamas, plumas y sus cañones, uñas, pezuñas, cuernos y seda.
> Hay dos clases de queratinas:
a-queratinas—Seestirancuando se calientan (el pelo casi duplica su longitud cuando se expone al calor húmedo).
b-queratinas— No se estiran en éstas condiciones.
Grupo Hem
Cuando el grupo Hem se une a proteínas , forman lo que conocemos como hemoproteínas.
Las hemoproteínas están ampliamente distribuidas en la naturaleza, la lista a continuación da ejemplos de
algunas hemoproteínas importantes en seres humanos y animales
Proteínas globules
La Hemoglobina es la proteína encargada de transportar el oxígeno en la sangre desde los pulmones a los tejidos,
así como el CO2 y los hidrogeniones en la dirección opuesta, por lo que participa en la regulación del pH (ya
descrito).
> La Hb es una proteína esférica de estructura cuaternaria.
Clasificación de las proteínas
por su función biológica
• Enzimas
• Proteínasdereserva
• Proteínastransportadoras
• Proteínascontráctiles
• Proteínas protectoras en la sangre de los vertebrados
• Toxinas
• Hormonas
• Proteínasestructurales
